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Bioquimica > Proteínas > Flashcards

Proteínas Flashcards

1
Q

¿Que es aminoácido?

A

Es un compuesto que posee un grupo amino y un grupo carboxilo en su estructura.

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2
Q

¿Que función tienen los aminoácidos?

A

Son precursores de los péptidos y proteínas, además de su función biológica cómo precursor de hormonas u neurotransmisores.

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3
Q

¿Cuáles son las dos clases de neurotransmisores más simples?

A

El triptófano, que se convierte en serotonina.
La tirosina que se convierte en adrenalina.

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4
Q

Nombrar aminoácidos esenciales

A

Valina
Leucina
Isoleucina
Triptófano
Treonina
Fenilalanina
Lisina
Metionina

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5
Q

¿Cuál es el valor del pH fisiológico?

A

7,3

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6
Q

¿Qué es un aminoácido esencial?

A

Es aquel que debemos tomarlo en nuestra dieta ya que nuestras células no puede sintetizarlo o no en la cantidad suficiente para satisfacer la demanda del organismo.

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7
Q

Dependiendo a la naturaleza del grupo -R los aminoácidos se pueden clasificar en…

A

Neutros o apolares
Polares sin carga
Polares con carga negativa
Polares con carga positiva

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8
Q

¿Cuáles son los aminoácidos Neutros o apolares? (8)

A

Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina
Prolina
Fenilalanina
Triptofano

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9
Q

¿Cuáles son los alfa aa polares son carga? (7)

A

Serina
Glicina
Treonina
Asparagina
Glutamina
Cisteína
Tirosina

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10
Q

¿Cuáles son los alfa aa polares con carga negativa? (2)

A

Ácido glutámico
Ácido aspártico

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11
Q

¿Cuáles son los alfa aa polares con carga positiva? (3)

A

Lisina
Arginina
Histidina

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12
Q

¿Cuáles son los aa aromáticos del grupo -R?

A

Fenilalanina
Tirosina
Triptofano

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13
Q

¿Qué son los aa modificados?

A

Son los que derivan de aa comunes que son modificados una vez que la proteína ha sido sintetizada.

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14
Q

¿Cómo de denomina a la molecula con carga neta?

A

Zwitterion

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15
Q

¿Qué pasa si el pH aumenta?

A

El equilibrio se desplaza hacía la derecha

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16
Q

¿Qué pasa si el pH disminuye?

A

El equilibrio se desplaza hacía la izquierda

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17
Q

¿Cómo se denomina al pH al cual un aa posee carga neta?

A

Punto isoelectrico (pl)

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18
Q

¿Cómo se forma un enlace peptidico?

A

Se forma por la reacción de un grupo alfa carboxilo de un aa y el grupo alfa amino del siguiente aa.

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19
Q

¿Qué se pierde en un enlace peptidico?

A

Una molécula de agua.

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20
Q

¿Qué descubrieron Pauling y Corey?

A

Mediante estudios con rayos x delucidaron la estructura tridimensional del enlace peptidico. Descubrieron que la unión C-N era mas corta en el enlace peptidico que en otro tipo de enlace, y llegaron a la conclusión de que este debía de tener algún carácter de doble enlace.

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21
Q

¿Cómo se puede predecir el comportamiento acido-base globales de una molécula de un peptido?

A

A partir de sus grupos alfa carboxilo y alfa amino libres y de la naturaleza y número de los grupos R ionizables

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22
Q

¿Qué es una proteína?

A

Es una cadena polipeptidica que se diferencia de los oligopeptidos en el número de aminoácidos, en su carácter funcional y sobretodo que son el resultado del proceso de traducción genética.

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23
Q

¿Cuáles son las proteínas fibrosas?

A

Poseen cadenas polipeptidicas ordenadas de modo paralelo o a lo largo de un eje, y forman materiales insolubles en agua, por ejemplo:
Queratina
Fibroina
Colágeno

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24
Q

¿Cuáles son las proteínas globulares?

A

Son aquellas que están constituidas por una o varias cadenas polipeptidicas plegadas de modo que pueden adoptar una forma esférica o globular, tienen funciones metabólicas, por ejemplo:
Enzimas
Anticuerpos
Proteínas transportadoras

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25
Q

¿Cuáles son las proteínas que pueden ser globulares y fibrosas?

