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Proteínas Flashcards

1
Q

¿Que es aminoácido?

A

Es un compuesto que posee un grupo amino y un grupo carboxilo en su estructura.

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Q

¿Que función tienen los aminoácidos?

A

Son precursores de los péptidos y proteínas, además de su función biológica cómo precursor de hormonas u neurotransmisores.

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Q

¿Cuáles son las dos clases de neurotransmisores más simples?

A

El triptófano, que se convierte en serotonina.
La tirosina que se convierte en adrenalina.

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4
Q

Nombrar aminoácidos esenciales

A

Valina
Leucina
Isoleucina
Triptófano
Treonina
Fenilalanina
Lisina
Metionina

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5
Q

¿Cuál es el valor del pH fisiológico?

A

7,3

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6
Q

¿Qué es un aminoácido esencial?

A

Es aquel que debemos tomarlo en nuestra dieta ya que nuestras células no puede sintetizarlo o no en la cantidad suficiente para satisfacer la demanda del organismo.

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7
Q

Dependiendo a la naturaleza del grupo -R los aminoácidos se pueden clasificar en…

A

Neutros o apolares
Polares sin carga
Polares con carga negativa
Polares con carga positiva

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8
Q

¿Cuáles son los aminoácidos Neutros o apolares? (8)

A

Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina
Prolina
Fenilalanina
Triptofano

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9
Q

¿Cuáles son los alfa aa polares son carga? (7)

A

Serina
Glicina
Treonina
Asparagina
Glutamina
Cisteína
Tirosina

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10
Q

¿Cuáles son los alfa aa polares con carga negativa? (2)

A

Ácido glutámico
Ácido aspártico

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11
Q

¿Cuáles son los alfa aa polares con carga positiva? (3)

A

Lisina
Arginina
Histidina

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12
Q

¿Cuáles son los aa aromáticos del grupo -R?

A

Fenilalanina
Tirosina
Triptofano

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13
Q

¿Qué son los aa modificados?

A

Son los que derivan de aa comunes que son modificados una vez que la proteína ha sido sintetizada.

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14
Q

¿Cómo de denomina a la molecula con carga neta?

A

Zwitterion

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15
Q

¿Qué pasa si el pH aumenta?

A

El equilibrio se desplaza hacía la derecha

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16
Q

¿Qué pasa si el pH disminuye?

A

El equilibrio se desplaza hacía la izquierda

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17
Q

¿Cómo se denomina al pH al cual un aa posee carga neta?

A

Punto isoelectrico (pl)

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18
Q

¿Cómo se forma un enlace peptidico?

A

Se forma por la reacción de un grupo alfa carboxilo de un aa y el grupo alfa amino del siguiente aa.

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19
Q

¿Qué se pierde en un enlace peptidico?

A

Una molécula de agua.

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20
Q

¿Qué descubrieron Pauling y Corey?

A

Mediante estudios con rayos x delucidaron la estructura tridimensional del enlace peptidico. Descubrieron que la unión C-N era mas corta en el enlace peptidico que en otro tipo de enlace, y llegaron a la conclusión de que este debía de tener algún carácter de doble enlace.

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21
Q

¿Cómo se puede predecir el comportamiento acido-base globales de una molécula de un peptido?

A

A partir de sus grupos alfa carboxilo y alfa amino libres y de la naturaleza y número de los grupos R ionizables

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22
Q

¿Qué es una proteína?

A

Es una cadena polipeptidica que se diferencia de los oligopeptidos en el número de aminoácidos, en su carácter funcional y sobretodo que son el resultado del proceso de traducción genética.

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23
Q

¿Cuáles son las proteínas fibrosas?

A

Poseen cadenas polipeptidicas ordenadas de modo paralelo o a lo largo de un eje, y forman materiales insolubles en agua, por ejemplo:
Queratina
Fibroina
Colágeno

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24
Q

¿Cuáles son las proteínas globulares?

