Module 8 - les protéines Flashcards
1
Q
Quels sont les protides
A
- acides aminés
- peptides
- protéines
2
Q
Expliquer la teneur en protéine selon le vieillissement de l’animal
A
plus l’animal vieillit, plus il prend du gras donc il diminue sa teneur en protéines
3
Q
Parmi les espèces végétales, classer les ordre de leur teneur en protéines
luzerne
soya
pois
blé
mais
A
soya à 43%
pois à 25%
luzerne à 17%
blé à 11-16%
mais à 10%
4
Q
quel est l’élément que l’on retrouve en plus grande quantité parmi la composition élémentaire des protéines
A
- le carbone à 51-55%
- l’oxygène
- l’azote
- l’hydrogène
5
Q
quelle est la valeur du facteur de conversion pour déterminer la teneur en protéines des espèces végétales
A
6.25
chaque espèce végétale a son propre facteur de conversion donc certaines vont être sous-estimé et d’autres surestimé avec le facteur de conversion usuel
6
Q
Nommer les acides aminés aliphatiques
a) 2 non ramifié
b) 3 ramifié
A
a) Gly, Ala
b) Val, leu, Ile
*un acide aminé dont la chaîne latérale (le groupe R) est constituée uniquement de carbone et d’hydrogène
7
Q
Nommer 2 AA qui ont une fonction hydroxyle
A
fonction hydroxyle = OH
Sérine et Thréonine
8
Q
Nommer 3 AA qui ont des groupes aromatiques
A
Phe, Tyr, Trp
9
Q
Nommer 2 AA qui ont des fonction carboxyliques
A
Asp, Glu
10
Q
Nommer 3 AA qui ont des fonctions basiques
A
Arginine, lisine, histidine
11
Q
Nommer 2 AA qui ont des atomes de soufre
A
méthionine et cystéine
12
Q
Nommer 1 AA qui est iminoacide
A
Proline
13
Q
Décrire ce qu’est la structure primaire des AA
A
séquence des acides aminés
–Tyr - Phe - Ser - Val - Met –
14
Q
Décrire ce qu’est la structure secondaire des AA
A
- hélice alpha
- feuillet plissé bêta
15
Q
Décrire ce qu’est la structure tertiaire des AA
A
- liaisons hydrophobes : Ala, Val, Leu
- ponts disulfures: Cystine (cys-cys)
16
Q
Décrire ce qu’est la structure quaternaire des AA
A
- noyau hémique
- hémoglobine
17
Q
Nommer les 2 classes de protéines
A
- globulaires: protéines végétales
- fibreuses (protéines animales)
18
Q
Nommer des fonctions biologiques des protéines et exemples pour chacune
7 points
A
- enzyme : trypsine
- transporteur: hémoglobine
- nutriment et protéine d’entreposage: caséine
- contractiles: actine
- structurales: kératine
- de défense: anticorps
- régulatrice: insuline
19
Q
Nommer 2 autres composés azotés
A
1- composés azotés de nature non-protéique (NNP)
2- plantes fourragères et céréales (purine et pyrimidine)
20
Q
Nommer des complémentations azotés
A
1- urée (46.6d’N X 6.25 = 290% P.B.)
2- biuret (255% P.B.)
3- acide urique
4- autres produits ammoniacaux
21
Q
Pourquoi est-il important de faire une évaluation nutritionnelle des besoins en AA
A
- entretien, croissance et autres fonctions
22
Q
Nommer des facteurs influençant les besoins protéiques
5 points
A
- espèce animale
- activité productrice: oeufs, lait, gestation, croissance, finition
- nature des éléments
- valeur nutritive des protéines (teneur en AA indispensables et teneur en AA dispensable)
- teneur en énergie: le rapport énergie:protéine
23
Q
Nommer les 8 AA essentiels (pour toutes les espèces)
A
- Valine
- Leucine
- Isoeucine (Ile)
- Phe
- Tryptophane
- Methéionie
- Lysine
- Thréonine
24
Q
Nommer la ou les espèces animales pour laquelle cet AA est requis
a) Arg
b) His
c) Gly + Ser
d) Asn
e) Pro
A
a) Arg: rats et porcs en croissance, poulet, poissons
b) His: tous sauf humain adulte
c) Gly + Ser : poulet
d) Asn: rat
e) Pro: rat, poulet, porcelet
25
Quel est le but de déterminer les AA limitants primaires, secondaires, tertiaires?
le but avec les AA limitants est de maximiser le potentiel génétique de la ration
26
Comment évaluer la capacité d'une protéine à combler les exigences protéiques, autrement dit à évaluer la valeur nutritionnelle d'une protéine
| 4 points
1. essais de croissance
2. analyse chimique des protéines corporelles
3. méthodes simples: monogastriques et ruminant
4. méthode selon l'espèce: mono et ruminant
27
Donner la formule du coefficient d'utilisation digestive (CUD)
CUD = Ni - (Nf - Nfm)
------------------------
Ni
28
Donner la formule du coefficient d'efficacité protéique (CEP), plus spécifique pour les mono
CEP = gain de poids (g)
-------------------------------------
protéines ingérées (g)
29
Donner la formule de la valeur biologique (VB)
VB = Ni - Nf - Nu
------------------------
Ni - Nf
30
Donner la formule du coefficient d'utilisation pratique
CUP = retenu / ingéré
CUP = CUDr X VB
31
Expliquer le schéma des grandes étapes de la digestion protéique chez les monogastriques
protéines alimentaires passe dans l'estomac, grâce à HCl et pepsine :
devient peptide et AA dans l'intestin grêle, grâce aux enzymes:
devient AA, dipeptides, tripeptides dans le caecum et gros intestion, grâce à fermentation
-- absorption par le foie
devient protéines microbiennes et NH3
--NH3 va être assimilé par le foie
le reste excrétion d'N fécal
32
Nommer les 4 enzymes principales pour la digestion protéique
1. endopeptidase: peptide qui détruit les les liens peptidiques à l'intérieur de la chaînes des AA comme pepsine, trypsine et chymotrypsine
2. exopeptidase: s'attaque aux extrémités de la chaîne peptidique
attaque amino : aminopeptidase
attaque carboxylique : carboxypeptidase
33
Nommer 2 enzymes sécrétés par l'estomac
1. pepsine : pH 2.0 à 3.5
2. chymosine: présure
34
Nommer les 4 enzymes liées à la muqueuse intestinale
- carboxypeptidase A: exopeptidase
- carboxypeptidase B: exopeptidase
- aminopeptidase : exopeptidase
- dipeptidase
35
Discuter de l'absorption des acides aminés libres de la digestion des protéines
- % d'absorption
- transport
- entrée
- 40% d'absorption
- diffusion et transport actif (Na+/K+) compétition entre AA
- entrent dans la circulation sanguine
36
Discuter de l'absorption des peptides de la digestion des protéines
- % d'absorption
- transport
- type
- entrée
- 60% d'absorption
- transport actif (H+)
et présence de 2 voies d'absorption
- peptidase intracellulaire
- entrée directe dans la circulation sanguine
37
Discuter du processus d'ingestion pour l'absorption des protéines et immunoglobulines de la digestion des protéines
pinocytose: jeune veau (24h) et porcelet
38
Discuter de la digestion des protéines dans le caecum
1. reçoit quoi
2. flore bactérienne est composé de...
3. type d'activité
4. taux d'absorption
1. reçoit des résidus protéiques et des résidus azotés
2. flore bactérienne: AGV, peptides, AA, NH3
3. activité protéolytique
4. taux d'absorption est faible
39
Que retrouve-t-on dans l'excrétion de l'azote fécal
3 points
- protéines alimentaires non digérées
- protéines endogènes non digérées (enzymes et débris cellulaires)
- micro-organismes provenant du caecum
40
Nommer 3 facteurs influençant la digestion des protéines chez les mono
1. âge
2. réaction de maillard
3. présence de facteurs antinutritionnels
41
Discuter de la digestion et absorption des protéines par les polygastriques
Les protéines alimentaires sont dégradées en acides aminés libres par les protéases d’origine
microbienne :
* les acides aminés libérés par l’action enzymatique microbienne sont :
o utilisés pour la synthèse des protéines microbiennes;
o dégradés en azote ammoniacal et en squelette carboné.
* les squelettes carbonés :
o peuvent être fermentés en acides gras volatils, CO2, H2O, CH4, H2, etc.;
o peuvent être utilisés pour la synthèse des acides aminés d’origine microbienne.
* l’ammoniac :
o en solution dans le rumen => ammoniaque;
o peut être incorporé dans les acides aminés d’origine microbienne;
o peut être absorbé à travers la paroi du rumen (surtout pH élevé) vers la
circulation sanguine :
-- augmente le taux sanguin d’ammoniac;
-- transformé dans le foie en urée
42
l'hydrolyse de l'urée par les bactéries se fait grâce à quel enzyme
urée + H20 (uréase) = 2 NH3 + CO2
43
Pour la synthèse microbienne, nommer des sources d'azote
3 points
- peptide
- ammoniac (pas protozoaires)
- AA
44
pour faire la synthèse microbienne, il a besoin d'une source d'azote et un besoin des éléments minéraux surtout le ___________________
le soufre
45
le taux de synthèse microbienne varie selon:
5 points
1. pH
2. taux de digestion
3. vitesse de croissance et évacuation des bactéries
4. synchronisation des apports d'énergie et d'azote
5. nature de la matière organique
46
L'ammoniac (NH3) qui n'est pas incorporé dans des protéines microbiennes est transformé en urée. Discuter du recyclage de l'urée
2 chemins possibles
2 buts
1. urée peut revenir vers le rumen dans le sang ou dans la salive
2. bactéries du gros intestin peuvent l'utiliser (donne une 2e chance aux bactéries d'absorber l'azote non-protéique
3. c'est une façon de conserver l'azote
4. permet une meilleure captation globale de l'azote alimentaire:
--augmente lors d'une carence en N dégradable
--diminue lors d'un surplus en N non-protéique
47
le concept de dégradabilité va dépendre de :
4 points
1. la structure tertiaire de la protéine alimentaire
2. le temps de rétention dans le rumen
3. la solubilité
4. la technologie des aliments (chaleur, tannins, ...)
48
Expliquer l'effet de la chaleur sur la dégradabilité de la protéine alimentaire
plus la chaleur augmente, plus la protéine est non-dégradée
49
Discuter de la digestion des protéines dans les autres parties du tube digestif
- semblable au processus chez les monogastriques
- digestibilité de 74 à 91% pour les protéines microbiennes
- digestibilité des protéines alimentaires varie bcp, allant de 0 à 90%
50
Nommer 2 facteurs affectant notre capacité de prédire la qté et les classes d'AA absorbées
1. dégradabilité de la protéine alimentaire (microorganisme du rumen)
2. teneur en protéines, digestibilité et qualité de la protéine microbienne arrivant à la caillette
51
Compléter:
les microbes synthétisent les _____________
acides aminés essentiels
52
VRAI OU FAUX
il est possible, pour le ruminant, de dépendre uniquement de la synthèse microbienne
VRAI, mais ce n'est pas pratique et pas efficace
53
Distinguez les protéines classer A, B, C selon leur dégradabilité dans le rumen
*A= protéine soluble
*B= protéine insoluble
A1: protéine - NH3-disponible très rapidement
A2: protéine vraie - rapidement dégradable
B1: protéine vraie - dégradabilité intermédiaire
B2: protéine vraie - lentement dégradable
C: protéine liée - non digestible et non dégradable
54
expliquer le schéma de la combinaison du système de détergent proposé par Van Soest pour les composés azotés
COMPOSÉS AZOTÉS
dosage de l'ammoniac : A1
tampon borate:
--soluble: A1, A2
--insoluble: B1, B2, C
détergent neutre
--soluble: A1,A2,B1
--insoluble: B2, C
détergent acide
--soluble: A1,A2,B1,B2
--insoluble: C
55
Donner la formule de protéine métabolisable
PM = protéine microbienne X CUD + protéine alimentaire non dégradable X CUD
56
Nommer les métabolismes des AA et les expliquer
5points
- métabolisme protéique:
-- synthèse protéique: la plupart des AA sert à faire de la synthèse protéique, mais certains AA vont servir à faire certains produits spécialisés comme l'adrénaline
-- dégradation: quand on a trop de protéines
- transamination : AA + corps cétonique
- désamination: quand on a trop d'AA = proportion désiquilibré, ex trop de proline. on va faire de l'oxydation: le bruler. on va le désaminer et le squelette carboné va être ingéré à une voie métabolique qui plus tard va produire ATP
- gluconéogenèse/énergie
- synthèse de l'urée
57
Discuter du schéma du débit global de l'azote
acide aminé en acide cétonique
alpha-cétoglutarate en glutamate
glutamate en alpha-cétoglutate et NH3 relaché
NH3 + Co2 = urée
58
dire le schéma de la transamination ou désamination oxydative du glutamate
-voir schéma résumé-
59
que veut dire corps cétonique
- ce sont des molécules produites par le foie à partir des acides gras lorsque le corps utilise les graisse comme principale source d'énergie, souvent quand l'approvisionnement en glucides est faible
