protéines Flashcards
qu’est-ce que sont les protéines?
polymères d’acides aminés
vrai ou faux.
les protéines réalisent la plupart des fonctions dans l’organisme
vrai
quelles sont les fonctions réalisées par les protéines?
- enzymes (catalyseurs) –>trypsine (intestingrêle) + pepsine
- récepteurs
- hormone (insuline) + récepteur et cascade de signalisation
- transport –> dans les globules rouges +transporte l’O2 dans le sang
description de la conformation des polymères d’acides aminés:
conformation 3D, flexible et mobile dans l’espace
la dynamique des protéines dépend de quoi?
énergie du mouvement brownien des particules
molécules énergétiques (ATP et GTP)
exemples d’actions que les protéines peuvent faire grâce aux molécules (hydrolise d’ATP):
- déplacer d’autres protéines
- participer à la contraction musculaire
- participer à la migration des chromosomes durant la mitose
- participer au déplacement des organites
- participer au déplacement des enzymes sur l’ADN, durant la réplication de l’ADN
combien y’a-t-il d’acides aminés différents?
qu’est-ce qu’ils ont en commun?
qu’est-ce qui les différencie?
20 acides aminés
commun : 1 fonction carboxyle (COOH) acide
1 fonction amine (NH2) base
différence : chaîne latérale variable qui s’attache au carbone alpha
comment on peut représenter les acides aminés?
par un code de lettres ou une lettre
classification des acides aminés selon les caractéristiques physiochimiques de leurs chaînes latérales
- polaires chargées (hydrophiles) : soit chargés positivement (aa basique), soit chargés négativement (aa acide)
- polaires non chargés (hydrophiles): contiennent des H pouvant former des ponts hydrogène avec O ou N (atomes électronégatifs)
- apolaires (hydrophobes): surtout C et H (hydrocarbures)
qu’est-ce que le lien peptidique?
condensation de 2 acides aminés
grâce à l’élimination d’une molécule d’eau
où se fait le mouvement dans l’acide aminé?
autour du carbone alpha + chaîne latérale
- les liens peptidiques sont comme des plans rigides qui ne bougent pas
condensation de :
2 acides aminés
3 acides aminés
3-10 acides aminés
plus de 10 aa
2 acides aminés –> dipeptide
3 acides aminés –> tripeptide
3-10 acides aminés –> oligopeptide
plus de 10 aa –>polypeptide
vrai ou faux.
il n’y a pas de rotation autour du lien peptidique
vrai
qu’est-ce que le résidu?
quand les aa font partie d’un petide ou d’un protéine = sont dans la chaîne latérale de l’aa
les fonctions des protéines sont déterminées par leur structure.
qu’est-ce qui détermine la structure?
la séquence d’acide aminé détermine comment la protéine se plie dans l’espace
+ chaînes latérales et leur caractéristique physiochimique
vrai ou faux.
les parties hydrophiles – aiment l’eau vont vers l’extérieur (dans une susbtance aqueuse)
les parties hydrophobes (aiment pas l’eau) - vont vers l’intérieur
vrai
finis la phrase
les … … .. entre les résidus déterminent le repliement de la protéien et maintiennent sa structre
les liens chimiques faibles entre les résidus déterminent le repliement de la protéien et maintiennent sa structre
nommes moi les liaisons chimiques faibles pertinentes et décris les
- force de Van der Waals: équilibre entre attraction et répulsion entre deux atomes situés à très courte distance l’un autre (répulsion si atomes sont trop près et peu d’attraction s’ils sont trop distancés)
- ponts hydrogène : liaison entre un H et deux atomes électronégatifs –> interaction électrostatique où le H est “pris en sandwich” entre deux atomes attirant des électrons
- liens ioniques: interaction entre charge positive et négative de deux résidus d’acides aminés porteurs de charges opposées
- interactions hydrophobes: organisayion des portions hydrophobes/hydrophiles de la protéine pour atteindre l’énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau.
