Proteinas

Question 1

Característica proteínas.

Answer 1

Elevado peso molecular.
Forman más del 50% en peso de la materia viva una vez seca.
Fundamentales para la estructura y funcionamiento celular. En una célula pueden haber miles de proteínas diferentes.
Desempeñan funciones muy diversas.

Question 2

Clasificación de proteínas.

Answer 2

Holoproteinas: formadas por 1 aminoácidos.
Heteroproteinas: formadas por una parte proteica y otra no proteica (prostético).

Question 3

Clasificación holoproteinas.

Answer 3

Globulares: histonas.
Filamentosas: queratinas.

Question 4

Aminoácido.

Answer 4

Molécula orgánica formada por un carbono alfa al que están unido un grupo amino, un grupo carboxilo, un radical variable y un átomo hidrógeno.

Question 5

Aminoácido D y L.

Answer 5

Para cada aminoácido puede haber dos isomeros D y L.
Proteínas L.
Células bacterianas D.

Question 6

Aminoácido anfoteros.

Answer 6

pH ácido : H3N+ y COOH
pH neutro: H3N+ y COO-
pH básico: H2N y COO-

Question 7

Aminoácidos neutros polares.

Answer 7

No tienen carga eléctrica neta, afinidad por el agua.

Tirosina, serina y cisteína.

Question 8

Aminoácidos neutros no polares.

Answer 8

Muy hidrofobico. Pueden ser alifaticos o aromáticos.

Valina, leucina y glicina.

Question 9

Aminoácidos ácidos.

Answer 9

A pH neutro, tienen carga eléctrica negativa neta.

Question 10

Aminoácidos básicos.

Answer 10

A pH neutro, tienen carga eléctrica positiva neta.

Question 11

¿Cómo se llaman los aminoácidos que no pueden sintetizar un organismo?

Answer 11

Esenciales y deben ser incorporados por la dieta. Existen 8.

Question 12

Enlace peptidico.

Answer 12

Es la unión del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro con la pérdida de una molécula de H2O.

Question 13

Características del enlace peptidico.

Answer 13

Enlace covalente.
Rígido.
Estructura coplanaria: los átomos que intervienen están en el mismo plano.

Question 14

Proteínas.

Answer 14

Macromoléculas orgánicas compuestas por C H O N S formadas por una o varias cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptidicos.

Question 15

Heteroproteinas clasificación

Answer 15

Glucoproteinas: aminoácidos + glucidos.

Question 16

Cisteína.

Answer 16

SH
               -
             CH2
               -
H3N+ - C - COO-
              -
              H

Question 17

Punto isoeléctrico

Answer 17

La carga eléctrica neta es cero

Question 18

Estructura primaria.

Answer 18

Es la secuencia lineal de los aminoácidos unidos por enlaces pepditicos. El orden viene determinado por la información genética que dispone la célula. Determina los demás niveles de su estructura y condiciona su función biológica.

A medida que se forma una proteína,El eje de molécula se pliega Y aparecen estructuras de orden superior

Question 19

Estructura segundaria

Answer 19

Son plegamientos del eje de la molécula que se repiten en zonas con muchas proteínas, consecuencia de la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que participan en el los enlaces peptidicos, sin que intervengan los grupos radicales de los aminoácidos

Question 20

Estructura segundaría, hélice alfa

Answer 20

Son puentes de hidrógeno entre grupo-NH-y el grupo-CO-del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena lineal. están hechas de aminoácidos hidrofóbicos

Question 21

Estructura segundaría hoja beta plegada

Answer 21

Dos o más segmentos de la cadena polipéptidica se mantienen paralelos mediante puentes hidrógeno. Los pliegues son debidos a la ordenación en zigzag de los átomos del eje de la molécula

Question 22

Estructura terciaria

Answer 22

Es un conjunto de plegamientos característicos que se originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipéptidica.

Los grupos laterales polares de los aminoácidos forman puentes de hidrógeno con el agua mientras que los aminoácidos los polares permanecen en interior tipos:

Puentes de hidrógeno: fuerza de atracción que se establece entre las moléculas de agua que tiende a unir cargas con signos opuestos.

Puente salinos: atracciones o repulsiones entre aminoácidos con grupos laterales y ionicos que forman enlaces iónicos.

Interacciones hidrofóbicas: repulsiones entre los grupos laterales a polares y el agua.

Fuerzas de Vander Wars: sonfuerzas de atracción débiles que se producen entre los átomos que está muy cerca.

Puente disulfuro: los grupos laterales que contienen grupo-SH del aminoácido cisteína forman enlaces covalente es cuando se oxidan.

Dos tipos principales estructuras terciarias:

Globulares: alto grado de plegamiento y dan lugar a estructuras con formas esferoidales, son solubles y tienen actividad biológica. Ejemplo hemoglobina.

Fibrilares: el plegamiento es menor, forma alargada son insolubles resistentes y tienen funcion estructural. ejemplo proteínas que forman parte del citoesqueleto.

Question 23

Estructura cuaternario

Answer 23

Sólo están presentes en proteínas formadas por más de una cadena polipéptidica. Cada una de las cadenas se llama subunidad proteica que pueden ser iguales o distintas.

La estructura cuaternaria es laEstructura espacial global de toda la proteína, consecuencia de las interacciones Y organización en el espacio de las diferentes subunidades.

La unión se realiza mediante los mismos tipos de enlaces que era terciaria.

Ejemplo la hemoglobina.

Cada proteína tiene una secuencia de aminoácidos concreta. De ella depende que adquiera una correcta conformación

Question 24

Adquisición y pérdida de la estructura espacial de las proteínas

Answer 24

El plegamiento de una proteína depende de la secuencia de aminoácidos que buscar la conformación de menor energía.

El plegamiento está auxiliado por las chaperona que hacen que sea más fiable impiden que se asocien erróneamente a otras proteínas

Question 25

Adquisición y pérdida de la estructura espacial de las proteínas: desnaturalización

Answer 25

Es la perdida de la estructura nativa de una proteína y como consecuencia la pérdida de su funcionalidad. Si varía la temperatura el pH o la cantidad de sales disueltas en el agua las proteínas se desnaturalizan. Y cuando se recupera la estructura nativa de la proteína y su funcionalidad sé renaturaliza.

Question 26

Propiedades de las proteínas

Answer 26

Solubilidad. Sólo los grupos hidrófilo se hayan localizado sobre la superficie externa de la proteína y establece puentes de hidrógeno con el agua. En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua y las globulares hidrosolubles.

Especificidad. Cada especie biológica posee algunas proteínas que otros organismos no contienen.

Capacidad amortiguadora. Las proteínas tienen un comportamiento anfótero.

Question 27

Funciones de las proteínas

Answer 27

Reserva. Permite la síntesis de proteínas, fundamentalmente durante los procesos embrionarios ejemplo ovoalbúmina clara de huevo.

Transporte. Existen proteínas que se unen a diversas sustancias y las transportan. Ejemplo hemoglobina transporta el oxígeno en vertebrados.

Inmunológica. Los anticuerpos intervienen en la defensa frente organismos patógenos

Hormonal. Controla importantes funciones celulares. Ejemplo insulina y glucagón regulan el metabolismo de la glucosa.