Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

Biologia 1 > Proteïnes > Flashcards

Proteïnes Flashcards

1
Q

Què són les proteïnes?

A

Grans molecules formades per aminoàcids

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Proteïnes i cèl·lules relació

A

Molecules orgàniques més abundants a les cèl·lules

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Aminoàcids

A

Compostos orgànics de baix pes molecular

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

De què estan compostos els aminoàcids?

A

Àtom de carboni central (carboni alfa)
Grup carboxil (-COOH)
Grup amino (-NH2)
Un àtom d’H
Radical variable: 20 tipus aminoàcids

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Classificació dels aminoàcids

A

Alfa
Beta
Gamma
Delta
Segons el grup amino unit a c2, c3, …

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Com són tots els aminoàcids dels éssers vius?

A

Aminoàcids alfa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Aminoàcids essencials

A

No poden sintetitzar-se i han de ser ingerits per la dieta

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Propietats físiques dels aminoàcids

A

Sòlids
Solubles en aigua
Punt de fusió elevat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Quin és l’únic aminoàcid que no té activitat òptica?

A

La glicina, perque no té carboni asimètric

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Isòmer D

A

Grup NH2 a la dreta

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Isòmer L

A

Grup NH2 a l’esquerra

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Quines són les úniques formes que formen part de les proteïnes?

A

Les formes isòmers L

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Activitat òptica dels aminoàcids

A

Dreta: dextrògirs
Esquerra: levògirs

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Relació activitat òptica i formes

A

No té cap mena de relació, és independent de la forma

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Propietats químiques dels aminoàcids

A

Comportament amfòfer en dissolució aquosa — ionitzar-se depenen del pH actuen com a àcid o base

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Aminoàcids actuen com a base

A

El medi és àcid i capten protons del medi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Aminoàcids medi àcid

A

Actuen com a base i alliberen protons al medi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Zwitterió

A

Àcid i base a la vegada

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Què permet el comportament amfòter dels aminoàcids?

A

Permet que actuin com a efecte amortidor o tampó — mantenen constant el pH

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Punt isoelèctric

A

Valor pH d’una molècula té carrega neta (=0)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Tipus d’aminoàcids

A

Segons la polaritat del grup R:
Polars sense càrrega
Apolars
Polars amb carrega negativa
Polars amb carrega positiva

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Aminoàcids apolars

A

Cadena hidrocarbonada, neutres i insolubles
· alanina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Polars sense càrrega

A

Cadena hidrocarbonada curta amb grups funcionals que formen enllaços d’H amb aigua
·cisteina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Grups polars amb càrrega negativa

