Aminoácidos em Proteínas

Question 1

De que forma a sequência linear de aminoácidos afeta a funcionalidade das proteínas?

Answer 1

A sequência linear de aminoácidos determina a estrutura primária da proteína, ou seja, determina como a proteína se dobra e interage com outras moléculas e como esta desempenha as suas funções.

Question 2

Quantos aminoácidos diferentes compõem a estrutura primária das proteínas humanas?

Answer 2

20

Question 3

Qual é a estrutura geral dos aminoácidos?

Answer 3

Question 4

O que é um zwitterion?

Answer 4

Aminoácidos que se encontram imersos em uma solução.

Esses aminoácidos tem o grupo amina positivamente carregado (ganho de H+) e o grupo carboxílico negativamente carregado (perda de H+)

Question 5

O que causa a condição de polimorfismo das proteínas humanas?

Answer 5

O polimorfismo de proteínas é causado pela substituição de aminoácidos na estrutura das proteínas, em função de erros no código genético.

Question 6

Como são chamadas, respectivamente, as formas fetal e adulta de proteínas que têm a sua estrutura primária alterada ao longo do desenvolvimento humano?

Answer 6

Isoforma fetal e Isoforma adulta

Question 7

Como são chamadas as enzimas que tem a sua estrutura primária alterada de acordo com o tecido em que atuam?

Answer 7

Isoenzimas tecido-específicas

Question 8

O que são modificações pós-tradução?

Answer 8

Modificação de aminoácidos contidos em uma proteína, por meio de processos catalisados por enzimas. Esses processos podem envolver fosforilação, oxidação, carboxilação ou outras reações.

Question 9

O que causa a anemia falciforme?

Answer 9

Uma mutação genética que altera uma aminoácido nas cadeias beta da hemoglobina.

Nessa condição, um ácido glutâmico é substituído por uma valina.

Question 10

Qual é o único aminoácido que não apresenta isomeria óptica?

Justifique

Answer 10

Glicina

A glicina possui uma molécula de H como cadeia lateral

Question 11

Qual tipo de isômero óptico dos aminoácidos forma os compostos nitrogenados do corpo?

Answer 11

L-aminoácidos

Question 12

Como ocorre a ligação peptídica?

Answer 12

Ligação do carbono do grupo carboxila com o nitrogênio do grupo amina, ao passo que existe a eliminação de uma molécula de água.

Question 13

O que são as cadeias laterais dos aminoácidos?

Como elas determinam o formato e a funcionalidade das proteínas?

Answer 13

As cadeias laterais do aminoácidos são geradas pelos radicais ligados ao carbono alfa do aminoácido.

As cadeias laterais causam variação na estrutura, tamanho e carga elétrica do aminoácido que por sua vez influencia na solubilidade em água

Essas cadeias laterais interagem com o esqueleto peptídico de outras regiões da cadeia, ou com as cadeias laterais de outros aminoácidos presentes na proteína por meio de variados tipos de ligações, que determinam o padrão de dobramento da proteína.

Question 14

Como o dobramento tridimensional da proteína interfere na sua funcionalidade?

Answer 14

A forma 3D da proteína produz regiões distintas chamadas sítios de ligação.

Esses sítios de ligação se alinham com as cadeias laterais de aminoácidos e interagem como moléculas específicas (ligantes)

Question 15

O que é o índice hidropático?

Answer 15

Índice relacionado à taxa de hidrofobia das cadeias laterais do aminoácidos.

Quanto maior o índice hidropático, maior é a tendência de formação de ligações apolares por parte da cadeia lateral.

Question 16

Quais são as principais características dos aminoácidos alifáticos (apolares)?

Answer 16

1. Elevado índice hidropático
2. Elétrons compartilhados igualmente entre os átomos de carbono, impedindo as ligações de H
3. Cadeias laterais se agrupam em núcleos hidrofóbicas nas proteínas
4. Presença de forças de Van der Waals

Question 17

Quais são as principais características dos aminoácidos aromáticos?

Answer 17

• Presença de um anel aromático em sua cadeia lateral
• A sua polaridade depende das estruturas ligadas no anel aromático

Question 18

Qual é a principal característica dos aminoácidos polares não ionizados?

Answer 18

• Presença de grupos amida ou hidroxila
• Possuem sítios de ligação capazes de interagir por meio de ligações de H
• Normalmente, são encontrados na superfície de proteínas globulares hidrossolúveis.

Question 19

Qual é a principal característica dos aminoácidos contendo enxofre?

