Ordinario Flashcards
1
Q
Es un proceso por el que se forma ARN a partir de ADN
A
Transcripción
2
Q
¿Cuáles son algunas de las características de la transcripción?
A
- Es llevada a cabo por la ARN polimerasa.
- Utiliza magnesio como cofactor.
- Reconoce señales de inicio y de término.
- Se requieren trifosfonucleótidos como sustrato.
3
Q
Tipos de polimerasa y en qué ARN actúa
A
- ARN polimerasa I (ARNr)
- ARN polimerasa II (ARNm)
- ARN polimerasa III (ARNt)
4
Q
Secuencia de ADNa la que se une la ARN polimerasa para iniciar la transcripción.
A
Promotor
5
Q
¿cuáles son las regiones del promotor?
A
- La secuencia -10 (caja TATA)
- La secuencia -35 (TTGACA).
6
Q
Etapas de la transcripción
A
- iniciación
- elongación
- terminación y liberación de la cadena
7
Q
se completa cuando se han incorporado unos 10 nucleótidos, momento en el que la ARN polimerasa sufre un cambio y se produce la liberación del factor sigma.
A
iniciación
8
Q
La cadena de ARN sintetizada se va liberando de su unión con el ADN a medida que se va reconstituyendo la doble hélice.
A
elongación
9
Q
Durante esta fase solamente unos 30 pares de bases de ARN están apareados con el ADN en la región abierta
A
elongación
10
Q
es una helicasa estimulada por ARN dependiente de ATP, conocido como factor de terminación en la transcripción
A
Rho
11
Q
inhibidores de la transcripción
A
- Tipo I (se fijan a la polimerasa del ARN desactivándola de modo directo).
- Tipo II (inactivación indirecta de las polimerasas del ARN al fijarse al ADN patrón).
12
Q
ejemplos de inhibidores tipo I
A
Rifampicina
13
Q
es un inhibidor tipo II
A
Actinomicina D
14
Q
bloquea la transición de iniciación-elongación uniéndose a la subunidad β en el complejo ARN polimerasa
A
rifampicina
15
Q
¿cuántos tripletes existen?
A
64
16
Q
número de aminoácidos que codifican los 64 tripletes existentes
A
20
17
Q
¿cuál es el codón de iniciación y codifica metionina?
A
AUG
18
Q
¿Cuáles son los tres codones de terminación?
A
UAA
UAG
UGA
19
Q
características del código genético
A
1.- Cada codón designa un solo aminoácido.
2.- Es degenerado: hay aminoácidos que son
codificados por 1, 2, 4 ó 6 codones.
3.- Es universal
20
Q
Aminoácidos que están codificados por un único codón
A
triptófano y metionina
21
Q
Es una alteración o cambio en la información genética de un ser vivo
A
Mutación
22
Q
Son sustancias o agentes que causan mutaciones, es decir, que alteran de forma permanente el ADN de las células.
A
Mutágenos
23
Q
Es todo ser vivo quien recibe la mutación.
A
Mutante
24
Q
unidad genética capaz de mutar
A
gen
25
es la secuencia de nucleótidos en el ADN que contiene la información para sintetizar una proteína o péptido
gen
26
Tipos de mutaciones
- Mutación espontánea:
Se produce de forma natural en los individuos.
- Mutación inducida:
Se produce como consecuencia de la exposición a agentes mutagénicos químicos o físicos.
27
Son aquellas que se producen como consecuencias de errores durante la replicación del ADN; o por la acción de mutágenos naturales (radiaciones naturales, etc.)
mutaciones espontáneas
28
Agentes mutagénicos
```
BIOLÓGICOS
- bacterias
- virus
-hongos
NO BIOLÓGICOS
- físicos
- químicos
```
29
Agentes mutagénicos físicos
- Rayos X
- Rayos Gamma
- Luz ultravioleta
- Cambios de temperatura
- Rayos cósmicos
30
Agentes mutagénicos químicos
- Yoduro de potasio
- Sulfato de cobre
- Sales de plomo
- uretano
- Gas mostaza
- Acridina
- Peróxidos orgánicos
- Colchicina
31
ejercen su acción mutagénica por su parecido químico con las bases purínicas o pirimidínicas
Los mutágenos análogos de las bases nitrogenadas del ADN
32
ocasionan cambios químicos en las bases nitrogenadas
Los agentes alquilantes
33
distorsionan al ADN al insertarse entre los pares de bases de la doble hélice.
Los agentes intercalantes
34
Producen mutaciones de desplazamiento de marco
Los agentes intercalantes
35
Pueden ocasionar rotura de las cadenas, apertura de anillos y modificación de bases por la formación de radicales libres.
