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Química III > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

Moléculas catalíticas de carácter proteico que incrementan la velocidad de reacciones que son energéticamente posibles.

A

Enzimas

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Q

Enzimas que difieren en su secuencia de aminoácidos, pero poseen la misma actividad catalítica. Catalizan la misma reacción.

A

Isoenzimas (isoformas)

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Q

Terminación de las enzimas

A

Asa

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4
Q

Clases de enzimas.

A 
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
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Q

Catalizan oxidorreducciones entre 2 sustratos

A

Oxidorreductasas

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6
Q

Catalizan reacciones en las que hay transferencia de un grupo de una molécula a otra

A

Transferasas

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7
Q

Catalizan reacciones donde se produce rotura de enlaces por adición de agua

A

Hidrolasas

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8
Q

Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, NH3 y CO2

A

Liasas

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9
Q

Catalizan reordenamientos intramoleculares

A

Isomerasas

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10
Q

Catalizan la reacción de un enlace entre 2 moléculas de sustratos.

A

Ligasas

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11
Q

Propiedades de las enzimas:

A 
Sitio activo
Alta especificidad
Alta eficiencia catalítica
Sistema de regulación
Compartimentalización
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12
Q

Constituido por cadenas laterales de aminoácidos que forman una superficie tridimensional o hendidura donde se unen los sustratos. Está formada por partes de la secuencia de aminoácidos

A

Sitio activo

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13
Q

¿De qué depende la complementariedad entre enzima y sustrato?

A

De fuerzas no covalentes:
Grupos hidrófobos
Puentes de H
Interacciones electrostáticas

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14
Q

Modelos de sitios activos:

A

Modelo de llave y cerrojo

Modelo del ajuste inducido

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15
Q

Modelo en el que el sitio activo es complementario en forma al del sustrato

A

Modelo de llave y cerrojo

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16
Q

Modelo en el que la enzima cambia de forma cuando el sustrato se une a ésta. El sitio activo es complementario al sustrato sólo después de que se une

A

Modelo del ajuste inducido

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17
Q

Propiedad en la que las enzimas interaccionan con uno o unos cuantos sustratos y sólo catalizan un tipo de reacción química

A

Alta especificidad

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18
Q

Propiedad en la que las reacciones catalizadas por enzimas son altamente eficientes

A

Alta eficiencia catalítica

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19
Q

Número de recambio que se refiere al número de moléculas de sustrato convertidas en producto por una molécula de enzima en una unidad de tiempo

A

Kcat

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20
Q

Propiedad que puede regularse, activándose o inhibiéndose de acuerdo a las necesidades de la célula

A

Sistema de regulación

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21
Q

Propiedad que se refiere a la localización específica dentro de la célula que sirve para aislar a las enzimas de otras reacciones y tener un ambiente favorable para la reacción

A

Compartimentalización

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22
Q

Moléculas no proteicas que algunas enzimas requieren para llevar a cabo su actividad enzimática

A

Cofactores

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23
Q

Cuando el cofactor es una molécula orgánica pequeña

A

Coenzimas

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24
Q

Coenzima que se asocia en forma transitoria con la enzima

A

Cosustrato

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25
Q

Coenzima que se asocia permanentemente a la enzima

A

Grupo prostético

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26
Q

Enzima activa con su componente no proteico

A

Holoenzima

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27
Q

Enzima inactiva sin el cofactor

A

Apoenzima

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28
Q

Es la aceleración o el incremento de velocidad de reacción química por medio de un catalizador

A

Catálisis

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29
Q

Acelera la reacción, reduce la energía de activación y no sufre ningún cambio permanente

A

Catalizador

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30
Q

Es el estudio cuantitativo de la catálisis enzimática. Proporciona información sobre las velocidades de la reacción, afinidad de enzimas por sustratos y efectos de inhibidores

A

Cinética enzimática

31
Q

Diferencia entre la energía del reactante y el estado de transición “T”

A

Energía libre de activación

32
Q

Se enlaza en el sitio activo de la enzima

A

Sustrato

33
Q

¿De qué depende la especificidad catalítica=

A

Especificidad de unión E-S

34
Q

La enzima se combina reversiblemente con el sustrato formando el complejo E-S posteriormente se libera un producto y la enzima

A

Modelo de reacción global enzimática

35
Q

Factores que afectan la velocidad de una reacción

A

Temperatura
pH
Concentraciones del sustrato

36
Q

¿Qué se obtiene o al graficar la Vo de reacción contra la concentración de sustrato?

A

Curva hiperbólica

37
Q

Describe cómo la velocidad de la reacción varía con la concentración del sustrato

A

Ecuación de Michaelis-Menten

38
Q

Parámetros que describen la acción catalítica de una enzima sobre un sustrato determinado

A

Km y Vmax

39
Q

Es la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es igual a ½ de la Vmax

A

Km

40
Q

Mide la velocidad máxima de la reacción

A

Vmax

41
Q

Se utiliza para una determinación más exacta de Km y Vmax.

