Proteínas Flashcards

1
Q

Quais são as divisões estruturais das proteínas? (4)

A
  • Globular
  • Fibrosa
  • Transmembrana
  • Ligação de DNA
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Q

Qual a importância do sítio de ligação na estrutura da proteína?

A
  • As proteínas devem apresentar sítios de ligação específicos para uma molécula ou para um grupos de moléculas específicos
  • Os tipos de ligação que a proteína realiza definem a sua função
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Q

Qual a importância do sítio de ligação na estrutura da proteína?

A
  • As proteínas devem apresentar sítios de ligação específicos para uma molécula ou para um grupos de moléculas específicos
  • Os tipos de ligação que a proteína realiza definem a sua função
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4
Q

Qual é a importância dos graus de flexibilidade na estrutura da proteína?

A
  • A rigidez em certo grau é necessária para a realização de ligações no sítio ativo
  • Contudo, a flexibilidade permite que a proteína se dobre à medida que é formada, além de permitir adaptações durante a ligação com outras proteínas e moléculas menores.
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5
Q

Qual a importância da solubilidade para a estrutura da proteína?

A
  • A solubilidade da proteína define a sua capacidade de interagir com o local em que ocorre
  • Exemplo: No citoplasma, os aminoácidos polares são mantidos na superfície das proteínas, a fim de interagirem com o meio aquoso.
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6
Q

Qual é a importância da estabilidade na estrutura da proteína?

A
  • As estabilidade na estrutura da proteína impede que ela sofra dobramentos de uma forma que não possa mais desempenhar as sua funções ou que precipite na célula.
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7
Q

Qual é a importância da degradabilidade na estrutura da proteína?

A

Permitir que a proteína possa ser degradada quando ela é lesada ou não é mais necessária à célula.

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8
Q

Como se formam as estruturas secundárias das proteínas?

A
  • Por meio de ligações de hidrogênio entre o O da carbonila e o H da amina, presentes nas proteínas.
  • Alfa-Hélice → As ligações ocorrem entre o O da carbonila e o H da amina de resíduos de aminoácidos com 4 resíduos de aminoácidos de distância entre essas moléculas
  • Folha-Beta → As ligações de hidrogênio são realizadas entre cadeias polipeptídicas paralelas
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9
Q

O que é a estrutura terciária de uma proteína?

A
  • A estrutura terciária é definida pelo padrão de dobramento da estrutura secundária em uma conformação tridimensional.
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10
Q

O que é a estrutura quaternária de uma proteína?

A

Associação de múltiplas subunidades de cadeias polipeptídicas, que se agrupam de forma determinada pela sua estrutura terciária.

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11
Q

Quais são as funções da estrutura terciária da proteína?

A
  • Ela cria sítios de ligação específicos e flexíveis para os ligantes
  • Mantém resíduos celulares voltados à identificação das proteínas em sua superfície
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12
Q

Como as proteínas globulares se organizam em um ambiente aquoso?

A
  • Os aminoácidos apolares, em geral, se localizam internamente na proteína, densamente compactados, a fim de maximizar as forças de atração de Van der Waals
  • As cadeias laterais são compostas de aminoácidos polares, que interagem com solventes aquosos ou formam pares iônicos.
  • As cadeias laterais de aminoácidos não polarizados podem ser encontradas tanto na parte interna quanto na parte externa da proteína
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13
Q

Quais são as vantagens da formação da estrutura quaternária?

A
  • Aumento da estabilidade da proteína → O aumento do números de interações entre aminoácidos torna mais difícil para a proteína se desdobrar.
  • Aumento da capacidade de interação com o ligante.
  • Desempenho de atividades diferentes de acordo com as subunidades.
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14
Q

O que são grupos prostéticos?

A
  • São moléculas orgânicas ou inorgânicas que se ligam na estrutura da proteína.
  • Essas moléculas são essenciais para o funcionamento da proteína e se mantém associadas a ela até que seja degradada
  • Holoproteína → Proteína junto com seu grupo prostético
  • Apoproteína → Proteína sem o seu grupo prostético
  • O Fe+2 da hemoglobina é um exemplo de grupo prostético
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15
Q

Quais são as duas conformações da hemoglobina?

A
  • Estado Tenso → Baixa afinidade pelo O2
  • Estado Relaxado → Alta afinidade pelo O2
  • A primeira molécula de O2 tem dificuldade para se ligar à hemoglobina, em função da necessidade de quebra das pontes salinas envolvidas na formação da sua estrutura terciária, entretanto, após a ligação dessa molécula de O2, são geradas alterações conformacionais em todas as subunidades da Hb, facilitando a sua saturação.
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16
Q

O que determina o padrão de enovelamento de uma proteína?

A

Estrutura Primária

17
Q

Proteínas desnaturadas podem se reenovelar?

A
  • Sim, algumas proteínas se reenovelam de forma espontânea.
  • Além disso, existem proteínas específicas que atuam no reenovelamento de proteínas desnaturadas.
18
Q

O que são proteínas de choque térmico?

Quais são os seus tipos?

A
  • São proteínas que auxiliam no processo de enovelamento de outras proteínas
  • Hsp70 → Ligam-se a cadeias polipeptídicas nascentes, a fim de evitar que se enovelem de forma errada
  • Hsp60 (Chaperonas) → Servem de molde para o reenovelamento de proteínas. Utilizam ATP para vencer a barreira cinética envolvida em tal processo.
19
Q

Quais são os principais mecanismos de desnaturação das proteínas?

A
  • Modificação não enzimática → Modificação dos aminoácidos presentes nas proteínas que gera perda de função por essas moléculas.
  • Exemplo: Glicolisação não-enzimática de proteínas
20
Q

Qual é a relação da glicina com a estrutura do colágeno?

A

A glicina, por seu tamanho reduzido, participa da tríade de formação do colágeno, conferindo resistência à essa proteína.

21
Q

Quais são as divisões estruturais de proteínas?

A
  • Fibrosa → Proteínas insolúveis em água, que desempenham papel estrutural
    • Exemplo: Queratina e Colágeno
  • Globular → Proteínas solúveis em água, que desempenham função ativa
    • Exemplo: Enzimas
22
Q

O que é a estrutura primária de uma proteína?

A

Sequência linear de aminoácidos

23
Q

Qual é a importância da estrutura primária de uma proteína?

A

A estrutura primária determina a forma como a proteína se enovela e, portanto, determina a estrutura 3D da proteína.

24
Q

Como a Anemia Falciforme se relaciona com a estrutura primária da proteína?

A

A anemia falciforme gera substituição de um aminoácido valina por um aminoácido glutamato na cadeia beta da proteína, dessa forma a estrutura terciária da Hb é alterada, o que causa uma mudança no formato das hemácias

As hemácias alteradas causam bloqueio de capilares, sendo rapidamente removidas da circulação, o que causa anemia