A

Radical R presenta grup àcid

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Grups polars amb càrrega positiva
Radical R presenta grup bàsic
26
Pèptids
Dos o més aminoàcids units per enllaç peptídic
27
Dipèptid
2 aa
28
Oligopèptid
+10 aa
29
Polipèptid
11-100 aa
30
Quants aminoàcids ha de tenir una proteïna?
+100 aa
31
Enllaç peptídic
Enllaç covalent entre grup carboxil i grup amino de dos aa diferents +H2O
32
Què causa la rigidesa dels pèptids
Que l’enllaç peptídic no permet gir (només C alfa N i C alfa C)
33
De què estan formades les proteïnes?
Una sola cadena peptídica Varies cadenes polipeptídiques · Poden tenir algun fragment no peptídic
34
Estructura de les proteïnes
Determinada per la naturalesa dels àtoms que la constitueixen
35
Estructures de les proteïnes i breu expl.
Estructura primària: seqüència aa Estructura secundària: conformació espai Estructura terciària: conformació espai Estructura quaternària: associació diverses cadenes polipeptídiques
36
Estructura primària
Seqüència d’aminoàcids ordenats Cada proteïna té la seva pròpia — funcions i determinar nivells superiors
37
Grups R i estructura primària
Influeixen molt en les propietats i funcions, un canvi pot canviar el comportament de la proteïna
38
Estructura secundària
Disposició en l’espai de l’estructura primària — interaccions entre àtoms
39
De què depen l’estructura secundària?
Dels aa i enllaços per ponts d’H
40
Estructura secundària alfa-hèlix
Estructura primària s’envolta helicoidalment sobre si mateixa
41
Quants aminoàcids per volta hi ha a l’alfa-hèlix?
3,6 aa per volta
42
Gràcies a quins enllaços es manté l’alfa-hèlix?
Gracies enllaços d’H entre O (grup CO) i H (grup NH) del quart aa
43
Exemple alfa-hèlix
Alfa queratina: cabells, banyes…
44
Conformació beta
Estructura primària disposada en forma de ziga zaga Grups R per sobre i sota de la làmina
45
Enllaços de la conformació beta
Enllaços d’H entre CO i NH (gir 180º)
46
Exemple conformació beta
Beta queratina de la seda
47
Hèlix de col·lagen
Hèlix allargada amb abundància de prolina i hidroxiprolina — dificulta enllaços d’H
48
Quants aminoàcids hi ha per volta?
3 aa
49
Molècula de col·lagen (superhèlix)
3 hèlix de col·lagen amb enllaços covalents i febles (H)
50
Estructura terciària
Disposició en l’espai que presenta l’estructura secundària - globular - filamentosa
51
Conformació globular
Cadena polipeptídica replegada fortament i forma globulars compactes
52
Disposició grups polars i apolars conformació globular
Grups apolars interior i grups polars exterior — solubles en aigua i transport, enzims, hormones…
53
Per què es manté estable la conformació globular?
Per enllaços entre radicals R
54
Enllaços entre radicals R (4) i explicar una mica
Pont disulfur: enllaç fort Pont d’H: entre grups polars R Interaccions hidrofòbiques: van der waals Enllaços iònics: grups R amb carrega
55
Conformació filamentosa
Estructura secundària en formes allargades i enrotllades al llarg d’un eix
56
Com són les estructures de les proteïnes filamentoses?
Són proteïnes amb estructures molt resistents i tenen funcions estructurals
57
Propietats conformació filamentosa (solubilitat)
Insolubles en H2O perquè polars i apolars contacte a exterior
58
Exemples de conformació filamentosa
Col·lagen dels ossos Alfa i beta queratina
59
Estructura quaternària
Proteïnes constituides per dos o més cadenes polipeptídiques unides per enllaços febles
60
Protòmer
Cada una de les estructures quaternàries
61
Prions
Proteïnes que tenen un plegament diferent — causen malalties neurodegeneratives (proteïnes membrana de les neurones)
62
Propietats de les proteïnes
Depenen principalment dels seus radicals R: -solubilitat -desnaturalització -especificitat -capacitat amortidora
63
Solubilitat
Depèn de la proporció de radicals polars respecte els apolars
64
Quins radicals estableixen enllaços amb l’aigua a la solubilitat?
Els radicals polars estableixen enllaços d’H amb molecules d’aigua
65
Desnaturalització
Pèrdua de l’estructura quaternària, terciària i secundària
66
Per què és causada la desnaturalització?
Canvis pH Temperatura Salinitat Agitació molecular
67
Què passa quan hi ha desnaturalització?
Proteïna adopta conformació filamentosa i perd funcionalitat
68
Renaturalització
Recupera forma originària quan hi torna a haver les mateixes condicions
69
Exemple de desnaturalització
Llet tallada — desnaturalització caseina
70
Especificitat
Proteïnes molt específiques de cada espècie i individu · hemoglobina
71
Rebuig d’òrgans
SI detecta proteines de membrana diferents a les del cos i fa rebuig
72
Parentiu evolutiu
Diferències mateixa proteina diferent especie, com mes diferents mes lluny el parentiu
73
Capacitat amortidora
Comportament amfòter degut a constituides per aa
74
Classificació proteïnes
Holoproteïnes - globulars - filamentoses Heteroproteïnes - cromoproteïnes - glicoproteïnes - lipoproteïnes - nucleoproteïnes - fosfoproteïnes
75
Homoproteïnes
Filamentoses: insolubles en aigua (col·lagens, queratines…) Globulars: solubles en aigua (albúmines i seroalbúmines)
76
Heteroproteïnes
Part proteica i part no proteica
77
Què és el grup prostètic?
Part no proteica de les heteroproteïens
78
Cromoproteïnes
Pigment Pigments porfirínics: amb porfirina (hemoglobina) Pigments no porfirínics: sense porfirina (hemocianina)
79
Glicoproteïnes
Immunoglobulines (anticossos)
80
Lipoproteïnes
Lípids Lipoproteïnes sanguinies (transporten greixos a la sang)
81
Fosfoproteïnes
Acid fosfòric Caseïna llet i ovovitelina rovell ou
82
Nucleoproteïnes
Formades per àcid nucleic -histones: altres celules -protamines: espermatozoides Formen fibres de cromatina
83
Funcions de les proteïnes
Estructural Reserva Transport Enzimatica Hormonal Defensa Contràctil Homeostàtica
84
Funció estructural
Glicoproteïnes, queratines…
85
Reserva
Ovoalbúmina ou, caseïna llet…
86
Enzimàtica
Biocatalitzadores: maltasa, amilasa
87
Hormonal
Insulina, hormona creixement
88
Defensa
Immunoglobulines (anticossos)
89
Contràctil
Contracció músculs (actina i miosina)
90
Homeostàtica
Regular pH
91
On trobem col·lagen
Teixit cartilaginós, ossos i teixit conjuntiu
92
On trobem alfa queratines
Cabells, ungles, banyes…
93
On trobem beta queratines?
Seda
94
On trobem elastines?
Vasos sanguinis i tendons
95
On trobem seroalbúmina i seroglobulina
Sang
96
On trobem ovoalbúmina i ovoglobulina?
Ou
97
On trobem lactoalbúmina i lactoglobulina?
Llet

Biologia 1 (7 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions