protéines

Question 1

qu’est-ce que sont les protéines?

Answer 1

polymères d’acides aminés

Question 2

vrai ou faux.
les protéines réalisent la plupart des fonctions dans l’organisme

Answer 2

vrai

Question 3

quelles sont les fonctions réalisées par les protéines?

Answer 3

1. enzymes (catalyseurs) –>trypsine (intestingrêle) + pepsine
2. récepteurs
3. hormone (insuline) + récepteur et cascade de signalisation
4. transport –> dans les globules rouges +transporte l’O2 dans le sang

Question 4

description de la conformation des polymères d’acides aminés:

Answer 4

conformation 3D, flexible et mobile dans l’espace

Question 5

la dynamique des protéines dépend de quoi?

Answer 5

énergie du mouvement brownien des particules
molécules énergétiques (ATP et GTP)

Question 6

exemples d’actions que les protéines peuvent faire grâce aux molécules (hydrolise d’ATP):

Answer 6

• déplacer d’autres protéines
• participer à la contraction musculaire
• participer à la migration des chromosomes durant la mitose
• participer au déplacement des organites
• participer au déplacement des enzymes sur l’ADN, durant la réplication de l’ADN

Question 7

combien y’a-t-il d’acides aminés différents?
qu’est-ce qu’ils ont en commun?
qu’est-ce qui les différencie?

Answer 7

20 acides aminés
commun : 1 fonction carboxyle (COOH) acide
1 fonction amine (NH2) base
différence : chaîne latérale variable qui s’attache au carbone alpha

Question 8

comment on peut représenter les acides aminés?

Answer 8

par un code de lettres ou une lettre

Question 9

classification des acides aminés selon les caractéristiques physiochimiques de leurs chaînes latérales

Answer 9

1. polaires chargées (hydrophiles) : soit chargés positivement (aa basique), soit chargés négativement (aa acide)
2. polaires non chargés (hydrophiles): contiennent des H pouvant former des ponts hydrogène avec O ou N (atomes électronégatifs)
3. apolaires (hydrophobes): surtout C et H (hydrocarbures)

Question 10

qu’est-ce que le lien peptidique?

Answer 10

condensation de 2 acides aminés
grâce à l’élimination d’une molécule d’eau

Question 11

où se fait le mouvement dans l’acide aminé?

Answer 11

autour du carbone alpha + chaîne latérale
- les liens peptidiques sont comme des plans rigides qui ne bougent pas

Question 12

condensation de :
2 acides aminés
3 acides aminés
3-10 acides aminés
plus de 10 aa

Answer 12

2 acides aminés –> dipeptide
3 acides aminés –> tripeptide
3-10 acides aminés –> oligopeptide
plus de 10 aa –>polypeptide

Question 13

vrai ou faux.
il n’y a pas de rotation autour du lien peptidique

Answer 13

vrai

Question 14

qu’est-ce que le résidu?

Answer 14

quand les aa font partie d’un petide ou d’un protéine = sont dans la chaîne latérale de l’aa

Question 15

les fonctions des protéines sont déterminées par leur structure.
qu’est-ce qui détermine la structure?

Answer 15

la séquence d’acide aminé détermine comment la protéine se plie dans l’espace
+ chaînes latérales et leur caractéristique physiochimique

Question 16

vrai ou faux.
les parties hydrophiles – aiment l’eau vont vers l’extérieur (dans une susbtance aqueuse)
les parties hydrophobes (aiment pas l’eau) - vont vers l’intérieur

Answer 16

vrai

Question 17

finis la phrase
les … … .. entre les résidus déterminent le repliement de la protéien et maintiennent sa structre

Answer 17

les liens chimiques faibles entre les résidus déterminent le repliement de la protéien et maintiennent sa structre

Question 18

nommes moi les liaisons chimiques faibles pertinentes et décris les

Answer 18

1. force de Van der Waals: équilibre entre attraction et répulsion entre deux atomes situés à très courte distance l’un autre (répulsion si atomes sont trop près et peu d’attraction s’ils sont trop distancés)
2. ponts hydrogène : liaison entre un H et deux atomes électronégatifs –> interaction électrostatique où le H est “pris en sandwich” entre deux atomes attirant des électrons
3. liens ioniques: interaction entre charge positive et négative de deux résidus d’acides aminés porteurs de charges opposées
4. interactions hydrophobes: organisayion des portions hydrophobes/hydrophiles de la protéine pour atteindre l’énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau.
   hydrophiles = en périphérie (chaînes polaires)
   hydrophobes = au centre (chaînes apolaires)

Question 19

fonctions des liaisons chimiques faibles

Answer 19

permettent le repliement, adoption et stabilisayion de la structure 3D des protéines

