Nukleinstoffe, Lipide, Aminosäuren, Peptide Flashcards

1
Q

Welche Konfiguration haben die in Lipiden und Membranlipiden vorkommenden ungesättigten Fettsäuren und warum?

A

Die ungesättigeten Fettsäuren haben meist eine cis-Konfigurtion (Knick). Dies ist wichtig für die Fluidität von Membranen, da der Schmelzpunkt von ungesättigten Fettsäuren weit unter dem der gesättigten Fettsäuren liegt.

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2
Q

Was sind Triacylglycerine?

Sind sie polar?

Was wird aus als Triacylglyceriden gebildet?

A

Triacylglyceride/Triglyceride sind Glycerine, deren drei Hydroxylgruppen alle mit langkettigen Fettsäuren (gesättigt oder ungesättigt) verestert sind.

Triacylglyceride sind apolar.

Sie bilden das Speicherfett des Fettgewebes.

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3
Q

Was sind Phosphoglyceride?

Welche polare Kopfgruppen kann ein Phosphoglycerid haben?

Wo findet man Phosphoglyceride?

A

Phosphoglyceride bestehen aus Glycerin, bei dem zwei OH-Gruppen mit Fettsäuren verestert sind, während die dritte OH-Gruppe mit einem Phosphat verestert ist, an dem noch ein weiterer veresteter Alkohol sitzt.

Am Phosphor können als polare Kopfgruppen Cholin, Ethanolamin, Inositol oder Serin sitzen.

Phosphoglyceride sind Bestandteile von biologischen Membranen.

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4
Q

Was ist das Grundgerüst der Sphingolipide? Zu welcher Stoffklasse gehören sie?

Welche verschiedenen Sphingolipide gibt es? (4)

A

Das Grundgerüst der Sphingolipide ist der Aminodialkohol Sphingosin. Sie gehören auch zu den Phospholipiden.

  • Wenn an die Aminogruppe mit einer Säureamidbindung eine Fettsäure gebunden ist, handelt es sich um ein Ceramid.
  • Wenn an ein Ceramid ein Phosphorylcholin oder Phosphorylethanoldiamin geknüpft ist, ist es ein Sphingomyelin.
  • Ein Cerebrosid entsteht durch die Verknüpfung eines Ceramids mit Galactose oder Glucose.
  • Wenn an das Ceramid eine komplexe Zuckerstruktur gebunden ist, nennt man es Gangliosid.
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5
Q

Wo findet man Cholesterin und warum ist es wichtig?

Wie viele Kohlenstoffe hat Cholesterin?

Was enthalten Pflanzen anstelle von Cholesterin?

A

Cholesterin ist ein rein tierisches Fett und ist Bestandteil aller zellulären Membranen (mit Außnahme der inneren Mitochondrienmembran).
Außerdem ist es die Ausgangsverbindung für die Synthese von Steroidhormonen, Vitamin D und Gallensäure.

Cholesterin hat 27 Kohlenstoffatome.

Pflanzen enthalten anstatt Cholesterin vor allem Sitosterol.

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6
Q

Was ist die Grundlage zur Entstehung von biologischen Membranen?

Zu welchen Strukturen können sich amphiphile Lipide in wässriger Lösung anorden? (4)

A

Die Fähigkeit von amphiphilen Lipiden, sich zu Doppelschichten zusammenzulagern ist die Grundlage zur Entstehung von biologischen Membranen.

  • monomolekulare Schicht zwischen Wasser und Öl/Luft.
  • Micellen (Kugel mit nach Innen zeigenden Fettsäuren) bilden sich bei der Fettverdauung und erleichtern diese.
  • Doppelschichten trennen zwei H2O-Schichten voneinander.
  • Liposome (Doppelschicht in Kugelform) entstehen durch die Behandlung von Lipiddoppelschichten mit Ultraschall. Da sie leicht mit Membranen verschmelzen können, kann man sie als Vesikel für extrem hydrophobe Medikamente, Enzyme oder DNA verwenden.
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7
Q

Welche Arten von Lipiden gibt es in der Plasmamembran der Zelle und welche ist die Häufigste?

Wie dick ist die Plasmamembran?

Wie hoch ist der Proteinanteil der zellulären Membranen?

Wie ist das Verhältnis des Phospholipidgehaltes zwischen innerer und äußerer Schicht von Membranen?

A

Die Plasmamembran besteht aus Phospholipiden, Glycolipiden und Cholesterin plus die darin verankerten Proteine. Phospholipide sind die Häufigsten.

Die Plasmamembran ist 5-8nm dick.

Der Proteinanteil variiert zwischen 20% (Myelinmembran) und 80% (innere Mitochondrienmembran).

Die Phospholipide sind zwischen innerer und äußerer Schicht unsymmetrisch verteilt. In der inneren Schicht gibt es mehr Phosphatidylserine und -inositole, wodurch sie negativ geladen ist. Glycolipide hingegen finden sich ausschließlich auf der äußeren Schicht.

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8
Q

Warum gibt es in der inneren Mitochondrienmembran kein Cholesterol?

A

Nach der Endosymbiontentheorie wurden Mitochondrien von durch Phagozytose in tierische Zellen aufgenommen. Da nur tierische Membranen Cholesterin verbaut haben, fehlt dementsprechend das Cholesterol in der inneren Mitochondrienmembran.

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9
Q

Welcher Bestandteil der inneren Membranschicht erscheint bei Apoptose auf der Außenseite?

A

Phosphatidylserin

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10
Q

Was sind Lipid Rafts?

Was sind Marker für Lipid Rafts?

A

Lipid Rafts sind dichter gepackte Areale an der Membran, die reich an Sphingolipiden mit gesättigten Fettsäuren, Cholesterin und funktionellen Proteinen sind.

Marker für Lipid Rafts sind GPI(Glycosylphosphatidylinositol)-verankerte Proteine. Auf der Innenseite befinden sich prenylierte Proteine.

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11
Q

Was sind Caveolae?

Wie bilden sie sich?

Was ist die Funktion der Caveolae?

A

Caveolae sind eine spezielle Form von Lipid Rafts in der Form von Plasmamembran-Einstülpungen.

Caveoline binden sich an Cholesterin und lagern sich so in haarnadelförmigen Strukturen in der Doppelschicht ein. Sie bilden Dimere über eine Dimerisierungsdomäne. Die Dimere polymerisieren über einen C-terminalen Bereich. Die Polymerisation führt zur Ausbildung der Grübchen.

Caveolae können als Vesikel abgeschnürrt werden. Daher sind sie an vielen zellulären Prozessen beteiligt. Dazu gehören z.B. Transport von Fettsäuren und Cholesterin, Signaltransduktion, Proliferation und Zelltransformation.

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12
Q

Was sind alpha-Aminosäuren?

Was ist die Funktion von Aminosäuren?

Was erhält man, wenn zwei Aminosäuren zu einem Dipeptid reagieren?

A

Alpha-Aminosäuren sind Aminosäuren, bei denen am zentralen C-alpha-Atom die Aminogruppe hängt.

Sie sind Bausteine von Proteinen, liefern Kohlenstoff für die Gluconeogenese, liefern Stickstoff für Biosynthesen und bilden Signalmoleküle.

In einem Aminosäurendipeptid sind nur noch zwei AS-Reste

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13
Q

Was sind Proteine?

Wie viel Gewicht einer Zelle machen Proteine aus?

Welche Funktionen können Proteine haben? (7)

A

Proteine sind die häufigsten organischen Moleküle in der Zelle, ohne die das Leben nicht möglich wäre.

Das Trockengewicht einer Zelle wird zu über 50% von Proteinen ausgemacht.

  • Enzymkatalyse (Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit um Faktor 10^6)
  • Transport, Speicherung (z.B. Hämoglobin, Myoglobin)
  • Bewegung (kontraktile Proteine: Aktin, Myosin)
  • Mechanik (Faserproteine: Kollagen, Keratin, Elastin)
  • Immunsystem (Antikörper)
  • Auslösung und Übertragung von Nervenimpulsen (z.B. Rhodopsin)
  • Kontrolle von Wachstum und Differenzierung (Wachstumsfaktoren, Insulin)
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14
Q

Welche proteinogenen Aminosäuren gibt es? (21)

Welche Aminosäuren haben apolare Seitenketten? (9)

Welche Aminosäuren haben polare, ungeladene Seitenketten? (7)

Welche AS haben saure Seitenketten? (2)

Welche AS haben basische Seitenketten? (3)

A

Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucyn, Methionin, Prolin, Phenylalanin, Tryptophan, Tyrosin, Serin, Threonin, Cystein, Selenocystein, Asparagin, Glutamin, Aspartat, Glutamat, Lysin, Arginin, Histidin.

AS mit apolaren Seitenketten:
Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Prolin, Phenylalanin, Methionin, Tryptophan

AS mit polaren, ungeladenen Seitenketten:
Tyrosin, Serin, Threonin, Cystein, Selenocystein, Asparagin, Glutamin

AS mit sauren Seitenketten:
Aspartat, Glutamat

AS mit basischen Seitenketten:
Lysin, Arginin, Histidin

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15
Q

Welche Aminosäuren sind essentiell?

