Proteínas Flashcards
Estructura básica de los aminoácidos:
Grupo amino,
Carbono quiral ó alfa
Grupo carboxilo
Es la variación de los aminoácidos.
Cadena lateral o grupo R
Número de aminoácidos que conforman las proteínas.
20
Forma neutralizada de los aminoácidos cuando se ionizan.
Zwiterión.
Grupos básicos de los aminoácidos por las características químicas de la cadena lateral.
No polares/neutros
Polares/neutros
Ácidos/polares
Básicos/polares
Entre mayor sea la diferencia en electronegatividad entre átomos el enlace será más…
Polar
Se encuntran en los átomos más electronegativos.
Cargas parciales negativas
Orden de polaridad de los grupos funcionales (más polar al inicio).
Amida Ácido Alcohol Cetona/Aldehído Amina Éter Alcano
Características estructurales del enlace peptídico.
Resonancia del grupo carbonilo
Influencia en el enlace peptídico
Estructuras en las que pueden existir moléculas con una combinación de enlaces dobles y sencillos,
Estructuras resonantes
¡¿Entre qué átomos queda una estructura rígida en los aa?
C y N
Enlace de los aa que tiene características de un doble enlace parcial
Enlace peptídico
Enlaces que se forman entre dos cadenas de cisteínas en una proteína
Puentes disulfuro
¿A qué se deben las características de las proteínas?
Al grupo R
¿A qué se debe la diferencia entre proteínas?
A la secuencia de aa
Interactúan con otra molécula u otras partes de la misma proteína
Grupo R
Estructura de la proteína que está en su forma base conjugada.
Grupo carboxilo
Estructura de la proteína que está en su forma de ácido conjugado.
Grupo amino
¿Cómo se encuentran las proteínas a un pH 7?
Zwitterion
¿Qué ocurre con el oxígeno de las proteínas si la solución es ácida?
Aceptará un H para reestablecer el grupo carboxilo
¿Qué ocurre con el grupo aminio de las proteínas si la solución es alcalina?
Perderá su H para reestablecer el grupo amino
Único aa que puede actuar como amortiguador de líquidos corporales.
Histidina
Constante de acidez.
Ka
Es el logaritmo negativo decimal de la constante de disociación del ácido y/o base
pK
Punto en que está la molécula (ps) cuando es neutra
Punto isoeléctrico
Los forman los grupos amino y carboxilo.
Iones
pK del grupo amino.
9.8
pK del grupo carboxilo.
2.1
¿Por qué las proteínas son anfóteras?
Se comportan como base o ácido débil
Es el logaritmo negativo decimal de la constante de disociación del ácido y/o base
Punto isoeléctrico (pI)
Son aminoácidos modificados
Hidroxiprolina
g-carboxiglutámico
Una molécula quiral y su imagen especular. No se pueden superponer.
Anantiómeros
Desvían la luz polarizada en direcciones diferenes
Isómeros ópticos
Isómeros de las proteínas nativas de todos los organismos
L-aa
Isómeros de algunas bacterias Gram-negativas y archeobacterias que les confiere proteción al ataque hidrolítico de enzimas.
D-aa
Ésto se da por la orientación de ps por la presencia predominante de los L-aa.
Alfa hélices
Es cuando en una mezcla equimolecular de formas L y D (de cualquier isómero óptico) se anula la rotación óptica.
Racematos
Conversión de L-aa en D-aa que está relacionadas con el proceso de envejecimiento de los organismos
Racemización
¿Aporximádamente cuantós aa existen en la naturaleza?
500
Es un aa pequeño, cíclico, intermediario clave en la síntesis de la hormona vegetal etileno.
1-ácido carboxilico-1-Aminocyclopropano 8ACC)
Aminoácidos que no forman parte de las proteínas.
aa no proteícos
Son metablitos intermediarios de la biosíntesis de urea.
Ornitina y citrulina
Aminoácido no proteico que funciona como hormona o neurotransmisor que controla la entrada masiva de iones Cl, depolimerizando la mb. Inhibe la transmisión de señales en células nerviosas.
GABA
Aa no proteíco que es |precursor de la melanina y es intermediario en la vía metabólica biosintética de las aminas neurotransmisoras como la dopamina, adrenalina y noradrenalina.
DOPA
Se deriva de aa lisina y se sintetiza en el hígado. Se concentra en tejidos que utilizan ác. grasos como la fuente de energía principal: músculo esquelético y cardíaco.
