Proteina

Question 1

Cuales son no polares (hidrofobos)?

Answer 1

Leucina, prolina, alanina, valiina

Question 2

Funciones de la enzimas?

Answer 2

Catalizan reacciones químicas específicas

Question 3

Funciones de Proteinas estructurales?

Answer 3

Fortalecen y protegen células y tejidos (p.ej., el colágeno fortalece los tejidos animales

Question 4

Proteinas de almacenamiento funcion?

Answer 4

Almacenan nutrientes; especialmente abundantes en óvulos (p. ej., la ovoalbúmina de
la clara del huevo) y semillas (p.ej., la ceína

Question 5

Protrinas de transporte funcion?

Answer 5

Transportan sustancias específicas entre células
(p.ej., la hemoglobina transporta oxígeno en
los eritrocitos); mueven sustancias específicas. (p.ej., iones, glucosa, aminoácidos) a través de las membranas celulares

Question 6

Funcion de proteinas reguladoras?

Answer 6

Algunas son hormonas proteínicas (p.ej.,insulina); otras controlan la expresión de genes específicos

Question 7

Proteinas de movimiento funcion?

Answer 7

Participan en los movimiento celulares (p.ej., la actina y la miosina son esenciales para la contracción muscular)

Question 8

Funcion de proteinas protectoras?

Answer 8

Defienden contra invasores extraños (p.ej., los
anticuerpos tienen una función en el sistema
inmunitario)

Question 9

Las proteinas en que procesos metabolicos estan implicadas?

Answer 9

Estan implicadas en todos los aspectos del metabolismo, ya que las enzimas son proteinas.

Question 10

Las celulas musculares que contienen?

Answer 10

contienen miosina y actina que son responsables de su apariencia y capacidad para contraerse

Question 11

como estan conformados quimicamente los aminoacidos?

Answer 11

los constituyentes de proteinas tienen grupo amino y carboxilo unidos al mismo atomo de carbono asimetrico conocido como alfa

Question 12

Como se encuentra los aminoacidos en la solucion ph neutra? Que se ioniza? Que soportan?

Answer 12

Como iones dipolares, la cual es la forma mas comun. EL carboxilo se ioniza y el amino recibe el proton, esto causa que soporten cambios de acidez y alcalinidad, por lo tanto son amortiguadores biologicos

Question 13

Como estan clasificados los aminoacidos y que carateristicas tienen?

Answer 13

poseedores de cadenas laterales- no polares- tiene propiedades hidrofobas.

poseedores de cadenas laterales- polares- tiene propiedades hidrofilicas

Question 14

Caracteristicas quimicas de amoniacidos acidos y basicos?Que tienen en comun?

Answer 14

los acidos tienen cadenas laterales con grupo carboxilo, pero dependen de Ph, ya que este grupo se disocia y el grupo R queda con carga negativa.

Basicos: adquieren carga positiva cuando el amino en la cadena lateral acepta un ion hidrogeno.

-son ionicas al ph y hidrofilicas

Question 15

Que son los AA raros?

Answer 15

son el resultado de la modificacion de AA comunes cuando son incorporados a la proteina, como son la lisina-hidroxilisina y prolina-hidroxiprolina. Estos forman enlaces cruzados entre cadenas peptidicas y da estabilidad y resistencia de molecula.

Question 16

Que son AA esenciales?

Answer 16

AA que no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente para cubrir necesidades, y deben ser obtenidos a traves de la dieta. EN los animales, un AA que esencia para un especie puedo no serla para la otra.

Question 17

AA esenciales en los humanos?

Answer 17

isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, valina e histidina. EN niños tambien es Arginina

Question 18

Como se combinan los AA?

Answer 18

por la reaccion de condensacion, se una carboxilo y el amino. Enlace covalente C-N es peptidico, se unen 2 AA es dipeptido, una cadena mas larga es polipéptido (incluye secuencia repetitiva, excepto los que estan en el grupo R).

Question 19

Caracteristicas de proteinas globulares?

