Définir la fonction des protéines suivantes

Question 1

Microfilaments : G-Actine, F-Actine, Profiline, Cofiline, CapZ, Tropomoduline, Thymosine, ARP2/3, Formine

Answer 1

Voici une définition succincte de la fonction de chaque protéine associée aux microfilaments :

1. G-Actine : C’est la forme monomérique de l’actine, qui se lie à l’ATP et s’assemble pour former des filaments d’actine (F-actine).
2. F-Actine : C’est la forme polymérisée de l’actine, formée par l’assemblage des monomères de G-actine. Elle constitue les microfilaments, qui participent à la structure du cytosquelette et à la motilité cellulaire.
3. Profiline : Protéine qui se lie à la G-actine-ATP, facilitant son ajout aux extrémités positives des filaments d’actine, favorisant ainsi la polymérisation des microfilaments.
4. Cofiline : Protéine qui se lie aux filaments d’actine ADP, favorisant leur dépolymérisation et le retrait des monomères d’actine des extrémités négatives des filaments, régulant ainsi la dynamique des microfilaments.
5. CapZ : Protéine qui se lie à l’extrémité positive des microfilaments, inhibant leur croissance en bloquant l’ajout de nouveaux monomères d’actine et stabilisant ainsi l’assemblage du filament.
6. Tropomoduline : Protéine qui se lie à l’extrémité négative des microfilaments d’actine, jouant un rôle dans la stabilisation et la régulation de leur longueur.
7. Thymosine : Protéine qui se lie à la G-actine et empêche son incorporation dans les filaments d’actine, inhibant ainsi la polymérisation des microfilaments.
8. ARP2/3 : Complexe protéique qui initie la ramification des filaments d’actine en créant de nouveaux noyaux de polymérisation à partir des microfilaments préexistants, favorisant la formation de structures en réseau.
9. Formine : Protéine qui favorise l’élongation des microfilaments en facilitant l’addition de G-actine à l’extrémité positive des filaments, contribuant ainsi à la formation de structures filamenteuses comme les fibres de stress et les lamellipodes.

Question 2

Microtubules: g-TuRC, g-tubuline, a-tubuline, b-tubuline, +TIPs, MAPs, Tau, Kinésine-13

Answer 2

Voici une définition succincte des fonctions des protéines associées aux microtubules :

1. g-TuRC (gamma-Tubulin Ring Complex) : Complexe protéique essentiel pour l’initiation de la polymérisation des microtubules en servant de noyau à l’extrémité négative.
2. g-tubuline : Composant du g-TuRC, elle se lie à l’extrémité négative des microtubules, jouant un rôle clé dans leur noyautage et l’initiation de leur formation.
3. a-tubuline : Sous-unité du dimère de tubuline, elle forme l’extrémité négative stable du microtubule.
4. b-tubuline : L’autre sous-unité du dimère, elle se trouve à l’extrémité positive des microtubules et régule leur dynamique par l’hydrolyse du GTP.
5. +TIPs (plus-end tracking proteins) : Protéines qui se lient à l’extrémité positive des microtubules pour réguler leur croissance, leur stabilité et leurs interactions avec d’autres structures cellulaires.
6. MAPs (Microtubule-associated proteins) : Protéines qui se lient aux microtubules pour les stabiliser, réguler leur dynamique et favoriser leur organisation.
7. Tau : Protéine MAP spécifique du système nerveux, elle stabilise les microtubules, mais des anomalies dans sa fonction sont liées à des maladies neurodégénératives.
8. Kinésine-13 : Protéine qui se lie à l’extrémité des microtubules et favorise leur dépolymérisation, jouant un rôle dans la régulation de leur dynamique, notamment pendant la mitose.

Question 3

Moteurs moléculaires : myosine-II, myosine V, Kinésine-1, Kinésine-13, Dynéine, Complexe de la dynactine

Answer 3

Voici la fonction des principales protéines de moteurs moléculaires en quelques phrases :

1. Myosine-II : Moteur moléculaire impliqué dans la contraction musculaire et d’autres processus cellulaires, comme la division cellulaire (cytokinèse). Elle se déplace le long des filaments d’actine et génère de la force par l’hydrolyse de l’ATP.
2. Myosine V : Moteur moléculaire qui se déplace également le long des filaments d’actine, jouant un rôle crucial dans le transport intracellulaire d’organelles et de vésicules, en particulier dans les cellules nerveuses et les cellules épithéliales.
3. Kinésine-1 : Moteur moléculaire qui se déplace le long des microtubules en direction de l’extrémité positive, assurant le transport de diverses cargaisons, notamment les vésicules et les organelles, dans la cellule.
4. Kinésine-13 : Protéine motrice qui régule la dépolymérisation des microtubules, jouant un rôle dans la dynamique des microtubules et la mitose, notamment en induisant la catastrophe microtubulaire.
5. Dynéine : Moteur moléculaire qui se déplace le long des microtubules en direction de l’extrémité négative, impliqué dans des processus tels que le transport intracellulaire, le mouvement des cils et flagelles, et la séparation des chromosomes lors de la division cellulaire.
6. Complexe de la dynactine : Co-facteur de la dynéine, il aide à stabiliser et faciliter le mouvement de dynéine le long des microtubules, particulièrement pour le transport intracellulaire et la séparation des chromosomes pendant la mitose.

