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Química III > Proteínas > Flashcards

Proteínas Flashcards

1
Q

Estructura básica de los aminoácidos:

A

Grupo amino,
Carbono quiral ó alfa
Grupo carboxilo

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Q

Es la variación de los aminoácidos.

A

Cadena lateral o grupo R

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3
Q

Número de aminoácidos que conforman las proteínas.

A

20

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4
Q

Forma neutralizada de los aminoácidos cuando se ionizan.

A

Zwiterión.

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Q

Grupos básicos de los aminoácidos por las características químicas de la cadena lateral.

A

No polares/neutros
Polares/neutros
Ácidos/polares
Básicos/polares

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6
Q

Entre mayor sea la diferencia en electronegatividad entre átomos el enlace será más…

A

Polar

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7
Q

Se encuntran en los átomos más electronegativos.

A

Cargas parciales negativas

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8
Q

Orden de polaridad de los grupos funcionales (más polar al inicio).

A 
Amida
Ácido
Alcohol
Cetona/Aldehído
Amina 
Éter 
Alcano
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9
Q

Características estructurales del enlace peptídico.

A

Resonancia del grupo carbonilo

Influencia en el enlace peptídico

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10
Q

Estructuras en las que pueden existir moléculas con una combinación de enlaces dobles y sencillos,

A

Estructuras resonantes

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11
Q

¡¿Entre qué átomos queda una estructura rígida en los aa?

A

C y N

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12
Q

Enlace de los aa que tiene características de un doble enlace parcial

A

Enlace peptídico

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13
Q

Enlaces que se forman entre dos cadenas de cisteínas en una proteína

A

Puentes disulfuro

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14
Q

¿A qué se deben las características de las proteínas?

A

Al grupo R

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15
Q

¿A qué se debe la diferencia entre proteínas?

A

A la secuencia de aa

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16
Q

Interactúan con otra molécula u otras partes de la misma proteína

A

Grupo R

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17
Q

Estructura de la proteína que está en su forma base conjugada.

A

Grupo carboxilo

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18
Q

Estructura de la proteína que está en su forma de ácido conjugado.

A

Grupo amino

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19
Q

¿Cómo se encuentran las proteínas a un pH 7?

A

Zwitterion

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20
Q

¿Qué ocurre con el oxígeno de las proteínas si la solución es ácida?

A

Aceptará un H para reestablecer el grupo carboxilo

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21
Q

¿Qué ocurre con el grupo aminio de las proteínas si la solución es alcalina?

A

Perderá su H para reestablecer el grupo amino

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22
Q

Único aa que puede actuar como amortiguador de líquidos corporales.

A

Histidina

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23
Q

Constante de acidez.

A

Ka

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24
Q

Es el logaritmo negativo decimal de la constante de disociación del ácido y/o base

A

pK

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25
Q

Punto en que está la molécula (ps) cuando es neutra

A

Punto isoeléctrico

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26
Q

Los forman los grupos amino y carboxilo.

A

Iones

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27
Q

pK del grupo amino.

A

9.8

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28
Q

pK del grupo carboxilo.

A

2.1

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29
Q

¿Por qué las proteínas son anfóteras?

A

Se comportan como base o ácido débil

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30
Q

Es el logaritmo negativo decimal de la constante de disociación del ácido y/o base

A

Punto isoeléctrico (pI)

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31
Q

Son aminoácidos modificados

A

Hidroxiprolina

g-carboxiglutámico

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32
Q

Una molécula quiral y su imagen especular. No se pueden superponer.

A

Anantiómeros

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33
Q

Desvían la luz polarizada en direcciones diferenes

A

Isómeros ópticos

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34
Q

Isómeros de las proteínas nativas de todos los organismos

A

L-aa

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35
Q

Isómeros de algunas bacterias Gram-negativas y archeobacterias que les confiere proteción al ataque hidrolítico de enzimas.

A

D-aa

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36
Q

Ésto se da por la orientación de ps por la presencia predominante de los L-aa.

A

Alfa hélices

37
Q

Es cuando en una mezcla equimolecular de formas L y D (de cualquier isómero óptico) se anula la rotación óptica.

A

Racematos

38
Q

Conversión de L-aa en D-aa que está relacionadas con el proceso de envejecimiento de los organismos

A

Racemización

39
Q

¿Aporximádamente cuantós aa existen en la naturaleza?

A

500

40
Q

Es un aa pequeño, cíclico, intermediario clave en la síntesis de la hormona vegetal etileno.

A

1-ácido carboxilico-1-Aminocyclopropano 8ACC)

41
Q

Aminoácidos que no forman parte de las proteínas.

A

aa no proteícos

42
Q

Son metablitos intermediarios de la biosíntesis de urea.

A

Ornitina y citrulina

43
Q

Aminoácido no proteico que funciona como hormona o neurotransmisor que controla la entrada masiva de iones Cl, depolimerizando la mb. Inhibe la transmisión de señales en células nerviosas.

A

GABA

44
Q

Aa no proteíco que es |precursor de la melanina y es intermediario en la vía metabólica biosintética de las aminas neurotransmisoras como la dopamina, adrenalina y noradrenalina.

A

DOPA

45
Q

Se deriva de aa lisina y se sintetiza en el hígado. Se concentra en tejidos que utilizan ác. grasos como la fuente de energía principal: músculo esquelético y cardíaco.