Welche AS ist nicht immer essentiell und warum?

Welche AS ist nur bei Säuglingen essentiell?

A
Isoleucin (verzweigte AS)
Leucin (verzweigte AS)
Valin (verzweigte AS)
Threonin (verzweigte AS)
Methionin (sekundäres Thiol)
Lysin (primäres Amin)
Phenylalanin (aromatische AS)
Tryptophan (aromatische AS)

Tyrosin ist nicht immer essentiell, da man es aus Phenylalanin herstellen kann. Essentiell wird es bei Phenylalanin-Mangel.

Bei Säuglingen ist zusätzlich die AS Histidin essentiell.

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16
Q

Wie kann man die Aminosäuren nach der CIP-Nomenklatur beschreiben?

Wo kommen D-Aminosäuren vor und wie kann man diese Eigenschaft nutzen?

A

Bei allen AS, außer bei Glycin, bildet das C-alpha-Atom ein Asymmetriezentrum, da es vier verschiedene Substituenten trägt.
Alle proteinogenen Aminosöuren sind L-alpha-Aminosäuren (L, weil die Aminogruppe links vom C-alpha-Atom liegt).

D-Aminosäuren kommen z.B. in bakteriellen Zellwänden vor. Dort greifen bestimmte Antibiotika an, da sie ähnliche Proteine besitzen.

17
Q

Wo liegen die pK-Werte der Seitenketten von Lysin und Aspartat?

In welchem Zustand liegen sie bei pH 7.4 vor?

A

Lysin: pK(Seitenkette)=10.53
Aspartat: pK(Seitenkette)=3.86

Bei pH 7.4 liegt Lysin protoniert und Aspartat deprotoniert vor.

18
Q

Was ist der isoelektrische Punkt?

Wie bestimmt man den isolektrischen Punkt der Aminosäuren?

Wie bestimmt man den isoelektrischen Punkt bei Aminosäuren mit mehreren Säure-/Basengruppen?

A

Der isoelektrische Punkt bezeichnet den pH-Wert, bei dem eine Aminosäure als Zwitterion vorliegt.

Der isoelektrische Punkt errechnet sich aus dem Mittelwert beider pKs-Werte der Aminosäure.

Bei sauren oder basischen AS bildet man den isoelektrischen Punkt aus den beiden Carboxyl- bzw. Aminogruppen.

19
Q

Was wird durch die Henderson-Hasselbach-Gleichung beschrieben?

Wie lautet die Gleichung?

Bei welchem pH-Wert ist die Pufferkapazität am Größten?

In welcher Beziehung verhälten sich Gesamtkonzentration des Puffersystems (HA) und (A-) und die Kapazität des Puffers?

A

Die Henderson-Hasselbach-Gleichung gibt den Zusammenhang zwischen pH, pKs und dem Konzentrationsverhältnis von konjugierter Base und schwacher Säure an. Mit der Gleichung kann man die Pufferkapazität einer Pufferlösung berechnen

pH=pK+log((konjugierte Base)/(konjugierte Säure))

Wenn pH=pK gilt, ist die Pufferkapazität am Größten. Bei kleineren/größeren pH-Werten nimmt sie glockenförmig ab.

Die Kapazität steigt linear mit der Gesamtkonzentration des Puffersystems.

20
Q

Welche AS ist ein besonders guter Puffer und warum?

Wo findet man diesen Puffer?

A

Histidin ist ein besonders guter Puffer, weil die Seitenkette der AS einen pK-Wert von etwa 6 hat, was in der Nähe des physiologischen pH-Bereiches liegt.

Man findet Histidin im Hämoglobin-Puffer des Blutes. Dieser puffert aufgrund seiner Histidinreste im pH-Bereich 7-7.5 besonders gut.

21
Q

Was ist die Peptidbindung und wie läuft sie ab?

A

Eine Peptidbindung ist ein Spezialfall der Säureamidbindung (d.h. eine Peptidbindung ist immer eine Säureamidbindung, aber eine Säureamidbindung ist nicht immer eine Peptidbindung).

Die alpha-Carboxylgruppe einer AS reagiert mit der alpha-Aminogruppe einer zweiten AS unter Wasserabspaltung zu einem Dipeptid usw.

22
Q

Welchen Bindungscharakter hat die Peptidbindung?

Welche Konfigurationen können die Aminosäuren haben und welche ist stabiler?

