Proteines Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine?

A

In polymère d’acides aminés

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2
Q

De quoi est composée la proteine? (2)

A
  • Fonction acide carboxylique
  • Fonction amine primaire

Portées par le même atome C

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Q

Quels sont les rôles des protéines (8)

A
  • Protection : anticorps de l’immunité hummorale
  • Régulation : Communication intra et intercellulaire
  • mOuvement : actine et myosine (contraction musculaire)
    dynéine (cils et flagelles)
  • Transport : intrinsèques transportent ions et molécules à travers la membrane
    hémoglobine transporte l’O2 et le CO2
    lipoprotéines transportent les lipides
  • Energie : réserve d’acides aminés en tant que subtrat d’E
  • Influx Nerveux : rhodopsine (protéine photoréceptrice de cellule en battonets de la rétine)
  • Enzymes : biocatalyseurs indispensables
  • Structure : relation structure - fonction
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4
Q

Selon quoi classe-t-on les protéines? (2)

A
  • Composition : holoprotéine (seulement les AA)
    hétéroprotéine (parties non protéiques)
  • Forme : protéine globulaire (soluble dans l’eau)
    protéine fibreuse (insoluble dans l’eau)
    protéine mixte
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Q

Quels sont les AA essentiels et quels sont leur classement? (8)

A
- Hydrophobes : valine
                            leucine
                            isoleucine
                            méthionine
                            phénylalanine
                            tryptophane
- Hydrophile : thréonine
- Basique : lysine
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6
Q

Quelles sont les structures des protéines? (3)

A
  • Structure primaire : ordre des AA
  • Structure secondaire : structure spatiale (interactions entre les AA voisins et lointains de la chaîne)
  • Structure tertiaire : cytokines, immunoglobulines, enzymes et Km
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7
Q

Quels sont les causes de la dénaturation d’une protéine? (4)

A
  • Chaleur
  • Mise en solution très acide ou très basique
  • Agent dénaturant (urée)
  • Solvant organique
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8
Q

Quels sont les effets de la dénaturation d’une protéine? (4)

A

Effets :

  • Perte de l’activité biologique
  • Nouveaux groupes visibles aux UV ou IR
  • Caractère insoluble
  • Changement de configuration spatiale
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9
Q

Qu’est-ce que la cytokine?

A

C’est une protéine glycolysée à vie courte

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10
Q

Quel est le rôle de la cytokine ?

A

Régulation de la réponse immunitaire

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11
Q

Quels sont les modes d’action de la cytokine? (3)

A
  • Autocrine
  • Paracrine
  • Endocrine
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12
Q

Quelles sont les caractéristiques des cytokines ? (5)

A
  • Pléïotropie (différents effets biologiques ou active plusieurs cibles différentes)
  • Redondance (différentes cytokines pour le même effet biologique)
  • Synergie (effets combinés > effets séparés)
  • Antagonisme (inhiber les effets biologiques)
  • Induction en cascade (chaîne de communication)
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13
Q

A quoi servent les immunoglobulines?

A

A défendre l’organisme contre les agressions

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14
Q

Quelles sont les différentes classes d’immunoglobulines et quel est leur rôle ? (5)

A
  • IgG (protègent contre les bactéries, virus et toxines)
  • IgA (empêchent les agents pathogènes de se lier aux cellules)
  • IgM (premiers Ig sécrétés lors du contact avec l’antigène)
  • IgD (récepteur de l’antigène)
  • IgE ( reliées aux mastocytes et granulocytes)
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15
Q

A quoi servent les enzymes?

A

A catalyser les réactions chimiques

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16
Q

De quels cofacteurs les enzymes ont-elles besoin ? (2)

A
  • Coenzyme

- Ion métallique

17
Q

Quelles sont les classes des enzymes? (6)

A
  • Oxydoréducteurs
  • Transférases
  • Hydrolases
  • Lyases
  • Isomérases
  • Ligases
18
Q

Qu’est-ce que le Km?

A

La concentration en substrat

19
Q

Que signifie un Km dont la valeur est basse? (3)

A
  • Grande affinité pour le substrat
  • Peu influencé par la variation de concentration
  • Rapidement saturé
20
Q

Que signifie un Km dont la valeur est élevée ? (3)

A
  • Faible affinité pour le substrat
  • Sensible aux changements e concentration
  • Saturé à fortes concentrations
21
Q

Quels sont les apports dont la protéine a besoin? (2)

A
  • AA

- Azote

22
Q

Comment se passe la synthèse des protéines?

A

Les AA libres pénètrent dans la cellule ) ‘aide de transporteurs
Ils sont activés puis associés à un ARNt
Il sont utilisés pour la synthèse protéique
La synthèse se fait en 3 étapes :
- Transcription d’ADN en ARNm
- Traduction d’ARNm en peptides
- Maturation

23
Q

Que se passe-t-il s’il y a une absence ou une faible quantité d’AA pour la synthèse des protéines?

A

Ca bloque ou ralentit la synthèse

24
Q

Comment se passe la protéolyse?

A

Les protéines sont dégradées par des enzyme protéolytiques

25
Q

Comment se passe la synthèse des AA? (2)

A
  • Se fait par 6 voies métaboliques

- Le groupe amine provient de la glutamine par réaction de transmission

26
Q

Comment se passe la dégradation des AA?

A

Il y a d’abord une désamination (transfert du groupe amine)
Le cycle préférentiel de l’élimination de l’azote est le cycle de l’urée (peut aussi être éliminé par le rein sous forme d’ammoniaques) :
- élimination de 2 azotes
- réaction cytoplasmiques et mitochondriales
- se fait dans le foie
- consomme 3 ATP