Peptides Flashcards

1
Q

Peptides ayant un rôle biologique

A
  • Hormones peptidique
  • immunité : Peptides antimicrobiens (PAM)
  • Inflammation : Bradykinine
  • Neuropeptides
  • Equilibre redox
  • Toxines
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Q

Charge d’un peptide

Groupements ionisables

A

Extrémité N-Ter : pKB
Extrémité C-Ter : pKA
R ionisable : pKaR

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3
Q

Séquençage:

Le réactif d’Edman

A

Séquençage complet dune chaîne polypeptidique

Détermination de l’ordre exact des AA

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4
Q

Peptide signal

A
Signal d'adressage 
(16 à 30 AA) 
En N-Ter des protéines:
- résidentes du RE, Golgi, endosomes
- sécrétées hors de la cellule 
- insérées dans les membranes cellulaires 
Région hydrophobe 
Clivé par une signale peptidas; au niveau du RE
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5
Q

Outils chimiques:

BrCN

A

Coupe après Met

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6
Q

Outils chimiques:

NTCB (acide-2-nitro-5-thiocyanobenzoïque)

A

Coupe avant Cys

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7
Q

Outils chimiques:

Hydroxylamine

A

Coupe entre Asn et Gly

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8
Q

Outils biologiques

Exopeptidases

A

Aminopeptidase

Carboxypeptidase

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9
Q

Outils biologiques:

Enzymatiques

A

Trypsine

Chymotrypsine

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10
Q

OB
Exopeptidases
Aminopeptidase

A

Coupe l’AA en N-Ter

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11
Q

OB
Exopeptidases
Carboxypeptidase

A

Coupe l’AA en C-Ter

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12
Q

OB
Enzymatiques
Trypsine

A

Coupe après Lys ou Arg sauf si suivie de Pro

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13
Q

OB
Enzymatique
Chymotrypsine

A

Coupe après les AA aromatiques (phe, tyr, trp)

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14
Q

Liaison peptidique

A
Liaison amide (entre la fonction COOH d'un AA et la fonction NH2 du AA suivant)
Rigide et plane
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15
Q

Spectrométrie de masse

A

Séparation des peptides selon le rapport m/z

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16
Q

Maturation par clivage

A

Activation des facteurs de coagulation

Maturation de l’insuline

17
Q

Mécanisme de la coagulation

A

Activation des facteurs de la coagulation par protéolyse (activation en cascade)
- formation du caillot de fibrine:
Clivage du fibrinogene en fibrine soluble (thrombine)
Formation de fibrine insoluble

18
Q

Maturation de l’insuline

A

1) Formation de proinsuline dû au clivage du peptide signale
2) Formation de ponts disulfures (2 entre chaînes A et B et 1 sur chaîne A)
3) Clivage du peptide C par la pro-convertase 1
4) Maturation final de la chaîne B par la carboxypeptidase E

19
Q

Insuline

A

Hormone hypoglycémiante

20
Q

Diabète

A

Type 1= défaut de synthèse de l’insuline (destruction des cellules bêta du pancréas)
Type 2 = résistance à l’insuline (obésité)

21
Q

Hormones : Glucagon

1) Lieu de synthèse
2) précurseur
3) mode d’action

A

1) Cellule alpha
2) proglucagon (maturation par clivage différentiel en fonction des tissus : pancréas = production du glucagon et intestin = production de peptides importants pour la satiété
3) hormones hypoglycémiante

22
Q

Hormones LH et FSH

A

Gonadotrophine hypophysaires (glycoprotéine)
Action périphérique sur testicule et ovaire
》synthétisé par l’adenohypaphyse
》variation de concentration de ces hormones (cycle menstruel): pic de LH lors de l’ovulation et pic de FSH lors de la maturation du follicule

23
Q

Neuropeptides : ocytocine

A

Polypeptide de 9 AA avec 1 pont disulfure
Synthèse par la neurohypophyse
Action sur les muscles lisses: de l’utérus (accouchement) et des glandes mammaires (allaitement)

24
Q

Neuropeptides : vasopressine

A

Polypeptide de 9 AA et 1 pont disulfure
Synthèse par la neurohypophyse en cas de diminution de la volemie et augmentation de l’osmolarité
Hormones antidiurétique
Réabsorption d’eau par le rein

25
Q

Inflammation: Bradykinine

A
  • Nonapeptide, synthétisé à partir du kininogène
  • Action vasodilatatrice ( diminue la pression artérielle)
  • Dégradé par l’enzyme de conversion (inhibiteur de l’angiotensine –> bloquent la dégradation de la Bradykinine et utilisé dans le traitement de l’hypertension artérielle)
26
Q

PAM

A

Entre 12 et 50 AA
Amphiphile : phase chargée/ phase hydrophobe
Lieu de synthèse chez l’homme (glandes sous muqueuses et épithélium/ immunité inné –> polynucléaires neutrophiles et macrophages)
Reponse immunitaire innée (formation de pores transmembranaires)

27
Q

Redox : Glutathion

A

Tripeptide : gama-L-glutamyl-Lcystéinylglycine
Régulateur majeur du potentiel redox (détoxification et élimination des espèces réactives de l’O2)
Propriété anti-oxydantes

28
Q

Toxines : venins de serpent

A

Mélange complexe de toxines peptidiques

29
Q

Toxines : venins de serpent

Principales classes de toxines peptidiques

A
Cardiotoxines
Hemotoxines
Myotoxines
Neurotoxine 
Toxines vasoactives
30
Q

Toxines : venins de serpent

Application clinique

A

Source importante de molécules pharmacologiquement actives

Captopril (inhibiteur de l’enzyme de conversion)