prosit 1 Flashcards

1
Q

Quelle est la composition des membranes? Décrire en détails et donner les fonctions.

A

De lipides et de protéines.

Lipides : surtout sont les phospholipides (glycérophospholipides), les glycolipides et le cholestérol.

Types de protéines :

Transmembranaire : canaux, pompes, transporteur, reconnaissance, récepteur (signalisation) et enzymatique

Extramembranaire : reconnaissance et identité cellulaire et protéines d’attachement

Intramembranaire : enzymatique

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2
Q

Qu’est ce que la mosaïque fluide?

A

Le modèle de la mosaïque fluide décrit la membrane cellulaire comme une tapisserie de différents types de molécules (phospholipides, cholestérols et protéines) qui se déplacent constamment.

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3
Q

Quelles sont les propriétés des membranes?

A
  • Amphipatique : imperméable
  • Fluidité
  • Transition de phase
  • Radeaux lipidiques
  • Auto-rescellement
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4
Q

Quelle est la différence entre la membrane des procaryotes et des eucaryotes?

A

Les procaryotes détiennent une paroi qui protège la membrane, pas de cholestérol car absence de stérol (cholestérol) dans les membranes des cellules procaryotes. Le cholestérol permet de protéger la membrane, vu que procaryote en n’ont pas, ont besoin d’une paroi. C’est leur membrane qui fait la respiration cellulaire, car n’ont pas de mitochondrie.

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5
Q

Qu’est ce qu’un un système endomembranaire? Et quelle est sa fonction?

A

On retrouve la double membrane nucléaire, le réticulum endoplasmique, l’appareil de Golgi, les lysosomes, les vacuoles, les vésicules et des endosomes.

Fonction : Les cellules eucaryotes sont faites de plusieurs compartiments différents. En effet, elles détiennent un grand réseau élaboré de membranes internes. Les compartiments cellulaires sont des micro environnements propices à différentes fonctions métaboliques spécifiques. C’est ce qui permet à différents processus de se dérouler au même moment dans la même cellule.

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6
Q

Rôle du noyau

A

Contient l’ADN. Entouré d’une enveloppe nucléaire qui est une membrane double perforée de pores et relié au réticulum endoplasmique ; au milieu se trouve le nucléole qui est un organite qui sert à la production des ribosomes ; puis entre les deux se trouve la chromatine qui est une substance contenant l’ADN associé à des protéines.

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7
Q

Rôle du RE lisse et rugueux

A
  1. Rugueux, parcouru de ribosomes, production de protéines, transport de protéines et maturation
  2. Lisse, sans ribosomes, synthèse des lipides et métabolisme des sucres.
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8
Q

Rôle de l’appareil de Golgi

A

tri les molécules produites par la cellule

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9
Q

Rôle des lysosomes

A

Décomposition des molécules et organites usagés, impliqué dans l’endocytose

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10
Q

Rôle des peroxysomes

A

Métabolisent les lipides et les glucides.

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11
Q

Rôle des mitochondries

A

Respiration cellulaire et production d’ATP (nucléotide constitué de 3 molécules d’acide phosphorique) à partir de glucides

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12
Q

Qu’est ce que la fluidité membranaire et de quoi dépend elle?

A

Définition : La fluidité couvre les possibilités de mouvement des constituants de la membrane (lipides et protéines) dans le plan de la membrane.

Fluidité dépend de :
-Force Van der Waals qui tient les lipides ensemble.
-La température influence la longueur des queues ; plus elles sont courtes, plus il y a de mouvement possible (flippase, floppase, mouvements de rotation et latéraux) donc plus la fluidité augmente.
-Température élevée augmente la fluidité de la membrane parce que ça rend les queues d’acides gras des phospholipides moins rigides, donc il y a la possibilité de plus de mouvement.

-Queue courte et insaturée = plus de fluidité.
-Quantité de cholestérol (rend la membrane plus solide, donc moins de mouvement ; moins de fluidité).
-Quantité de protéines, car elles font diminuer la fluidité de la membrane.
Liaison doubles entre carbones = insaturée (perméable)
Absence de liaisons = saturées (imperméable)

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13
Q

Qu’est ce que l’asymétrie membranaire? Et quelles sont les différences entre les couches?

A

La bicouche lipidique est composée différemment sur chacune des couches. Au total, il y a autant de phospholipides des deux côtés. Par contre, il y a plus de phosphatidylcholines sur la couche extracellulaire et les phosphatidylinositol sont plus sur la couche interne.

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14
Q

Qu’est ce qui permet le maintien de l’asymétrie?

A

Les lipides migrent d’une monocouche à l’autre par flippase (+ rare ; lent):
-Flippase (flip-flop) (couche externe à interne): nécessite l’hydrolyse d’ATP pour combattre le gradient de concentration.
-Floppase (couche interne à externe)
Peuvent aussi migrer dans leur propre monocouche (rapide) ;
-Les lipides peuvent faire des rotations sur eux-mêmes ou faire des mouvements latéraux dans leur propre couche (flexion et diffusion latérale)

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15
Q

Le rôle des glycolipides

A

Elle a le rôle de signalisation. C’est comme un marqueur qui permet de distinguer les cellules.

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16
Q

Le rôle des glycoprotéines

A

Servent à la reconnaissance intercellulaire. En effet, certaines glycoprotéines servent à identifier les cellules et sont aussi reconnues par les autres cellules.

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17
Q

Le rôle du cholestérol

A

. De façon générale, le cholestérol diminue la fluidité membranaire. Rend la membrane plus solide et rigide.

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18
Q

Qu’est ce que le coefficient de partition huile/eau?

A

Plus le coefficient de partition huile-eau augmente, plus le coefficient de perméabilité augmente et les molécules passent facilement à travers la membrane. Le coefficient de partition huile/eau indique la nature liposoluble des substances. Plus le coefficient est élevé, plus la molécule est liposoluble et a donc de la facilité à traverser la membrane.

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19
Q

Quelles sont les molécules qui passent dans la membrane, et celles qui ne passent pas?

A

O2 / CO2
OUI, elles se dissolvent facilement et rapidement

L’eau et l’urée
OUI, mais elles se dissolvent moins rapidement

Grosse molécule ( exemple: sucre)
OUI/NON, passe très peu et difficilement. Cela met beaucoup de temps pour la diffusion.

Ions
NON, ils ont besoin de pompes ou de canaux pour traverser.

20
Q

Qu’est ce que le transport passif?

A

Les transports passifs permettent le passage d’ion ou de molécule au travers de la membrane cellulaire sans dépenser d’énergie (ATP), s’effectue dans le sens gradient de concentration. Par l’intermédiaire d’un canal ou d’un transporteur. On retrouve la diffusion simple, facilitée et l’osmose.

21
Q

Qu’est ce que la diffusion simple? Donner un exemple

A

Certaines petites molécules comme l’O2, le CO2, les acides gras, l’éthanol peuvent traverser librement la membrane cellulaire lorsque la concentration du milieu extracellulaire est supérieure à celle du milieu intracellulaire.
L’osmose est aussi une diffusion simple.

22
Q

Qu’est ce que la diffusion facilitée?

A

Transport sans apport énergétique réalisé par la présence de protéines permettant à la molécule de traverser la membrane.
Toujours selon le gradient de concentration. Par l’intermédiaire d’un canal ou d’un transporteur.

23
Q

Dans l’osmose, la diffusion se fait de quel milieu à quel milieu?

A

La diffusion simple de l’eau à travers une membrane semi-perméable, depuis le milieu hypertonique (plus concentré en soluté) vers le milieu hypotonique (moins concentré en soluté), jusqu’à atteindre un équilibre de concentration. Isotonique (même concentration)
Diffusion de l’H2O.

24
Q

Qu’est ce que le transport actif?

A

Les transports actifs nécessitent une dépense d’énergie (ATP), pompage des solutés assuré par transporteur protéique. ATPase, capacité à lier ATP pour acquérir énergie nécessaire pour transporter une molécule contre le gradient de concentration.

25
Q

Qu’est ce que le transport actif primaire? Donner un exemple.

A

Consommation directe d’énergie (ATP) via protéines. La pompe ou transporteur va prendre de l’ATP pour déplacer le soluté. Le transport se fait contre le gradient de concentration.
Ex : Pompe Na+/K+. 3 ions de sodium contre 2 ions de potassium.

26
Q

Les types de transporteurs primaires dépendants de l’ATP

A

ATPase de type P : pompe à potassium sodique, pompe à calcium, pompe à protons ; ATPase-F : ATP synthase mitochondriale, ATP synthase de chloroplaste ;
ATPase-V : ATPase vacuolaire ;
Transporteur ABC

27
Q

Qu’est ce que le transport actif secondaire?

A

Co-transporteur. Correspond au transport de 2 solutés différents de manière simultanée soit dans la même direction (symport) ou dans des directions opposées (antiport). Le transport de B (énergiquement défavorable) utilise l’énergie de transport d’une autre molécule (A) (énergiquement favorable).

28
Q

Quels sont les types de cotransporteurs?

A

L’uniport transporte une molécule à la fois, symport 2 molécules dans le même sens et l’antiport 2 molécules dans un sens opposé.

29
Q

Quels sont les différents types de glycosylation d’une protéine? Les décrire.

A

La glycosylation est une réaction enzymatique qui consiste à lier de façon covalente un glucide à une protéine. Il existe deux types de glycosylation : N-glycosylation, O-glycosylation.

N-glycosylation : Lorsque que les sucres vont se lier avec l’azote du groupement amide de l’asparagine (N). Réaction catalysée par la N- glycosyl transférase dans le R.E

O-glycosylation : Elle a lieu dans l’appareil de Golgi. Les glucides sont ajoutés sur le groupement OH de la chaîne latérale d’une thréonine ou d’une sérine, transfert catalysé par une glycosyl transférase.

30
Q

Expliquer la technique FRAP

A

Le principe de FRAP ou (fluorescence Recovery Alter photobleaching) consiste à mettre en lumière pendant un temps une portion d’un échantillon comportant une forte intensité lumineuse de façon à provoquer un achèvement de la fluorescence puis à mesurer une la réapparition de la fluorescence dans la zone concernée.

Cette technique est utiliséepour savoir les paramètres cinétiques des protéines :
- Les coefficients de diffusion
- Les vitesses de transport actif
- Les vitesses d’association et de dissociation avec d’autres protéines

31
Q

Quels sont les types de chromatographie? Les expliquer chacune.

A

Chromatographie échangeuse d’ions : billes avec des charge positive ou négative, permet d’analyser les charges.

Chromatographie hydrophobe : billes qui comporte des chaînes latérales hydrophobe, permet d’analyser leurs propriétés hydrophobe

Chromatographie par filtration sur gel : bille poreuse, permet d’analyser leurs tailles

Chromatographie d’affinité: utilise des interactions de fixation de grande importance biologique, permet d’analyser leurs capacité à se fixer à de petites molécules ou d’autres macromolécules

32
Q

Expliquer la technique SDS-PAGE (Électrophorèse)

A

C’est une technique très utile dans l’étude des protéines. Les protéines sont séparées dans un gel de polyacrylamide en fonction de leur poids moléculaire.

Le SDS est un détergent en présence d’un agent réducteur (bêta mercaptoéthanol ou dithiothréitol) ce qui fait aux protéines les effets suivants : leurs ponts disulfures sont séparés, la dénaturation et charge les protéines négativement.
On élimine toutes liaisons → pour obtenir structure primaire. C’est la structure primaire de la protéine qui migre dans le gel

L’électrophorèse utilise un champ électrique pour faire migrer les molécules. Plus la molécule est petite et chargée négativement, plus elle migre rapidement et loin. Au contraire, plus la molécule est grosse, plus le gel est visqueux et donc la molécule migre moins vite et moins loin.

33
Q

Qu’est ce qu’une structure primaire?

A

La structure primaire d’une protéine est la séquence d’acides aminés reliés dans une chaîne polypeptidique. Les acides aminés sont maintenus en place par des liaisons peptidiques.

34
Q

Qu’est ce que la structure secondaire? Quelles sont les formes possibles?

