Enzimas como Catalisadores Flashcards
O que são enzimas?
São moléculas catalisadoras, complementares ao estado de transição na formação do substrato em produto
Quais são as etapas básicas da regulação de enzimas no corpo?
- Ligação de substrato à enzima
- Conversão do substrato em produto ligado
- Liberação do produto
Qual é a função geral das enzimas?
Aceleram as reações, por meio de seu poder catalítico.
O que é a especificidade enzimática?
Capacidade de a enzima selecionar apenas um substrato e distinguir esse substrato de um grupo de compostos semelhantes.
Essa especificidade é determinada pela sequência de aminoácidos que forma a sua estrutura 3D.
O que é o sítio ativo das enzimas?
Fenda na enzima formada por regiões da cadeia polipeptídica.
Nesse local, co-fatores e grupos funcionais atuam na transformação do substrato ligado em produto.
O que são co-fatores?
Metais ou moléculas orgânicas complexas que se ligam às enzimas, a fim de atuarem no processo catalítico, possibilitando a perfeita interação da enzima com seu substrato.
Os principais co-fatores são vitaminas.
Coenzimas → Co-fatores orgânicos
Íons → Co-fatores inorgânicos
Como o arranjo 3D do sítio de ligação enzimático contribui para o processo catalítico?
Garante a proximidade das porções reativas dos substratos, além de orientar corretamente essas porções reativas, contribuindo para o poder catalítico das enzimas.
O que é o complexo de transição?
Quais são as suas características?
- Complexo de alta energia, formado por substratos ativados e a enzima.
- Esse complexo é instável e apresenta uma configuração intermediária entre substrato e produto.
- Ligações não-covalentes adicionais com a enzima estabilizam o estado transitório e diminuem a energia necessária para a sua formação.
Qual é a definição do modelo chave-fechadura?
- Chave e Fechadura → Os sítios de ligação da estrutura 3D da enzima reconhecem o substrato, ligando-o por meio de interações hidrofóbicas, eletrostáticas ou de H
Qual é a definição do modelo de encaixe induzido?
Encaixe Induzido → À medida que o substrato se liga à enzima, é gerada uma alteração conformacional na enzima, que reposiciona as cadeias laterais dos aminoácidos, de forma a aumentar o número de ligações entre a enzima e o substrato
O que é o estado transitório das enzimas?
- Estado de transição entre a ligação do substrato e a formação do produto
- É o estado de mais alta energia durante a reação enzimática
- Além disso, essa é a etapa em que a enzima está mais fortemente ligada ao substrato
- Energia de ativação → Diferença de energia entre o substrato e o complexo transitório
- As enzimas atuam de forma a reduzir a energia de ativação, aumentando, por consequência a velocidade da reação
Quais são as características das coenzimas de ativação-transferência?
- Participam na transferência de moléculas
- Grupo químico envolvido na ligação com a enzima
- Grupo reativo que participa diretamente na catálise de reação pela formação com o substrato
- Dependência da enzima para a especificidade adicional de substrato e poder catalítico
Qual são as características das coenzimas de oxirredução (desidrogenases)?
- Atuam na transferência de elétrons juntamente como hidrogênio
- Cada coenzima tem um grupo funcional único que aceita e doa elétrons e é específico para a forma de elétrons que transfere
Quais são as principais características de íons metálicos nas catálises?
- Podem atuar na transferência de elétrons em reações redox
- Podem estabilizar ânions formados no processo de catálise, por meio do recebimento de elétrons
- Podem realizar a ligação da coenzima ou do substrato com a enzima
- Exemplo: Quinases → Transferem fosfato
Qual é o mecanismo de atuação dos inibidores covalentes?
Essa classe de inibidores forma ligações extremamente fortes com os grupos funcionais presentes no sítio ativo das enzimas.
Essa ligações são praticamente impossíveis de serem desfeitas, ou seja, são capazes de inibir de forma permanente a atuação das enzimas
Os compostos organofosforados são capazes de formar um intermediário covalente no sítio ativo da Ach, impedindo a degradação da acetilcolina na fenda sináptica.