Cartinina
Se deriva de aa lisina y se sintetiza en el hígado. Se concentra en tejidos que utilizan ác. grasos como la fuente de energía principal: músculo esquelético y cardíaco.
Ornitina
Se forma por adición de CO2 y amonia a la ornitina, la cual es combinada posteriormente con ác. aspártico para formar ac. Arginosuccínico, que es metabolizado posteriormente en el aa arginina.
Citrulina.
Las cadenas laterales tienen ramas de alcanos ó grupos aromáticos (anillos de benceno).
aa no-polares
Aa con un grupo amida en la cadena lateral no da lugar a soluciones básicas. A diferencia de un grupo amino, el amida tiene el doble enlace C=O que cambia las propiedades
aa polares sin carga
La cadena lateral contiene un grupo funcional amino, el aa produce soluciones básicas porque el grupo amino extra no está neutralizado por el grupo ácido (zwiterión):
aa polar con carga (básicos)
La cadena lateral contienen un grupo funcional ácido, todo el aminoácido produce una solución ácida
aa polar (ácidos)
Aminoácido que es una excepción a la quiralidad.
Glicina
Aminoácidos con grupos R hidrofóbicos.
Valina Leucina Isoleucina Metionina Fenilalanina
Aminoácidos con grupos R hidrofílicos.
Asparagina Ác. gluámico Glutamina Histidina Lisina Arginina Ác. aspártico
Aminoácidos con características intermedias.
Glicina Alanina Serina Treonina Tirosina Triptófano Cisteína Prolina
Aminoácidos ácidos.
Ác. aspártico
Ác. glutámico
Aminoácidos básicos.
Lisina
Arginina
Histidina
Aminoácidos polares.
Glicina Serina Treonina Cisteína Asparagina Glutamina Tirosina
Aminoácidos apolares.
Alanina Valina Leucina Isoleucina Prolina Metioina Fenilalanina Triptófano
Isomería que puede tener el enlace peptídico de los aa.
Cis
Trans
Forma en la que prevalecen los aa a pH menores al pI (ácidos)
Forma catiónica
Forma en la que prevalecen los aa a pH mayores al pI (básicos)
Forma aniónica
Indica el pH en la cual va a prevalecer el catión, el ión de zwitter o el anión al titular a un aa.
Curva de titulación
Favorecen distintas interacciones no covalentes y no covalentes entre los aa.
Grupo R
Interacciones no covalentes entre los aa.
Puentes de H
Interacciones covalentes entre los aa.
Puentes disulfuro
Las cadenas laterales de estos aa pueden ser fosforiladas.
Serina
Treonina
Tirosina
Clasificación de las proteínas según su función.
Enzimas De transporte De reserva Contráctiles Estructurales De defensa Reguladoras
Clasificacion de las proteínas según su composición.
Homoproteínas
Heteroproteínas
Clasificación de las proteínas según su estructur.
Fibrosas
Globulares
Son las homoproteínas.
No conjugadas
Son las heteroproteínas.
Conjugadas
Tipo de conjugación que pueden tener las heteroproteínas.
Grupo protético
Grupo prostético
Tipos de proteínas fibrosas.
De alfa hélices
De láminas beta
De hélices levógiras
Fibronectinas
Divisiones de las ps.
Sencillas
Conjugadas
Tipo de proteínas sencillas.
Globulares
Fibrosas
Son porteínas globulares
Albuminas
Globulinas
Gluteninas
Prolaminas
Son proteínas fibrosas
Colágeno
Elasina
Queratina
Son proteínas conjugadas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Cromoproteína
Son las estructuras que pueden tener las proteínas.
Primaria
Secundaria
Terciaria
Terciaria
Estructura de las proteínas de secuencia de aminoácidos.
Primaria
Estructura de las proteínas que ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas (péptido individual doblado)
Terciaria
Estructura de las proteínas que ocurre cuando los aa en la secuencia interactúan a través de enlaces de hidrógeno
Secundaria
Estructura de las proteínas que son agregados de dos o más péptidos.
Cuaternaria
Tipo de interacción en la estructura primaria de las proteínas
Enlace peptídico
Tipo de interacción en la estructura secundaria de las proteínas.
Puentes de hidrógeno
Tipo de interacción en la estructura terciaria de las proteías.
Puentes disulfuro
Tipo de interacción en la estructura cuaternaria de las proteías.
Enlaces no covalentes
