Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biologia 1 > Proteïnes > Flashcards

Proteïnes Flashcards

1
Q

Què són les proteïnes?

A

Grans molecules formades per aminoàcids

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Proteïnes i cèl·lules relació

A

Molecules orgàniques més abundants a les cèl·lules

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Aminoàcids

A

Compostos orgànics de baix pes molecular

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

De què estan compostos els aminoàcids?

A

Àtom de carboni central (carboni alfa)
Grup carboxil (-COOH)
Grup amino (-NH2)
Un àtom d’H
Radical variable: 20 tipus aminoàcids

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Classificació dels aminoàcids

A

Alfa
Beta
Gamma
Delta
Segons el grup amino unit a c2, c3, …

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Com són tots els aminoàcids dels éssers vius?

A

Aminoàcids alfa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Aminoàcids essencials

A

No poden sintetitzar-se i han de ser ingerits per la dieta

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Propietats físiques dels aminoàcids

A

Sòlids
Solubles en aigua
Punt de fusió elevat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Quin és l’únic aminoàcid que no té activitat òptica?

A

La glicina, perque no té carboni asimètric

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Isòmer D

A

Grup NH2 a la dreta

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Isòmer L

A

Grup NH2 a l’esquerra

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Quines són les úniques formes que formen part de les proteïnes?

A

Les formes isòmers L

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Activitat òptica dels aminoàcids

A

Dreta: dextrògirs
Esquerra: levògirs

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Relació activitat òptica i formes

A

No té cap mena de relació, és independent de la forma

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Propietats químiques dels aminoàcids

A

Comportament amfòfer en dissolució aquosa — ionitzar-se depenen del pH actuen com a àcid o base

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Aminoàcids actuen com a base

A

El medi és àcid i capten protons del medi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Aminoàcids medi àcid

A

Actuen com a base i alliberen protons al medi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Zwitterió

A

Àcid i base a la vegada

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Què permet el comportament amfòter dels aminoàcids?

A

Permet que actuin com a efecte amortidor o tampó — mantenen constant el pH

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Punt isoelèctric

A

Valor pH d’una molècula té carrega neta (=0)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Tipus d’aminoàcids

A

Segons la polaritat del grup R:
Polars sense càrrega
Apolars
Polars amb carrega negativa
Polars amb carrega positiva

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Aminoàcids apolars

A

Cadena hidrocarbonada, neutres i insolubles
· alanina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Polars sense càrrega

A

Cadena hidrocarbonada curta amb grups funcionals que formen enllaços d’H amb aigua
·cisteina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Grups polars amb càrrega negativa

A

Radical R presenta grup àcid

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Grups polars amb càrrega positiva

A

Radical R presenta grup bàsic

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Pèptids

A

Dos o més aminoàcids units per enllaç peptídic

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Dipèptid

A

2 aa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Oligopèptid

A

+10 aa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Polipèptid

A

11-100 aa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Quants aminoàcids ha de tenir una proteïna?

A

+100 aa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Enllaç peptídic

A

Enllaç covalent entre grup carboxil i grup amino de dos aa diferents
+H2O

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Què causa la rigidesa dels pèptids

A

Que l’enllaç peptídic no permet gir (només C alfa N i C alfa C)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

De què estan formades les proteïnes?

A

Una sola cadena peptídica
Varies cadenes polipeptídiques
· Poden tenir algun fragment no peptídic

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Estructura de les proteïnes

A

Determinada per la naturalesa dels àtoms que la constitueixen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Estructures de les proteïnes i breu expl.

A

Estructura primària: seqüència aa
Estructura secundària: conformació espai
Estructura terciària: conformació espai
Estructura quaternària: associació diverses cadenes polipeptídiques

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Estructura primària

A

Seqüència d’aminoàcids ordenats
Cada proteïna té la seva pròpia
— funcions i determinar nivells superiors

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Grups R i estructura primària

A

Influeixen molt en les propietats i funcions, un canvi pot canviar el comportament de la proteïna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Estructura secundària

A

Disposició en l’espai de l’estructura primària — interaccions entre àtoms

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

De què depen l’estructura secundària?

A

Dels aa i enllaços per ponts d’H

40
Q

Estructura secundària alfa-hèlix

A

Estructura primària s’envolta helicoidalment sobre si mateixa

41
Q

Quants aminoàcids per volta hi ha a l’alfa-hèlix?

A

3,6 aa per volta

42
Q

Gràcies a quins enllaços es manté l’alfa-hèlix?

A

Gracies enllaços d’H entre O (grup CO) i H (grup NH) del quart aa

43
Q

Exemple alfa-hèlix

A

Alfa queratina: cabells, banyes…

44
Q

Conformació beta

A

Estructura primària disposada en forma de ziga zaga
Grups R per sobre i sota de la làmina

45
Q

Enllaços de la conformació beta

A

Enllaços d’H entre CO i NH (gir 180º)

46
Q

Exemple conformació beta

A

Beta queratina de la seda

47
Q

Hèlix de col·lagen

A

Hèlix allargada amb abundància de prolina i hidroxiprolina — dificulta enllaços d’H

48
Q

Quants aminoàcids hi ha per volta?

