Protéasome

Question 1

Expliquer la fonction du protéasome

Answer 1

Le protéasome est une complexe enzymatique responsable de la dégradation des protéines endommagées, mal repliées ou obsolètes. Il fonctionne en découpant les protéines marquées par une molécule d’ubiquitine en petits peptides, qui peuvent ensuite être éliminés ou recyclés. Ce processus est essentiel pour maintenir l’équilibre protéique, réguler diverses fonctions cellulaires et assurer la qualité des protéines dans la cellule.

Question 2

Décrire le processus d’ubiquitination

Answer 2

L’ubiquitination est un processus de modification post-traductionnelle où une petite protéine appelée ubiquitine est attachée à une protéine cible. Ce processus se fait en trois étapes :

1. Activation de l’ubiquitine : L’ubiquitine est activée par l’enzyme E1 en se liant à elle via une liaison thioester.
2. Conjugaison : L’ubiquitine est transférée à l’enzyme E2 et ensuite transférée à la protéine cible par l’enzyme E3, qui assure la spécificité du transfert.
3. Polyubiquitination : Plusieurs molécules d’ubiquitine peuvent être ajoutées en chaîne à la protéine cible, marquant celle-ci pour sa dégradation par le protéasome ou pour d’autres fonctions cellulaires.

L’ubiquitination est un mécanisme clé pour réguler la stabilité et les fonctions des protéines dans la cellule.

Question 3

Définir la nature de l’ubiquitine et ses rôles

Answer 3

L’ubiquitine est une petite protéine de 76 acides aminés qui sert de marqueur pour divers processus cellulaires. Elle joue un rôle clé dans la dégradation des protéines via le protéasome, en les marquant pour leur élimination. En plus de la dégradation, l’ubiquitine est impliquée dans d’autres processus tels que la réparation de l’ADN, la régulation de la signalisation cellulaire et le contrôle de la division cellulaire. Elle fonctionne généralement par l’ajout de chaînes d’ubiquitine (polyubiquitination) sur les protéines cibles.