globulære proteiner og enzymer Flashcards
hva er allosteriske bindinger?
Allosterisk binding er en generell mekanisme for noen
proteiner. Hemoglobin gir en god illustrasjon på dette
fenomenet. Allosterisk binding er når en binding til en del av proteinet påvirker bindingsegenskapene til en
helt annen del av proteinet.
hvor mange peptidskjeder har et hemoglobinmoplekyl og hvor mange O2,CO2 eller H+ kan hver av peptidskjedene binde til seg?
det er 4 peptidskjeder som vær kan binde til seg 4 O2,CO2 eller H+
hva er det som gir hemoglobin sin rødlige farge
Ser du på strukturen har hem delen av hemoglobine en dobbel binding og en enkelbinding annenhver gang, det er denne strukturen som gir blodet fargen.
https://media.snl.no/media/71576/standard_Hemoglobin.png
hvilke konformasjon av hemoglobin har høyest affinitet med oksygen?
R konformasjonen
hva er Hem-hem-interaksjon
Hemoglobin har 4 polypeptid skjeder, så når den ene skjeden binder seg til oksygen vil konformasjonen til hemoglobin endre seg slik den andre skjeden binder oksygen raskere, når den har bundet seg oksygen vil hemoglobin endre konformasjon igjen slik at det tredje oksygenet bindes enda raskere, til slutt endres konformasjonen en siste gang slik at den 4 binder seg raskere, faktisk 300 ganger raskere enn det første oksygenmolekylet ble bundet, altså allosteriske bindinger, jo raskere den binder seg oksygen jo mindre energi trengs å bruke.
ved hvilket type miljø vil hemoglobin gi fra seg oksygen til miljøet?
slik vi ser i grafen, jo mer høyreforskjøvet grafen er jo mindre oksygen affinitet har hemoglobinet, og dette skjer ved lave PH
https://i.pinimg.com/originals/7f/b9/84/7fb984f198088120d6d2de53e6a64cf1.png
hvordan kan elektroforese påvise mutasjoner i hemoglobin?
Elektroforese kan vise deg hva slags mutasjoner som forekommer i et hemoglobin utfra ladningen de kan ha. vanligvis er hemoglobin et negativt ion og vil bevege seg mot en positiv pol, men ved en mutasjon kan det hende at den blir et positivt eller et nøytralt ion. da vil den bevege seg mot positiv pol eller holde seg stille, derfor vet vi at den er stille.
hvilke typer proteiner er enzymer?
Enzymer er globulære proteiner i størrelse mellom ca.50-2500 aminosyrer
hvilke hovedklasser har vi av enzymer? og forklar kort hva de forskjellige klassene gjør?
Enzymer er delt inn i 6 hovedklasser:
1. Oxidoreduktaser: Et substratmolekyl oksideres eller reduseres.
2. Transferaser: Overføring av et atom eller gruppe mellom to molekyler
3. Hydrolaser: Hydrolytisk spaltingsreaksjon (reaksjon med vann).
4. Lyaser: Fjerning av en kjemisk gruppe fra et substrat
(ikke hydrolyse eller oksidasjon).
5. Isomeraser: Isomeriseringsreaksjoner:
En atomgruppe flyttes innenfor et enkelt substratmolekyl
6. Ligaser: Kovalent binding av to molekyler
(oftest koblet til spalting av ATP).
hva skjer i en fosfatase?
Fjerner en fosfatgruppe fra et molekyl.
hva skjer i en Kinase?
Katalyserer overføring av en fosfatgruppe til et annet molekyl. Protein kinaser er en viktig gruppe.
hva er enzym spesifisitet?
det er at et enzym bare kan katalysere peptidbindingen til noen typer/en type aminosyre
hva er et koenzym?
det er det organiske molekylet/ prostetiske gruppen i et enzym
hva er en kofaktor? og hva gjør den?
En kofaktor er ikke selv et protein, men er en bestanddel i enzymet i form av et metallion som er fast bundet til enzymet. metallione holder det aktive sete åpent.
hvordan virker enzymer?
Enzymer vil nedsette aktiveringsenergien i en reaksjon slik at reaksjonen går raskere