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Nutrition animale > Module 8: Les protéines > Flashcards

Module 8: Les protéines Flashcards

1
Q

Quelle est l’origine/provenance des acides aminés, en ordre d’importance, dans le pool circulant.

A
  1. Dégradation des protéines des tissus de l’organisme
  2. Digestion et absorption des aliments
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Q

Où se dirigent, en ordre d’importance, les acides aminés qui quittent le pool circulant?

A
  1. Synthèse protéique pour le renouvellement des tissus
  2. Oxydation du squelette carboné en CO2, H2O, ATP, urée
  3. Produits spécialisés (sérotonine, adrénaline, histamine)
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3
Q

Quels sont les 2 organes ayant le taux de renouvellement de leur tissus le plus élevé?

A

L’intestin grêle et le foie

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4
Q

Quels sont les réactifs et les produits d’une réaction de transamination?

A

Réactifs : glutamate (donneur d’amine) et acide cétonique/corps cétonique (squelette carboné)
Produits : a-cetoglutarate et acide aminé

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Q

Vrai ou faux : l’alanine transaminase est l’enzyme qui catalyse la transamination de l’alanine en pyruvate?

A

Faux: c’est plutôt le pyruvate qui est transaminé en alanine par l’alanine transaminase. Le nom de l’enzyme indique le produit/acide aminé final.

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6
Q

Par quelle forme les acides aminés doivent-ils absolument passer pour être désaminés?

A

Le glutamate

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7
Q

Quels sont les réactifs et les produits de la réaction de désamination?

A

Réactifs: glutamate
Produits : a-cétoglutarate et ammoniaque (NH3)

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8
Q

Si l’organisme est en manque énergétique et qu’il doit utiliser des protéines afin de satisfaire ses besoin en glucose sanguin, de quelle manière un acide aminé du pool circulant se transforme-t-il en glucose?

A
  1. Transamination de l’acide aminé en glutamate. 2. Désamination du glutamate en acide cétonique et en NH3. 3. Utilisation de l’acide cétonique comme précurseur du glucose.
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9
Q

Où se dirige l’urée une fois produite par le foie?

A
  1. Dans l’urine
  2. Pour les ruminants : recyclage de l’urée dans la salive
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10
Q

Pourquoi certains acides aminés ne pourront jamais être transformés en glucose?

A

Puisque ce sont des acides aminés cétoformateurs. Les acides aminés glucoformateurs parviennent à former du glucose par la néoglucogenèse, tandis que les cétoformateurs non.

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11
Q

De quelle manière l’urée et l’azote non protéique sont-elles dégradées dans le rumen?

A

Elles sont hydrolysées en ammoniaque et en CO2 par les microorganismes du rumen à l’aide de l’enzyme uréase.

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12
Q

Vrai ou faux : la synthèse des protéines microbiennes utilise de l’énergie qui est regénérée par la dégradation de glucides ou de squelettes carbonés d’acides aminés

A

Vrai : la synthèse microbienne utilise de l’ATP et rejette de l’ADP, tandis que la dégradation/fermentation utilise l’ADP et rejette l’ATP

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13
Q

Quelles sont les sources d’azote pour la synthèse microbienne?

A

Ammoniac, acides aminés ou peptides

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14
Q

Qu’est-ce qui est essentiel pour la synthèse microbienne?

A

Source d’azote et éléments minéraux (soufre) mais aussi une source d’énergie et des cofacteurs

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15
Q

Le taux de synthèse microbienne varie selon quels 5 facteurs?

A

pH, taux de digestion, vitesse de croissance/évacuation des bactéries, synchronisation des apports d’énergie et d’azote, nature de la matière organique

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16
Q

Qu’arrive-t-il à la concentration d’ammoniac dans le liquide ruminal après une consommation d’ensilage par un bovin?

A

Le taux d’ammoniac va augmenter proportionnellement à la concentration de protéine facilement dégradable.

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17
Q

Qu’arrive-t-il à la concentration d’ammoniac dans le sang après une consommation excessive d’un supplément azoté.