A

La miosina del músculo
El fibrinogeno de la sangre

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26
Q

¿Cuáles son los niveles estructurales de las proteínas?

A

Estructura primaria.
Estructura secundaria (alfa hélice y conformación beta).
Estructura terciaria.
Estructura cuaternaria.
Dominio proteico.

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27
Q

Estructura primaria…

A

Hace referencia a la posición de los aa en la cadena peptidica

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28
Q

Alfa hélice…

A

Adopta una conformación helicoidal.
Se caracteriza por la cantidad de aa por vuelta y por su distancia entre vueltas.
-Se estabilizan por puentes de hidrogeno.
-Se distorsiona si en su secuencia aparece una prolina.

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29
Q

Beta plegada…

A

-Tiene una orientación lineal.
–Los restos -R se alinean arriba y abajo del enlace peptídico.
-Se estabiliza por puentes de hidrogeno.
-Puede presentar un plegamiento paralelo o antiparalelo con cadenas vecinas en direcciones opuestas.

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30
Q

¿Cual es la proteina que solo tiene un tipo de conformacion?

A

la alfa queratina

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31
Q

¿Que es la queratina?

A

Es el componente principal de las uñas, lana, pelo y cuernos.

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32
Q

¿Qué animal puede digerir la lana?

A

La polilla

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33
Q

Estructura terciaria…

A

Hace referencia al modo en que se curvan o pliegan en el espacio los segmentos de alfa helice o beta plagada, que presenta una cadena peptidica de las proteinas globulares.

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34
Q

¿Donde aparecen los restos polares?

A

En el interior de la proteína, para no entrar en contacto con el solvente acuoso que la envuelve.

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35
Q

¿Donde parecen los restos polares con carga?

A

En la zona externa, interactuando con el medio acuoso.

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36
Q

¿Donde aparecen los restos polares con carga?

A

Se hallan en el exterior en contacto con la disolucion acuosa.

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37
Q

¿Donde se hallan los restos polares sin carga?

A

Se hallan distribuidos en la totalidad de su cadena y otros en la zona externa interactuando con el medio acuoso.

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38
Q

Mioglobina…

A

-Esta constituida solo por alfa hélices.
-Tiene estructura terciaria.
-Contiene solo una cadena polipeptídica.
-Se halla en celulas de los musculos esqueleticos.
-Abundante en mamiferos buceadores.
-Contiene un componente no proteico, el grupo hemo.

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39
Q

¿Qué permite el grupo hemo?

A

Permite la oxigenación y la desoxigenación de forma reversible.

40
Q

Concanavalina A…

A

-Proteina globular.
-Formada por estructura beta plegada.
-Algunas poseen mucha cantidad de ambos tipos de estructura secundaria (Anhidrasa carbonica).

41
Q

Estructura cuaternaria…

A

Hace referencia a la posicion espacial que ocupa cada una de estas subunidades respecto a las otras.

42
Q

La hemoglobina…

A

-Presenta una estructura cuaternaria.
-Posee grupos hemo para el transporte de oxigeno.
-Existen mutaciones que pueden afectar a la salud como la Hb de las celulas falciformes.

43
Q

¿Cual es la diferencia entre la HbA y la HbS?

A

La diferencia radica solo en una secuencia de acido glutamico que es sustituida con una Valina. Como consecuencia de este cambio los globulos rojos adquieren una forma de medialuna y obstruyen los capilares mas delgados provocando dolores extremos y sudoracion.

44
Q

Dominio proteico…

A

Esta formado por cualquier parte de la cadena polipeptidica que pueda plegarse independientemente del resto, generando una nueva estructura compacta y estable.

45
Q

Proteina Quinasa Src ( dominios)

A

-Actúa en vías de señalización en el interior de las células de los vertebrados.
-Tiene tres dominios:
SH2 y SH3 que tienen una función reguladora.
C-terminal: posee actividad catalítica quinasa.

46
Q

Si se aplica un campo eléctrico a una solución con una molécula proteica, la proteina migrara a una velocidad que dependera de…

A

Su carga neta.
Su tamaño.
De su forma.