A

Son aquellas que están constituidas por una o varias cadenas polipeptidicas plegadas de modo que pueden adoptar una forma esférica o globular, tienen funciones metabólicas, por ejemplo:
Enzimas
Anticuerpos
Proteínas transportadoras

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25
¿Cuáles son las proteínas que pueden ser globulares y fibrosas?
La miosina del músculo El fibrinogeno de la sangre
26
¿Cuáles son los niveles estructurales de las proteínas?
Estructura primaria. Estructura secundaria (alfa hélice y conformación beta). Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. Dominio proteico.
27
Estructura primaria...
Hace referencia a la posición de los aa en la cadena peptidica
28
Alfa hélice...
Adopta una conformación helicoidal. Se caracteriza por la cantidad de aa por vuelta y por su distancia entre vueltas. -Se estabilizan por puentes de hidrogeno. -Se distorsiona si en su secuencia aparece una prolina.
29
Beta plegada...
-Tiene una orientación lineal. --Los restos -R se alinean arriba y abajo del enlace peptídico. -Se estabiliza por puentes de hidrogeno. -Puede presentar un plegamiento paralelo o antiparalelo con cadenas vecinas en direcciones opuestas.
30
¿Cual es la proteina que solo tiene un tipo de conformacion?
la alfa queratina
31
¿Que es la queratina?
Es el componente principal de las uñas, lana, pelo y cuernos.
32
¿Qué animal puede digerir la lana?
La polilla
33
Estructura terciaria...
Hace referencia al modo en que se curvan o pliegan en el espacio los segmentos de alfa helice o beta plagada, que presenta una cadena peptidica de las proteinas globulares.
34
¿Donde aparecen los restos polares?
En el interior de la proteína, para no entrar en contacto con el solvente acuoso que la envuelve.
35
¿Donde parecen los restos polares con carga?
En la zona externa, interactuando con el medio acuoso.
36
¿Donde aparecen los restos polares con carga?
Se hallan en el exterior en contacto con la disolucion acuosa.
37
¿Donde se hallan los restos polares sin carga?
Se hallan distribuidos en la totalidad de su cadena y otros en la zona externa interactuando con el medio acuoso.
38
Mioglobina...
-Esta constituida solo por alfa hélices. -Tiene estructura terciaria. -Contiene solo una cadena polipeptídica. -Se halla en celulas de los musculos esqueleticos. -Abundante en mamiferos buceadores. -Contiene un componente no proteico, el grupo hemo.
39
¿Qué permite el grupo hemo?
Permite la oxigenación y la desoxigenación de forma reversible.
40
Concanavalina A...
-Proteina globular. -Formada por estructura beta plegada. -Algunas poseen mucha cantidad de ambos tipos de estructura secundaria (Anhidrasa carbonica).
41
Estructura cuaternaria...
Hace referencia a la posicion espacial que ocupa cada una de estas subunidades respecto a las otras.
42
La hemoglobina...
-Presenta una estructura cuaternaria. -Posee grupos hemo para el transporte de oxigeno. -Existen mutaciones que pueden afectar a la salud como la Hb de las celulas falciformes.
43
¿Cual es la diferencia entre la HbA y la HbS?
La diferencia radica solo en una secuencia de acido glutamico que es sustituida con una Valina. Como consecuencia de este cambio los globulos rojos adquieren una forma de medialuna y obstruyen los capilares mas delgados provocando dolores extremos y sudoracion.
44
Dominio proteico...
Esta formado por cualquier parte de la cadena polipeptidica que pueda plegarse independientemente del resto, generando una nueva estructura compacta y estable.
45
Proteina Quinasa Src ( dominios)