A

Elle augmente drastiquement car elle sera éliminée par le rumen afin que celui-ci maintienne une concentration de NH3 acceptable

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18
Q

Qu’est-ce qui peut affecter la dégradabilité d’une protéine chez les polygastriques?

A
  1. Sa structure tertiaire
  2. Son temps de rétention dans le rumen
  3. Sa solubilité
  4. La technologie des aliments/traitements appliqués (chaleur, tannins, aldéhydes)
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19
Q

L’ammoniac qui parvient au foie provient de quels organes du système digestif des polygastriques?

A

Du rumen en très grande partie, mais aussi du petit intestin et du gros intestin (caecum)

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20
Q

Pourquoi évite-t-on de donner une protéine de trop mauvaise qualité à un ruminant, même si celui-ci est en mesure d’améliorer sa valeur nutritive par le biais de la protéine microbienne?

A

Parce que cela va engendrer un excès d’ammoniac qui sera éliminé dans l’urine et se retrouvera éventuellement dans l’environnement.

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21
Q

Quel type de protéine entre les protéines microbiennes et les protéines alimentaires est le plus digestible?

A

Les protéines microbiennes car elle sont très digestibles (74-91%, tandis que les protéines alimentaires ont une digestibilité très variable (0-90%)

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22
Q

Vrai ou faux : il est nécessaire pour le ruminant que des acides aminés essentiels se retrouvent dans son alimentation?

A

Faux: le ruminant pourrait dépendre uniquement de sa synthèse microbienne pour les acides aminés essentiels, mais en réalité ce n’est ni efficace ni pratique.

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23
Q

Quelle est la formule pour calculer la valeur biologique (VB)?

A

VB = N retenu/N absorbé
VB = [Ni-(Nf-Nfm)-(Nu-Nue)]/[Ni-(Nf-Nfm)]

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24
Q

Que signifie un CUP de 59% pour la protéine bactérienne et de 73% pour la protéine provenant des protozoaires?

A

Le coefficient d’utilisation pratique indique que ce % de protéines va être effectivement retenu dans le tractus digestif.

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25
Q

Quelle est la formule pour calculer le coefficient d’utilisation pratique (CUP)?

A

CUP = VB*CUDr/100
CUP = N retenu / N ingéré

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26
Q

Pour chacune des classe de dégradabilité des protéines (A1, A2, B1, B2, C), dites 1) s’il s’agit d’azote non protéique, de protéine vraie ou de protéine liée, 2) si elle est soluble ou insoluble (dans l’eau/détergent neutre) et 3) qualifier sa disponibilité et/ou dégradabilité

A

A1 = azote non protéique, soluble, disponible très rapidement
A2 = protéine vraie, soluble, rapidement dégradable
B1 = protéine vraie, soluble, dégradabilité intermédiaire
B2 = protéine vraie, insoluble, lentement dégradable
C = protéine liée, insoluble, non digestible et non dégradable

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27
Q

Quelle classe de dégradabilité des protéines obtient on par le dosage de l’ammoniac?

A

A1

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28
Q

Quelles classes de dégradabilité des protéines se retrouvent dans les fractions soluble et insoluble du tampon borate?

A

Soluble : A1 et A2
Insoluble : B1, B2 et C

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29
Q

Quelles classes de dégradabilité des protéines se retrouvent dans les fractions soluble et insoluble du détergent neutre?

A

Soluble : A1, A2 et B1
Insoluble : B2 et C

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30
Q

Quelles classes de dégradabilité des protéines de retrouvent dans les fractions soluble et insoluble du détergent acide?

A

Soluble : A1, A2, B1 et B2
Insoluble: C

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31
Q

Quelle est la formule pour calculer la proportion des protéines qui ont été effectivement dégradées à un temps donné dans le rumen?

A

P = A + B(1-e^(-kd*temps))
Où A est la fraction instantanément dégradée (%), B est la fraction lentement dégradée (%), e est une constante, kd est le taux de disparition de la fraction B ( /heure)

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32
Q

Qu’est-ce qui influence la dégradabilité de la fraction B?