A

Ecuación de Lineweaver-Burk

42
Q

¿Qué se obtiene en la ecuación de Lineweaver-Burk que se usa para calcular Km y Vmax y para determinar el mecanismo de acción de los inhibidores enzimáticos?

A

Línea recta

43
Q

Velocidad de la reacción de primer orden: Cuando el sustrato es mucha menor que la Km la velocidad de la reacción es proporcional a la concentración del sustrato

A

Velocidad de la reacción de primer orden

44
Q

Cuando el sustrato es mucho mayor a Km la velocidad es constante e igual a Vmax

A

Velocidad de la reacción de orden cero

45
Q

• Son enzimas que son reguladas por moléculas llamadas efectores que se unen covalentemente a un sitio diferente del sitio activo

A

Enzimas alostéricas

46
Q

Puede alterar la afinidad de la enzima con su sustrato y modificar la actividad catalítica máxima de la enzima

A

Efector alostérico

47
Q

• Es el proceso mediante el cual las enzimas pierden su actividad catalizadora gracias a la acción de inhibidores

A

Inhibición enzimática

48
Q

Moléculas que, mediante diversos mecanismos, impiden que el sitio activo se enlace con su sustrato, disminuyendo así la actividad de la enzima.

A

Inhibidores enzimáticos

49
Q

Tipos de inhibición enzimática:

A

Irreversible

Reversible

50
Q

La disociación de su enzima diana es muy lenta porque el inhibidor está unido muy estrechamente a la enzima o ligando por medio de enlaces covalentes o no covalentes.

A

Irreversible

51
Q

Existe una rápida disociación del complejo enzima-inhibidor (E-I)

A

Reversible

52
Q

Tipos de inhibición reversible.

A

Competitiva
No competitiva
Acompetitiva

53
Q

Se presenta cuando el inhibidor se une irreversiblemente a la enzima en el mismo sitio que el sustrato normalmente ocuparía, por lo que compite con el sustrato por este sitio

A

Competitiva

54
Q

El inhibidor y el sustrato se unen a sitios diferentes sobre la enzima.

A

No competitiva

55
Q

El inhibidor se une al complejo E-S. Se presenta cuando hay más de un sustrato en la reacción

A

Acompetitiva

56
Q

Mecanismos de regulación enzimática:

A

Compartimentalización
Control genético (síntesis de la enzima)
Modificación covalente
Efecto alostéricos

57
Q

Se efectúa alterando la velocidad se su síntesis. Puede presentarse una inducción o represión de la síntesis, pero su eficiencia no se modifica

A

Control genético (síntesis de la enzima)

58
Q

Varias enzimas se almacenan como precursores inactivos denominados proenzimas o zimógenos que se vuelven activos con la rotura irreversible de los enlaces peptídicos

A

Proteólisis

59
Q

Modificaciones covalentes:

A

Fosforilación y desfosforilación
Metilación
Acetilación
Nucleotidilación

60
Q

Adición o remoción de grupos fosfato de la enzima en residuos de serina, treonina o tirosina

A

Fosforilación y desfosforilación

61
Q

Enzimas alostéricas formadas por subunidades con varios sitios activos que presentan cooperatividad

A

Efecto alostéricos

62
Q

Moléculas que reguan el efecto alostérico, se unen no covalentemente en un sitio diferente a su sitio activo

A

Efectoras

63
Q

Los efectores alostéricos pueden ser:

A

Positivos

Negativos

64
Q

Efectores alostéricos que aceleran la reacción

A

Positivos

65
Q

Efectores alostéricos que disminuyen la reacción

A

Negativos

66
Q

Naturaleza de los efectores alostéricos;

A

Homotrópicos

Heterotrópicos

67
Q

El mismo sustrato funciona como efector y generalmente son positivos

A

Homotrópicos

68
Q

El efector es diferente del sustrato de la reacción

A

Heterotrópicos

69
Q

Cuando la unión de un ligando facilita la unión del siguiente. Puede ser homotrópica (mismo ligando) o heterotrópica (diferente ligando)
coenzimas).

A

Cooperatividad positiva

70
Q

Cuando un ligando disminuye la afinidad de la unión del siguiente ligando.

A

Cooperatividad negativa

71
Q

Son sitios diferentes al sitio activo que se unen a otras moléculas, (cofactores, coenzimas)

A

Sitios alostéricos

72
Q

Produce cambios de conformación en la proteína que reduce o incrementan su actividad catalítica.

A

Modifiación química

73
Q

Son aquellas que se une a otras proteínas (enzimáticas) para modificar su acción.

A

Asociación con proteínas

Química III (6 decks)

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