Las radiaciones ionizantes
36
ocasiona dímeros de pirimidinas, produciendo distorsión de la hélice, obstaculizando la replicación.
La luz ultravioleta
37
Las mutaciones génicas o moleculares pueden producirse por:
1. - Sustitución de un nucleótido por otro (mutaciones puntuales)
2. - Adición o inserción de uno o más nucleótidos
3. - Supresión o deleción de uno o más nucleótidos.
38
Mutaciones de sustitución
Transición.
| Transversión.
39
ocurren cuando se cambia una pirimidina por otra pirimidina, o una purina por otra purina.
Las mutaciones puntuales por transición
40
adición de 1, 2 o de un número de nucleótidos no múltiplo de 3 en un gen, produce un marco de lectura distorsionado.
inserción
41
mutaciones ocasionadas por sustitución de bases en las moléculas del ARNm
1.- Silenciosa
2.- Con cambio de sentido
(Aceptable, parcialmente aceptable, no aceptable?
3.- Sin sentido
42
Puede no ser identificable por la degeneración del código genético
Mutación silenciosa
43
Puede ocurrir que se incorpore en la proteína, un aminoácido equivocado. El cual ser: aceptable, parcialmente aceptable o no aceptable.
Mutación con cambio de sentido
44
Puede ocasionar la terminación prematura de la síntesis de una proteína al formarse un codón terminador.
Mutación sin sentido
45
Hb A: cadena beta; posición 6.
Codones: GAA a GUA ó GAG a GUG.
Ácido glutámico (6) por valina.
Hb S con función anormal.
```
Por cambio de sentido parcialmente aceptable
Hemoglobina S (Anemia de células falciformes)
```
46
¿Dónde se produce la síntesis de proteínas?
en los ribosomas
47
fases para la síntesis de proteínas
1. - Activación
2. - Formilación
3. - Iniciación
4. - Elongación
5. - Terminación
6. - Procesamiento postraduccional
48
En esta fase el aminoácido se asocia al extremo 3' terminal de su RNAt específico mediante un enlace covalente.
Activación
49
enzima necesaria en la activación
aminoacil-RNAt sintetasa.
50
En esta fase el primer aminoácido (metionina) debe ser formilado para iniciar el proceso.
Formilación
51
se requiere para llevar a cabo la formilación
N10-formil tetrahidrofolato.
52
se asocian a la subunidad 30S y promueven la disociación del ribosoma en sus subunidades 50S y 30S.
IF3 e IF1
53
Se le unen a la subunidad 30s
el ARNm y IF2-GTP
54
¿Quién ocupa el sitio P en la fase de iniciación?
formilmetionil-ARNt
55
factores de liberación
RF-1 - reconoce UAA y UAG
RF-2 - reconoce UAA y UGA
RF-3 - se une a GTP e incrementa los efectos de RF-1 y RF-2
56
son algunas de las modificaciones postraduccionales
- Ruptura proteolítica
- Glucosilación
- Hidroxilación
- Fosforilación
- Metilación
- Formación de enlaces disulfuro
- Carboxilación
57
consiste en la hidrólisis de enlaces peptídicos específicos en determinadas proteínas proteasas, y puede ser la eliminación de la metionina N-terminal
y los péptidos señal
Ruptura proteolítica
58
se utiliza para convertir a las proteínas precursoras inactivas (proproteínas), en sus formas activas.
Ruptura proteolítica
59
Las glucoproteínas se forman por la unión covalente de ciertos carbohidratos a residuos de asparagina, serina y treonina, durante o después de la síntesis de la cadena polipeptídica
Glucosilación
60
Se requiere la __________ de los aminoácidos prolina y lisina para la inte gridad estructural de algunas proteínas como lasdel tejido conjuntivo, colágeno y elastina.
hidroxilación
61
desempeña una función esencial en las interacciones proteína-proteína. Ocurre generalmente en los residuos de serina, treonina y tirosina
fosforilación
62
pueden ser metilados
residuos de lisina,
| así como también algunos grupos carboxilo de residuos de aspartato.
63
Muchas proteínas son exportadas de células eucariotas, después de sufrir un plegamiento espontáneo en su conformación nativa, la cual es mantenida por la formación enzimática de uniones covalentes entre los residuos de cisteínas dentro de una cadena polipeptídica o entre dos cadenas llamadas puentes disulfuro o puentes cistina.
Formación de enlaces disulfuro
64
En algunas proteínas es necesario la ______ de algunos aminoácidos para poder ser funcionales.
carboxilación
65
aminoácido que se carboxila
glutamato
66
genera la supresión del crecimiento o la muerte de la bacteria
La inhibición de la síntesis de proteínas
67
antibióticos que inhiben la síntesis de proteínas
Estreptomicina
Tetraciclina
Eritromicina
Lincomicina
68
Inhibe la iniciación y origina una lectura errónea del RNAm.
Estreptomicina
69
Se une a la subunidad 30S e inhibe la unión de los aminoacil RNAt
Tetraciclina
70
Se une a la subunidad 50 S e inhibe la translocacion en procariotes.
Eritromicina y Lincomicina
71
¿cómo comienza el catabolismo de los aminoácidos?
con la eliminación del grupo amino
72
reacciones químicas que ocurren en la eliminación del grupo amino
- Desaminación
| - Transaminación
73
Los grupos amino pueden eliminarse en
la síntesis de urea.
74
productos metabólicos que se forman por la degradación de los esqueletos carbonados que se producen a partir de los aminoácidos
1. - Acetil-CoA
2. - Acetoacetil-CoA
3. - Piruvato
4. - Alfa-cetoglutarato
5. - Succinil-CoA
6. - Fumarato
7. - Oxalacetato
75
remoción del grupo a- amino con el objeto de excretar el exceso de nitrógeno (NH3) en forma de urea.
Desaminación
76
transferencia reversible del grupo a-amino de un aminoácido al C-2 de un cetoácido, el cual queda como aminoácido y el aminoácido original queda como a-cetoácido
transaminación
77
vía metabólica que consiste en cinco reacciones necesarias para convertir el amoniaco en urea
ciclo de la urea
78
¿dónde se lleva a cabo el ciclo de la urea?
matriz mitocondrial y citoplasma de la célula.
79
formación de carbamilfosfato a partir de CO2, NH3 (o glutamina) y ATP
reacción 1 del ciclo de la urea
80
enzima necesaria en la reacción 1
carbamilfosfato sintetasa I
81
el grupo carbamilo del carbamilfosfato, se transfiere a la ornitina para formar citrulina
reacción 2 del ciclo de la urea
82
enzima implicada en la reacción 2
ornitina transcarbamilasa
83
¿Dónde se llevan a cabo las primeras dos reacciones del ciclo de la urea?
matriz mitocondrial
84
La citrulina se transporta al citoplasma, donde se condensa con aspartato para formar arginosuccinato.
reacción 3 del ciclo de la urea
85
enzima implicada en la reacción 3
arginosuccinato sintetasa
86
el ácido arginosuccínico es dividido por la arginosuccinasa para producir fumarato y arginina.
reacción 4 del ciclo de la urea
87
arginina es escindida por la arginasa dando como resultado ornitina y urea.
reacción 5 de ciclo de la urea
88
¿cuando el ciclo comienza de nuevo?
cuando la ornitina vuelve a entrar en la matriz mitocondrial
89
es regulada alostéricamente (+) por el N-acetilglutamato.
carbamilfosfato sintetasa I
90
Errores congénitos del metabolismo relacionados con cada reacción del ciclo de la urea.
Hiperamonemia tipo 1 Hiperamonemia tipo 2 Citrulinemia
| Aciduria arginosuccínica Hiperargininemia
91
se deficiencia de carbamilfosfato sintetasa I
Hiperamonemia tipo 1
92
se debe a la deficiencia de ornitina transcarbamilasa
Hiperamonemia tipo 2
93
se debe a la deficiencia de arginosuccinico sintetasa
Citrulinemia
94
se debe a la ausencia de arginosuccinasa
Aciduria arginosuccínica
95
se debe a la deficiencia de arginasa
Hiperargininemia
96
Es el principal producto terminal del metabolismo de proteínas en el hombre y en los demás mamíferos
urea
97
durante el ayuno son utilizados como fuente energética por lo que sintetizan cuerpos cetonicos
Aminoácidos Cetogénicos
98
Aminoácidos Cetogénicos
- Isoleucina
- Leucina
- Fenilalanina
- Lisina
- Tirosina
- Treonina
- Triptófano
99
es precursora de neurotransmisores como la dopamina y la norepinefrina
tirosina
100
catabolismo de los aminoácidos aromáticos
1. - oxidación
2. - transaminación
3. - oxidación
101
es un aminoácido aromático esencial
fenilalanina
102
enzima que lleva a cabo la oxidación de la fenilananina en tirosina
(reacción 1 del catabolismo de fenilananina)
fenilananina hidroxilasa
103
enzima que realiza la transaminación de la tirosina
| reacción 2 del catabolismo de fenilananina
tirosina amino transferasa
104
incorpora átomos de oxígeno al ácido 4-hiroxifenilpirúvico formando ácido homogentísico
(reacción 3 del catabolismo de fenilananina)
hidroxifenilpiruvato oxigenasa
105
cataliza la reacción de los dos átomos de oxígeno con los átomos de carbono.
(reacción 4 del catabolismo de fenilananina)
homogentisato dioxigenasa
106
el maleilacetoacetato sufre isomerización para formar.....
| reacción 5 del catabolismo de fenilananina
fumarilacetoacetato
107
la hidrólisis del fumarilacetoacetato origina...
| reacción 6 del catabolismo de fenilananina
ácido acetoacético
| ácido fumárico
108
es precursor de adrenalina y noradrenalina
tirosina
109
la tirosina se oxida a DOPA por la enzima...
tirosina hidroxilasa
110
la DOPA se convierte a Dopamina por la enzima...
dopa descarboxilasa
111
la dopamina se convierte a noradrenalina por la enzima
dopamina hidroxilasa
112
la noradrenalina se transforma a adrenalina por la enzima...
feniletanolamina N-metiltrasferasa
113
El triptófano se convierte a 5- hidroxitriptófano por la enzima...
triptófano hidroxilasa
114
el 5- hidroxitriptófano se convierte en 5 - hidroxitriptamina (serotonina) por una...
descarboxilación
115
Alteraciones del metabolicas relacionados con el deterioro en los aminoácido
- Hiperfenilalaninemia
- Tirosinosis
- Alcaptonuria
- Albinismo
116
Causado por deficiencia de la fenilalanina hidroxilasa.
| -Aumento de fenilalanina en sangre.
fenilcetonuria
117
causada por la deficiencia de fumarilacetoacetato
| hidrolasa.
Tirosinemia tipo I
118
causada por la deficiencia de tirosina aminotransferasa
Tirosinemia tipo II
119
Deficiencia de la enzima homogentísico oxidasa.
Alcaptonuria
120
Producido por la deficiencia
| de tirosinasa en los melanosomas de los melanocitos.
Albinismo
121
son el grupo prostético de las cromoproteínas porfirínicas
Las porfirinas
122
es un sistema de anillo porfirínico nitrogenado que contienen hierro
El hemo
123
se sintetiza a partir de glicina y succinil-CoA.
hemo
124
estructura básica de las porfirinas
anillo tetrapirrólico (porfina)
125
conformados por
4 acéticos
4 propiónicos
Uroporfirinógeno
| Uroporfirina
126
tienen puentes metilénicos
Uroporfirinógeno
Coproporfirinógeno
Protoporfirinógeno
127
tienen puentes meténicos
Uroporfirina
Coproporfirina
Protoporfirina
128
formados por
4 metilos
4 propiónicos
Coproporfirinógeno
| Coproporfirina
129
están formados por
4 metilos
2 propiónicos
2 vinilos
Protoporfirinógeno
| Protoporfirina
130
protoporfirina + FE++ (ferroso)=
HEME
131
protoporfirina + FE+++ (férrico)=
HEMINA
132
forma parte de la hemoglobina y/o mioglobina
El grupo heme
133
forma parte de las catalasas y/o peroxidasas.
El grupo hemina
134
forman parte de los citocromos
los grupos heme y hemina
135
Transporte de O2 y CO2
Hemoglobina
136
Transporte de electrones y Metabolismo de la energía
Citocromos
137
¿dónde se lleva a cabo la síntesis del grupo heme o hemo?
hígado, médula ósea, intestino y reticulocitos.
138
reacción limitante de la velocidad de síntesis del hemo es la catalizada por la enzima...
ALA sintasa
139
regulador alostérico
hemo
140
son un grupo de patologías debidas a anormalidades en la biosíntesis del heme.
porfirias
141
¿dónde se lleva a cabo el catabolismo del heme las las hemoproteínas?
en las fracciones microsómicas de las células reticuloendoteliales del hígado, bazo y médula ósea.
142
lleva a cabo el catabolismo del heme las las hemoproteínas
hemoxigenasa.
143
hemo se convertirá en biliverdina por la enzima
hemoglobina oxigenasa
144
la biliverdina se transforma bilirrubina indirecta por la enzima
biliverdina reductasa
145
la bilirrubina indirecta + albúnina formarán la....
bilirrubina directa
146
la bilirrubina se conjuga con el ac. glucurónico por la enzima...
UDP-glucuronil transferasa
147
la bilirrubina directa se excreta en forma de
urobilinógeno
148
por la orina el urobilinógeno sale en forma de...
urobilina
149
por las heces el urobilinógeno sale en forma de...
estercobilinógeno
150
ocurre cuando se eleva la concentración de bilirrubina por arriba de 2 - 2.5 mg/dL difunde hacia los tejidos, los cuales adquieren un color amarillo
ictericia
151
tipos de ictericias
- Ictericias hemolíticas
- Ictericias hepáticas
- Ictericias obstructivas
152
por la localización las ictericias son;
```
I.- PREHEPÁTICAS
•Hemolíticas
•No hemolíticas
II.- HEPÁTICAS
•Hépatocelulares
•Hépatocanaliculares
III.- POSTHEPÁTICAS
•Obstructivas completas •Obstructivas incompletas
```
153
Debidas al incremento de la bilirrubina no conjugada, ocasionada por una sobreproducción
Hemolíticas
154
La hiperbilirrubinemia producida se
debe a problemas en la captación,
conjugación o excreción hepática
hepáticas
155
hiperbilirrubinemias hepáticas
```
Enfermedad de Gilbert
Enfermedad de Crigler Najjar I y II
Enfermedad de Dubin Johnson
Síndrome de Rotor
Hiperbilirrubinemia tóxica
```
156
Debidas al incremento en la bilirrubina conjugada ocasionadas por cualquier obstrucción de las vías biliares
obstructivas
157
es una ictericia obstructiva
Ictericia colestática
158
son proteínas globulares en alta concentración en los eritrocitos, que fijan oxígeno en los pulmones y transportan el oxígeno en la sangre hacia los tejidos.
hemoglobinas
159
¿cómo está formada la hemoglobina?
por 4 cadenas polipeptídicas, unidas entre sí por interacciones no covalentes.
160
son hemoglobinas normales
Hemoglobina A 98%
Hemoglobina A2 2%
Hemoglobina E
Hemoglobina F
161
está conformada por
2 cadena α
2 cadenas β
Hemoglobina A
162
está conformada por
2 cadena α
2 cadenas δ (delta)
Hemoglobina A2
163
está conformada por
2 cadena α
2 cadenas ε (épsilon)
Hemoglobina E
164
está conformada por
2 cadena α
2 cadenas ɣ (gamma)
Hemoglobina F
165
¿cuántos aminoácidos tienen las cadenas β, ɣ,ε?
146
166
¿cuántos aminoácidos tienen las cadenas α ?
141
167
se une al DPG menos fuertemente que la hemoglobina A por lo que tiene una alta afinidad por el oxígeno.
La hemoglobina fetal (HbF)
168
Es el efecto del pH sobre la afinidad de O2/Hb es conocido
efecto Bohr
169
- La disminución del pH favorece la reducción de la afinidad por el oxígeno
- Un aumento del CO2 en los tejidos favorece la reducción del pH y por lo tanto de la afinidad del O2 por la Hb
efecto Bohr
170
Este compuesto al igual que los H+, disminuyen la afinidad del O2 por la Hb.
2,3-bisfosfoglicerato (BFG)
171
se combina con los grupos aminoterminales de las cadenas polipeptídicas para formar carbonatos
El bióxido de carbono
172
¿cuál es la causa de las hemoglobinas anormales?
Por la sustitución de un aminoácido por otro en alguna de las cadenas constitutivas de la Hb.
O por ausencia de alguna de las cadenas constitutivas de la Hb
173
Patologías ocasionadas por un defecto hereditario, parcial o total, de la síntesis de uno o varios tipos de subunidades de la hemoglobina A
Talasemias
174
Tipos de talasemias
α talasemias
| β talasemias
175
Es el cese del sangrado que sigue a la interrupción traumática de la integridad vascular
Hemostasia
176
fases de la hemostasia
1. - vasoconstricción del vaso dañado
2. - formación de un tapón plaquetario laxo
3. - coagulación sanguínea
4. - disolución parcial o completa del coágulo
177
Es la disminución del flujo sanguíneo distal al sitio de la lesión
vasoconstricción del vaso dañado
178
Las plaquetas se unen al colágeno en el lugar donde la pared vascular se ha dañado liberando tromboxanos y ADP
Formación del tapón plaquetario laxo
179
Formación de una malla de fibrina que se une al agregado plaquetario, formando un tampón hemostático o trombo más estable
coagulación sanguínea
180
¿cuáles son los factores de la coagulación?
