Proteinas Flashcards
¿Qué son las proteínas?
Las proteínas son macromoléculas orgánicas formadas por la polimerización de aminoácidos, que son su unidad funcional
¿Cuáles son las principales funciones de las proteínas?
Estructural, son los compuestos más abundantes, corresponden aproximadamente al 60% del peso seco de los tejidos.
Biológica, todos los procesos del organismo dependen de ellas, porque son proteínas: enzimas, hormonas, anticuerpos, receptores.
¿Qué es un carbono quiral y qué importancia tiene en los aminoácidos?
Un carbono quiral es aquel que está unido a cuatro grupos funcionales diferentes. Es clave para la isomería óptica de los aminoácidos, permitiendo que existan en formas D (dextrógira) y L (levógira). Nuestro organismo utiliza únicamente aminoácidos de la serie L.
¿Cómo se clasifican los aminoácidos según su cadena lateral?
Aa alifáticos neutros no polares : Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina.
Aa alifáticos neutros polares no ionizables : Serina, treonina.
Aa neutros aromáticos : Fenilalanina, tirosina, triptófano.
Aa con azufre : Cisteína, metionina.
Aa ácidos : Aspartato, glutamato (y derivados asparragina, glutamina).
Aa básicos : Lisina, arginina, histidina.
Iminoácidos : Prolina, hidroxiprolina.
¿Qué son los aminoácidos esenciales?
Son aquellos que el cuerpo no puede sintetizar y deben ser obtenidos a través de la dieta: fenilalanina, lisina, valina, leucina, metionina, isoleucina, treonina, triptófano.
¿Qué son los péptidos y cómo se clasifican según su tamaño?
Los péptidos están formados por la unión de 2 a 50 aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Ejemplos:
2 aa: dipéptido.
3 aa: tripéptido.
Más de 10 aa: polipéptido.
¿Cuáles son las estructuras moleculares de las proteínas?
Primaria : Secuencia lineal de aminoácidos.
Secundaria : Disposición espacial como hélice alfa o lámina beta.
Terciaria : Forma tridimensional (globular o fibrilar).
Cuaternaria : Unión de dos o más cadenas polipeptídicas.
¿Qué factores afectan la solubilidad de las proteínas?
pH : La solubilidad es mínima en el punto isoeléctrico.
Concentración de sales : Concentraciones altas precipitan las proteínas.
Solventes orgánicos : Reducen la capa hídrica, provocando precipitación.
¿Qué ocurre durante la desnaturalización de proteínas?
Se rompen las estructuras secundarias, terciaria y cuaternaria debido a agentes físicos (calor, presión) o químicos (ácidos, álcalis), perdiendo propiedades y funciones. Es un proceso irreversible.
¿Cómo se clasifican las proteínas?
Simples : Formadas solo por aminoácidos (ej. albúmina, histonas).
Conjugadas : Contienen un grupo no proteico adicional (ej. hemoglobina, glicoproteínas).
¿Qué es el punto isoeléctrico de una proteína?
Es el valor del pH en el cual la proteína tiene igualadas sus cargas positivas y negativas, volviéndose eléctricamente neutra y, por lo tanto, no migra en un campo eléctrico.
¿Qué tipos de enlaces estabilizan las estructuras terciarias de las proteínas?
Las estructuras terciarias se estabilizan mediante:
Puentes de hidrógeno
Puentes disulfuro entre cisteínas.
Interacciones hidrofóbicas e hidrofílicas.
Fuerzas de atracción y repulsión electroestática.
¿Qué diferencia hay entre proteínas globulares y fibrilares?
Globular: la cadena se pliega sobre si misma adoptando una forme de esferoide u ovoide, son proteínas solubles de gran actividad funcional. Fibrilar: las cadenas se disponen en forma paralela, se asemeja a fibras o laminas, son insolubles, sirven de sostén. Esta estructura se mantiene unida por fuerzas intracatenarias
¿Cómo se forman los derivados de los aminoácidos?
Los aminoácidos ácidos (aspartato y glutamato) forman derivados como asparragina y glutamina al agregar un
¿Qué sucede con las proteínas cuando son sometidas a agentes físicos o químicos?
Al exponerse a agentes como calor, radiación, solventes o cambios extremos de pH, las proteínas se desnaturalizan, perdiendo sus estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias, lo que provoca la pérdida de sus propiedades y funciones.
