enzymologie

Question 1

définition d’une enzyme

Answer 1

• catalyseur biochimique
• facilite une réaction en diminuant énergie d’activation
• est spécifique (à un ou des substrats donnés)
• généralement une protéine

catalyseur peut être ribozyme = molécule ARN ayant activité catalytique

Question 2

exemples enzymes dans le PP + fonction (7)

Answer 2

lipases : dans le l’intestin + aident à digérer les graisses
amylase : dans la salive + aide à transformet amidons en sucres
maltase : dans la salive + brise maltose en glucose (maltose dans pommes de terres, pâtes, bière)
trypsine : dans intestin grêle + décompose les protéines en aa
lactase : dans intestin grêle + bris lactose en glucose et en galactose
acytécholinestérase : dans les nerfs et muscles + décompose acétylcholine neurotransmetteur
ADN polymérase : dans le noyau de toutes les cellules + synthétise de l’ADN à partir de désoxyribonucléotides

Question 3

fonction de l’enzyme dans une réaction X

Answer 3

• abaisse énergie d’activation pour déclencher la réaction + catalyseur
• abaissent barrières qui bloquent les réactions biochimiques
• augmentent vitese des réactions biochimiques

Question 4

vrai ou faux.
les enzymes permettent des réactions qui ne pourraient pas se produire à la température, pH et pression du corps (pas compatibles à la vie)

Answer 4

vrai

Question 5

vrai ou faux.
les enzymes ont un pH optimal et une température optimale selon l’environnement dans lequel chaque enzyme agit.

Answer 5

vrai

Question 6

que se passe-t-il avant température optimale dans l’enzyme?

Answer 6

gain d’activité - molécules bougent de plus en plus

Question 7

que se passe-t-il après température optimale?

Answer 7

perte d’activité de l’enzyme (dénaturation de l’enzyme - conformation change

Question 8

où se passe la réaction catalytique dans l’enzyme?

Answer 8

au site actif

Question 9

caractéristiques des enzymes

Answer 9

• très sélectives et convertissent les substrats en produits sans être elles-mêmes modifiées
• RECYCLÉES à la fin de la réaction et peuvent recommencer un nouveau cycle
• une seule molécule d’enzyme peut produire de nombreuses molécules de produit

Question 10

comment se fait la reconnaissance entre substrat et enzyme ?

Answer 10

avec liaisons chimiques faibles : forces de Van der Waals, ponts H, liens ioniques, interactionas hydrophobes
*ce qui détermine liaison, affinité et spécificité entre enzyme/substrat

Question 11

rôle des liaisons chimiques faibles entre enzyme/sustrat

Answer 11

plus il y a de liaisons non-covalentes
plus l’interaction entre les molécules sera forte - plus l’affinité sera grande

Question 12

différents modes d’action

Answer 12

liaison substrat à l’enzyme (site actif)

changement de la conformation du substrat (et de l’enzyme) pour que catalyse soit possible

produits de la réaction enzymatique

Question 13

quels sont les deux sous-sites du site actif? + particularité

Answer 13

1. sous-site de liaison est formé des aa qui maintiennent le substrat en place lors de la catalyse
2. sous-site catalytique est formé des aa qui performent la catalyse

Question 14

rôle du sous-site de liaison

Answer 14

détermine la spécificité de l’enzyme pour son substrat

Question 15

rôle du sous-site catalytique

Answer 15

• diminue l’énergie d’activation nécessaire
• stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction
• catalyse la réaction

Question 16

liaisons chimiques faibles impliquées au sous-site de liaison

Answer 16

ponts h et interactions ioniques

Question 17

vrai ou faux.
plus il y a de liens non-covalents, plus le complexe est stable et spécifique

Answer 17

vrai

Question 18

pourquoi le sous-site de liaison est spécifique?

Answer 18

conformité parfaite - sur mesure

Question 19

qu’est-ce qui détermine la spécificité/l’affinité ?

Answer 19

liaisons chimiques faibles

Question 20

cinétique enzymatique

effet de la concentration du substrat sur vitesse max de la réaction

Answer 20

vitesse de réaction augmente avec la réaction du substrat juqu’à atteindre la vitesse maximum quand l’enzyme est saturée par le substrat à une concentration d’enzyme donnée

y’a un plateau car enzyme est à concentration fixe via le substrat

Question 21

effet de la concentration de l’enzyme sur la vitesse initiale de la réaction à concentration de substrat constante

Answer 21

vitesse de réaction augmente avec la concentration du substrat jusqu’à la vitesse max quand l’enzyme est saturée par le substrat
(augmentation proportionnelle)

Question 22

paramètres importants de la cinétique enzymatique

Answer 22

1. Vmax = vitesse de réaction maximale que peut atteindre une enzyme (dans une réaction donnée)
2. Km = une mesure de l’affinité de l’enzyme pour le substrat
   (calcul de Km = concentration du substrat à laquelle la réacton est à la moitié de la Vmax)

Question 23

effet variation du Km sur affinité

Answer 23

plus Km est petit, plus l’affinité est grande (plus enzyme est efficace à faible concentration de substrat)

Question 24

efficatié d’une enzyme dépend de quoi

Answer 24

dépend de la vitesse à laquelle transforme son substrat

Question 25

quels sont les deux types d'inhibitions enzymatiques?