Question 20

rôle des lisaisons faibles dans interactions entre deux molécules

Answer 20

présence de ces liaisons augmente la force d’interaction entre les molécules et leur affinité

Question 21

quel type de liaison est un pont disulfure

Answer 21

liason covalente - chimique forte

Question 22

fonction du pont disulfure

Answer 22

aide à la stabilisation de la structure 3D

Question 23

particularité du pont disulfure

Answer 23

peut se faire dans un environnement aggressif (hors de la cellule) – pas de gaspillage de l’énergie de la cellule

Question 24

vrai ou faux.
la structure extracellulaire des protéines est souvent stabilisée par des ponts disulfures

Answer 24

vrai

Question 25

quels sont les 4 niveaux de la structure des protéines + expliques les deux premiers?

Answer 25

structure primaire : séquence d'aa de la protéine structure secondaire : prmier niveau d'organisation dans l'espace des protéines où on retrouve les hélices alpha et feuillet bêta (+ boucles et coudes) structure tertiare structure quaternaire

Question 26

description de l'hélice alpha

Answer 26

- mode de repliement dû à la formation des ponts H entre les C=O et N-H du squelette polypeptidique - chaînes latérales sont projettées à l'extérieur - un pont H à toutes les 4 liaisons peptidiques - 3.6 aa par tour d'hélice - pour permettre des liens à basse énergie

Question 27

feuillets bêta description :

Answer 27

- repliement du à la formation de ponts H - chaque côté à une fonction différente car on ne retrouve pas les mêmes chaînes latérales - peuvent être antiparallèles (pointe vers sens différents) ou parallèles - présence de boucles : parties non-structurées qui relient parties des hélices ou feuillet

Question 28

définition de la structure tertiaire

Answer 28

correspond à l'organisation des structures secondaires entre elles

Question 29

vrai ou faux. toutes les structures ont une structure tertiaire

Answer 29

vrai

Question 30

qu'est-ce qu'un domaine

Answer 30

- conformation 3D de la chaîne polypeptidique avec structes secondaires et boucles, le tout dans un enroulement au hasard - éléments des structures tertiaires - partie de la protéine capable d'adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome

Question 31

vrai ou faux. typiquement, une protéine est composée d,un seul domaine protéique.

Answer 31

faux. un ou plusieurs qui sont reliés par des régions moins structurées

Question 32

corriges la phrase. le domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire rarement associée à une fonction

Answer 32

le domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire **souvent associée à une fonction**

Question 33

vrai ou faux. les domaines protéiques peuvent se retouver dans plusieurs protéines différentes | qu

Answer 33

vrai

Question 34

qu'est-ce que la structure quaternaire?

Answer 34

assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles

Question 35

vrai ou faux. toutes les protéines ont une structure quaternaire

Answer 35

faux

Question 36

vrai ou faux. implique plusieurs protéines (chaînes polypeptidiques ou domaines) qui s'assemblent pour être fonctionnelles

Answer 36

vrai

Question 37

qui suis-je? homodimère hétérodimère homotétramère hétérotétramère

Answer 37

homodimère - 2 chaines identiques hétérodimère - 2 chaiens diffréentes homotétramère 4 chaines identiques hétérotétramère - 4 chaines différentes

Question 38

finis la phrase une protéine qui n'a qu'un site de liaison peut former un ... avec une protéine ...

Answer 38

une protéine qui n'a qu'un site de liaison peut former un dimère avec une protéine identique

Question 39

finsi la phrase des protéines ... portant deux sites de laison peuvent s'assembler ensemble en un long ... ...

Answer 39

des protéines identiques portant deux sites de laison peuvent s'assembler ensemble en un long filament hélicoïdal

Question 40

vrai ou faux. si les sites de liaison sont disposés adéquatement, les sous-unités protéiques peuvent former un cercle

Answer 40

vrai

Question 41

qu'est-ce que permettent les enzymes de la phosphorylation?

Answer 41

moyen rapide et réversible pour contrôler l'activité des protéines.

Question 42

quelle est la particularité du phosphate dans la phosphorylation?

Answer 42

il porte deux charges négatives - il peut donc induire un changement de conformation de la protéine (activation/désactivation de la fonction de la protéine)

Question 43

description de la régulation de l'activité protéique par phosphorylation

Answer 43

- régulation par changemnt de conformation des protéines - modification post-traductionnelle réversible

Question 44

quelle est un autre moyen rapide et réversible pour contrôler l'activité des protéines + description

Answer 44

liaison avec le GTP description = changement de la structure de la protéine les G proteins sont actives sours la forme liée de GTP et désactivées quand le GTP s'hydrolise en GDP