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Nutrition animale - Examen 2 > Module 8 - les protéines > Flashcards

Module 8 - les protéines Flashcards

1
Q

Quels sont les protides

A
  • acides aminés
  • peptides
  • protéines
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Q

Expliquer ls teneur en protéine selon le vieillissement de l’anima

A

plus l’animal vieillit, plus il prend du gras donc il diminue sa teneur en protéines

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3
Q

Parmi les espèces végétales, classer les ordre de leur teneur en protéines

luzerne
soya
pois
blé
mais

A

soya à 43%
pois à 25%
luzerne à 17%
blé à 11-16%
mais à 10%

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4
Q

quel est l’élément que l’on retrouve en plus grande quantité parmi la composition élémentaire des protéines

A
  1. le carbone à 51-55%
  2. l’oxygène
  3. l’azote
  4. l’hydrogène
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5
Q

quelle est la valeur du facteur de conversion pour déterminer la teneur en protéines des espèces végétales

A

6.25

chaque espèce végétale a son propre facteur de conversion donc certaines vont être sous-estimé et d’autres surestimé avec le facteur de conversion usuel

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6
Q

Nommer les acides aminés aliphatiques
a) 2 non ramifié
b) 3 ramifié

A

a) Gly, Ala
b) Val, leu, Ile

*un acide aminé dont la chaîne latérale (le groupe R) est constituée uniquement de carbone et d’hydrogène

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7
Q

Nommer 2 AA qui ont une fonction hydroxyle

A

fonction hydroxyle = OH

Sérine et Thréonine

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8
Q

Nommer 3 AA qui ont des groupes aromatiques

A

Phe, Tyr, Trp

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9
Q

Nommer 2 AA qui ont des fonction carboxyliques

A

Asp, Glu

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10
Q

Nommer 3 AA qui ont des fonctions basiques

A

Arginine, lisine, histidine

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11
Q

Nommer 2 AA qui ont des atomes de soufre

A

méthionine et cystéine

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12
Q

Nommer 1 AA qui est iminoacide

A

Proline

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13
Q

Décrire ce qu’est la structure primaire des AA

A

séquence des acides aminés
–Tyr - Phe - Ser - Val - Met –

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14
Q

Décrire ce qu’est la structure secondaire des AA

A
  • hélice alpha
  • feuillet plissé bêta
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15
Q

Décrire ce qu’est la structure tertiaire des AA

A
  • liaisons hydrophobes : Ala, Val, Leu
  • ponts disulfures: Cystine (cys-cys)
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16
Q

Décrire ce qu’est la structure quaternaire des AA

A
  • noyau hémique
  • hémoglobine
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17
Q

Nommer les 2 classes de protéines

A
  1. globulaires: protéines végétales
  2. fibreuses (protéines animales)
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18
Q

Nommer des fonctions biologiques des protéines et exemples pour chacune

7 points

A
  1. enzyme : trypsine
  2. transporteur: hémoglobine
  3. nutriment et protéine d’entreposage: caséine
  4. contractiles: actine
  5. structurales: kératine
  6. de défense: anticorps
  7. régulatrice: insuline
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19
Q

Nommer 2 autres composés azotés

A

1- composés azotés de nature non-protéique (NNP)
2- plantes fourragères et céréales (purine et pyrimidine)

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20
Q

Nommer des complémentations azotés

A

1- urée (46.6d’N X 6.25 = 290% P.B.)
2- biuret (255% P.B.)
3- acide urique
4- autres produits ammoniacaux

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21
Q

Pourquoi est-il important de faire une évaluation nutritionnelle des besoins en AA

A
  • entretien, croissance et autres fonctions
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22
Q

Nommer des facteurs influençant les besoins protéiques

5 points

A
  1. espèce animale
  2. activité productrice: oeufs, lait, gestation, croissance, finition
  3. nature des éléments
  4. valeur nutritive des protéines (teneur en AA indispensables et teneur en AA dispensable)
  5. teneur en énergie le rapport énergie:protéine
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23
Q

Nommer les 8 AA essentiels (pour toutes les espèces)

A
  1. Valine
  2. Leucine
  3. Isoeucine (Ile)
  4. Phe
  5. Tryptophane
  6. Methéionie
  7. Lysine
  8. Thréonine
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24
Q

Nommer la ou les espèces pour laquelle cet AA est requis

a) Arg
b) His
c) Gly + Ser
d) Asn
e) Pro

A

a) Arg: rats et porcs en croissance, poulet, poissons)
b) His: tous sauf humain adulte
c) Gly + Ser : poulet
d) Asn: rat
e) Pro: rat, poulet, porcelet

25
Q

Quel est le but de déterminer les AA liminants primaires, secondaires, tertiaires?

