enzymologie Flashcards
définition d’une enzyme
- catalyseur biochimique
- facilite une réaction en diminuant énergie d’activation
- est spécifique (à un ou des substrats donnés)
- généralement une protéine
catalyseur peut être ribozyme = molécule ARN ayant activité catalytique
exemples enzymes dans le PP + fonction (7)
lipases : dans le l’intestin + aident à digérer les graisses
amylase : dans la salive + aide à transformet amidons en sucres
maltase : dans la salive + brise maltose en glucose (maltose dans pommes de terres, pâtes, bière)
trypsine : dans intestin grêle + décompose les protéines en aa
lactase : dans intestin grêle + bris lactose en glucose et en galactose
acytécholinestérase : dans les nerfs et muscles + décompose acétylcholine neurotransmetteur
ADN polymérase : dans le noyau de toutes les cellules + synthétise de l’ADN à partir de désoxyribonucléotides
fonction de l’enzyme dans une réaction X
- abaisse énergie d’activation pour déclencher la réaction + catalyseur
- abaissent barrières qui bloquent les réactions biochimiques
- augmentent vitese des réactions biochimiques
vrai ou faux.
les enzymes permettent des réactions qui ne pourraient pas se produire à la température, pH et pression du corps (pas compatibles à la vie)
vrai
vrai ou faux.
les enzymes ont un pH optimal et une température optimale selon l’environnement dans lequel chaque enzyme agit.
vrai
que se passe-t-il avant température optimale dans l’enzyme?
gain d’activité - molécules bougent de plus en plus
que se passe-t-il après température optimale?
perte d’activité de l’enzyme (dénaturation de l’enzyme - conformation change
où se passe la réaction catalytique dans l’enzyme?
au site actif
caractéristiques des enzymes
- très sélectives et convertissent les substrats en produits sans être elles-mêmes modifiées
- RECYCLÉES à la fin de la réaction et peuvent recommencer un nouveau cycle
- une seule molécule d’enzyme peut produire de nombreuses molécules de produit
comment se fait la reconnaissance entre substrat et enzyme ?
avec liaisons chimiques faibles : forces de Van der Waals, ponts H, liens ioniques, interactionas hydrophobes
*ce qui détermine liaison, affinité et spécificité entre enzyme/substrat
rôle des liaisons chimiques faibles entre enzyme/sustrat
plus il y a de liaisons non-covalentes
plus l’interaction entre les molécules sera forte - plus l’affinité sera grande
différents modes d’action
liaison substrat à l’enzyme (site actif)
changement de la conformation du substrat (et de l’enzyme) pour que catalyse soit possible
produits de la réaction enzymatique
quels sont les deux sous-sites du site actif? + particularité
- sous-site de liaison est formé des aa qui maintiennent le substrat en place lors de la catalyse
- sous-site catalytique est formé des aa qui performent la catalyse
rôle du sous-site de liaison
détermine la spécificité de l’enzyme pour son substrat
rôle du sous-site catalytique
- diminue l’énergie d’activation nécessaire
- stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction
- catalyse la réaction
liaisons chimiques faibles impliquées au sous-site de liaison
ponts h et interactions ioniques
vrai ou faux.
plus il y a de liens non-covalents, plus le complexe est stable et spécifique
vrai
pourquoi le sous-site de liaison est spécifique?
conformité parfaite - sur mesure
qu’est-ce qui détermine la spécificité/l’affinité ?
liaisons chimiques faibles
cinétique enzymatique
effet de la concentration du substrat sur vitesse max de la réaction
vitesse de réaction augmente avec la réaction du substrat juqu’à atteindre la vitesse maximum quand l’enzyme est saturée par le substrat à une concentration d’enzyme donnée
y’a un plateau car enzyme est à concentration fixe via le substrat
effet de la concentration de l’enzyme sur la vitesse initiale de la réaction à concentration de substrat constante
vitesse de réaction augmente avec la concentration du substrat jusqu’à la vitesse max quand l’enzyme est saturée par le substrat
(augmentation proportionnelle)
paramètres importants de la cinétique enzymatique
- Vmax = vitesse de réaction maximale que peut atteindre une enzyme (dans une réaction donnée)
- Km = une mesure de l’affinité de l’enzyme pour le substrat
(calcul de Km = concentration du substrat à laquelle la réacton est à la moitié de la Vmax)
effet variation du Km sur affinité
plus Km est petit, plus l’affinité est grande (plus enzyme est efficace à faible concentration de substrat)
efficatié d’une enzyme dépend de quoi
dépend de la vitesse à laquelle transforme son substrat
quels sont les deux types d’inhibitions enzymatiques?
