Module 5. Introduction aux enzymes Flashcards
Quel est le siège de nombreuses réactions chimiques nécessaires à la vie et impliquant des enzymes?
Les cellules
SLIDE 8
Quel élément permet la vie?
Enzymes : plusieurs réactions nécessaires aux maintiens de la vie ne seraient pas possibles sans enzyme, spécifiquement à cause de l’abaissement de la barrière d’activation
SLIDE 8
Quel rôle peut exercer les enzymes à l’état physiologique sain (versus pathologique)?
Biomarqueurs
SLIDE 8
Quel processus consiste à moduler l’action d’une enzyme avec une molécule de xénobiotique (ex. médicamnets)?
Enzymes utilisés comme voie thérapeutique
SLIDE 8
Quel élément catalyse chacune des réactions métaboliques?
Une enzyme spécifique
–> Environ 4000 enzymes sont connues et identifiées
SLIDE 9
Comment se nomment les molécules substrats, les intermédiaires et les produits des réactions métaboliques?
Métabolites
SLIDE 9
Quel élément catalyse chacune des étapes du cycle de l’acide citrique (Krebbs)?
Une enzyme spécifique
SLIDE 10
À quoi correspond le nom des classes d’enzymes généralement?
Au type de réactions qu’elles catalysent
SLIDE 11
Quel type de réaction est catalysée par la classe d’enzyme oxydoréductases?
Réaction d’oxydo-réduction
SLIDE 11
Quel type de réaction est catalysée par la classe d’enzyme transférases?
Transfert de groupement fonctionnel
SLIDE 11
SLIDE 11
SLIDE 11
SLIDE 11
SLIDE 11
SLIDE 12
Quel est le mécanisme général d’une enzyme?
Une enzyme (E) transforme un substrat (S) en produit (P)
SLIDE 13
SLIDE 13
K1 = constante de formation du complexe enzyme-substrat
SLIDE 14
Kd = constante de dissociation du complexe enzyme-substrat
SLIDE 14
Il y a autant d’enzyme libres que d’enzymes liées au substrat
SLIDe 14
Une réaction a besoin d’atteindre le seuil de l’énergie d’activation pour commencer
SLIDE 15
Endergonique = apport d’énergie obligatoire (souvent sous la forme de chaleur)
SLIDE 15
Endergonique = réaction dans le sens non-spontané (anabolisme des protéines, catabolisme des acides aminés)
SLIDE 15
Exergonique = réaction dans le sens spontané (respiration cellulaire)
SLIDE 15
Exergonique =
SLIDE 15
Une enzyme fourtnit un chemin réactionnel avec une barrière d’énergie d’activation plus basse = réaction plus rapide dans le temps + la valeur de l’énergie libre (delta G) de la réaction ne change pas - propre à la réaction
SLIDE 16
Grâce aux interactions avec les substrats (formes, géométrie, nature chimique), elles peuvent discriminer des formes chimiques très proches, les énantiomères, etc.
SLIDE 17
Géométrie particulière de la structure tertiaire de l’enzyme permet l’accès aux sites enzymatiques à des molécules particulières seulement (cibler et discriminer)
SLIDE 17
Grâce aux nombreuses interactions que l’enzyme peut faire avec le substrat (hydrophobes, liaisons ioniques, liaisons hydrogène, …), le substrat peut être fixé à de très faibles concentrations ( < mM, uM) = création d’affinité pour certains substrats
SLIDE 18
Une enzyme peut être très efficace même à une très très faible concentration
SLIDE 18
Grâce à une enzyme, on peut canaliser une réaction par rapport à d’autres autour
SLIDE 20
Activité de l’enzyme peut être régulée par des effecteurs (inhibiteurs ou activateurs)
SLIDE 20
Moyen de rétrocontrôle d’une voie métabolique
SLIDe 20
Comment est régulé la quantité d’enzymes dans l’organisme?
Transcription
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Quelles régulations permettent à l’organisme de contrôler le métabolisme?
SLIDE 20
- Ions métalliques (Ca, Zn, Mg)
- Coenzymes
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- Cosubstrats
- Groupes prosthétiques
SLIDE 21
Coenzyme lié de manière temporaire à l’enzyme par une liaison faible
SLIDE 21
Molécule non protéique maintenue dans une structure protéique (ex. hème)
SLIDE 21
Nécessaire pour certaines réactions catalytiques
SLIDE 21
Coenzyme nécessaire
NADH / NAD+
SLIDE 22
Coeur hydrophobe
Forme un site actif pour intéragir avec substrat
SLIDE 23
Hexokinase a besoin d’énergie (ATP) pour former le complex enzyme-substrat
Formation d’un produit…. enzyme libre
Changement de la structure tertiaire pendant liaison avec substrat
SLIDE 23
Mouvements / Entropie favorisent ou non l’interaction avec le substrat des enzymes
SLIDE 24
- Effet de la concentration d’enzyme = plus de sites actifs disponibles
- Effet de la concentration de substrat = moins de produits présents
- Effet de la concentration des effecteurs = moins de cofacteurs présents
- Effets allostériques = fixation sur un autre site que le site enzymatique
- Effets des constantes physiques = pH, température, …
SLIDE 25
Température optimale pour le fonctionnement des enzymes?
43°
SLIDE 26
Température de dénaturation de la plupart des enzymes
60°
SLIDE 26
La vitesse de réaction représente le nombre de moles par seconde de substrat transformé en moles de produit, dans un volume donné et dans un temps donné
SLIDE 27
Phase stationnaire de la vitesse de réaction = vitesse constante à partir de v0 / vi (vitesse initiale)
SLIDE 27
ES / Et = maximal pendant phase stationnaire
SLIDE 27
Droite linéaire, aka proportionnelle
SLIDE 28
SLIDE 28
Courbe exponentielle / Coubre non-linéaire (augmentation rapide + plateau terminale)
SLIDE 29
Saturation en substrats
SLIDE 29
Effecteurs = activateurs + inhibiteurs
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Accélèrent la réaction
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Ralentissement ou inhibent complètement la réaction
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Changement conformationnel (inhibition enzymatique) = réversible
SLIDE 31
Changement conformationnel (inhibition enzymatique) = irréversible - temporairement - retour en forme ES? - jusqu’a homostasie
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Enzyme préfère se lier à l’inhibiteur qu’au substrat?
SLIDE 31
Inhibiteur compétitif ressemble au substrat et se lie au même site actif de l’enzyme que le substrat = Diminution de la vitesse de catalyse
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Augmentation de la concentration du substrat
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Réversible + L’inhibiteur et le substrat peuvent se lier simultanément à une molécule d’enzyme à l’endroit de sites de liaisons différents = l’inhibiteur se lie à un site actif différent que celui du substrat sur l’enzyme DONC pas de compétition ??
SLIDE 33
Agis en diminuant la vitesse de réaction plutôt qu’en abaissant la proportion des molécules d’enzymes liées au substrat = inhibition partielle à totale exercée sur substrat (selon la force du substrat dans l’enzyme)
SLIDE 33
L’inhibition non compétitive, contrairement à l’inhibition compétitive, ne peut pas être surmontée par l’augmentation de la concentration du substrat
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- Dénaturation
- Charges électriques
- pH optimum
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- Température optimum
- Activation = exergonique ou endergonique (besoin d’énergie)
- Dénaturation
- Énergie d’activation = baisse d’énergie pour avoir réaction thermodynamiquement favorable
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plages de pH dans les extrémités (extrême acide et base)
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SLIDE 37
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SLIDE 37
- La température assure l’énergie au système (réaction)
- L’énergie assurée augmente le taux de la réaction
- Pendant que la température continue à augmenter, le taux de la réaction chute = degrader les proteines et du site actif
SLIDE 38
Enzymes spécifiques à une réaction métaboliques + …
SLIDE 39
Synthèse des neurotransmetteurs / neuropeptides dans le corps?
SLIDE 40