A

Le taux de passage dans le rumen (Kp, /h) et le taux de dégradation de la fraction B (Kd, /h)

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33
Q

Quelle formule permet de calculer la protéine dégradable avec les fractions A, B et C.

A

Protéine dégradable = A + B[Kd/(Kd+Kp)]
*truc mnémotechnique : Dégradable alors kD au numérateur

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34
Q

Quelle formule permet de calculer la protéine non dégradable avec les fractions A, B et C? (Pas besoin de connaître la formule à l’examen)

A

Protéine non-dégradable = B[Kp/(Kd+Kp)] + C
*truc mnémotechnique : pas Dégradable alors pas le kD au numérateur

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35
Q

Quelle formule permet de trouver la protéine métabolisable qui sera réellement disponible pour répondre aux besoin de l’animal?

A

Protéine métabolisable = (protéine microbienneCUD) + (protéine alimentaire non dégradableCUD)

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36
Q

Comment converti-t-on un % d’azote en % de protéine?

A

À l’aide du facteur de conversion propre à chaque protéine. Le facteur usuel est de 6,25g protéines/g N

37
Q

Vrai ou faux : l’acide aminé contient une fonction amine (-NH2) et une fonction acide (-COOH)

A

Vrai

38
Q

Lorsqu’une liaison peptidique se forme entre deux acides aminés, qu’est-ce qui est produit?

A

De l’eau (H2O) est produite. Elle provient du OH de la fonction acide du premier acide aminé et du H de la fonction amine du 2e acide aminé.

39
Q

Quelles types de liaisons retrouve-t-on dans les structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires?

A

Primaire : liaison peptidique
Secondaire : feuillet plissé bêta, hélice alpha (liaison hydrogène CO-NH)
Tertiaire : liaisons hydrophobes, attraction ioniques, ponts disulfure, ponts H, liaisons Van der Waals, coordinances métalliques
Quaternaire : ponts H, ponts disulfure

40
Q

Quelle est la différence entre la forme des protéines végétales et celle des protéines animales?

A

Les prots végétales sont globulaires tandis que les prots animales sont fibreuses.

41
Q

Nommer quelques fonctions biologiques des protéines.

A

Enzyme (trypsine), transporteur (hémoglobine, apoprotéine), nutriment/protéine d’entreposage (ovalbumine, caséine, ferritine), protéine contractile (myosine, actine), protéine structurale (kératine, collagène), protéine de défense (anticorps, venin de serpent, fibrinogène), protéine régulatrice (insuline, hormone de croissance)

42
Q

Nommer des facteurs qui influencent les besoins protéiques.

A

-Espèce animale
-Activité productrice (oeufs, lait, gestation, croissance, finition)
-Nature des aliments
-Valeur nutritive des protéines (aa dispensables et indispensables)
-Teneur en énergie et rapport énergie:protéine

43
Q

Quels sont les 8 acides aminés essentiels pour toutes les espèces?

A

Valine (Val), leucine (Leu), isoleucine (Ile), phenylalanine (Phe), tryptophane (Trp), methionine (Met), lysine (Lys) et thréonine (Thr)

44
Q

Quels sont les 5 acides aminés essentiels pour une ou plusieurs espèces?

A

-Arginine (Arg) pour rats & porcs en croissance, poulets et poissons
-Histidine (His) pour tous sauf humain adulte
-Glycine et sérine (Gly+Ser) pour le poulet
-Proline (Pro) pour le rat, poulet et porcelet

45
Q

Quels acides aminés sont aliphatiques (ne contiennent que des C et des H)?

A

Glycine (Gly) et alanine (Ala) sont aliphatique non ramifiés. Valine (Val), leucine (Leu) et isoleucine (Ile) sont aliphatiques ramifiés.

46
Q

Quels acides aminés comportent une fonction hydroxyle (-OH)?

A

Sérine (Ser) et thréonine (Thr)

47
Q

Quels acides aminés comportent un groupe aromatique?