1) inhibition réversible
2) inhibition irréversible
description inhibition réversible
inhibiteur se lie de façon réversible à l’enzyme
donc par des liaisons chimiques faibles
description inhibtion irréversible
inhibiteur se lie de façon irréversible à l’enzyme
donc liaisons fortes - liens covalents
quels sont les deux types d’inhibitions enzymatiques réversibles? + description
a) inhibition compétitive : substrat + inhibiteur compétitionnent pour le site actif
b) inhibition non-compétitive : substrat + inhibiteur -> parce ue inhibiteur se lie à un site autre (allostérique) que le site actif
vrai ou faux.
dans l’inhibition compétitive
les substrats et les inhibiteurs ont même chance d’occuper le site
vrai
que se passe-t-il aux paramètres de la cinétique enzymatique dans l’inhibition compétitive?
Vmax ne change pas
Km apparent augmente (affinité diminue)
ajout de substrat on peut quand atteindre Vmax - car site actif reste
impact de la fixation des inhibiteurs non-compétitif d’un site allostérique
ça induit un changement de conformation et réduit accessibilité du site au substrat -> inhibition
que se passe-t-il aux paramètres de la cinétique enzymatique dans l’inhibition non-compétitive?
Vmax diminue en présence d’un inhibiteur non-compétitif (changement de conformation donc site actif ne peut plus héberger des substrats)
Km apparent ne change pas - enzymes fonctionnels donc même s’il ne les pas - ils restent fonctionels
description principe de rétroinhibition
rétrocontrôle - contrôle de l’activité catalytique des enzymes des voies métaboliques en fonction de la quantité du produit final (réversible)
permet régulation rapide de l’activité catalytique protéique (plus rapide que de contrôler le niveau d’expression du gène de l’enzyme)
rétrocontrôle négatif = rétroinhibition
plus rapide d’inhiber enzyme déjà existante
vrai ou faux.
il existe des rétrocontrôles positifs de l’activité catalytique des enzymes
vrai
vrai ou faux.
le rétrocontrôle négatif au niveau de plusieurs sites permet de contrôler les réactions de plusieurs voies métaboliques interdépendantes
vrai
vrai ou faux.
chaque aa contrôle la première enzyme de sa voie de biosynthèse.
vrai
dans le cas de l’aa contrôlant la première enzyme - est-il vrai qu l’inhibition est aussi possible dans la voie commune de synthèse impliquant la transformation de l’aspartate en phosphate d’aspartyl
vrai
exemples de médicaments:
inhibition irréversible
inhibition compétitive
inhibition irréversible : aspirine
inhibition compétitive : ibuprofène
anti-inflammatoires non-stéroïdiens
fonctions de l’aspirine
aspirine inhibe les COX (1+2)
et la cascade de biosynthèse de prostalglandines
les prostalglandines sont médiateurs de quoi
de la douleur, de l’inflammation et de la fièvre
vrai ou faux.
les anti-inflammatoires non stéroïdiens tels que l’aspirine et l’Ibuprofène inhibent les COX qui convertissent l’acide arachidonique en PGH2 (prostalglandine)
vrai
vrai ou faux,
l’aspirine inhibe irréversiblement l’acticité de COX par acétylation d’une sérine dans le site actif de COX
cela produit un obstacle stérique qui empêche les aa d’être métabolisé
vrai
description Ibuprofène
inhibiteur compétitif de la prostalglandine synthase, également appelé cyclo-oxygénase (COX)
COX catalyse la première étape de la synth;se des médiateurs de l’inflammation : prostalglandines et thromboxane (agrégation plaquettaire)
vrai ou faux.
la plupart des médicaments inhibent des enzymes
vrai
description de la réaction de phosphorylation des protéines
groupement phosphate terminal d’un ATP est transféré sur le groupement hydroxyle (OH) de la chaîne latérale de la Sérine, Thréonine ou Tyrosine
contrôle de l’activité des protéines par phosphorylation
moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines telles les enzymes impliquées dans la phosphorylation
vrai ou faux.
(phosphate porte deux charges négatives - induit par changemnt de conformation de la protéine)
vrai
phosphorylation possible des aa : lesquels
sérine
thréonine
tyrosine
description de l’activité des protéines par liason de GTP
moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines liant le GTP (G proteins)
ces protéines sont actives sous formes liée au GTP
et désactivées lorsque GTP est hydrolysé en GDP