Answer 25

1) inhibition réversible 2) inhibition irréversible

Question 26

description inhibition réversible

Answer 26

inhibiteur se lie de façon réversible à l'enzyme donc par des liaisons chimiques faibles

Question 27

description inhibtion irréversible

Answer 27

inhibiteur se lie de façon irréversible à l'enzyme donc liaisons fortes - liens covalents

Question 28

quels sont les deux types d'inhibitions enzymatiques réversibles? + description

Answer 28

a) inhibition compétitive : substrat + inhibiteur compétitionnent pour le site actif b) inhibition non-compétitive : substrat + inhibiteur -> parce ue inhibiteur se lie à un site autre (allostérique) que le site actif

Question 29

vrai ou faux. dans l'inhibition compétitive les substrats et les inhibiteurs ont même chance d'occuper le site

Answer 29

vrai

Question 30

que se passe-t-il aux paramètres de la cinétique enzymatique dans l'inhibition compétitive?

Answer 30

Vmax ne change pas Km apparent augmente (affinité diminue) | ajout de substrat on peut quand atteindre Vmax - car site actif reste

Question 31

impact de la fixation des inhibiteurs non-compétitif d'un site allostérique

Answer 31

ça induit un changement de conformation et réduit accessibilité du site au substrat -> inhibition

Question 32

que se passe-t-il aux paramètres de la cinétique enzymatique dans l'inhibition non-compétitive?

Answer 32

Vmax diminue en présence d'un inhibiteur non-compétitif (changement de conformation donc site actif ne peut plus héberger des substrats) Km apparent ne change pas - enzymes fonctionnels donc même s'il ne les pas - ils restent fonctionels

Question 33

description principe de rétroinhibition

Answer 33

rétrocontrôle - contrôle de l'activité catalytique des enzymes des voies métaboliques en fonction de la quantité du produit final (réversible) permet régulation rapide de l'activité catalytique protéique (plus rapide que de contrôler le niveau d'expression du gène de l'enzyme) rétrocontrôle négatif = rétroinhibition | plus rapide d'inhiber enzyme déjà existante

Question 34

vrai ou faux. il existe des rétrocontrôles positifs de l'activité catalytique des enzymes

Answer 34

vrai

Question 35

vrai ou faux. le rétrocontrôle négatif au niveau de plusieurs sites permet de contrôler les réactions de plusieurs voies métaboliques interdépendantes

Answer 35

vrai

Question 36

vrai ou faux. chaque aa contrôle la première enzyme de sa voie de biosynthèse.

Answer 36

vrai

Question 37

dans le cas de l'aa contrôlant la première enzyme - est-il vrai qu l'inhibition est aussi possible dans la voie commune de synthèse impliquant la transformation de l'aspartate en phosphate d'aspartyl

Answer 37

vrai

Question 38

exemples de médicaments: inhibition irréversible inhibition compétitive

Answer 38

inhibition irréversible : aspirine inhibition compétitive : ibuprofène | anti-inflammatoires non-stéroïdiens

Question 39

fonctions de l'aspirine

Answer 39

aspirine inhibe les COX (1+2) et la cascade de biosynthèse de prostalglandines

Question 40

les prostalglandines sont médiateurs de quoi

Answer 40

de la douleur, de l'inflammation et de la fièvre

Question 41

vrai ou faux. les anti-inflammatoires non stéroïdiens tels que l'aspirine et l'Ibuprofène inhibent les COX qui convertissent l'acide arachidonique en PGH2 (prostalglandine)

Answer 41

vrai

Question 42

vrai ou faux, l'aspirine inhibe irréversiblement l'acticité de COX par acétylation d'une sérine dans le site actif de COX cela produit un obstacle stérique qui empêche les aa d'être métabolisé

Answer 42

vrai

Question 43

description Ibuprofène

Answer 43

inhibiteur compétitif de la prostalglandine synthase, également appelé cyclo-oxygénase (COX) COX catalyse la première étape de la synth;se des médiateurs de l'inflammation : prostalglandines et thromboxane (agrégation plaquettaire)

Question 44

vrai ou faux. la plupart des médicaments inhibent des enzymes

Answer 44

vrai

Question 45

description de la réaction de phosphorylation des protéines

Answer 45

groupement phosphate terminal d'un ATP est transféré sur le groupement hydroxyle (OH) de la chaîne latérale de la Sérine, Thréonine ou Tyrosine

Question 46

contrôle de l'activité des protéines par phosphorylation

Answer 46

moyen rapide et réversible pour contrôler l'activité des protéines telles les enzymes impliquées dans la phosphorylation

Question 47

vrai ou faux. (phosphate porte deux charges négatives - induit par changemnt de conformation de la protéine)

Answer 47

vrai

Question 48

phosphorylation possible des aa : lesquels

Answer 48

sérine thréonine tyrosine

Question 49

description de l'activité des protéines par liason de GTP

Answer 49

moyen rapide et réversible pour contrôler l'activité des protéines liant le GTP (G proteins) ces protéines sont actives sous formes liée au GTP et désactivées lorsque GTP est hydrolysé en GDP