Answer 19

• A cisteína tem a capacidade de formar ligações dissulfeto com outra molécula de cisteína por meio de reações espontâneas de oxidação
• Esse fenômeno dá origem à cistina
• A formação de ligações dissulfeto de cistina pode atuar na junção de duas cadeias polipeptídicas ou na junção de porções distintas de uma mesma cadeia polipeptídica.
• A metionina tem a capacidade de transferir o grupo metila ligado ao átomo de enxofre para outros compostos.

Question 20

Podem haver variações na estrutura primária de uma proteína funcional.

Verdadeiro ou Falso?

Answer 20

Verdadeiro

• Para que essas variações sejam toleradas, estas devem:
• Ocorrer em regiões não-críticas → Regiões Variantes
• Substituir aminoácidos de polaridade e tamanho semelhantes → Substituição Conservativa
• Ou conferir uma vantagem metabólica.

Question 21

O que são isomorfas e isoenzimas?

Answer 21

São variações da estrutura de proteínas ou de enzimas que, apesar de apresentarem estrutura de aminoácidos e características diferentes, desempenham o mesmo papel e, no caso das enzimas, catalisam as mesmas reações.

Question 22

A forma da hemoglobina é a mesma durante todo o período de desenvolvimento.

Verdadeiro ou Falso?

Answer 22

Falso

A hemoglobina é expressa como isoenzima fetal dos últimos 3 meses de gestação até após o nascimento. A HbF é composta de duas cadeias alfa e duas cadeias gama, enquanto a HbA (forma adulta) é composta de duas cadeias beta e duas cadeias alfa.

A hemoglobina fetal possui uma maior afinidade pelo oxigênio, permitindo o desenvolvimento do feto nas baixas pressões de oxigênios às quais fica exposto

Question 23

Como as isoformas da creatina-quinase podem ser úteis em diagnósticos de lesões?

Answer 23

A creatina-quinase possui duas subunidades, e pode ser encontrada na forma M ou na forma B, a depender do tecido em que é produzida.

Os músculos esqueléticos produzem a creatina-quinase MM

O cérebro produz a creatina-quinase BB

O músculo cardíaco é capaz de produzir ambas a formas, podendo formar o dímeros MM e MB

As isoenzimas específicas, como a creatina-quinase MB, podem ser úteis para a identificação de lesões teciduais ou de morte celular.

Question 24

Como um infarto do miocárdio pode ser identificado a partir da taxa alterada

de CK (creatina-quinase) no sangue?

Answer 24

• O infarto do miocárdio ocorre quando o fluxo sanguíneo para a área do músculo cardíaco é cessado.
• Sendo assim, as células desse tecido são afetadas pela deficiência energética, que impede o funcionamento correto da sua membrana plasmática
• Por consequência disso, existe uma migração (não intencional) de CK MB para o sangue.
• Como a CK MB é uma enzima característica do tecido cardíaco, a sua presença elevada no sangue indica uma disfunção nesse órgão.

Question 25

Como as isoformas de proteínas se relacionam com a resposta hormonal?

Answer 25

Apesar de as isoformas terem uma porção invariável que determina a sua atuação, elas podem apresentar algumas alterações em suas características.

Sendo assim, as isoformas presentes em diferentes tecidos podem alterar a maneira com que as células respondem a um mesmo hormônio, a depender das necessidades de cada tecido.

Question 26

Por que é possível utilizar a insulina bovina em tratamento contra o diabetes melito?

Answer 26

• A insulina bovina, se comparada à insulina humana, não possui alterações de aminoácidos em regiões que afetam a sua atividade.
• Dessa forma, é possível utilizar a insulina bovina em humanos
• Contudo, pode ser desenvolvida um resistência por seres humanos que utilizam a insulina de origem animal, em função da alteração na estrutura primária da proteína.

Question 27

O que são modificações pós-tradução?

Answer 27

Processos catalisados por enzimas que geram alterações na estrutura dos aminoácidos após a proteína já estar formada.

Question 28

Qual é a importância da glutationa reduzida?

Answer 28

Atua como linha de defesa contra reações oxidativas

As glutationas oxidadas são um indicador do estado redox das células

Question 29

Qual é a causa da fenilcetonúria?

Como remediar a fenilcetonúria?

Answer 29

Transformação da fenilanina prejudicada pela deficiência de Fenilanina Hidroxilase

A remediação pode ser realizada por meio do menor consumo de produtos contendo fenilalanina e e suplementação de tirosina