A

3 aa

49
Q

Molècula de col·lagen (superhèlix)

A

3 hèlix de col·lagen amb enllaços covalents i febles (H)

50
Q

Estructura terciària

A

Disposició en l’espai que presenta l’estructura secundària
- globular
- filamentosa

51
Q

Conformació globular

A

Cadena polipeptídica replegada fortament i forma globulars compactes

52
Q

Disposició grups polars i apolars conformació globular

A

Grups apolars interior i grups polars exterior — solubles en aigua i transport, enzims, hormones…

53
Q

Per què es manté estable la conformació globular?

A

Per enllaços entre radicals R

54
Q

Enllaços entre radicals R (4) i explicar una mica

A

Pont disulfur: enllaç fort
Pont d’H: entre grups polars R
Interaccions hidrofòbiques: van der waals
Enllaços iònics: grups R amb carrega

55
Q

Conformació filamentosa

A

Estructura secundària en formes allargades i enrotllades al llarg d’un eix

56
Q

Com són les estructures de les proteïnes filamentoses?

A

Són proteïnes amb estructures molt resistents i tenen funcions estructurals

57
Q

Propietats conformació filamentosa (solubilitat)

A

Insolubles en H2O perquè polars i apolars contacte a exterior

58
Q

Exemples de conformació filamentosa

A

Col·lagen dels ossos
Alfa i beta queratina

59
Q

Estructura quaternària

A

Proteïnes constituides per dos o més cadenes polipeptídiques unides per enllaços febles

60
Q

Protòmer

A

Cada una de les estructures quaternàries

61
Q

Prions

A

Proteïnes que tenen un plegament diferent — causen malalties neurodegeneratives (proteïnes membrana de les neurones)

62
Q

Propietats de les proteïnes

A

Depenen principalment dels seus radicals R:
-solubilitat
-desnaturalització
-especificitat
-capacitat amortidora

63
Q

Solubilitat

A

Depèn de la proporció de radicals polars respecte els apolars

64
Q

Quins radicals estableixen enllaços amb l’aigua a la solubilitat?

A

Els radicals polars estableixen enllaços d’H amb molecules d’aigua

65
Q

Desnaturalització

A

Pèrdua de l’estructura quaternària, terciària i secundària

66
Q

Per què és causada la desnaturalització?

A

Canvis pH
Temperatura
Salinitat
Agitació molecular

67
Q

Què passa quan hi ha desnaturalització?

A

Proteïna adopta conformació filamentosa i perd funcionalitat

68
Q

Renaturalització

A

Recupera forma originària quan hi torna a haver les mateixes condicions

69
Q

Exemple de desnaturalització

A

Llet tallada — desnaturalització caseina

70
Q

Especificitat

A

Proteïnes molt específiques de cada espècie i individu
· hemoglobina

71
Q

Rebuig d’òrgans

A

SI detecta proteines de membrana diferents a les del cos i fa rebuig

72
Q

Parentiu evolutiu

A

Diferències mateixa proteina diferent especie, com mes diferents mes lluny el parentiu

73
Q

Capacitat amortidora

A

Comportament amfòter degut a constituides per aa

74
Q

Classificació proteïnes

A

Holoproteïnes
- globulars
- filamentoses
Heteroproteïnes
- cromoproteïnes
- glicoproteïnes
- lipoproteïnes
- nucleoproteïnes
- fosfoproteïnes

75
Q

Homoproteïnes

A

Filamentoses: insolubles en aigua (col·lagens, queratines…)
Globulars: solubles en aigua (albúmines i seroalbúmines)

76
Q

Heteroproteïnes

A

Part proteica i part no proteica

77
Q

Què és el grup prostètic?

A

Part no proteica de les heteroproteïens

78
Q

Cromoproteïnes

A

Pigment
Pigments porfirínics: amb porfirina (hemoglobina)
Pigments no porfirínics: sense porfirina (hemocianina)

79
Q

Glicoproteïnes

A

Immunoglobulines (anticossos)

80
Q

Lipoproteïnes

A

Lípids
Lipoproteïnes sanguinies (transporten greixos a la sang)

81
Q

Fosfoproteïnes

A

Acid fosfòric
Caseïna llet i ovovitelina rovell ou

82
Q

Nucleoproteïnes

A

Formades per àcid nucleic
-histones: altres celules
-protamines: espermatozoides
Formen fibres de cromatina

83
Q

Funcions de les proteïnes

A

Estructural
Reserva
Transport
Enzimatica
Hormonal
Defensa
Contràctil
Homeostàtica

84
Q

Funció estructural

A

Glicoproteïnes, queratines…

85
Q

Reserva

A

Ovoalbúmina ou, caseïna llet…

86
Q

Enzimàtica

A

Biocatalitzadores: maltasa, amilasa

87
Q

Hormonal

A

Insulina, hormona creixement

88
Q

Defensa

A

Immunoglobulines (anticossos)

89
Q

Contràctil

A

Contracció músculs (actina i miosina)

90
Q

Homeostàtica

A

Regular pH

91
Q

On trobem col·lagen

A

Teixit cartilaginós, ossos i teixit conjuntiu

92
Q

On trobem alfa queratines

A

Cabells, ungles, banyes…

93
Q

On trobem beta queratines?

A

Seda

94
Q

On trobem elastines?

A

Vasos sanguinis i tendons

95
Q

On trobem seroalbúmina i seroglobulina

A

Sang

96
Q

On trobem ovoalbúmina i ovoglobulina?

A

Ou

97
Q

On trobem lactoalbúmina i lactoglobulina?

A

Llet

Biologia 1 (7 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions