Principes d'enzymologie Flashcards

1
Q

Vrai ou Faux? Presque toutes les réactions biochimiques d’un organisme vivant sont sous la dépendance d’enzymes.

A

Vrai

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Q

Quel est le rôle d’une enzyme?

A

Catalyser/accélérer une réaction

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3
Q

Quelle est la plus grosse protéine?

A

Titine

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4
Q

Qui a découvert que les enzymes de la glycolyse peuvent distinguer des sucres stéréoisomères? Et quand?

A

Fischer, 1894

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Q

Quelle hypothèse a formulé Fischer?

A

La clé (enzyme) et la serrure (substrat)

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6
Q

Vrai ou Faux? Une enzyme a une forme géométrique complémentaire à son substrat

A

Vrai

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7
Q

Qu’est-ce qui permet la liaison de substrats aux enzymes? (2)

A

Complémentarité géométrique
Forces non covalentes (forces de Van der Waals, interactions électrostatiques, liaisons hydrogènes, interactions hydrophobes)

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8
Q

Vrai ou Faux? La liaison entre une enzyme et son substrat est permanente.

A

Faux, elle est dynamique.

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9
Q

Vrai ou Faux? Les enzymes sont très spécifiques.

A

Vrai

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10
Q

Comment s’appellent les faces d’une distinction prochirale?

A

Si
Re

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11
Q

Que sont des coenzymes?

A

Des molécules inorganiques agissant comme cofacteurs.

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12
Q

Nomme les deux ions métalliques qui peuvent être des cofacteurs.

A

Zn2+
Mg2+

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13
Q

Qu’est-ce qu’un groupement prosthétique?

A

Un cofacteur qui est associé en permanence avec la partie protéique de l’enzyme par liaisons covalentes.

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14
Q

Comment s’appelle le groupement prostétique de l’hémaglobine?

A

Noyau hème

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15
Q

Dans quelles conditions appelle-t-on un cofacteur, un cosubstrat?

A

Lorsque le cofacteur ne s’associe que transitoirement à une molécule d’enzyme.

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16
Q

Nomme un exemple de cosubstrat.

17
Q

Comment appelle-t-on le complexe enzyme-cofacteur catalytiquement actif?

A

Holoenzyme

18
Q

Une apoenzyme est dans la forme active/inactive.

19
Q

Une holoenzyme est dans la forme active/inactive.

20
Q

Vrai ou Faux? Les vitamines sont des cofacteurs.

21
Q

Vrai ou Faux? Les organismes sont capables de synthétiser les vitamines.

A

Faux, il faut qu’elles soient fournies dans le régime alimentaire

22
Q

La nicotinamide peut être synthétisé à partir de ___

A

Trytophane

23
Q

De quoi dépend la vitesse d’une réaction enzymatique? (3)

A

[Complexe ES]
[Enzyme] et [Substrat]
Affinité de liaison au substrat

24
Q

Quels sont les deux effecteurs allostériques de la rétroinhibition de l’ATCase?

A

ATP et CTP

25
Qu'est-ce que la cinétique?
Étude des vitesses de réactions chimiques
26
À quoi sert les études de la cinétique enzymatique?
Déterminer les affinités de liaison à l'enzyme des substrats et des inhibiteurs
27
Comment appelle-t-on la molécule lors de l'état de transition?
Complexe activé
28
Vrai ou Faux? Une enzyme augmente l'énergie d'activation.
Faux, elle diminue
29
Qu'est-ce que l'invertase?
Une enzyme qui joue sur la vitesse d'hydrolyse du sucrose
30
Vrai ou Faux? Le complexe enzyme substrat est équivalent à l'état de transition.
Vrai
31
Quelle est l'équation de Michaelis-Menten?
vo = (Vmax[S]) / (Km+[S])
32
À quoi Km est-il égal?
Km = Vmax/2
33
Quelle est la formule de Lineweaver-Burk?
1/vo = ([S]/Vmax) (1/[S]) + (1/Vmax)
34
Que se passe-t-il avec Km, Vmax et y avec de l'inhibition compétitive?
Km change Vmax reste la même y reste le même
35
Que se passe-t-il avec Km, Vmax et y avec de l'inhibition non compétitive?
Km ne change pas Vmax diminue selon [inhibiteur] y change
36
Comment appelle-t-on l'inhibition lorsque Vmax diminue et que Km augmente?
Inhibition mixte
37
Dans une inhibition incompétitive, l'ihibiteur se lie au ___.
Complexe enzyme-substrat
38
Dans une inhibition incompétitive, qu'arrive-t-il au Vmax et Km?
Les deux diminuent
39
Vrai ou Faux? Les enzymes ne sont pas sensibles au pH.
Faux, elles sont très sensibles