```
I Fibrinógeno
II Protrombina
III Factor tisular
IV calcio
V Proacelerina
VII Proconvertina
VIII Antihemofílico
IX Factor Christmas
X factor Stuart - power
XI Tromboplastina plasmática
XII Factor Hageman
XIII Estabilizador de fibrina
Precalicreína (factor Fletcher)
Cininógeno de alto peso molecular (HMW)
```
181
forma el coágulo
I Fibrinógeno
182
convierte al fibrinógeno en fibrina
II Protrombina
183
cofactor en la activación del factor X
III Factor tisular
184
acelera la formación de la trombina
V Proacelerina
| X factor Stuart - power
185
Acelera la formación del factor Xa
VII Proconvertina
VIII Antihemofílico
IX Factor Christmas
186
Acelera la formación del factor Ixa
XI Tromboplastina plasmática
| XII Factor Hageman
187
canaliza la unión cruzada de moléculas de fibrina
XIII Estabilizador de fibrina
188
factor que se encuentra en el endotelio de los vasos sanguíneos
III factor tisular
189
factores k dependientes
factores II,VII, IX y X
190
es el único factor que no es una proteína
factor IV calcio
191
vías de la coagulación
intrínseca
extrínseca
común
192
factores de la vía intrínseca
```
factores
XII
XI
IX
VIII
Pecalicreína
cininógeno de HMW
Ca++ (IV)
fosfolípidos plaquetarios
```
193
factores de la vía extrínseca
factres
III tisular
VII
Ca ++ (IV)
194
factores de la vía común
```
factores
X
XIII
V
IV Ca++
```
195
Este proceso de disolución se denomina fibrinolisis
Disolución del coágulo
196
se lleva a cabo por la serinproteasa plasmina
fibrinolisis
197
circula como cimógeno inactivo (plasminógeno)
plasmina
198
formas de la vitamina K
Filoquinona - plantas verdes
Menaquinona - microbiota intestinal
Menadiona
199
interviene en la modificación postraduccional de la protrombina y de otros cimógenos (factor II,VII,IX y X) involucrados en la coagulación sanguínea.
vitamina K
200
¿cómo actúa la vitamina K?
Convirtiendo los residuos de ácido glutámico de estas proteínas (II,VII, IX y X) en ácidos g- carboxiglutamatos.
201
Alteraciones en los factores de coagulación
hemofilia tipo A, tipo B, la enfermedad de Von Willebrand
202
favorece la permeabilidad vascular y la circulación sanguínea mediante mecanismos de coagulación y fibrinólisis.
La hemostasia fisiológica
203
es un proceso específico de disolución de fibrina por proteasas sanguíneas, siendo la plasmina la enzima responsable de dicha degradación.
La fibrinólisis
204
conduce a la lisis de la fibrina siendo muy importante para el mantenimiento de la permeabilidad vascular.
La producción de plasmina libre en la superficie del trombo
205
componentes del sistema fibrinolítico
1. - Plasminógeno-plasmina
2. - Activador tisular del plasminógeno (t-PA)
3. - PAI-1 (inhibidor del activador del plasminógeno-1)
4. - α2-antiplasmina
5. - α2-macroglobulina
206
¿cómo comienza la fibrinólisis?
con la liberación del t- PA desde el endotelio vascular al torrente circulatorio
207
en presencia de qué, el plasminógeno y el t- PA se absorben a su superficie, transformando el plasminógeno a plasmina.
En presencia de fibrina
208
es la encargada de la degradación de las redes de fibrina, que pasarán a ser fibrinopéptidos solubles tras la fibrinólisis.
La plasmina en su forma activa
209
son eliminados por proteasas en los macrófagos del hígado y el riñón.
Los productos de degradación de la fibrina (FDF), como el dímero-D,
210
neutraliza el exceso de t-PA existente en el torrente circulatorio y tratar de impedir la disolución de fibrina en el tapón hemostático.
PAI-1 (inhibidor del activador del plasminógeno-1)
211
La plasmina formada sobre la superficie será inactivada por la
PAI-1
212
es una glicoproteína de cadena simple sintetizada en el hígado y que funciona como serina proteasa inhibidora, una enzima que inactiva a la plasmina.
α2-antiplasmina
213
inactiva a la trombina y a los factores IXa, Xa, XIa y XIIa. Es la antitrombina más potente.
α-2 macroglobulina
214
tiene como fin potenciar la trombólisis, restaurando el flujo de un vaso ocluido por un trombo.
El tratamiento fibrinolítico
215
actúan como activadores directos o indirectos del plasminógeno, dando lugar a la conversión de plasmina, degradando la fibrina.
Los fármacos fibrinolíticos
216
Por tratarse de un fibrinolítico no específico, no sólo activa al plasminógeno unido a la fibrina sino también al plasmático, induciendo hiperplasminemia
Estreptoquinasa(SK)
217
Es un activador que provoca un estado lítico sistémico. Su administración produce disminución en la concentración plasmática de plasminógeno y aumenta los niveles circulantes de plasmina.
Uroquinasa (UK)
218
Son aquellos procesos moleculares que participan en la comunicación celular que ejercen sus acción sobre estructuras localizadas en la membrana plasmática, citosol que utilizan hormonas, mediadores locales, neurotransmisores, factores de crecimiento, iones de calcio etc.
La transducción de señales
219
Son sustancias liberadas directamente a la sangre por glándulas sin ductos o llamadas endócrinas.