hydrophiles = en périphérie (chaînes polaires)
hydrophobes = au centre (chaînes apolaires)
fonctions des liaisons chimiques faibles
permettent le repliement, adoption et stabilisayion de la structure 3D des protéines
rôle des lisaisons faibles dans interactions entre deux molécules
présence de ces liaisons augmente la force d’interaction entre les molécules et leur affinité
quel type de liaison est un pont disulfure
liason covalente - chimique forte
fonction du pont disulfure
aide à la stabilisation de la structure 3D
particularité du pont disulfure
peut se faire dans un environnement aggressif (hors de la cellule) – pas de gaspillage de l’énergie de la cellule
vrai ou faux.
la structure extracellulaire des protéines est souvent stabilisée par des ponts disulfures
vrai
quels sont les 4 niveaux de la structure des protéines + expliques les deux premiers?
structure primaire : séquence d’aa de la protéine
structure secondaire : prmier niveau d’organisation dans l’espace des protéines où on retrouve les hélices alpha et feuillet bêta (+ boucles et coudes)
structure tertiare
structure quaternaire
description de l’hélice alpha
- mode de repliement dû à la formation des ponts H entre les C=O et N-H du squelette polypeptidique
- chaînes latérales sont projettées à l’extérieur
- un pont H à toutes les 4 liaisons peptidiques
- 3.6 aa par tour d’hélice
- pour permettre des liens à basse énergie
feuillets bêta description :
- repliement du à la formation de ponts H
- chaque côté à une fonction différente car on ne retrouve pas les mêmes chaînes latérales
- peuvent être antiparallèles (pointe vers sens différents) ou parallèles
- présence de boucles : parties non-structurées qui relient parties des hélices ou feuillet
définition de la structure tertiaire
correspond à l’organisation des structures secondaires entre elles
vrai ou faux.
toutes les structures ont une structure tertiaire
vrai
qu’est-ce qu’un domaine
- conformation 3D de la chaîne polypeptidique avec structes secondaires et boucles, le tout dans un enroulement au hasard
- éléments des structures tertiaires
- partie de la protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome
vrai ou faux.
typiquement, une protéine est composée d,un seul domaine protéique.
faux. un ou plusieurs qui sont reliés par des régions moins structurées
corriges la phrase.
le domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire rarement associée à une fonction
le domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire souvent associée à une fonction
vrai ou faux.
les domaines protéiques peuvent se retouver dans plusieurs protéines différentes
qu
vrai
qu’est-ce que la structure quaternaire?
assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles
vrai ou faux.
toutes les protéines ont une structure quaternaire
faux
vrai ou faux.
implique plusieurs protéines (chaînes polypeptidiques ou domaines) qui s’assemblent pour être fonctionnelles
vrai
qui suis-je?
homodimère
hétérodimère
homotétramère
hétérotétramère
homodimère - 2 chaines identiques
hétérodimère - 2 chaiens diffréentes
homotétramère 4 chaines identiques
hétérotétramère - 4 chaines différentes
finis la phrase
une protéine qui n’a qu’un site de liaison peut former un … avec une protéine …
une protéine qui n’a qu’un site de liaison peut former un dimère avec une protéine identique
finsi la phrase
des protéines … portant deux sites de laison peuvent s’assembler ensemble en un long … …
des protéines identiques portant deux sites de laison peuvent s’assembler ensemble en un long filament hélicoïdal
vrai ou faux.
si les sites de liaison sont disposés adéquatement, les sous-unités protéiques peuvent former un cercle
vrai
qu’est-ce que permettent les enzymes de la phosphorylation?
moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines.
quelle est la particularité du phosphate dans la phosphorylation?
il porte deux charges négatives - il peut donc induire un changement de conformation de la protéine (activation/désactivation de la fonction de la protéine)
description de la régulation de l’activité protéique par phosphorylation
- régulation par changemnt de conformation des protéines
- modification post-traductionnelle réversible
quelle est un autre moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines
+ description
liaison avec le GTP
description = changement de la structure de la protéine les G proteins sont actives sours la forme liée de GTP et désactivées quand le GTP s’hydrolise en GDP