A

Cartinina

46
Q

Se deriva de aa lisina y se sintetiza en el hígado. Se concentra en tejidos que utilizan ác. grasos como la fuente de energía principal: músculo esquelético y cardíaco.

A

Ornitina

47
Q

Se forma por adición de CO2 y amonia a la ornitina, la cual es combinada posteriormente con ác. aspártico para formar ac. Arginosuccínico, que es metabolizado posteriormente en el aa arginina.

A

Citrulina.

48
Q

Las cadenas laterales tienen ramas de alcanos ó grupos aromáticos (anillos de benceno).

A

aa no-polares

49
Q

Aa con un grupo amida en la cadena lateral no da lugar a soluciones básicas. A diferencia de un grupo amino, el amida tiene el doble enlace C=O que cambia las propiedades

A

aa polares sin carga

50
Q

La cadena lateral contiene un grupo funcional amino, el aa produce soluciones básicas porque el grupo amino extra no está neutralizado por el grupo ácido (zwiterión):

A

aa polar con carga (básicos)

51
Q

La cadena lateral contienen un grupo funcional ácido, todo el aminoácido produce una solución ácida

A

aa polar (ácidos)

52
Q

Aminoácido que es una excepción a la quiralidad.

A

Glicina

53
Q

Aminoácidos con grupos R hidrofóbicos.

A 
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina
Fenilalanina
54
Q

Aminoácidos con grupos R hidrofílicos.

A 
Asparagina
Ác. gluámico
Glutamina
Histidina
Lisina
Arginina
Ác. aspártico
55
Q

Aminoácidos con características intermedias.

A 
Glicina
Alanina
Serina
Treonina
Tirosina
Triptófano
Cisteína
Prolina
56
Q

Aminoácidos ácidos.

A

Ác. aspártico

Ác. glutámico

57
Q

Aminoácidos básicos.

A

Lisina
Arginina
Histidina

58
Q

Aminoácidos polares.

A 
Glicina
Serina
Treonina
Cisteína
Asparagina
Glutamina
Tirosina
59
Q

Aminoácidos apolares.

A 
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Prolina
Metioina 
Fenilalanina
Triptófano
60
Q

Isomería que puede tener el enlace peptídico de los aa.

A

Cis

Trans

61
Q

Forma en la que prevalecen los aa a pH menores al pI (ácidos)

A

Forma catiónica

62
Q

Forma en la que prevalecen los aa a pH mayores al pI (básicos)

A

Forma aniónica

63
Q

Indica el pH en la cual va a prevalecer el catión, el ión de zwitter o el anión al titular a un aa.

A

Curva de titulación

64
Q

Favorecen distintas interacciones no covalentes y no covalentes entre los aa.

A

Grupo R

65
Q

Interacciones no covalentes entre los aa.

A

Puentes de H

66
Q

Interacciones covalentes entre los aa.

A

Puentes disulfuro

67
Q

Las cadenas laterales de estos aa pueden ser fosforiladas.

A

Serina
Treonina
Tirosina

68
Q

Clasificación de las proteínas según su función.

A 
Enzimas
De transporte
De reserva
Contráctiles
Estructurales
De defensa
Reguladoras
69
Q

Clasificacion de las proteínas según su composición.

A

Homoproteínas

Heteroproteínas

70
Q

Clasificación de las proteínas según su estructur.

A

Fibrosas

Globulares

71
Q

Son las homoproteínas.

A

No conjugadas

72
Q

Son las heteroproteínas.

A

Conjugadas

73
Q

Tipo de conjugación que pueden tener las heteroproteínas.

A

Grupo protético

Grupo prostético

74
Q

Tipos de proteínas fibrosas.

A

De alfa hélices
De láminas beta
De hélices levógiras
Fibronectinas

75
Q

Divisiones de las ps.

A

Sencillas

Conjugadas

76
Q

Tipo de proteínas sencillas.

A

Globulares

Fibrosas

77
Q

Son porteínas globulares

A

Albuminas
Globulinas
Gluteninas
Prolaminas

78
Q

Son proteínas fibrosas

A

Colágeno
Elasina
Queratina

79
Q

Son proteínas conjugadas

A

Glucoproteínas
Lipoproteínas
Cromoproteína

80
Q

Son las estructuras que pueden tener las proteínas.

A

Primaria
Secundaria
Terciaria
Terciaria

81
Q

Estructura de las proteínas de secuencia de aminoácidos.

A

Primaria

82
Q

Estructura de las proteínas que ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas (péptido individual doblado)

A

Terciaria

83
Q

Estructura de las proteínas que ocurre cuando los aa en la secuencia interactúan a través de enlaces de hidrógeno

A

Secundaria

84
Q

Estructura de las proteínas que son agregados de dos o más péptidos.

A

Cuaternaria

85
Q

Tipo de interacción en la estructura primaria de las proteínas

A

Enlace peptídico

86
Q

Tipo de interacción en la estructura secundaria de las proteínas.

A

Puentes de hidrógeno

87
Q

Tipo de interacción en la estructura terciaria de las proteías.

A

Puentes disulfuro

88
Q

Tipo de interacción en la estructura cuaternaria de las proteías.

A

Enlaces no covalentes

Química III (6 decks)

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