Hormonas
220
Actúan como mensajeros químicos y sólo ejercerán su acción sobre aquellas células que posean los receptores específicos
Hormonas
221
clasificación de hormonas de acuerdo a su estructura química
Grupo I.- Son esteroideas (con excepción de T3 y T4).
Lipófilas
Grupo II.- Son proteicas, péptidos o aminoacídicas. Hidrosolubles
222
clasificación de hormonas de acuerdo a su mecanismo de acción
- Utilizan receptor intracelular.
| - Utiliza receptor de membrana
223
Su naturaleza lipófila les permite atravesar la bicapa lipídica de las membranas celulares; sus receptores específicos se localizan en el citosol o en el núcleo de las células diana.
Hormonas del grupo I
224
Son hormonas del grupo I
```
Testosterona
Progesterona
Estrona
Estradiol
Dihidrotestosterona
Cortisol
Androstenediona
Aldosterona
```
225
Son hormonas del grupo II
```
Melatonina
Serotonina
Vasopresina
Calcitonina
Adrenalina
Noradrenalina
Dopamina
Adrenocorticotrópica Angiotensina
Colecistocinina
Eritropoyetina
FSH
TSH
```
226
Se unen a receptores de la membrana plasmática de las células blanco y se comunican con los procesos metabólicos intracelulares a través de segundos mensajeros.
hormonas del grupo II
227
Son moléculas que difunden la señal proveniente de la enzima efectora
segundos mensajeros
228
segundos mensajeros intracelulares que controlan las reacciones metabólicas pueden ser:
- AMPc
- GMPc
- Calcio o fosfátidos
- Cascada de cinasas
229
se encarga de generar la señal intracelular
| o segundo mensajero.
Transductor intracelular
230
Sustancia producida por una célula nerviosa capaz de alterar el funcionamiento de otra célula de manera breve o durable, por medio de la ocupación de receptores específicos y por la activación de mecanismos iónicos y/o metabólicos.
Neurotransmisor
231
Etapas de neurotransmisión
1.-Síntesis del neurotransmisor por las neuronas pre- sinápticas.
2-Almacenamiento del neurotransmisor.
3.-Liberación del neurotransmisor.
4.-Activación del receptor del neurotransmisor.
5.- Iniciación de las acciones del segundo mensajero.
6.-Inactivación.
232
representa la principal vía de biosíntesis del ácido ɣ-aminobutírico (GABA).
Glutamato
233
Se sintetiza partir de L- triptófano y constituye el precursor de la melatonina
Serotonina
234
es un regulador del reloj biológico
melatonina
235
se sintetizan a partir de dos aminoácidos fenilalanina y tirosina.
La adrenalina (epinefrina) noradrenalina (norepinefrina)
236
es el neurotransmisor más abundante participa en la contracción muscular.
Acetilcolina
237
Se sintetiza a partir de colina, lecitina, vitaminas C, B1, ácido pantoténico, B6 y de los minerales como el zinc y el calcio
Acetilcolina
238
Neurotransmisor relacionado con cognición, comportamiento
Dopamina
239
Clasificación de neurotransmisores de acuerdo a su función
- Excitatorios
| - Inhibitorios
240
Son neurotransmisores excitatorios
Acetilcolina
Histamina
Glutamato, aspartato
Taurina
241
Son neurotransmisores inhibitorios
```
Acetilcolina
Serotonina
Dopamina
Adrenalina
Glutamato, aspartato
Glicina
Taurina
```
242
Se sintetiza a partir de su α-cetoácido
Glutamato
243
Enzima necesaria en la síntesis de glutamato
glutamato deshidrogenasa.
244
Se sintetiza a partir del aminoácido triptófano
serotonina
245
síntesis de acetilcolina
Se sintetiza mediante la unión de colina con una acetil- CoA por la acción de la enzima colina-acetilasa
246
Se sintetiza por descarboxilación del glutamato mediante la enzima glutamato descarboxilasa.
Gaba
247
Es la reacción mas importante de ésta fase y las enzimas que participan son la citocromo P450 o monooxigenasas.
Hidroxilación en los xenobióticos
248
es un compuesto extraño para el organismo.
Xenobiótico
249
En esta fase suceden reacciones que convierten los xenobióticos en metabolitos más polares
fase I de los xenobióticos
250
El objetivo de esta fase es incrementar su solubilidad en el agua para facilitar su excresión del organismo
fase II de los xenobióticos
251
Reacciones que suceden en la fase II de los xenobióticos
```
Glucuronidación
Sulfatación
Metilación
Conjugación con glutatión (cisteína, glutamato y glicina).
Acetilación
```
252
Efectos tóxicos de los xenobióticos
Daño celular
Hapteno
Mutación
253
Puede provocar hasta la muerte celular.
| Los mecanismos que ocasionan el daño puede ser la unión covalente a macromoléculas celulares de especies reactivas.
