Proteínas Flashcards
As proteínas apresentam muitas ou poucas funções? São variadas?
Muitas, variadas.
Processo de formação de uma proteína
Códon de 3 bases > trinca de DNA > códon do RNA > aminoácido
O que direciona é determina o destino de uma proteína?
A sequência de aminoácidos que ela apresenta, denominada sequência sinal. Toda proteína tem uma sequência sinal!
Qual é o tipo de ligação que une os aminoácidos?
Ligações covalentes. São fortes e difíceis de serem quebradas.
Ligação Peptídica
Ocorre entre o carbono de um a.a e o nitrogênio do outro. Para que isso ocorra, uma molécula de água é liberada.
Estrutura primária
Linear (seq. de a.a)
Nunca é perdida
Estrutura secundária
alfa-hélices ou folhas beta pregueada formadas pela cadeia de a.a.
Muitas ligações de hidrogênio
Ex. Queratina e mioglobina
Estrutura terciária
Estrutura final.
Tridimensional
Dobramento dos domínios
Estrutura Quaternária
Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas para compor uma proteína funcional.
Ex. Hemoglobina.
Mantidas por ligações não covalentes (+ fáceis de quebrar)entre as subunidades dos mesmos tipos que mantém a estrutura terciária
Ligações presentes na terciária
Ligações de Hidrogênio, interações hidrofóbicas, ligações iônica ou salinas, ligação dissulfeto
As proteínas podem ser classificadas como:
Globulares (em forma de globo) ou fibrosas (em forma de fibra)
Proteínas fibrosas
Insolúveis em água
Tipo simples de estrutura secundária
Proporcionam resistência e flexibilidade às estruturas onde ocorrem
Proteínas globulares
Solúveis em água
Estrutura compacta pelo dobramento das cadeias polipeptídicas
Grupos hidrofóbicos no interior e hidrofílicos no exterior
Enovelamento de Proteína
RER: auxilia no enovelamento proteico
Forças que promovem o enovelamento: ponte de dissulfeto (covalente), ponte de hidrogênio, interação iônica e hidrofóbica
O auxílio só ocorrerá se a proteína for muito grande, mas a principio não precisa de auxílio para o enovelamento
Chaperonas (Hsp70)
Auxilia durante a síntese da proteína, para que o enovelamento não ocorra de forma incorreta
Chaperoninas (Hsp60)
Age quando a proteína já está formada.
Verifica se foi enovelada de forma correta.
Engloba a proteína falha e arruma o enovelamento, liberando-a depois.
Controle de qualidade!!!
Chaperonas e Chaperoninas
São “sistemas de reparo” da proteína
Quanto maior e mais hidrofóbica, maior a chance de erro
Proteassoma > COMPLEXO ENZIMÁTICO
Atua se ambas não conseguirem arrumar o enovelamento.
São encontrados no citoplasma e reconhecem as proteínas mal-formadas e as degradam > os a.a serão reutilizados!
Obs: ubectina: marca a proteína para o proteassoma a destruir
Se nada der certo e a proteína continuar mal-enovelada > DOENÇAS > ex. Alzheimer e doença de Príon
Desnaturação proteica
Perda apenas da estrutura funcional da proteína, a ligação peptidíca não é perdida.
Uma proteína desnaturada perde o seu poder funcional (atividade biológica)
Há desnaturações reversíveis e irreversíveis
Peptídeo X Proteína
O tamanho é a diferença!
Pequeno, proteína é maior
Dipeptídeo: 2 a.a
Tripeptídeos: 3 a.a
Tetrapeptídeos: 4 a.a
Até 30 a.a > oligopeptídeos
Mais de 30 a.a > polipeptídeo
Peptídeos importantes
Colágeno
Toxinas
Apartamento
ADH
Ocitocina
Y-glutationa
Glucagon
Insulina
Endorfinas
