Phtosynthese II Flashcards
Die strukturelle Organisation des lichtgetriebenen Energietransfers und Elektronenflusses in Proteinkomplexen der Photosynthese ist durch Synthese von Plastiden und kerncodierten Proteinen möglich.
Richtig
PS I + II bestehen aus Komponeneten bestehen die sowohl kernkodiert als auch Plastidenkodiert sind. Insbesondere die Proteine des Core-Komplexes und zumindesten auch die Reaktionszentrumproteine sind Plastidencodiert, währen kleinere Untereinheiten und die Antennenkomplexproteine des LHC (Light Harvesting Complex) Komplexes kerncodiert sind
Der lineare photosynthetische Elektronentransport ist wegen der Lokalisation des Photosystems I in den Stromathylakoiden und dem Photosystem II in den Granathylakoiden beeinträchtigt
Falsch
Obwohl es zur Trennung innerhalb der Membran kommt ist der linerare Elektronentransport nicht beeinträchtigt, denn die mobilen Carrier sorgen für einen funktionsfähigen Elektronentransport zwischen diesen Photosystemen.
Eine Funktion der Elektronentransportkette in den Thylakoidmembranen besteht darin, durch die Thylakoidmembranen Protonen in das Lumen zu pumpen, die dazu beitragen, dass später ATP durch Chemoosmose erzeugt werden kann.
Richtig
Es tragen zwei Bereiche zur Ansäuerung des Lumens (Aufbau des Protonengradientens) bei:
- Wasserspaltung im Lumen
- Redoxvorgänge des Plastoquinons
Bei der Reduktion des Plastoquinons nach Übertragung von Elektronen aus den Photosystem II werden auch Protonen mitgeführt die dann bei der Oxidation des Plastoquinons am Cytochrom b6f Komplex in das Lumen abgegeben werden.
Das ist eine Form der Transfers von Protonen und somit eine wesentliche Funktion der Elektronetransportkette darstellt.
Die beiden Photosysteme I und II sind ein Komplex von protonenpumpenden Proteinen in der Thylakoidmembran
Falsch
Photosysteme I und II sind keine Protonenpumpen, sondern sind Proteine die Elektronen transportieren und die Funktion haben die Elektronentransportkette zu beginnen oder zu beenden.
Protonenetransfer sind Aufgabe von anderen Bestandteilen der photosynthetischen Elektronentransportkette.
Das Photosystem II ist in den Stromathylakoiden untergebracht, da der Wasserspaltungsapparat/Sauerstoffbildende Komplex in den Granastapeln eine Behinderung erfahren würde.
Falsch
Das Photosystem II befindet sich in den Granastapeln und wird nicht beeinträchtigt und hat im luminalen Bereich die assoziierten Proteine des Wasserspaltungsapparats. Es kommt also zu keiner sterischen Behinderung der Vorgänge am Mangan Calcium Cluster, dies erfolgt in den Granastapeln.
Das Photosystem II ist überwiegen in den Granathylakoiden vorzufinden und nicht in den Stromathylakoiden.
Ohne Antennenkomplexe sind die Photosysteme I und II funktionsunfähig
Falsch
Auch ohne die Ausbildung der peripheren LHC Komplexen bleiben Photosysteme funktionsfähig.
Zwar beschränkt funktionsfähig, aber nicht funktionsunfähig aufgrund der Core Proteine CP43 und CP47 im PSII und weil das PSI mit PsaA und PsaB eine große Anzahl von Chlorophyllen (96) enthält. All diese 96, mit Ausnahme der Chlorophylle im special pair im Reaktionszentrum, diehen der Lichtsammlung, der Aufnahme von Lichtenergie und zur Versorgung des Reaktionszentrumpigments im Reaktionszentrums.
Innerhalb des Photosystems II sind die Eisen-Schwefelcluster die finalen Elektronenakzeptoren
Falsch
Photosystem I verwendet Eisen-Schwefelcluster.
Photosystem II verwendet Quinone.
Innerhalb des Photosystems I werden die Elektronen abschließend auf das Plastoquinon QA übertragen
Falsch
Photosystem I enthält Eisen-Schwefelcluster und Photosystem II besitzen die Quinone um damit den Elektronentransport innerhalb des Proteinkomplexes abzuschliessen
In der Photosynthese durchlaufen Elektronen in der Thylakoidenmembran eine Reihe von Redoxkomponenten und erzeugt dabei einen Protonengradienten, der für die oxidative Phosphorylierung zur ATP-Synthese benötigt wird
Falsch
Oxidative Phosphorylierung ist falsch, dies ist der Vorgang zur ATP-Synthese wie in den Mitochondrien beschrieben und es müsste richtig heissen : die photosynthetische Phosphorylierung wird zur ATP-Synthese benötigt