-Actúa en vías de señalización en el interior de las células de los vertebrados. -Tiene tres dominios: SH2 y SH3 que tienen una función reguladora. C-terminal: posee actividad catalítica quinasa.
46
Si se aplica un campo eléctrico a una solución con una molécula proteica, la proteina migrara a una velocidad que dependera de...
Su carga neta. Su tamaño. De su forma.
47
Si las moléculas son positivas...
Migraran al ánodo.
48
Si las moléculas son negativas...
Migraran al cátodo.
49
¿Dónde se colocan las proteínas en la electroforesis?
Se colocan en un detergente cargado negativamente (dodecil sulfato sódico SDS), este desnaturaliza a la proteína y como están cargadas negativamente van a migar al ánodo.
50
2 Ejemplos de proteínas fibrosas y su función.
Elastina y colágeno, que desempeñan la función de protección y soporte a tejidos.
51
3 Ejemplos de proteínas globulares.
Caseina, Albumina y Globulinas, son solubles en agua, se digieren facilmente y contienen una buena proporcion de aa esenciales.
52
¿Qué son las protaminas?
Son polipéptidos con un peso molecular no muy elevado, y se encuentran en los huevos de pescado.
53
las glutelinas y prolaminas...
Las contienen los vegetales, los cereales, trigo,ordeina, gliadina, centeno, etc.
54
¿Que es el gluten?
Es una mezcla de glidina y glutenina.
55
Proteinas simples u holoproteinas...
son las compuestas solo por aa, como la albumina.
56
Proteinas complejas o heteroproteinas...
Son las que se encuentran unidas a un grupo no proteico llamado grupo protetico, ejemplo lipoproteinas o nucleoproteinas.
57
¿Cuales es el grupo prostetico de las nucleoproteinas?
Acidos nucleicos, por ejemplo, proteinas de los ribosomas.
58
¿Cuál es el grupo prostético de las lipoproteínas?
Lipidos, por ejemplo, QM, VLDL, LDL, HDL.
59
¿Cuál es el grupo prostético de las glucoproteínas?
Glucidos, hexosaminas y acido neuraminico, por ejemplo, fibrinogeno, factor Rh.
60
¿Cual es el grupo prostetico de las fosfoproteinas?
Acido fosforico, por ejemplo, Caseina, vitelina
61
¿Cual es el grupo protetico de las hemoproteinas?
Ferroprotoporfirina Hemo, por ejemplo, Mioglobina y Hemoglobina, citocromos
62
¿Cual es el grupo prostetico de las flavoproteinas?
Flavin nucleotido, por ejemplo, Succinato deshidrogenasa.
63
¿Cual es el grupo prostetico de las metaloproteinas?
Metal (Cu, Zn, Mg), por ejemplo, Enzimas, Hemoglobinas, Ferretina.
64
¿Como esta compuesta la sangre?
Esta compuesta por elementos solidos que son los eritrocitos, leucocitos y plaquetas suspendidos en un medio acuoso llamado plasma, que consiste en agua, electrolitos, metabolitos, nutrientes, proteinas y hormonas.
65
clasificacion de proteinas plasmaticas segun su funcion.
-con funcion de transporte y asociados a sistemas buffers. -Proteinas reactantes en agua. -Proteinas sintetizadas por el sistema inmunocompetente.
66
Clasificacion de proteinas plasmaticas
-Grupos o sistemas de proteinas. -Inmunoglobulinas. -Sistema complemento. -Sistema de coagulacion y fibrinolisis. -Inhibidores de las proteinasas. -Sistema de lipoproteinas. -Proteinas de transporte. -Proteinas de funcion desconocida. -Enzimas y otras proteinas.
67
¿Cuales son las proteinas sericas?
-Albumina -Alfa 1 lipoproteinas. -Protrombina. -Haptoglobina. -Eritropoyetina. -Beta-lipoproteinas -Inmunoglobulinas.
68
Albumina...
Es la mas abundante en el plasma, transporta aa, acidos grasos, enzimas, drogas, hormonas tiroideas, y productos toxicos. Es responsable del equilibrio de liquidos en el compartimiento intra y extravascular, manteniendo la presion coloidosmotica del plasma