A

le but avec les AA limitants est de maximiser le potentiel génétique de la ratio

26
Q

Comment évaluer la capacité d’une protéine à combler les exigences protéiques, autrement dit à évaluer la valeur nutritionnelle d’une protéine

A
  1. essais de croissance
  2. analyse chimique des protéines corporelles
  3. méthodes simples: monogastriques et ruminant
  4. méthode selon l’espèce: mono et ruminant
27
Q

Donner la formule du coefficient d’utilisation digestive (CUD)

A

CUD = Ni - (Nf - Nfm)
————————
Ni

28
Q

Donner la formule du coefficient d’efficacité protéique (CEP), plus spécifique pour les mono

A

CEP = gain de poids (g)
————————————-
protéines ingérées (g)

29
Q

Donner la formule de la valeur biologique (VB)

A

VB = Ni - Nf - Nu
————————
Ni - Nf

30
Q

Donner la formule du coefficient d’utilisation pratique

A

CUP = retenu / ingéré

CUP = CUDr X VB

31
Q

Expliquer le schéma des grandes étapes de la digestion protéique chez les monogastriques

A

protéines alimentaires passe dans l’estomac, grâce à HCl et pepsine :

devient peptide et AA dans l’intestin grêle, grâce aux enzymes:

devient AA, dipeptides, tripeptides dans le caecum et gros intestion, grâce à fermentation
– absorption par le foie

devient protéines microbiennes et NH3
–NH3 va être assimilé par le foie

le reste excrétion d’N fécal

32
Q

Nommer les 4 enzymes principales pour la digestion protéique

A
  1. endopeptidase: peptide qui détruit les les liens peptidiques à l’intérieur de la chaînes des AA comme pepsine, trypsine et chymotrypsine
  2. exopeptidase: s’attaque aux extrémités de la chaîne peptidique

attaque amino : aminopeptidase
attaque carboxylique : carboxypeptidase

33
Q

Nommer 2 enzymes sécrétés par l’estomac

A
  1. pepsine : pH 2.0 à 3.5
  2. chymosine: présure
34
Q

Nommer les 4 enzymes liées à la muqueuse intestinale

A
  • carboxypeptidase A: exopeptidase
  • carboxypeptidase B: exopeptidase
  • aminopeptidase : exopeptidase
  • dipeptidase
35
Q

Discuter de l’absorption des acides aminés libres de la digestion des protéines

  • % d’absorption
  • transport
  • entrée
A

40% d’absorption
diffusion
transport actif (Na+/K+) - compétition entre AA
entrent dans la circulation sanguine

36
Q

Discuter de l’absorption des peptides de la digestion des protéines

  • % d’absorption
  • transport
  • type
  • entrée
A

60% d’absorption
transport actif (H+)
présence de 2 voies d’absorption
peptidase intracellulaire
entrée directe dans la circulation sanguine

37
Q

Discuter de l’absorption des protéines et immunoglobulines de la digestion des protéines

processus d’ingestion

A

pinocytose: jeune veau (24h) et porcelet

38
Q

Discuter de la digestion des protéines dans le caecum

  1. reçoit quoi
  2. flore bactérienne
  3. type d’activité
  4. taux d’absorption
A
  1. reçoit des résidus protéiques et des résidus azotés
  2. flore bactérienne: AGV, peptides, AA, NH3
  3. activité protéolytique
  4. taux d’absorption est faible
39
Q

Que retrouve-t-on dans l’excrétion de l’azote fécal

3 points

A
  • protéines alimentaires non digérées
  • protéines endogènes non digérées (enzymes et débris cellulaires)
  • micro-organismes provenant du caecum
40
Q

Nommer 3 facteurs influençant la digestion des protéines chez les mono

A
  1. âge
  2. réaction de maillard
  3. présence de facteurs antinutritionnels
41
Q

Discuter de la digestion et absorption des protéines par les polygastriques

A

Les protéines alimentaires sont dégradées en acides aminés libres par les protéases d’origine
microbienne :
;
* les acides aminés libérés par l’action enzymatique microbienne sont :
o utilisés pour la synthèse des protéines microbiennes;
o dégradés en azote ammoniacal et en squelette carboné.

