Proteinstruktur, syre/ base egenskaper til aminosyrer, peptider Flashcards
hvor mange aminosyrer finnes det?
20
hva er essensielle aminosyrer og hvor mange er det av dem?
aminosyrer som kroppen må få tilført gjennom maten fordi den ikke klarer å lage de selv. (8 av 20 aminosyrer er essensielle)
hvordan navngis aminosyrer?
Navngis med tre-bokstavs-forkortelser eller
en bokstav forkortelse
nevn noen biologiske funksjoner til proteiner
- Katalyse: enzymer
- Transport, eks. hemoglobin
- Lagring, eks. ferritin
- Struktur, eks.: sener, brusk hår, negler osv.
- Beskyttelse: Antistoffer/ immunglobuliner. Eks. Ig G
- Regulering : eks. hormonet insulin
hva er forskjellen og likhetene mellom alle aminosyrer?
• Alle aminosyrer er a-aminosyrer.
- alle aminosyrer har en karboksylsyregruppe og en amin gruppe
• De adskiller seg ved sin R-gruppe/ sidegruppe.
• Alle aminosyrer har et kiralt C-atom, nemlig a-C-atomet, bortsett
fra glycin.
• D-form og L-form er speilbildeisomerer.
• Bare L-aminosyrer i proteiner.
hvordan ser fisherformen til en aminosyre ut?
karboksylsyren står øverst og R gruppen er nederst. hvis amin gruppen står på høyre side er molekylet en D aminosyre (D konfigurert) er amin gruppen på venstre side er det en L aminosyre (L konfigurert )
hva er en amfolytt?
Amfolytter er molekyler som
fungerer både som syre og base,
fordi den har begge gruppene.
Det er f.eks. aminosyrerne.
https://www.mn.uio.no/ibv/tjenester/kunnskap/plantefys/leksikon/a/switteraminosyre2.gif
hva er zwitterioner og når er aminosyrer zwitterioner?
Zwitterioner=dipolare ioner
I vanndig løsning er aminosyrene
dipolare ioner
hva er netto ioneladningen til kationet, zwitterionet og anionet i lenken, og hvilken av dem vil ikke bevege seg i et elektrisk felt?
https://encrypted-tbn0.gstatic.com/images?q=tbn:ANd9GcQt632AnqmGWAILMPTWWPEegrcU7tr_Ez8kmw&usqp=CAU
Katio: +1
anion: -1
zwitterion: 0 (denne vil ikke beveg seg i et elektrisk felt.
hva skjenne tegner en hydrofob forbindelse?
Hydrofobe forbindelser har ingen mulighet
til å danne hydrogenbindinger og er derfor
hydrofobe – det vil si at de ikke lar seg
løse i vann og frastøter vann.
hva er Hydrofobe interaksjoner?
er at hydrofobe sidekjeder
har en tendens til å «pakkes»/
samles mot hverandre for å unngå
kontakt med vann.
hvilke av forbindelsene i linken kan danne hydrogenbindinger?
https://slideplayer.no/slide/2855041/10/images/10/Aromatiske+sidekjeder.jpg
tyrosine
hvilke av disse kan inngå i en hydrogenbinding
https://slideplayer.no/slide/2855041/10/images/12/Positivt+ladete+sidekjeder.jpg
histidine
hvilke av disse kan inngå i en hydrogenbinding?
https://slideplayer.no/slide/2855041/10/images/13/Negativt+ladede+sidekjeder.jpg
begge
Hva er isoelektrisk punkt (pI)?
pI er den pH der molekylene (aminosyrer, peptider
eller proteiner) er elektrisk nøytralt (likt antall av
positive og negative ladninger).
https://sawakinome.com/img/images_1/difference-between-isoelectric-and-isoionic-point.png
regn ut pI for denne aminosyren
https://encrypted-tbn0.gstatic.com/images?q=tbn:ANd9GcQt632AnqmGWAILMPTWWPEegrcU7tr_Ez8kmw&usqp=CAU
6.15
vil aminosyren forflyttes mot positiv eller negativ pol etter
separasjon ved elektroforese ved pH 6,15?
https://media.cheggcdn.com/study/c60/c60d9de2-a430-4929-9136-31d09e4aa820/202738-2-16P-i6.png
siden pl er 10.745, vil det si at
pH buffer < pI aminosyre
Totalladningen til aminosyren er da positiv → aminosyren forflyttes til negativ pol
hvis pH buffer > pI aminosyre, vil aminosyren forflyttes mot positiv eller negativ pol?
Totalladningen til aminosyren er da negativ → aminosyren forflyttes til positiv pol
vil aminosyren forflyttes mot positiv eller negativ pol etter
separasjon ved elektroforese ved pH 6,15?
https://encrypted-tbn0.gstatic.com/images?q=tbn:ANd9GcQt632AnqmGWAILMPTWWPEegrcU7tr_Ez8kmw&usqp=CAU
vil ikke bevege på seg siden
Samme verdi som i buffer
hva er et annet ord for peptidbindinger?
amid bindinger
hvorfor er peptidbindinger stabile under cellulære forhold?
Peptidbindingen/amidbindingen er stiv fordi C-N bindingen er en delvis dobbeltbinding. Peptidbindingen er svært stabil under cellulære forhold
hva er det en primær aminosyre struktur forteller deg?
den sier rekkefølgen på aminosyrer starter alltid med en amin gruppe og ender på en karboksylsyre gruppe, mellom dem kommer de forskjellige aminosyrene
hva er den sekundære strukturen?
Sekundærstrukturen er konformasjonen til polypeptidkjeden dvs. det spontane og automatiske resultatet av aminosyreinnhold og aminosyrerekkefølge. Hydrogenbindinger stabiliserer β-form og α-form: Intramolekylære hydrogenbindinger mellom O-atomet i karbonylgruppen og H-atomet i amidet.
hvilke type bindinger stabiliserer den romslige tertiærstrukturen?
Krefter mellom aminosyrenes sidekjeders stabiliserer tertiærstrukturen. Det er kreftene hydrofobe interaksjoner, ionebinding, disulfidbinding (spesielt viktig mellom aminosyren cystin) og hydrogenbinding
hva er denaturering?
Denaturering vil si at du bryter bindinger som holder sekundær og tertiær strukturer, men ikke primærstrukturen
Aminosyrer koples sammen til
polymerer
Oligopeptider er?
De minste polymerer (2-20 aminosyrer)
polypeptider er?
Små polymerer
Proteiner er?
Store polymerer
hvordan dannes peptidbindinger?
https://slideplayer.no/slide/2006428/7/images/4/Peptidbinding.jpg
