Enzimas Flashcards
Moléculas catalíticas de carácter proteico que incrementan la velocidad de reacciones que son energéticamente posibles.
Enzimas
Enzimas que difieren en su secuencia de aminoácidos, pero poseen la misma actividad catalítica. Catalizan la misma reacción.
Isoenzimas (isoformas)
Terminación de las enzimas
Asa
Clases de enzimas.
Oxidorreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas Ligasas
Catalizan oxidorreducciones entre 2 sustratos
Oxidorreductasas
Catalizan reacciones en las que hay transferencia de un grupo de una molécula a otra
Transferasas
Catalizan reacciones donde se produce rotura de enlaces por adición de agua
Hidrolasas
Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, NH3 y CO2
Liasas
Catalizan reordenamientos intramoleculares
Isomerasas
Catalizan la reacción de un enlace entre 2 moléculas de sustratos.
Ligasas
Propiedades de las enzimas:
Sitio activo Alta especificidad Alta eficiencia catalítica Sistema de regulación Compartimentalización
Constituido por cadenas laterales de aminoácidos que forman una superficie tridimensional o hendidura donde se unen los sustratos. Está formada por partes de la secuencia de aminoácidos
Sitio activo
¿De qué depende la complementariedad entre enzima y sustrato?
De fuerzas no covalentes:
Grupos hidrófobos
Puentes de H
Interacciones electrostáticas
Modelos de sitios activos:
Modelo de llave y cerrojo
Modelo del ajuste inducido
Modelo en el que el sitio activo es complementario en forma al del sustrato
Modelo de llave y cerrojo
Modelo en el que la enzima cambia de forma cuando el sustrato se une a ésta. El sitio activo es complementario al sustrato sólo después de que se une
Modelo del ajuste inducido
Propiedad en la que las enzimas interaccionan con uno o unos cuantos sustratos y sólo catalizan un tipo de reacción química
Alta especificidad
Propiedad en la que las reacciones catalizadas por enzimas son altamente eficientes
Alta eficiencia catalítica
Número de recambio que se refiere al número de moléculas de sustrato convertidas en producto por una molécula de enzima en una unidad de tiempo
Kcat
Propiedad que puede regularse, activándose o inhibiéndose de acuerdo a las necesidades de la célula
Sistema de regulación
Propiedad que se refiere a la localización específica dentro de la célula que sirve para aislar a las enzimas de otras reacciones y tener un ambiente favorable para la reacción
Compartimentalización
Moléculas no proteicas que algunas enzimas requieren para llevar a cabo su actividad enzimática
Cofactores
Cuando el cofactor es una molécula orgánica pequeña
Coenzimas
Coenzima que se asocia en forma transitoria con la enzima
Cosustrato
Coenzima que se asocia permanentemente a la enzima
Grupo prostético
Enzima activa con su componente no proteico
Holoenzima
Enzima inactiva sin el cofactor
Apoenzima
Es la aceleración o el incremento de velocidad de reacción química por medio de un catalizador
Catálisis
Acelera la reacción, reduce la energía de activación y no sufre ningún cambio permanente
Catalizador
Es el estudio cuantitativo de la catálisis enzimática. Proporciona información sobre las velocidades de la reacción, afinidad de enzimas por sustratos y efectos de inhibidores
Cinética enzimática
Diferencia entre la energía del reactante y el estado de transición “T”
Energía libre de activación
Se enlaza en el sitio activo de la enzima
Sustrato
¿De qué depende la especificidad catalítica=
Especificidad de unión E-S
La enzima se combina reversiblemente con el sustrato formando el complejo E-S posteriormente se libera un producto y la enzima
Modelo de reacción global enzimática
Factores que afectan la velocidad de una reacción
Temperatura
pH
Concentraciones del sustrato
¿Qué se obtiene o al graficar la Vo de reacción contra la concentración de sustrato?
Curva hiperbólica
Describe cómo la velocidad de la reacción varía con la concentración del sustrato
Ecuación de Michaelis-Menten
Parámetros que describen la acción catalítica de una enzima sobre un sustrato determinado
Km y Vmax
Es la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es igual a ½ de la Vmax
Km
Mide la velocidad máxima de la reacción
Vmax
Se utiliza para una determinación más exacta de Km y Vmax.
Ecuación de Lineweaver-Burk
¿Qué se obtiene en la ecuación de Lineweaver-Burk que se usa para calcular Km y Vmax y para determinar el mecanismo de acción de los inhibidores enzimáticos?
Línea recta
Velocidad de la reacción de primer orden: Cuando el sustrato es mucha menor que la Km la velocidad de la reacción es proporcional a la concentración del sustrato
Velocidad de la reacción de primer orden
Cuando el sustrato es mucho mayor a Km la velocidad es constante e igual a Vmax
Velocidad de la reacción de orden cero
• Son enzimas que son reguladas por moléculas llamadas efectores que se unen covalentemente a un sitio diferente del sitio activo
Enzimas alostéricas
Puede alterar la afinidad de la enzima con su sustrato y modificar la actividad catalítica máxima de la enzima
Efector alostérico
• Es el proceso mediante el cual las enzimas pierden su actividad catalizadora gracias a la acción de inhibidores
Inhibición enzimática
Moléculas que, mediante diversos mecanismos, impiden que el sitio activo se enlace con su sustrato, disminuyendo así la actividad de la enzima.
Inhibidores enzimáticos
Tipos de inhibición enzimática:
Irreversible
Reversible
La disociación de su enzima diana es muy lenta porque el inhibidor está unido muy estrechamente a la enzima o ligando por medio de enlaces covalentes o no covalentes.
Irreversible
Existe una rápida disociación del complejo enzima-inhibidor (E-I)
Reversible
Tipos de inhibición reversible.
Competitiva
No competitiva
Acompetitiva
Se presenta cuando el inhibidor se une irreversiblemente a la enzima en el mismo sitio que el sustrato normalmente ocuparía, por lo que compite con el sustrato por este sitio
Competitiva
El inhibidor y el sustrato se unen a sitios diferentes sobre la enzima.
No competitiva
El inhibidor se une al complejo E-S. Se presenta cuando hay más de un sustrato en la reacción
Acompetitiva
Mecanismos de regulación enzimática:
Compartimentalización
Control genético (síntesis de la enzima)
Modificación covalente
Efecto alostéricos
Se efectúa alterando la velocidad se su síntesis. Puede presentarse una inducción o represión de la síntesis, pero su eficiencia no se modifica
Control genético (síntesis de la enzima)
Varias enzimas se almacenan como precursores inactivos denominados proenzimas o zimógenos que se vuelven activos con la rotura irreversible de los enlaces peptídicos
Proteólisis
Modificaciones covalentes:
Fosforilación y desfosforilación
Metilación
Acetilación
Nucleotidilación
Adición o remoción de grupos fosfato de la enzima en residuos de serina, treonina o tirosina
Fosforilación y desfosforilación
Enzimas alostéricas formadas por subunidades con varios sitios activos que presentan cooperatividad
Efecto alostéricos
Moléculas que reguan el efecto alostérico, se unen no covalentemente en un sitio diferente a su sitio activo
Efectoras
Los efectores alostéricos pueden ser:
Positivos
Negativos
Efectores alostéricos que aceleran la reacción
Positivos
Efectores alostéricos que disminuyen la reacción
Negativos
Naturaleza de los efectores alostéricos;
Homotrópicos
Heterotrópicos
El mismo sustrato funciona como efector y generalmente son positivos
Homotrópicos
El efector es diferente del sustrato de la reacción
Heterotrópicos
Cuando la unión de un ligando facilita la unión del siguiente. Puede ser homotrópica (mismo ligando) o heterotrópica (diferente ligando)
coenzimas).
Cooperatividad positiva
Cuando un ligando disminuye la afinidad de la unión del siguiente ligando.
Cooperatividad negativa
Son sitios diferentes al sitio activo que se unen a otras moléculas, (cofactores, coenzimas)
Sitios alostéricos
Produce cambios de conformación en la proteína que reduce o incrementan su actividad catalítica.
Modifiación química
Son aquellas que se une a otras proteínas (enzimáticas) para modificar su acción.
Asociación con proteínas