47
Q

Si las moléculas son positivas…

A

Migraran al ánodo.

48
Q

Si las moléculas son negativas…

A

Migraran al cátodo.

49
Q

¿Dónde se colocan las proteínas en la electroforesis?

A

Se colocan en un detergente cargado negativamente (dodecil sulfato sódico SDS), este desnaturaliza a la proteína y como están cargadas negativamente van a migar al ánodo.

50
Q

2 Ejemplos de proteínas fibrosas y su función.

A

Elastina y colágeno, que desempeñan la función de protección y soporte a tejidos.

51
Q

3 Ejemplos de proteínas globulares.

A

Caseina, Albumina y Globulinas, son solubles en agua, se digieren facilmente y contienen una buena proporcion de aa esenciales.

52
Q

¿Qué son las protaminas?

A

Son polipéptidos con un peso molecular no muy elevado, y se encuentran en los huevos de pescado.

53
Q

las glutelinas y prolaminas…

A

Las contienen los vegetales, los cereales, trigo,ordeina, gliadina, centeno, etc.

54
Q

¿Que es el gluten?

A

Es una mezcla de glidina y glutenina.

55
Q

Proteinas simples u holoproteinas…

A

son las compuestas solo por aa, como la albumina.

56
Q

Proteinas complejas o heteroproteinas…

A

Son las que se encuentran unidas a un grupo no proteico llamado grupo protetico, ejemplo lipoproteinas o nucleoproteinas.

57
Q

¿Cuales es el grupo prostetico de las nucleoproteinas?

A

Acidos nucleicos, por ejemplo, proteinas de los ribosomas.

58
Q

¿Cuál es el grupo prostético de las lipoproteínas?

A

Lipidos, por ejemplo, QM, VLDL, LDL, HDL.

59
Q

¿Cuál es el grupo prostético de las glucoproteínas?

A

Glucidos, hexosaminas y acido neuraminico, por ejemplo, fibrinogeno, factor Rh.

60
Q

¿Cual es el grupo prostetico de las fosfoproteinas?

A

Acido fosforico, por ejemplo, Caseina, vitelina

61
Q

¿Cual es el grupo protetico de las hemoproteinas?

A

Ferroprotoporfirina Hemo, por ejemplo, Mioglobina y Hemoglobina, citocromos

62
Q

¿Cual es el grupo prostetico de las flavoproteinas?

A

Flavin nucleotido, por ejemplo, Succinato deshidrogenasa.

63
Q

¿Cual es el grupo prostetico de las metaloproteinas?

A

Metal (Cu, Zn, Mg), por ejemplo, Enzimas, Hemoglobinas, Ferretina.

64
Q

¿Como esta compuesta la sangre?

A

Esta compuesta por elementos solidos que son los eritrocitos, leucocitos y plaquetas suspendidos en un medio acuoso llamado plasma, que consiste en agua, electrolitos, metabolitos, nutrientes, proteinas y hormonas.

65
Q

clasificacion de proteinas plasmaticas segun su funcion.

A

-con funcion de transporte y asociados a sistemas buffers.
-Proteinas reactantes en agua.
-Proteinas sintetizadas por el sistema inmunocompetente.

66
Q

Clasificacion de proteinas plasmaticas

A

-Grupos o sistemas de proteinas.
-Inmunoglobulinas.
-Sistema complemento.
-Sistema de coagulacion y fibrinolisis.
-Inhibidores de las proteinasas.
-Sistema de lipoproteinas.
-Proteinas de transporte.
-Proteinas de funcion desconocida.
-Enzimas y otras proteinas.

67
Q

¿Cuales son las proteinas sericas?

A

-Albumina
-Alfa 1 lipoproteinas.
-Protrombina.
-Haptoglobina.
-Eritropoyetina.
-Beta-lipoproteinas
-Inmunoglobulinas.

68
Q

Albumina…

A

Es la mas abundante en el plasma, transporta aa, acidos grasos, enzimas, drogas, hormonas tiroideas, y productos toxicos. Es responsable del equilibrio de liquidos en el compartimiento intra y extravascular, manteniendo la presion coloidosmotica del plasma

69
Q

alfa-1-lipoproteinas

A

Transporta al colesterol y vitaminas liposolubles.

