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médecine moléculaire et microscopique > protéines > Flashcards

protéines Flashcards

1
Q

qu’est-ce que sont les protéines?

A

polymères d’acides aminés

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Q

vrai ou faux.
les protéines réalisent la plupart des fonctions dans l’organisme

A

vrai

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3
Q

quelles sont les fonctions réalisées par les protéines?

A
  1. enzymes (catalyseurs) –>trypsine (intestingrêle) + pepsine
  2. récepteurs
  3. hormone (insuline) + récepteur et cascade de signalisation
  4. transport –> dans les globules rouges +transporte l’O2 dans le sang
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4
Q

description de la conformation des polymères d’acides aminés:

A

conformation 3D, flexible et mobile dans l’espace

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5
Q

la dynamique des protéines dépend de quoi?

A

énergie du mouvement brownien des particules
molécules énergétiques (ATP et GTP)

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6
Q

exemples d’actions que les protéines peuvent faire grâce aux molécules (hydrolise d’ATP):

A
  • déplacer d’autres protéines
  • participer à la contraction musculaire
  • participer à la migration des chromosomes durant la mitose
  • participer au déplacement des organites
  • participer au déplacement des enzymes sur l’ADN, durant la réplication de l’ADN
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7
Q

combien y’a-t-il d’acides aminés différents?
qu’est-ce qu’ils ont en commun?
qu’est-ce qui les différencie?

A

20 acides aminés
commun : 1 fonction carboxyle (COOH) acide
1 fonction amine (NH2) base
différence : chaîne latérale variable qui s’attache au carbone alpha

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8
Q

comment on peut représenter les acides aminés?

A

par un code de lettres ou une lettre

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9
Q

classification des acides aminés selon les caractéristiques physiochimiques de leurs chaînes latérales

A
  1. polaires chargées (hydrophiles) : soit chargés positivement (aa basique), soit chargés négativement (aa acide)
  2. polaires non chargés (hydrophiles): contiennent des H pouvant former des ponts hydrogène avec O ou N (atomes électronégatifs)
  3. apolaires (hydrophobes): surtout C et H (hydrocarbures)
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10
Q

qu’est-ce que le lien peptidique?

A

condensation de 2 acides aminés
grâce à l’élimination d’une molécule d’eau

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11
Q

où se fait le mouvement dans l’acide aminé?

A

autour du carbone alpha + chaîne latérale
- les liens peptidiques sont comme des plans rigides qui ne bougent pas

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12
Q

condensation de :
2 acides aminés
3 acides aminés
3-10 acides aminés
plus de 10 aa

A

2 acides aminés –> dipeptide
3 acides aminés –> tripeptide
3-10 acides aminés –> oligopeptide
plus de 10 aa –>polypeptide

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13
Q

vrai ou faux.
il n’y a pas de rotation autour du lien peptidique

A

vrai

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14
Q

qu’est-ce que le résidu?

A

quand les aa font partie d’un petide ou d’un protéine = sont dans la chaîne latérale de l’aa

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15
Q

les fonctions des protéines sont déterminées par leur structure.
qu’est-ce qui détermine la structure?

A

la séquence d’acide aminé détermine comment la protéine se plie dans l’espace
+ chaînes latérales et leur caractéristique physiochimique

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16
Q

vrai ou faux.
les parties hydrophiles – aiment l’eau vont vers l’extérieur (dans une susbtance aqueuse)
les parties hydrophobes (aiment pas l’eau) - vont vers l’intérieur

A

vrai

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17
Q

finis la phrase
les … … .. entre les résidus déterminent le repliement de la protéien et maintiennent sa structre

A

les liens chimiques faibles entre les résidus déterminent le repliement de la protéien et maintiennent sa structre

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18
Q

nommes moi les liaisons chimiques faibles pertinentes et décris les

A
  1. force de Van der Waals: équilibre entre attraction et répulsion entre deux atomes situés à très courte distance l’un autre (répulsion si atomes sont trop près et peu d’attraction s’ils sont trop distancés)
  2. ponts hydrogène : liaison entre un H et deux atomes électronégatifs –> interaction électrostatique où le H est “pris en sandwich” entre deux atomes attirant des électrons
  3. liens ioniques: interaction entre charge positive et négative de deux résidus d’acides aminés porteurs de charges opposées
  4. interactions hydrophobes: organisayion des portions hydrophobes/hydrophiles de la protéine pour atteindre l’énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau.
    hydrophiles = en périphérie (chaînes polaires)
    hydrophobes = au centre (chaînes apolaires)
19
Q

fonctions des liaisons chimiques faibles

A

permettent le repliement, adoption et stabilisayion de la structure 3D des protéines