Question 4

CAM : Intégrine, Cadhérine, Cadhérine desmosomale, occludine, claudine, connexine, IgCAM

Answer 4

Voici la fonction des principales protéines CAM (Cell Adhesion Molecules) en quelques phrases :

1. Intégrine : Protéine d’adhésion cellulaire qui se lie à des ligands dans la matrice extracellulaire (tels que la fibronectine), facilitant l’adhésion cellulaire, la migration et la transmission de signaux entre la cellule et son environnement.
2. Cadhérine : Protéine d’adhésion cellulaire qui assure l’adhésion homotypique entre les cellules en se liant à des cadhérines similaires sur les cellules adjacentes, jouant un rôle clé dans la formation des jonctions adhérentes.
3. Cadhérine desmosomale : Variante de cadhérine, spécifiquement impliquée dans les desmosomes, des structures de jonction cellulaire qui assurent une forte adhésion entre les cellules, particulièrement dans les tissus soumis à des forces mécaniques, comme la peau et le cœur.
4. Occludine : Protéine d’adhésion cellulaire qui fait partie des jonctions serrées, régulant la perméabilité des épithéliums et formant une barrière entre les cellules pour contrôler le passage de molécules entre elles.
5. Claudine : Protéine également présente dans les jonctions serrées, qui contribue à l’intégrité de la barrière épithéliale en régulant la perméabilité de la membrane cellulaire et en facilitant la formation de complexes protéiques dans les jonctions serrées.
6. Connexine : Protéine qui forme les connexons dans les jonctions communicantes (ou gap junctions), permettant la communication directe entre les cellules en permettant le passage de petites molécules et ions.
7. IgCAM (Immunoglobulin-like Cell Adhesion Molecule) : Protéines d’adhésion qui se lient à d’autres IgCAMs ou à des molécules d’adhésion similaires, jouant un rôle dans l’adhésion cellulaire, la migration et les processus de signalisation, particulièrement dans le système nerveux et les cellules du système immunitaire.

Question 5

MEC (structure et fonction) : Collagène de type I (fibrillaire), collagène de type IV (formant des feuillets), laminine, fibronectine, perlécan, protéoglycan, élastine, acide hyaluronique, GAG

Answer 5

Voici la fonction des principales protéines de la matrice extracellulaire (MEC) en quelques phrases :

1. Collagène de type I (fibrillaire) : Protéine structurale dominante de la MEC, elle forme des fibrilles résistantes à la traction, assurant la solidité et la stabilité des tissus conjonctifs, tels que la peau, les tendons et les os.
2. Collagène de type IV (formant des feuillets) : Présent principalement dans la lame basale, il forme un réseau de feuillets qui soutient les cellules épithéliales et assure la filtration dans les reins.
3. Laminine : Glycoprotéine clé de la lame basale, elle interagit avec des intégrines et des collagènes pour stabiliser la structure et faciliter l’adhésion cellulaire, en particulier dans les épithéliums et les muscles.
4. Fibronectine : Glycoprotéine qui se lie aux intégrines et à d’autres composants de la MEC, facilitant l’adhésion cellulaire, la migration et la réparation tissulaire.
5. Perlécan : Protéoglycane de la MEC, présent dans la lame basale, il régule la migration cellulaire, l’adhésion et la répartition de divers facteurs de croissance.
6. Protéoglycanes : Composés de protéines liées à des glycosaminoglycanes (GAGs), ils jouent un rôle dans l’hydration et la résilience des tissus en stockant et libérant des facteurs de croissance et en contribuant à la structuration de la MEC.
7. Élastine : Protéine fibreuse qui forme des fibres élastiques, permettant aux tissus comme les poumons, les artères et la peau de retrouver leur forme après étirement ou compression.
8. Acide hyaluronique : Glycosaminoglycane non sulfaté qui attire l’eau pour former un gel visqueux, contribuant à l’hydration, la lubrification et la résilience des tissus, notamment dans le cartilage et la peau.
9. GAG (Glycosaminoglycanes) : Polymères de sucres sulfatés, présents dans la MEC, ils attirent l’eau et contribuent à la structure, la résilience et la lubrification des tissus, tout en jouant un rôle dans la répartition des signaux biologiques.