69
alfa-1-lipoproteinas
Transporta al colesterol y vitaminas liposolubles.
70
Protombina...
Conocida como factor II, es requerida para la via de coagulacion donde se convierte en trombina por el factor V.
71
Haptoglobina...
Es fijadora de la hemoglobina y conserva los depositos de hierro en el organismo para su reutilizacion.
72
¿A que se le denomina ligando?
Es la sustancia la cual se une a la proteina, por una union intermolecular
73
¿Qué es un antígeno?
Es una sustancia que desencadena la formación de anticuerpos y puede causar respuesta inmunitaria. (endógenas y exógenas)
74
Ejemplos de antígenos no microbianos
polen, clara de huevo, proteinas de tejidos, órganos trasplantados o proteínas en la superficie de glóbulos rojos transfundidos
75
¿Cómo se llama la zona del antígeno que se une al anticuerpo?
Epítopo
76
¿Que son los anticuerpos?
Son glicoproteínas del tipo gamma globulina, y pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales. Esta constituido por dos cadenas livianas y dos cadenas pesadas y son sintetizados por el linfocito B.
77
¿Cuales son los tipos de inmunoglobulinas?
IgG: atraviesa la placenta. IgM. 5 mol de IgG unidas entre si, actua en el plasma con una leve accion antiviral. IgA: dos mol de IgG unidas entre si, importante en secreciones y plasma. IgD: presente en baja cantidad en el plasma, y en la superficie de la celula B. IgE: presente en basofilos y celulas cebadas asociado a las alergias.
78
¿Que son las enzimas?
Son proteinas cataliticas que aceleran las velocidades de las reacciones quimicas, rompiendo o formando enlaces covalentes de un ligando (se lo suele llamar sustrato).
79
Hidrolasas...
Enzimas que catalizan una reacción de una ruptura hidrolítica.
80
Nucleasas...
Rompen ácidos nucleicos mediante la hidrolisis entre nucleótidos.
81
Proteasas...
Rompen proteinas mediante la hidrolisis entre aa.
82
Sintasas...
Sintetizan moleculas por acciones anabolicas mediante la condensacion de moleculas menores.
83
Isomerasas...
catalizan la redistribucion de enlaces dentro de una misma molecula.
84
Polimerasas...
catalizan reacciones de polimerizacion como la sintesis de ADN y ARN.
85
Quinasas...
Catalizan la accion de los grupos fosfatos de las moleculas.
86
Fosfatasas...
Catalizan la eliminacion hidrolitica de un grupo fosfato de una molecula.
87
Oxidorreductasas...
catalizan reacciones en las que una molecula se oxida mientras que otra se reduce.
88
ATPasas...
hidrolizan ATP.
89
¿Que es el colageno?
Es la proteina mas abundante en vertebrados Tiene poco valor alimenticio. Tiene una notable resistencia. Esta constituida por un conjunto de 3 cadenas polipeptidicas.
90
¿Como esta formado un tropocolageno? ¿Como se estabiliza y resiste?
Cada helice simple de giro levogiro estan agrupadas en una estructura heicoidal con giro dextrogiro. Por sus interacciones covalentes y no covalentes: -Interacciones ionicas. -Puentes de hidrogeno. -Repulsion esterica en los anillos de prolina. -Interacciones no covalentes entre sus cadenas.
91
En posicion X se encuentra...
La prolina
92
En posicion Y se encuentra...
La Hidroxiprolina La Hidroxilisina
93
A través de la acción de la enzima Prolil hidrolasa se requiere acido ascórbico (Vitamina D), ¿Qué sucede si este falta?
Se produce un cuadro clínico llamado escorbuto.
94
¿Cómo se forman las fibras de colágeno?
Mediante la unión de tropocolageno por uniones covalentes.
95
Nombrar 4 ejemplos de proteinas estructurales
Actina. Microtúbulos. Filamentos intermedios. Miosina.

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