20
Q

rôle des lisaisons faibles dans interactions entre deux molécules

A

présence de ces liaisons augmente la force d’interaction entre les molécules et leur affinité

21
Q

quel type de liaison est un pont disulfure

A

liason covalente - chimique forte

22
Q

fonction du pont disulfure

A

aide à la stabilisation de la structure 3D

23
Q

particularité du pont disulfure

A

peut se faire dans un environnement aggressif (hors de la cellule) – pas de gaspillage de l’énergie de la cellule

24
Q

vrai ou faux.
la structure extracellulaire des protéines est souvent stabilisée par des ponts disulfures

A

vrai

25
Q

quels sont les 4 niveaux de la structure des protéines + expliques les deux premiers?

A

structure primaire : séquence d’aa de la protéine
structure secondaire : prmier niveau d’organisation dans l’espace des protéines où on retrouve les hélices alpha et feuillet bêta (+ boucles et coudes)
structure tertiare
structure quaternaire

26
Q

description de l’hélice alpha

A
  • mode de repliement dû à la formation des ponts H entre les C=O et N-H du squelette polypeptidique
  • chaînes latérales sont projettées à l’extérieur
  • un pont H à toutes les 4 liaisons peptidiques
  • 3.6 aa par tour d’hélice
  • pour permettre des liens à basse énergie
27
Q

feuillets bêta description :

A
  • repliement du à la formation de ponts H
  • chaque côté à une fonction différente car on ne retrouve pas les mêmes chaînes latérales
  • peuvent être antiparallèles (pointe vers sens différents) ou parallèles
  • présence de boucles : parties non-structurées qui relient parties des hélices ou feuillet
28
Q

définition de la structure tertiaire

A

correspond à l’organisation des structures secondaires entre elles

29
Q

vrai ou faux.
toutes les structures ont une structure tertiaire

A

vrai

30
Q

qu’est-ce qu’un domaine

A
  • conformation 3D de la chaîne polypeptidique avec structes secondaires et boucles, le tout dans un enroulement au hasard
  • éléments des structures tertiaires
  • partie de la protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome
31
Q

vrai ou faux.
typiquement, une protéine est composée d,un seul domaine protéique.

A

faux. un ou plusieurs qui sont reliés par des régions moins structurées

32
Q

corriges la phrase.
le domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire rarement associée à une fonction

A

le domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire souvent associée à une fonction

33
Q

vrai ou faux.
les domaines protéiques peuvent se retouver dans plusieurs protéines différentes

qu

A

vrai

34
Q

qu’est-ce que la structure quaternaire?

A

assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles

35
Q

vrai ou faux.
toutes les protéines ont une structure quaternaire

A

faux

36
Q

vrai ou faux.
implique plusieurs protéines (chaînes polypeptidiques ou domaines) qui s’assemblent pour être fonctionnelles

A

vrai

37
Q

qui suis-je?
homodimère
hétérodimère
homotétramère
hétérotétramère

A

homodimère - 2 chaines identiques
hétérodimère - 2 chaiens diffréentes
homotétramère 4 chaines identiques
hétérotétramère - 4 chaines différentes

38
Q

finis la phrase
une protéine qui n’a qu’un site de liaison peut former un … avec une protéine …

A

une protéine qui n’a qu’un site de liaison peut former un dimère avec une protéine identique

39
Q

finsi la phrase
des protéines … portant deux sites de laison peuvent s’assembler ensemble en un long … …

A

des protéines identiques portant deux sites de laison peuvent s’assembler ensemble en un long filament hélicoïdal

40
Q

vrai ou faux.
si les sites de liaison sont disposés adéquatement, les sous-unités protéiques peuvent former un cercle

A

vrai

41
Q

qu’est-ce que permettent les enzymes de la phosphorylation?

A

moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines.

42
Q

quelle est la particularité du phosphate dans la phosphorylation?

A

il porte deux charges négatives - il peut donc induire un changement de conformation de la protéine (activation/désactivation de la fonction de la protéine)

43
Q

description de la régulation de l’activité protéique par phosphorylation

A
  • régulation par changemnt de conformation des protéines
  • modification post-traductionnelle réversible
44
Q

quelle est un autre moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines
+ description

A

liaison avec le GTP
description = changement de la structure de la protéine les G proteins sont actives sours la forme liée de GTP et désactivées quand le GTP s’hydrolise en GDP

médecine moléculaire et microscopique (10 decks)

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