  • les squelettes carbonés :
    o peuvent être fermentés en acides gras volatils, CO2, H2O, CH4, H2, etc.;
    o peuvent être utilisés pour la synthèse des acides aminés d’origine microbienne.
  • l’ammoniac :
    o en solution dans le rumen => ammoniaque;
    o peut être incorporé dans les acides aminés d’origine microbienne;
    o peut être absorbé à travers la paroi du rumen (surtout pH élevé) vers la
    circulation sanguine :
    – augmente le taux sanguin d’ammoniac;
    – transformé dans le foie en urée
42
Q

l’hydrolyse de l’urée par les bactéries se fait grâce à quel enzyme

A

urée + H20 (uréase) = 2 NH3 + CO2

43
Q

Pour la synthèse microbienne, nommer des sources d’azote

3 points

A
  • peptide
  • ammoniac (pas protozoaires)
  • AA
44
Q

pour faire la synthèse microbienne, il a besoin d’une source d’azote et un besoin des éléments minéraux surtout le ___________________

A

le soufre

45
Q

le taux de synthèse microbienne varie selon:

5 points

A
  1. pH
  2. taux de digestion
  3. vitesse de croissance et évacuation des bactéries
  4. synchronisation des apports d’énergie et d’azote
  5. nature de la matière organique
46
Q

L’ammoniac (NH3) qui n’est pas incorporé dans des protéines microbiennes est transformé en urée. Discuter du recyclage de l’urée

2 chemins possibles
2 buts

A
  1. urée peut revenir vers le rumen dans le sang ou dans la salive
  2. bactéries du gros intestin peuvent l’utiliser (donne une 2e chance aux bactéries d’absorber l’azote non-protéique
  3. c’est une façon de conserver l’azote
  4. permet une meilleure captation globale de l’azote alimentaire:
    –augmente lors d’une carence en N dégradable
    –diminue lors d’un surplus en N non-protéique
47
Q

le concept de dégradabilité va dépendre de :

4 points

A
  1. la structure tertiaire de la protéine alimentaire
  2. le temps de rétention dans le rumen
  3. la solubilité
  4. la technologie des aliments (chaleur, tannins, …)
48
Q

Expliquer l’effet de la chaleur sur la dégradabilité de la protéine alimentaire

A

plus la chaleur augmente, plus la protéine est non-dégradée

49
Q

Discuter de la digestion des protéines dans les autres parties du tube digestif

A
  • semblable au processus chez les monogastriques
  • digestibilité de 74 à 91% pour les protéines microbiennes
  • digestibilité des protéines alimentaires varie bcp, allant de 0 à 90%
50
Q

Nommer 2 facteurs affectant notre capacité de prédire la qté et les classes d’AA absorbées

A
  1. dégradabilité de la protéine alimentaire (microorganisme du rumen)
  2. teneur en protéines, digestibilité et qualité de la protéine microbienne arrivant à la caillette
51
Q

Compléter:
les microbes synthétisent les _____________

A

acides aminés essentiels

52
Q

VRAI OU FAUX
il est possible, pour le ruminant, de dépendre uniquement de la synthèse microbienne

A

VRAI, mais ce n’est pas pratique et pas efficace

53
Q

Distinguez les protéines classer A, B, C selon leur dégradabilité dans le rumen

A

*A= protéine soluble
*B= protéine insoluble

A1: protéine - NH3-disponible très rapidement

A2: protéine vraie - rapidement dégradable
B1: protéine vraie - dégradabilité intermédiaire
B2: protéine vraie - lentement dégradable

C: protéine liée - non digestible et non dégradable

54
Q

expliquer le schéma de la combinaison du système de détergent proposé par Van Soest pour les composés azotés

A

COMPOSÉS AZOTÉS
dosage de l’ammoniac : A1

tampon borate:
–soluble: A1, A2
–insoluble: B1, B2, C

détergent neutre
–soluble: A1,A2,B1
–insoluble: B2, C

détergent acide
–soluble: A1,A2,B1,B2
–insoluble: C

55
Q

Donner la formule de protéine métabolisable

A

PM = protéine microbienne X CUD + protéine alimentaire non dégradable X CUD

56
Q

Nommer les métabolismes des AA et les expliquer

5points

A
  • métabolisme protéique:
    – synthèse protéique: la plupart des AA sert à faire de la synthèse protéique, mais certains AA vont servir à faire certains produits spécialisés comme l’adrénaline
    – dégradation: quand on a trop de protéines
  • transamination : AA + corps cétonique
  • désamination: quand on a trop d’AA = proportion désiquilibré, ex trop de proline. on va faire de l’oxydation: le bruler. on va le désaminer et le squelette carboé va être ingéré à une voie métabolique qui plus tard va produire ATP
  • gluconéogenèse/énergie
  • synthèse de l’urée
57
Q

Discuter du schéma du débit global de l’azote

A

acide aminé en acide cétonique
alpha-cétoglutarate en glutamate

glutamate en alpha-cétoglutate et NH3 relaché
NH3 + Co2 = urée

58
Q

dire le schéma de la tranamination ou désamination oxydative du glutamate

A

-voir schéma résumé-

Nutrition animale - Examen 2 (3 decks)

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