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PROTEÍNAS Flashcards

1
Q

Funciones de las proteínas

A
  • estructura
  • transporte
  • contractibilidad
  • protección
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Q

Clase de proteínas

A
  • Proteínas estructurales
  • Enzimas
  • Transporte de proteínas
  • Proteínas contráctiles
  • Proteínas protectoras
  • Hormonas
  • Toxinas
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Q

¿qué es una proteína?

A

un biopolímero y los aminoácidos son los monómeros que se combinan para formarlas

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4
Q

¿cuántos aminoácidos se necesitan para síntesis de una proteína?

A

20 aminoácidos

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Q

Características

A
  • nos mantienen vivos
  • la información para que las proteínas se sinteticen están en el ADN
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6
Q

Partes de la estructura de un aminoácido

A
  • carbono alfa(centro de la molécula)
  • Grupo amino
  • Grupo carboxilo
  • Lo que varía son los grupos laterales( la cadena lateral le da la función)
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7
Q

¿por qué está determinada las propiedades fisicoquímicas y función de las proteínas?

A

está determinada por los aminoácidos que la componen

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8
Q

Estructura tridimensional

A
  • depende del plegamiento
  • si la proteína pierde su estructura pierde su función
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9
Q

Quiralidad

A

una molécula es quiral cuando los 4 sustituyentes del carbono central son diferentes

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10
Q

¿Cuál aminoácido es el único que no es quiral?

A

La glicina, porque el H se repite

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11
Q

Aminoácidos esenciales

A

no los podemos sintetizar en el organismo, por lo que los tenemos que ingerir de alimentos (son los más importantes y necesarios)

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12
Q

No esenciales

A

los sintetizamos en nuestro organismo

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13
Q

condicionalmente esenciales

A

necesitan de un aminoácido no esencial para ser sintetizado

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14
Q

Proteínas completas

A

proteínas que proporcionan todos los aminoácidos esenciales en las proporciones correctas para la nutrición

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15
Q

Proteínas incompletas

A

aquella que es deficiente en uno o más aminoácidos esenciales

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16
Q

A PH bajos la concentración de protones en una solución ácida es

A

alta

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17
Q

¿Cuándo el amino gana qué carga adquiere?y¿qué pasa con el carboxilo?

A

el amino queda con carga positiva (+) y el carboxilo se neutraliza y queda din carga

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18
Q

La carga del aminoácido cambia en función al

A

PH

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19
Q

A PH bajos o ácidos la forma del aminoácido es y a PH altos es

A

catión (+1) a PH bajo y a PH alto es anión(-1)

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20
Q

Conforme cambia de ácido a básico la concentración de protone

A

va bajando

21
Q

¿Qué indica PK1?

A

indica la pérdida del protón del grupo carboxilo

22
Q

Punto isoeléctrico

A

es el PH en el cual todo aminoácido tiene carga (completamente neutra)

23
Q

¿Qué indica PK2?

A

indica cuando se desprotona el grupo amino (pierde carga)

24
Q

¿qué significa el término zwiterion?

A

carga neutra

25
Neutro
de 2 a 9
26
PH de la sangre
7.4
27
¿qué significa anfóteros?
que contienen el grupo ácido (NH3) y el grupo básico(COO)
28
La forma predominante de los aminoácidos depende de
del Ph de la solución donde se encuentren
29
Electroforesis
la diferencia entre los puntos isoeléctricos de los aa permite aplicar esta técnica para separar y detectar los diferentes aa
30
Enlace peptídico
* Es lo que une a un a los aminoácidos dentro de una proteína * Los aa pueden unirse entre ellos de manera covalente mediante la formación de un **enlace amida entre el grupo alfa carboxilico de un aminoácido y grupo alfa amino de otro
31
Residuos de aminoácidos
cuando están dentro de una proteína o péptido
32
¿Qué permite el enlace peptídico?
que se una un aminoácido con otro para formar cadenas lineales para darle estructura a la proteína
33
Dipéptidos
Cuando dos moléculas de aa se unen
34
Tripéptidos
Cuando se unen tres moléculas de aa
35
N-terminal
los residuos de aminoácidos con el grupo amino libre y se encuentra a la izquierda y final de la cadena
36
C-terminal
El aa con el grupo carboxílico y aparece a la derecha
37
OXIDACION DE LA CISTEINA Fuerzas que estabilizan a la estructura terciaria
* Puentes di-sulfuro * Atracción electrostatica * Puentes de hidrógeno * Interacción hidrofóbica
38
OXIDACION DE LA CISTEINA ¿Cómo se forman los puentes disulfuro?
se forman entre grupos tiol de 2 cisteínas
39
Explica la oxidación de la cisteína
El grupo sulfhídrilo (SH)de la cisteína es altamente reactivo. La reacción más común de este grupo es la oxidación reversible que forma disulfuro. La oxidación de la cisteína va a formar cistina. Oxidación (pierde e)
40
REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS Puentes de disulfuro
son los más importantes y puede determinar su estructura tridimensional
41
REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS Dos reacciones muy importantes debido al efecto sobre la estructura de la proteína
enlace peptídico y puente disulfuro
42
Insulina
unida por puentes disulfuro
43
Oxitocina
unida por puentes disulfuro y estos puentes le dan la función
44
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Estructura primaria
* Nos ayuda a indicar el orden de los aminoácidos con respecto al amino o carboxilo * La secuencia de aminoácidos determina las estructuras superiores y la función de una proteína * La secuencia de aminoácidos indicas los aminoácidos que hay en la cadena y el orden en el que se disponen en la cadena
45
Estructura secundaria
* Es la disposición de la cadena de aminoácidos en el espacio * Cuando se van uniendo aminoácidos a la cadena , esta va adoptando una disposición estable * Este tipo de estructura se mantiene con enlaces de hidrógeno y depende de los aminoácidos que la constituyen Se conocen tres tipos: * alfa helice * conformación beta o lámina plegada * hélice de colágeno
46
Estructura terciaria
* Disposición en el espacio de la estructura secundaria * se pliega sobre si misma y origina una forma globular ,son solubles en agua * La mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica * Las conformaciones globulares se mantenen estables debido a los enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos, Pueden ser: * Enlaces de hidrógeno * Atracciones electroestáticas * Atracciones hidrofóbicas * Puentes disulfuro * Fuerzas de van der walls
47
En las proteínas con estructura terciaria podemos encontrar
Tramos rectos: presentan estructuras secundarias alfa hélice o conformación beta lámina plegada Zonas de giros: no tienen estructura secundaria
48
Estructura cuaternaria
* La presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipéptidicas con estructura terciaria , idénticas o no * Unidas entre si por enlaces déciles (no covalentes) y, en ocasiones, por enlaces covalentes del tipo enlace disulfuro

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