Protéine Flashcards
Structure protéine
NH2-CH-COOH
I
R
AAE
Le très lyrique Tristan fait vachement méditer Iseult
Valine
Leucine
Isoleucine
Lysine
Thréonine
Méthionine
Phénylalanine
Tryptophane
pK
Constante de dissociation, quand le ph passe d’acide à basique
pHi
pH en forme neutre :
(pK1 + pK2) / 2
pK1
pK2
COOH - COO-
NH3+ - NH2
pKr
pH de transition si l’AA à une fonction en plus
Structure primaire
enchainement d’AA relié par liaison covalente
Structure secondaire
changementde conformation, repliment locale de la chaine principale, stabilisé par liaisons hydrogène
Structure tertiaire
liaison faible entre les chaine latérale des AA ou appelé pont disulfure. C’est a ce niveau que la protéine est active.
Structure quaternaire
association de plusieurs protéines = protéine oligomérique (EX : hémoglobine).
Holoprotéine
Contient que des AA
Hétéroprotéine
Contient une partie non protéique
Protéogenèse
biosynthèse des protéine dans le REG. Assemblage des AA lors de la traduction.
Protéolyse
catabolisme des protéine. Hydrolyse des protéine / peptides / AA.
Facteur qui dénaturise les protéines
protéine perdent leur conformation normal, deviennent inactive.
- pH : perd liaison ionique
- température élevé : perturbe liaison hydrogène, coagule protéine.
- Détergent : altère liaison