Answer 19

Se pliegan para formar macromolécula con forma 3D especifica. Tiene forma especifica que le permite catalizar reaccion quimica especifica

Question 20

Cuales son los 4 Niveles de organizacion principal en proteinas?

Answer 20

Primario (secuencia de AA unidos por enlaces peptidicos, se presenta como collar de sencillo y lineal) ,secundario ( es el resultado de puentes de hidrogeno en el esqueleto de la proteina), terciario y cuaternario

Question 21

Caracteristicas de estructura secundaria:

Answer 21

Es el resultado de los puentes de hidrogeno en el esqueleto de carbono en la proteina. 2 tipos alfa helice (cadena polipetedica forma enrollamiento en espiral uniforme, comprende 3,6 aminoacidos, unidad basica de pelo, piel, lana y uñas, es elastica por puentes de H y por forma helicoidal) y lamina beta

Question 22

caracteristicas de la estructura secundaria lamina beta:

Answer 22

los puentes de hidrogeno se dan entre cadenas polipeptidas diferentes o sobre la misma cadena. Esta no es elastica, ya que la distancia entre los plegamientos es fija y esta unida por fuertes enlaces covalentes de esqueletos polipeptidos, aunque es resistente y flexible. Un ejemplo es la fibroina

Question 23

Ejemplos de helice alfa y beta

Answer 23

Tela de araña es fuerte flexible y elastica. La beta da resistencia y la alfa elasticidad.

Question 24

Que es la estructura terciaria? cuales son los 4 factores que la determinan?

Answer 24

-la forma global que asume cada cadena polipeptidica individual
-4 factores:1. se forman enlaces de H entre grupos R de AA, 2. se puede formar enlace ionico entre grupo R con carga positiva y negativa. 3. interacciones hidrofobas por grupos R no polares 4. se pueden formar enlaces disulfuroentre atomo de azufre en subunidades de cisteina. Esto ocurre reaccionan grupos sulfhidrilo de 2 cisteinas.

Question 25

Que es la estructura cuaternaria? de un ejemplo

Answer 25

compuesto de 2 o mas cadenas polipeptidas, contiene enlaces de H, ionicos, hidrofobas y puntes disulfuro. Un ejemplo es la molecula de anticuperpo constituida por 4 cadenas polipeptidas unidas por puentes disulfuro y tambien la hemoglobina ( 4 cadenas ) y colageno (3 cadenas polipeptidas)

Question 26

Que determina la conformacion de proteinas y que experimento usaron?

Answer 26

la secuencia de aminoacidos determina la conformacion de proteinas. Usaron el experimento, de desplegar mioglobina y luego observaron. Las moleculas se enrollaban para formar helices alfa en microsegundos y se formo estructura terciaria

Question 27

que son las carabinas moleculares?

Answer 27

median en el plegamiento de moleculas proteinicas. Contribuyen a que el proceso de plegamiento sea mas ordenado y eficaz, e impiden que proteinas se agreguen de manera incorrecta.

Question 28

que determina la funcion de una proteina? cuales son las regiosnes estructurales

Answer 28

conformacion estructural de proteinas ayuda a identificar funcion.
las regiones son el dominio, cada uno son su propio funcion.

Question 29

Que significa las proteinas modulares?

Answer 29

consisten en 2 o mas dominios globulares, conectadas por regiones menos compactas de cadena polipeptidica.

Question 30

Que puede alterar la actividad biologica de una proteina?

Answer 30

se puede alterar por un cambio en la secuencia de aminoacidos que provoque un cambio en la conformación.

Question 31

Que es la desnaturalización? Ejemplo

Answer 31

Proteina se calienta, cambios de pH o se trata con sustancias quimicas, la estructura cambia, debido a la rotura de enlaces H e ionicos y por lo tanto la funcion cambia. Un ejemplo es la albumina del huevo

Question 32

Cuales son polares (hidrofilicos)?

Answer 32

Treonina, serina, glutamina, Asparagina

Question 33

Cuales son acidos?

Answer 33

Acido aspartico, acido glutimico, metionina, triptofano, fenilalina, isoleucina, tirosina, histidina, cisteina

Question 34

Cuales son basicos?

Answer 34

Lisina y arginina