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BIOQUÍMICA > PROTEÍNAS > Flashcards

PROTEÍNAS Flashcards

1
Q

Funciones de las proteínas

A
  • estructura
  • transporte
  • contractibilidad
  • protección
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Q

Clase de proteínas

A
  • Proteínas estructurales
  • Enzimas
  • Transporte de proteínas
  • Proteínas contráctiles
  • Proteínas protectoras
  • Hormonas
  • Toxinas
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Q

¿qué es una proteína?

A

un biopolímero y los aminoácidos son los monómeros que se combinan para formarlas

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4
Q

¿cuántos aminoácidos se necesitan para síntesis de una proteína?

A

20 aminoácidos

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Q

Características

A
  • nos mantienen vivos
  • la información para que las proteínas se sinteticen están en el ADN
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6
Q

Partes de la estructura de un aminoácido

A
  • carbono alfa(centro de la molécula)
  • Grupo amino
  • Grupo carboxilo
  • Lo que varía son los grupos laterales( la cadena lateral le da la función)
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7
Q

¿por qué está determinada las propiedades fisicoquímicas y función de las proteínas?

A

está determinada por los aminoácidos que la componen

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8
Q

Estructura tridimensional

A
  • depende del plegamiento
  • si la proteína pierde su estructura pierde su función
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9
Q

Quiralidad

A

una molécula es quiral cuando los 4 sustituyentes del carbono central son diferentes

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10
Q

¿Cuál aminoácido es el único que no es quiral?

A

La glicina, porque el H se repite

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11
Q

Aminoácidos esenciales

A

no los podemos sintetizar en el organismo, por lo que los tenemos que ingerir de alimentos (son los más importantes y necesarios)

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12
Q

No esenciales

A

los sintetizamos en nuestro organismo

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13
Q

condicionalmente esenciales

A

necesitan de un aminoácido no esencial para ser sintetizado

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14
Q

Proteínas completas

A

proteínas que proporcionan todos los aminoácidos esenciales en las proporciones correctas para la nutrición

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15
Q

Proteínas incompletas

A

aquella que es deficiente en uno o más aminoácidos esenciales

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16
Q

A PH bajos la concentración de protones en una solución ácida es

A

alta

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17
Q

¿Cuándo el amino gana qué carga adquiere?y¿qué pasa con el carboxilo?

A

el amino queda con carga positiva (+) y el carboxilo se neutraliza y queda din carga

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18
Q

La carga del aminoácido cambia en función al

A

PH

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19
Q

A PH bajos o ácidos la forma del aminoácido es y a PH altos es

A

catión (+1) a PH bajo y a PH alto es anión(-1)

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20
Q

Conforme cambia de ácido a básico la concentración de protone

A

va bajando

21
Q

¿Qué indica PK1?

A

indica la pérdida del protón del grupo carboxilo

22
Q

Punto isoeléctrico

A

es el PH en el cual todo aminoácido tiene carga (completamente neutra)

23
Q

¿Qué indica PK2?

A

indica cuando se desprotona el grupo amino (pierde carga)

24
Q

¿qué significa el término zwiterion?

A

carga neutra

25
Q

Neutro

A

de 2 a 9

26
Q

PH de la sangre

A

7.4

27
Q

¿qué significa anfóteros?

A

que contienen el grupo ácido (NH3) y el grupo básico(COO)

28
Q

La forma predominante de los aminoácidos depende de

A

del Ph de la solución donde se encuentren

29
Q

Electroforesis

A

la diferencia entre los puntos isoeléctricos de los aa permite aplicar esta técnica para separar y detectar los diferentes aa

30
Q

Enlace peptídico

A
  • Es lo que une a un a los aminoácidos dentro de una proteína
  • Los aa pueden unirse entre ellos de manera covalente mediante la formación de un **enlace amida entre el grupo alfa carboxilico de un aminoácido y grupo alfa amino de otro
31
Q

Residuos de aminoácidos

A

cuando están dentro de una proteína o péptido

32
Q

¿Qué permite el enlace peptídico?

A

que se una un aminoácido con otro para formar cadenas lineales para darle estructura a la proteína

33
Q

Dipéptidos

A

Cuando dos moléculas de aa se unen

34
Q

Tripéptidos

A

Cuando se unen tres moléculas de aa

35
Q

N-terminal

A

los residuos de aminoácidos con el grupo amino libre y se encuentra a la izquierda y final de la cadena

36
Q

C-terminal

A

El aa con el grupo carboxílico y aparece a la derecha

37
Q

OXIDACION DE LA CISTEINA Fuerzas que estabilizan a la estructura terciaria

A
  • Puentes di-sulfuro
  • Atracción electrostatica
  • Puentes de hidrógeno
  • Interacción hidrofóbica
38
Q

OXIDACION DE LA CISTEINA ¿Cómo se forman los puentes disulfuro?

A

se forman entre grupos tiol de 2 cisteínas

39
Q

Explica la oxidación de la cisteína

A

El grupo sulfhídrilo (SH)de la cisteína es altamente reactivo. La reacción más común de este grupo es la oxidación reversible que forma disulfuro. La oxidación de la cisteína va a formar cistina. Oxidación (pierde e)

40
Q

REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
Puentes de disulfuro

A

son los más importantes y puede determinar su estructura tridimensional

41
Q

REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
Dos reacciones muy importantes debido al efecto sobre la estructura de la proteína

A

enlace peptídico y puente disulfuro

42
Q

Insulina

A

unida por puentes disulfuro

43
Q

Oxitocina

A

unida por puentes disulfuro y estos puentes le dan la función

44
Q

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Estructura primaria

A
  • Nos ayuda a indicar el orden de los aminoácidos con respecto al amino o carboxilo
  • La secuencia de aminoácidos determina las estructuras superiores y la función de una proteína
  • La secuencia de aminoácidos indicas los aminoácidos que hay en la cadena y el orden en el que se disponen en la cadena
45
Q

Estructura secundaria

A
  • Es la disposición de la cadena de aminoácidos en el espacio
  • Cuando se van uniendo aminoácidos a la cadena , esta va adoptando una disposición estable
  • Este tipo de estructura se mantiene con enlaces de hidrógeno y depende de los aminoácidos que la constituyen
    Se conocen tres tipos:
  • alfa helice
  • conformación beta o lámina plegada
  • hélice de colágeno
46
Q

Estructura terciaria

A
  • Disposición en el espacio de la estructura secundaria
  • se pliega sobre si misma y origina una forma globular ,son solubles en agua
  • La mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica
  • Las conformaciones globulares se mantenen estables debido a los enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos, Pueden ser:
  • Enlaces de hidrógeno
  • Atracciones electroestáticas
  • Atracciones hidrofóbicas
  • Puentes disulfuro
  • Fuerzas de van der walls
47
Q

En las proteínas con estructura terciaria podemos encontrar

A

Tramos rectos: presentan estructuras secundarias alfa hélice o conformación beta lámina plegada

Zonas de giros: no tienen estructura secundaria

48
Q

Estructura cuaternaria

A
  • La presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipéptidicas con estructura terciaria , idénticas o no
  • Unidas entre si por enlaces déciles (no covalentes) y, en ocasiones, por enlaces covalentes del tipo enlace disulfuro

BIOQUÍMICA (3 decks)

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