70
Q

Protombina…

A

Conocida como factor II, es requerida para la via de coagulacion donde se convierte en trombina por el factor V.

71
Q

Haptoglobina…

A

Es fijadora de la hemoglobina y conserva los depositos de hierro en el organismo para su reutilizacion.

72
Q

¿A que se le denomina ligando?

A

Es la sustancia la cual se une a la proteina, por una union intermolecular

73
Q

¿Qué es un antígeno?

A

Es una sustancia que desencadena la formación de anticuerpos y puede causar respuesta inmunitaria.
(endógenas y exógenas)

74
Q

Ejemplos de antígenos no microbianos

A

polen, clara de huevo, proteinas de tejidos, órganos trasplantados o proteínas en la superficie de glóbulos rojos transfundidos

75
Q

¿Cómo se llama la zona del antígeno que se une al anticuerpo?

A

Epítopo

76
Q

¿Que son los anticuerpos?

A

Son glicoproteínas del tipo gamma globulina, y pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales.
Esta constituido por dos cadenas livianas y dos cadenas pesadas y son sintetizados por el linfocito B.

77
Q

¿Cuales son los tipos de inmunoglobulinas?

A

IgG: atraviesa la placenta.
IgM. 5 mol de IgG unidas entre si, actua en el plasma con una leve accion antiviral.
IgA: dos mol de IgG unidas entre si, importante en secreciones y plasma.
IgD: presente en baja cantidad en el plasma, y en la superficie de la celula B.
IgE: presente en basofilos y celulas cebadas asociado a las alergias.

78
Q

¿Que son las enzimas?

A

Son proteinas cataliticas que aceleran las velocidades de las reacciones quimicas, rompiendo o formando enlaces covalentes de un ligando (se lo suele llamar sustrato).

79
Q

Hidrolasas…

A

Enzimas que catalizan una reacción de una ruptura hidrolítica.

80
Q

Nucleasas…

A

Rompen ácidos nucleicos mediante la hidrolisis entre nucleótidos.

81
Q

Proteasas…

A

Rompen proteinas mediante la hidrolisis entre aa.

82
Q

Sintasas…

A

Sintetizan moleculas por acciones anabolicas mediante la condensacion de moleculas menores.

83
Q

Isomerasas…

A

catalizan la redistribucion de enlaces dentro de una misma molecula.

84
Q

Polimerasas…

A

catalizan reacciones de polimerizacion como la sintesis de ADN y ARN.

85
Q

Quinasas…

A

Catalizan la accion de los grupos fosfatos de las moleculas.

86
Q

Fosfatasas…

A

Catalizan la eliminacion hidrolitica de un grupo fosfato de una molecula.

87
Q

Oxidorreductasas…

A

catalizan reacciones en las que una molecula se oxida mientras que otra se reduce.

88
Q

ATPasas…

A

hidrolizan ATP.

89
Q

¿Que es el colageno?

A

Es la proteina mas abundante en vertebrados
Tiene poco valor alimenticio.
Tiene una notable resistencia.
Esta constituida por un conjunto de 3 cadenas polipeptidicas.

90
Q

¿Como esta formado un tropocolageno? ¿Como se estabiliza y resiste?

A

Cada helice simple de giro levogiro estan agrupadas en una estructura heicoidal con giro dextrogiro.
Por sus interacciones covalentes y no covalentes:
-Interacciones ionicas.
-Puentes de hidrogeno.
-Repulsion esterica en los anillos de prolina.
-Interacciones no covalentes entre sus cadenas.

91
Q

En posicion X se encuentra…

A

La prolina

92
Q

En posicion Y se encuentra…

A

La Hidroxiprolina
La Hidroxilisina

93
Q

A través de la acción de la enzima Prolil hidrolasa se requiere acido ascórbico (Vitamina D), ¿Qué sucede si este falta?

A

Se produce un cuadro clínico llamado escorbuto.

94
Q

¿Cómo se forman las fibras de colágeno?

A

Mediante la unión de tropocolageno por uniones covalentes.

95
Q

Nombrar 4 ejemplos de proteinas estructurales

A

Actina.
Microtúbulos.
Filamentos intermedios.
Miosina.

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