Daño celular
254
sustancia química de pequeño peso molecular que no induce por sí misma la formación de anticuerpos pero al unirse a una proteína transportadora estimula una respuesta inmunitaria.
hapteno
255
enfermedades causadas por el aumento de radicales libres
enfermedades crónico degenerativas como enfermedades coronarias neurodegenerativas, cáncer, envejecimiento etc
256
es una molécula o porción de molécula que contiene uno o más electrones no apareados en su orbital externo
radical libre
257
¿cómo se forman los radicales libres?
- ganando un electrón adicional, o bien mediante pérdida de un electrón.
- por ruptura homolítica de enlaces covalentes
258
son radicales libres
```
O2- Radical anión superóxido.
HO2 Radical hidroxiperoxilo.
OH Radical hidroxilo.
ROO Radical peróxido.
1O2 Oxígeno singlete.
```
259
Es producido por adición de un electrón al oxígeno molecular.
O2-
260
Al adquirir otro electrón se convierte en agua.
| - Es altamente reactivo.
OH Radical hidroxilo.
261
Se produce al invertir el spin de uno de los electrones de los dos orbitales externos del oxígeno molecular.
-Es altamente reactivo
1O2 Oxígeno singlete.
262
reactividad en los sistemas biológicos
Altamente reactivos e inestables.
- Vida media muy corta (ms).
- Concentraciones muy bajas (10-4 a 10-9).
- Radio de acción muy limitado
263
componentes celulares dañados por radicales libres
lípidos
proteínas
carbohidratos
ácidos nucleicos
264
productos finales de la peroxidación de los ácidos grasos poliinsaturados
Aldehídos
Hidrocarburos gaseosos
Malondialdehído
265
poseen mecanismos para atenuar los efectos deletéreos de dichos radicales libres.
Todas las células aeróbicas
266
enzimas necesarias para inactivar los radicales libres
Superóxido dismutasa. Catalasa.
Glutatión peroxidasa.
Vitamina E
267
Metaloenzima especializada que cataliza la dismutación del radical anión superóxido para dar oxígeno molecular y peróxido de hidrógeno.
Superóxido dismutasa.
268
Cataliza la transformación de dos moléculas de peróxido de hidrógeno en dos moléculas de agua y oxígeno molecular.
-Presente en los peroxisomas celulares.
catalasa
269
Es un antioxidante ya que atrapa radicales libres e interrumpe reacciones en cadenas en las membranas celulares.
vitamina E
270
es el deterioro que sufre la función de un organismo con el tiempo. Es el resultado de cambios que se producen en la estructura y la función celular, la bioquímica y el metabolismo.
envejecimiento
271
Teorías del envejecimiento
- Teoría factor genético
- Teoría telómeros
- Teoría del desgaste
- Teoría de radicales libres
- Teoría restricción calórica y longevidad
272
Su función es muy importante en los lactantes porque favorece la coagulación de la leche.
Renina (quimosina)
273
secretada por el antro tras la ingestión de alimentos y la distensión gástrica estimula la liberación de pepsinógeno por las células principales y células parietales del cuerpo del estómago provoca la liberación de ácido clorhídrico.
gastrina
274
Funciones del HCI
- Proporciona el pH óptimo de acción de las enzimas proteolíticas.
- Desnaturaliza a las proteínas, facilitando con esto su proteólisis.
- Activa al pepsinógeno en pepsina.
275
Enzima autocatalítica.
| Corresponde a las endopeptidasas.
pepsina
276
Funciones de la pepsina
- Rompe enlaces peptídicos de los aminoácidos aromáticos.
| - Produce proteosas y peptonas.
277
estimula la secreción pancreática de un líquido acuoso rico en bicarbonato.
secretina
278
Esta hormona estimula la secreción pancreática y biliar
colecistocinina
279
cimógenos que contiene la secreción pancreática
Tripsinógeno
Quimotripsinógeno
Procarboxipeptidasa
Proelastasa
280
La actividad proteolítica de la flora bacteriana sobre los aminoácidos que al no absorberse llegan a intestino grueso, consiste en:c
- desaminación: produce cetoácidos y amoniaco, el cual se reabsorbe y pasa al hígado por la circulación portal.
- descarboxilación: produce aminas primarias conocidas como ptomaínas
281
sirve de entrada a nuevos ARN transferentes creados con aminoácidos o aminoacil- ARNt
Sitio A
282
es la salida de los ARN transferentes después de haber dejado el aminoácido
sitio E
283
cuando el triplete correcto llega al sitio A creará ______ con el amonoácido adyacente
enlace peptídico