A

Phénylalanine (Phe), tyrosine (Tyr) et tryptophane (Trp)

48
Q

Quels acides aminés comportent un fonction carboxylique?

A

acide aspartique (Asp) et acide glutamique (Glu) ainsi que asparagine (Asn) et glutamine (Gln) qui sont leur dérivés aminés respectifs

49
Q

Quels acides aminés comportent une fonction basique?

A

Arginine (Arg), lysine (Lys) et histidine (His)

50
Q

Quels acides aminés comportent un/des atomes de soufre?

A

Méthionine (Met) et cystéine (Cys)

51
Q

Quel acide aminé est un iminoacide?

A

Proline (Pro)

52
Q

Vrai ou faux : lorsque les besoin en acide aminé limitant primaire sont comblés, l’animal exprime son plein potentiel génétique.

A

Faux: il faudra aussi combler les acides aminés limitants secondaires et tertiaires s’il y a lieu afin de combler absolument tous les besoins protéiques.

53
Q

Pourquoi dit-on qu’il faut des sources de protéines variées en alimentation?

A

En raison de la complémentarité des protéines : les aliments ne contiennent pas tous les même acides aminés

54
Q

Quelle est la formule du CUDréel?

A

CUDr = [Ni-(Nf-Nfm)]/Ni
CUDr = N absorbé / N ingéré

55
Q

Quelle est la formule pour trouver le coefficient d’efficacité protéique (CEP) chez les monogastriques?

A

CEP = gains de poids (g) / protéines ingérées (g)

56
Q

Avec quelle formule calcule-t-on le CUP à partir d’une carcasse?

A

CUP = [N corporel (trt) - N corporel (protéiprive)]/N ingéré

57
Q

Quelle est la différence entre une endopeptidase et une exopeptidase?

A

L’endopeptidase coupe les peptides partout sauf aux extrémités tandis que l’exopeptidase coupe les peptides seulement aux extrémités.

58
Q

Quelles enzymes séparent respectivement l’acide aminé terminal contenant l’amine et celui contenant l’acide?

A

l’aminopeptidase sépare l’acide aminé terminal contenant l’amine. La carboxypeptidase sépare l’acide aminé terminal contenant l’acide. Ces deux enzymes sont des exopeptidases.

59
Q

Pour quelle raison enzymatique le pH de l’estomac doit être acide?

A

Afin d’activer le pepsinogène en pepsine, qui est l’enzyme qui dégrade les protéines en peptides. De plus, la pepsine permet une rétro activation en activant elle aussi le pepsinogène en pepsine.

60
Q

Nommer des endopeptidases.

A

Pepsine, trypsine, chymotrypsine et présure (veau seulement)

61
Q

Dans le petit intestin, quelles enzymes se retrouvent liées à la muqueuse intestinale et lesquelles sont libres dans la lumière intestinale?

A

Lumière intestinale : trypsine, chymotrypsine et carboxypeptidase
Muqueuse : dipeptidase, carboxypeptidase et aminopeptidase

62
Q

Comment sont absorbés les acides aminés libres et les peptides?

A

Les acides aminés libres sont absorbés par diffusion ou transport actif (pompe Na+/K+) afin d’entrer dans la circulation sanguine. Les peptides sont absorbés par transport actif (H+) pour se faire dégrader par les peptidases intracellulaires en aa libres ou directement dans la circulation sanguine.

63
Q

Quel processus digestif permet au jeune veau (24h) et au porcelet d’absorber dans sa circulation sanguine des protéines complètes et des immunoglobines?

A

La pinocytose

64
Q

Nommer des facteurs qui influencent la digestion des protéines chez les monogastriques.

A

l’âge, la présence d’inhibiteurs et de facteurs antinutritionnels, la réaction de Maillard dans les aliments.

65
Q

Nommer des matières azotées autres que les protéines.

A

Purines, pyrimidines, nitrates, amines, amides, acides aminés libres, composés azotés nnp (ammoniac)

66
Q

Nommer des suppléments à forte teneur en azote.

A

Urée, Biuret, acide urique, autres produits ammoniacaux

67
Q

Les protéines corporelles de l’animal servent à combler 4 grands besoins. Lesquels?

A

Entretien, croissance, gestation, production

68
Q

D’où provient l’azote d’origine métabolique chez les monogastriques?

A

De la desquamation des cellules de la paroi du tube digestif, des sécrétions enzymatiques et biliaires, du mucus intestinal et des résidus de micro-organismes

69
Q

Qu’est-ce qu’une ration protéiprive?

A

Une ration qui ne contient pas de protéines.

70
Q

Qu’est-ce que le CEP mesure?

A

Le coefficient d’efficacité protidique, c’est-à-dire la valeur nutritive globale d’un aliment protéique.

71
Q

Que signifie VB?

A

La valeur biologique, c’est-à-dire la proportion de l’azote absorbé qui est effectivement retenue par l’animal.

72
Q

Que signifient Nu et Nue?

A

Nu = Azote urinaire total, d’origine exogène (protéines alimentaires en excès des besoins) et endogène
Nue = azote urinaire d’origine endogène (matières azotées découlant de l’activité métabolique fondamentale)

73
Q

Comment trouver la valeur de Nue?

A

Nue = 146P^0,72 (animal adulte)
Nue = 186P^0,72 (jeune animal en croissance)
Où P est le poids vif en kg

74
Q

Qu’est-ce qu’une « protéine idéale »?

A

C’est un concept qui se base sur une protéine de référence qui a le profil des acides aminés des protéines corporelles,

75
Q

Quel organe produit la trypsine, la chymotrypsine et certaines carboxypeptidases?

A

Le pancréas

76
Q

De quel organe proviennent la pepsine et la présure?

A

L’estomac

77
Q

De quel organe proviennent certaines carboxypeptidases, les aminopeptidases et les dipeptidases?

A

Petit intestin

78
Q

Comment s’activent les enzymes d’origine pancréatique?

A

L’entérokinase liée à la paroi intestinale active le trypsinogène en trypsine. La trypsine active à son tour le trypsinogène en trypsine (autocatalytique), la procarboxypeptidase en carboxypeptidase et la chymotrypsinogène en chymotrypsine.

79
Q

Sur quels acides aminés agit la trypsine?

A

sur l’extrémité carboxylique des liaisons entre les acides aminés basiques (Lys, Arg)

80
Q

Sur quels acides aminés agit la chymotrypsine?

A

sur l’extrémité carboxylique des liaisons entre les acides aminés aromatiques (Phe, Tyr, Trp) ainsi que Leu, Gln, Met, et Asn.

81
Q

Sur quels acides aminés agit la carboxypeptidase d’origine pancréatique?

A

sur le groupe carboxylique des acides aminés Val, Leu, Ser et Ala

82
Q

Sur quels acides aminés agissent les carboxypeptidases A et B?

A

A: tous les acides aminés sauf Lys, Arg et Pro
B: préférentiellement Lys et Arg

83
Q

Dans quel organe retrouve-t-on le plus grand taux d’absorption des produits de la digestion des protéines chez le monogastrique?

A

Petit intestin

84
Q

Dans quel organe d’un animal monogastrique retrouve-t-on la plus grande activité enzymatique?

A

Petit intestin

85
Q

Dans quel organe d’un animal monogastrique retrouve-t-on la plus grande digestion des protéines par les microorganismes?

A

La caecum

86
Q

Dans le rumen, quelles sont les destinations possibles des acides aminés libres?

A

-utilisés pour la synthèse des protéines microbiennes
-dégradés en ammoniac et en squelette carboné

87
Q

Dans le rumen, quelles sont les destinations possibles des squelettes carbonés?

A

-Fermentation en AGV, CO2, CH4, H2O, H2, etc.
-Synthèse des aa d’origine microbienne

88
Q

Dans le rumen, quelles sont les destinations possibles de l’ammoniaque?

A

-Incorporation dans les aa d’origine microbienne
-Absorbé à travers la paroi vers la circulation sanguine et le foie pourvsa transformation en urée

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