Proteina Flashcards
Cuales son no polares (hidrofobos)?
Leucina, prolina, alanina, valiina
Funciones de la enzimas?
Catalizan reacciones químicas específicas
Funciones de Proteinas estructurales?
Fortalecen y protegen células y tejidos (p.ej., el colágeno fortalece los tejidos animales
Proteinas de almacenamiento funcion?
Almacenan nutrientes; especialmente abundantes en óvulos (p. ej., la ovoalbúmina de
la clara del huevo) y semillas (p.ej., la ceína
Protrinas de transporte funcion?
Transportan sustancias específicas entre células
(p.ej., la hemoglobina transporta oxígeno en
los eritrocitos); mueven sustancias específicas. (p.ej., iones, glucosa, aminoácidos) a través de las membranas celulares
Funcion de proteinas reguladoras?
Algunas son hormonas proteínicas (p.ej.,insulina); otras controlan la expresión de genes específicos
Proteinas de movimiento funcion?
Participan en los movimiento celulares (p.ej., la actina y la miosina son esenciales para la contracción muscular)
Funcion de proteinas protectoras?
Defienden contra invasores extraños (p.ej., los
anticuerpos tienen una función en el sistema
inmunitario)
Las proteinas en que procesos metabolicos estan implicadas?
Estan implicadas en todos los aspectos del metabolismo, ya que las enzimas son proteinas.
Las celulas musculares que contienen?
contienen miosina y actina que son responsables de su apariencia y capacidad para contraerse
como estan conformados quimicamente los aminoacidos?
los constituyentes de proteinas tienen grupo amino y carboxilo unidos al mismo atomo de carbono asimetrico conocido como alfa
Como se encuentra los aminoacidos en la solucion ph neutra? Que se ioniza? Que soportan?
Como iones dipolares, la cual es la forma mas comun. EL carboxilo se ioniza y el amino recibe el proton, esto causa que soporten cambios de acidez y alcalinidad, por lo tanto son amortiguadores biologicos
Como estan clasificados los aminoacidos y que carateristicas tienen?
poseedores de cadenas laterales- no polares- tiene propiedades hidrofobas.
poseedores de cadenas laterales- polares- tiene propiedades hidrofilicas
Caracteristicas quimicas de amoniacidos acidos y basicos?Que tienen en comun?
los acidos tienen cadenas laterales con grupo carboxilo, pero dependen de Ph, ya que este grupo se disocia y el grupo R queda con carga negativa.
Basicos: adquieren carga positiva cuando el amino en la cadena lateral acepta un ion hidrogeno.
-son ionicas al ph y hidrofilicas
Que son los AA raros?
son el resultado de la modificacion de AA comunes cuando son incorporados a la proteina, como son la lisina-hidroxilisina y prolina-hidroxiprolina. Estos forman enlaces cruzados entre cadenas peptidicas y da estabilidad y resistencia de molecula.
Que son AA esenciales?
AA que no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente para cubrir necesidades, y deben ser obtenidos a traves de la dieta. EN los animales, un AA que esencia para un especie puedo no serla para la otra.
AA esenciales en los humanos?
isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, valina e histidina. EN niños tambien es Arginina
Como se combinan los AA?
por la reaccion de condensacion, se una carboxilo y el amino. Enlace covalente C-N es peptidico, se unen 2 AA es dipeptido, una cadena mas larga es polipéptido (incluye secuencia repetitiva, excepto los que estan en el grupo R).
Caracteristicas de proteinas globulares?
Se pliegan para formar macromolécula con forma 3D especifica. Tiene forma especifica que le permite catalizar reaccion quimica especifica
Cuales son los 4 Niveles de organizacion principal en proteinas?
Primario (secuencia de AA unidos por enlaces peptidicos, se presenta como collar de sencillo y lineal) ,secundario ( es el resultado de puentes de hidrogeno en el esqueleto de la proteina), terciario y cuaternario
Caracteristicas de estructura secundaria:
Es el resultado de los puentes de hidrogeno en el esqueleto de carbono en la proteina. 2 tipos alfa helice (cadena polipetedica forma enrollamiento en espiral uniforme, comprende 3,6 aminoacidos, unidad basica de pelo, piel, lana y uñas, es elastica por puentes de H y por forma helicoidal) y lamina beta
caracteristicas de la estructura secundaria lamina beta:
los puentes de hidrogeno se dan entre cadenas polipeptidas diferentes o sobre la misma cadena. Esta no es elastica, ya que la distancia entre los plegamientos es fija y esta unida por fuertes enlaces covalentes de esqueletos polipeptidos, aunque es resistente y flexible. Un ejemplo es la fibroina
Ejemplos de helice alfa y beta
Tela de araña es fuerte flexible y elastica. La beta da resistencia y la alfa elasticidad.
Que es la estructura terciaria? cuales son los 4 factores que la determinan?
-la forma global que asume cada cadena polipeptidica individual
-4 factores:1. se forman enlaces de H entre grupos R de AA, 2. se puede formar enlace ionico entre grupo R con carga positiva y negativa. 3. interacciones hidrofobas por grupos R no polares 4. se pueden formar enlaces disulfuroentre atomo de azufre en subunidades de cisteina. Esto ocurre reaccionan grupos sulfhidrilo de 2 cisteinas.
Que es la estructura cuaternaria? de un ejemplo
compuesto de 2 o mas cadenas polipeptidas, contiene enlaces de H, ionicos, hidrofobas y puntes disulfuro. Un ejemplo es la molecula de anticuperpo constituida por 4 cadenas polipeptidas unidas por puentes disulfuro y tambien la hemoglobina ( 4 cadenas ) y colageno (3 cadenas polipeptidas)
Que determina la conformacion de proteinas y que experimento usaron?
la secuencia de aminoacidos determina la conformacion de proteinas. Usaron el experimento, de desplegar mioglobina y luego observaron. Las moleculas se enrollaban para formar helices alfa en microsegundos y se formo estructura terciaria
que son las carabinas moleculares?
median en el plegamiento de moleculas proteinicas. Contribuyen a que el proceso de plegamiento sea mas ordenado y eficaz, e impiden que proteinas se agreguen de manera incorrecta.
que determina la funcion de una proteina? cuales son las regiosnes estructurales
conformacion estructural de proteinas ayuda a identificar funcion.
las regiones son el dominio, cada uno son su propio funcion.
Que significa las proteinas modulares?
consisten en 2 o mas dominios globulares, conectadas por regiones menos compactas de cadena polipeptidica.
Que puede alterar la actividad biologica de una proteina?
se puede alterar por un cambio en la secuencia de aminoacidos que provoque un cambio en la conformación.
Que es la desnaturalización? Ejemplo
Proteina se calienta, cambios de pH o se trata con sustancias quimicas, la estructura cambia, debido a la rotura de enlaces H e ionicos y por lo tanto la funcion cambia. Un ejemplo es la albumina del huevo
Cuales son polares (hidrofilicos)?
Treonina, serina, glutamina, Asparagina
Cuales son acidos?
Acido aspartico, acido glutimico, metionina, triptofano, fenilalina, isoleucina, tirosina, histidina, cisteina
Cuales son basicos?
Lisina y arginina