A

Da der Abstand der C-N-Bindung zwischen dem der einfachen Bindung und dem der Doppelbindung liegt, geht man davon aus, dass die Peptidbindung einen partiellen Doppelbindungscharakter hat. Die Elektronen sind delokalisiert und es ist keine freie Drehbarkeit mehr möglich.

Es gibt die cis- und trans-Konfiguration, wobei nahezu alle Peptidbindungen trans-Konfiguration haben.
Dies liegt daran, dass sich bei dieser Anordnung die sperrigen Seitenketten gegenüber liegen und sie deswegen stabiler ist.

23
Q

Wie viele Aminosäurenreste finden sich pro 360°-Windung der Protein-Sekundärstruktur auf der alpha-Helix?

Welche Strecke wird pro Drehung zurückgelegt und wie groß ist der Abstand zwischen den AS-Resten?

A

Pro 360°-Windung gibt es 3.6 Aminosäurereste.

Pro Drehung wird eine Strecke von 0.54nm zurüclgelegt, d.h. der Abstand zwischen den AS-Resten beträgt 0.54/3.6=0.15nm.

24
Q

Worauf beruht die Stabilität der alpha-Helix?

Wie viele Wasserstoffbrücken bildet jede Peptidbindung us undzwar mit der wievielten AS vor/nach ihr?

Wohin zeigen die Seitenketten?

A

Die Stabilität beruht auf den Wasserstoffbrückenbindungen zwischen NH- und CO-Gruppen.

Jede Peptidbindung bildet zwei Wasserstoffbrückenbindungen aus. Eine mit der vierten Peptidbindung vor ihr und eine mit der vierten Peptidbindung nach ihr.

Die Seitenketten zeigen nach außen und sind an der Stabilisierung der Helix nicht beteiligt.

25
Q

Was ist der Unterschied zwischen parallelen und antiparallelen beta-Faltblattstrukturen?

A

Bei parallelen beta-Faltblättern liegen alle N-Termini der einzelnen Polypeptide in einer Richtung und alle C-Termini in der anderen.
Bei antiparallelen Faltblättern hingegen wechseln sich auf einer Seite N- und C-Termini miteinander ab.

26
Q

Welche Proteine enthalten in der Regel sowohl helikale, als auch Faltblatt-Strukturen?

A

Globuläre Proteine wie z.B. Triosephosphatisomerase.

27
Q

Was ist eine prosthetische Gruppe?

Wie nennt man Proteine mit und ohne prosthetische Gruppe?

A

Eine prosthetische Gruppe ist ein dauerhaft an ein Protein gebundener Cofaktor.

Ein Protein mit prosthetischer Gruppe nennt man Holoprotein, eins ohne Apoprotein.

28
Q

Wie hängt die Dielektrizitätskonstante mit Ladungswechselwirkungen zusammen?

Wie hängt die elektrostatische Kraft von der Dielektrizitätskonstante des Lösungsmittels ab?

Wie sieht es also mit den Ladungswechselwirkungen in und um ein Protein herum in Wasser aus?

A

Eine hohe Dielektrizitätskonstante bedeutet weniger Permeabilität, also weniger Ladungswechselwirkungen und umgekehrt.

Die elektrostatische Kraft hängt direkt von der Ladung und somit umgekehrt von der Dielektrizitätskonstanten des Lösungsmittels ab.

In Wasser (D=80), oder an der Proteinoberfläche sind die Wechselwirkungen schwach verglichen mit dem Proteininneren (niedrigere Dielektrizitätskonstante).

29
Q

Welche nicht-kovalenten Kräfte bewirken die Ausbildung einer 3-dimensionalen Struktur bei Proteinen? (4)

A

H-Brücken
ionische Wechselwirkungen
Van-der-Waals-Kräfte zwischen elektrischen Dipolen
hydrophobe Wechselwirkungen

30
Q

Was ist der Hydrophobe Effekt?

A

In Wasser unlösliche Stoffe zwingen dem Wasser eine Ordnung auf. Lagern sich die hydrophoben Stoffe zusammen, steigt die Entropie des Wassers, was die treibende Kraft der Zusammenlagerung ist.

31
Q

Was ist der Vorteil der tetrameren Struktur von Hämoglobin

A

Wegen der tetrameren Struktur kann Hämoglobin kooperative Effekte ausbilden (z.B. mit Protonen, CO2).
Die Bindung des ersten O2-Moleküls erleichtert die Bindung von Sauerstoff an die anderen Untereinheiten.
Die Sauerstoffbindungskurve ist sigmoidal, d.h. Hämoglobin kann bei niedrigeren Partialdrücken (wie in Kapillaren) besser Sauerstoff abgeben.