Proteinveckning

Question 1

Proteinets struktur bestämmer dess….

Answer 1

funktion

Question 2

Proteopati

Answer 2

Sjukdommar som beror på att proteiner veckas fel

leder oftast till ökad förmåga att binda sig själva (aggregera) vilket gör det svårt för cellen att göra av sig med dessa protein

kan därför störa cellens normalfunktion

Question 3

Viktig egenskap hos peptidbindning

Answer 3

Den har dubbelbindnigs karaktär (genom resonans) och har därför inte fri rotation

Question 4

Proteinveckning dikteras av…

Answer 4

aminosyrasekvensen

proteinet veckas så att maximal antal ickekovalenta bindningarna uppstår vilket maximerar strukturens stabilitet (termodynamik)

(väte, jon, hydrofoba) (den hydrofoba effekten är starkt drivande i proteinveckningen)

Question 5

Primärstruktur

Answer 5

ordning av aminosyror

N-terminal C-terminal

Question 6

Sekundärstruktur

Answer 6

bildas av vätebindnigar

tre huvudstruturer:

alfa-helix
beta-flak(sheet)
beta-turn (där beta-flak svänger tillbaka 180 grader)

Question 7

Varför är alfa-helixar och beta-flak så dominerande strukturer

Answer 7

har steriskt stabila
kombinationer av f och j vinklar

Question 8

tertriärstruktur

Answer 8

polypeptidkedjans totala struktur

Question 9

Kvartärstruktur

Answer 9

om proteinets totala struktur består av flera polypeptidkedjor kallas totala strukturen för kvartärstruktur

Question 10

Den veckade strukturen är nätt och jämnt stabil men…

Answer 10

Kan lätt påverkas av och ändra konfirmation (struktur)

har ett delta G på omkring -5 - -10 kcal / mol

om man jämför detta med exempelvis
vätebinding - 3
jonbindning - 5
eller ATP hydrolys -7

ser man att proteinet enkelt kan påverkas av bildandet av nya bindningar eller hydrolys av ATP

Question 11

Proteinstrukturens flexibilitet

Answer 11

Proteinets struktur är inte statiskt utan grupper rör sig hela tiden. man kan säga att de andas

Proteintes funktion beror i stor del på dessa konfirmationsändringar (då strukturen är viktigt till funktionen av ett protein)

(inga kovalenta bindningar bryts utan detta beror på rotation av bindningarna)

Question 12

Denaturering av protein

Answer 12

Denaturering av ett protein innebär att det förlorar sin struktur vilket gör att det även förlorar sin funktion

Kan exempelvis orsakas av förändringar i pH, värme eller salter (bryter icke-kovalenta bindningar)

protein kan sällan renaturera när det väl förlorat sin struktur (till skillnad från DNA som har en enklare och regelbunden 3D-struktur)

Question 13

Aggregering

Answer 13

när protein binder till sig sälv (på oavsickligt sätt??)

Question 14

Vad händer om protein inte vecklas på rätt sätt?

Answer 14

Om det inte veckas rätt kan hydrofoba delar hamna på ytan vilket kan leda till aggregering dessa aggregerade protein saknar oftast funktion men kan orsaka sjukdommar på grund av att det är svåra att bli av med och stör den normala funktionen av cellen (de
är i vägen så att säga)

Question 15

Chaperon

Answer 15

Chaperoner finns för att motverka att protein veckas på fel sätt genom att

omdiregera, förebygga interaktioner och ge assistans till korreckt vecknig

Question 16

Hur tar cellen hand om felveckade proteiner?

Answer 16

felveckade proteiner märks mha ubiquitinering (en post-transtionell modifiering av R-grupp eller peptidbindningar) som markerar proteinet för nedbrytning

Proteinet bryts sedan ned i en proteasom till mindre petider som inte kan aggregera

Question 17

Proteasom

Answer 17

Nedbrytningsplats för protein märkta med ubiquitin

Question 18

Ubiquitin

Answer 18

en post-transtionell modifiering av R-grupp eller peptidbindningar) som markerar felveckade protein för nedbrytning

Question 19

För att cellen ska fungera måste proteinen finnas på rätt plats i cellen, tänk på den du

Answer 19

Ok

Question 20

Cystisk Fibros

Answer 20

en sjukdom som beror på felaktik lokalisering av protein i cellen

Question 21

Post translationella modifieringar PTM

Answer 21

Kovalent modifiering av R grupp på existerande protein

Question 22

Hur kan vi få ett protein att associera med ett membran?

Answer 22

Kan genom PTM sätta på en hydrofob del till en funktionell grupp i proteinet (lipidering) som vill binda sig in i ett membran

Question 23

NLS

Answer 23

signalsekvensen för kärnlokalisering (många laddade aminsyror i rad –> ska in i kärnan som har mycket DNA och är därför väldigt negativt laddat)

Question 24

Signalsekvens

Answer 24

en del av aminosyrasekvensen

Question 25

Importin

Answer 25

Känner igen proteiner med NLS så att det kan transproteras ut/ in genom kärnporen

Aktiv transport som kostar energi

Question 26

Hur kan vi få ett protein att utsöndras från cellen?

Del 1 syntes i cytosolen

Answer 26

Alla proteinsyntes sker av ribosomerna i cytosolen

om synteserade proteinet saknar signalsekvens förblir det i cytosolen

Har det annars en ER-signalsekvenns kommer ribosommen att landa på ER-mebranet (SER)

Question 27

Hur kan vi få ett protein att utsöndras från cellen?

Del 2: ER

Answer 27

ER-signalsekvensen av den växande polypeptiden känns igen av SRP som binder in och stoppar temporärt translationen. SRP binder till en SRP-receptor på ER membranet med en protein-translocator

polypetiden träs genom protein-translocatorn och fastnar med signalsekvensen och translationen återupptar

vid transmembrant protein bildas en hydrofob del som fastnar i protein-translocatorn och translationen fortsätter på cytosola delen av ER

utsöndras sedan mha exocytos