A

La structure secondaire d’une protéine est constituée par les formes d’hélice alpha et de feuillet bêta. La structure secondaire tient en place par des liaisons hydrogène entre les –CO et les –NH peptidiques.

Les 3 formes principales de structures secondaires sont: l’hélice alpha, le feuillet plissé beta et le coude beta.

35
Q

Qu’est ce que la structure tertiaire?

A

Lorsque les hélices alpha et les feuillets bêta se replient, le polypeptide prend une forme tridimensionnelle. C’est ce qui défini la structure tertiaire d’une protéine.
Plusieurs types de liaisons maintienne la structure tertiaire de la protéine en place, soit par différentes liaisons covalentes et non covalentes. Dans les liaisons non covalentes on retrouve les liaisons hydrogène, ionique, hydrophobe et celles de van der Waals. Les liaisons covalentes sont représentées par les ponts disulfure entre résidus cystéine.

36
Q

Qu’est ce que la structure quaternaire?

A

Fait de 2 sous-unités. 2 structure tertiaires collées. C’est la structure finale d’une protéine. Pas de liaison Van der Waals. Permet le contrôle allostérique.

37
Q

Quels éléments permettent le passage de l’eau dans la cellule?

A

L’eau se déplace par osmose en utilisant les aquaporines (canaux) qui sont toujours ouvertes.

38
Q

Pourquoi la perméabilité à l’eau de la membrane est relativement élevée malgré son caractère hydrophile?

A

Molécule d’eau est polaire (caractère hydrophile) pourtant elle traverse la membrane, car elle est petite et non chargée. Traverse plus lentement vu que chargée.

39
Q

Quelles sont les deux stratégies distinctes qu’utilisent les procaryotes pour réguler la fluidité de leurs membranes biologiques lors de changements de température?

A

Vu qu’ils n’ont pas de cholestérol, ce qui leur permet de réguler la fluidité est la longueur de la queue des chaînes d’acides gras et si les acides gras sont saturés ou insaturés.

40
Q

Comment peut on déterminer si une enzyme possède deux sous-unités de tailles différentes?

A

La chromatographie par filtration sur gel et la technique SDS-PAGE. Élaborer…

41
Q

Quels sont les avantages que la structure quaternaire offre à l’enzyme par rapport à son fonctionnement et sa régulation?

A

Permet de remplir sa fonction, la structure quaternaire est nécessaire à la fonction biologique de la protéine (enzyme ici). Permet aussi de faire la régulation allostérique : la fixation d’effecteurs sur les sous-unités qui modifie plus ou moins l’affinité de ces sous-unités pour le substrat.

42
Q

Quelle est la charge nette du pentapeptide Ala-Asp-Ser-Thr-Arg?

A

Charge nette nulle

43
Q

Entre quelles molécules se fait la liaison peptidique?

A

entre le COOH et le NH2, le OH du COOH se lie au H du NH2, ce qui forme de l’eau. Ainsi, le C et le N se lie entre eux ce qui lie les acides aminés.

44
Q

Pourquoi les protéines intrinsèques de la membrane plasmique sont glycosylées seulement sur certains résidus appartenant à leurs régions extracellulaires?

A

Les chaînes de glucose viennent seulement se fixer sur les résidus extracellulaires des protéines transmembranaires, soit Serine, Thréonine et Asparagine. Le glucose a comme fonction la reconnaissance cellulaire et protection de la membrane. La protéine va dans l’appareil de Golgi ou le RE, les a.a se font glycosylé avec la glycosyl transférase, avec le glucose amené par une molécule transporteuse le dolichol. Puis, ils vont dans une vésicule qui amène la protéine glycosylé à l’extérieur.

45
Q

Quels sont les résidus glycosylés et quels types de liaisons sont impliqués dans cette glycosylation?

A

La sérine et la thréonine font une O-glycosylation. Elle a lieu dans l’appareil de Golgi. Les glucides sont ajoutés sur le groupement hydroxyle (-OH).

L’asparagine fait une N-glycosylation. Elle a lieu dans le RE. Le glucose se lie à l’azote du groupement amide.