Module 5. Introduction aux enzymes Flashcards

1
Q

Quel est le siège de nombreuses réactions chimiques nécessaires à la vie et impliquant des enzymes?

A

Les cellules

SLIDE 8

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2
Q

Quel élément permet la vie?

A

Enzymes : plusieurs réactions nécessaires aux maintiens de la vie ne seraient pas possibles sans enzyme, spécifiquement à cause de l’abaissement de la barrière d’activation

SLIDE 8

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3
Q

Quel rôle peut exercer les enzymes à l’état physiologique sain (versus pathologique)?

A

Biomarqueurs

SLIDE 8

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4
Q

Quel processus consiste à moduler l’action d’une enzyme avec une molécule de xénobiotique (ex. médicamnets)?

A

Enzymes utilisés comme voie thérapeutique

SLIDE 8

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5
Q

Quel élément catalyse chacune des réactions métaboliques?

A

Une enzyme spécifique

–> Environ 4000 enzymes sont connues et identifiées

SLIDE 9

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6
Q

Comment se nomment les molécules substrats, les intermédiaires et les produits des réactions métaboliques?

A

Métabolites

SLIDE 9

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7
Q

Quel élément catalyse chacune des étapes du cycle de l’acide citrique (Krebbs)?

A

Une enzyme spécifique

SLIDE 10

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8
Q

À quoi correspond le nom des classes d’enzymes généralement?

A

Au type de réactions qu’elles catalysent

SLIDE 11

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9
Q

Quel type de réaction est catalysée par la classe d’enzyme oxydoréductases?

A

Réaction d’oxydo-réduction

SLIDE 11

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10
Q

Quel type de réaction est catalysée par la classe d’enzyme transférases?

A

Transfert de groupement fonctionnel

SLIDE 11

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11
Q
A

SLIDE 11

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12
Q
A

SLIDE 11

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13
Q
A

SLIDE 11

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14
Q
A

SLIDE 11

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15
Q
A

SLIDE 12

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16
Q

Quel est le mécanisme général d’une enzyme?

A

Une enzyme (E) transforme un substrat (S) en produit (P)

SLIDE 13

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17
Q
A

SLIDE 13

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18
Q
A

K1 = constante de formation du complexe enzyme-substrat

SLIDE 14

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19
Q
A

Kd = constante de dissociation du complexe enzyme-substrat

SLIDE 14

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20
Q
A

Il y a autant d’enzyme libres que d’enzymes liées au substrat

SLIDe 14

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21
Q
A

Une réaction a besoin d’atteindre le seuil de l’énergie d’activation pour commencer

SLIDE 15

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22
Q
A

Endergonique = apport d’énergie obligatoire (souvent sous la forme de chaleur)

SLIDE 15

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23
Q
A

Endergonique = réaction dans le sens non-spontané (anabolisme des protéines, catabolisme des acides aminés)

SLIDE 15

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24
Q
A

Exergonique = réaction dans le sens spontané (respiration cellulaire)

SLIDE 15

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25
Exergonique = ## Footnote SLIDE 15
26
Une enzyme fourtnit un chemin réactionnel avec une barrière d'énergie d'activation plus basse = réaction plus rapide dans le temps + la valeur de l'énergie libre (delta G) de la réaction ne change pas - propre à la réaction ## Footnote SLIDE 16
27
Grâce aux interactions avec les substrats (formes, géométrie, nature chimique), elles peuvent discriminer des formes chimiques très proches, les énantiomères, etc. ## Footnote SLIDE 17
28
Géométrie particulière de la structure tertiaire de l'enzyme permet l'accès aux sites enzymatiques à des molécules particulières seulement (cibler et discriminer) ## Footnote SLIDE 17
29
Grâce aux nombreuses interactions que l'enzyme peut faire avec le substrat (hydrophobes, liaisons ioniques, liaisons hydrogène, ...), le substrat peut être fixé à de très faibles concentrations ( < mM, uM) = création d'affinité pour certains substrats ## Footnote SLIDE 18
30
Une enzyme peut être très efficace même à une très très faible concentration ## Footnote SLIDE 18
31
Grâce à une enzyme, on peut canaliser une réaction par rapport à d'autres autour ## Footnote SLIDE 20
32
Activité de l'enzyme peut être régulée par des effecteurs (inhibiteurs ou activateurs) ## Footnote SLIDE 20
33
Moyen de rétrocontrôle d'une voie métabolique ## Footnote SLIDe 20
34
Comment est régulé la quantité d'enzymes dans l'organisme?
Transcription ## Footnote SLIDE 20
35
Quelles régulations permettent à l'organisme de contrôler le métabolisme?
## Footnote SLIDE 20
36
- Ions métalliques (Ca, Zn, Mg) - Coenzymes ## Footnote SLIDE 21
37
- Cosubstrats - Groupes prosthétiques ## Footnote SLIDE 21
38
Coenzyme lié de manière temporaire à l'enzyme par une liaison faible ## Footnote SLIDE 21
39
Molécule non protéique maintenue dans une structure protéique (ex. hème) ## Footnote SLIDE 21
40
Nécessaire pour certaines réactions catalytiques ## Footnote SLIDE 21
41
Coenzyme nécessaire
NADH / NAD+ ## Footnote SLIDE 22
42
Coeur hydrophobe Forme un site actif pour intéragir avec substrat ## Footnote SLIDE 23
43
Hexokinase a besoin d'énergie (ATP) pour former le complex enzyme-substrat Formation d'un produit.... enzyme libre Changement de la structure tertiaire pendant liaison avec substrat ## Footnote SLIDE 23
44
Mouvements / Entropie favorisent ou non l'interaction avec le substrat des enzymes ## Footnote SLIDE 24
45
- Effet de la concentration d'enzyme = plus de sites actifs disponibles - Effet de la concentration de substrat = moins de produits présents - Effet de la concentration des effecteurs = moins de cofacteurs présents - Effets allostériques = fixation sur un autre site que le site enzymatique - Effets des constantes physiques = pH, température, ... ## Footnote SLIDE 25
46
Température optimale pour le fonctionnement des enzymes?
43° ## Footnote SLIDE 26
47
Température de dénaturation de la plupart des enzymes
60° ## Footnote SLIDE 26
48
La vitesse de réaction représente le nombre de moles par seconde de substrat transformé en moles de produit, dans un volume donné et dans un temps donné ## Footnote SLIDE 27
49
Phase stationnaire de la vitesse de réaction = vitesse constante à partir de v0 / vi (vitesse initiale) ## Footnote SLIDE 27
50
ES / Et = maximal pendant phase stationnaire ## Footnote SLIDE 27
51
Droite linéaire, aka proportionnelle ## Footnote SLIDE 28
52
## Footnote SLIDE 28
53
Courbe exponentielle / Coubre non-linéaire (augmentation rapide + plateau terminale) ## Footnote SLIDE 29
54
Saturation en substrats ## Footnote SLIDE 29
55
Effecteurs = activateurs + inhibiteurs ## Footnote SLIDE 30
56
Accélèrent la réaction ## Footnote SLIDE 30
57
Ralentissement ou inhibent complètement la réaction ## Footnote SLIDE 30
58
Changement conformationnel (inhibition enzymatique) = réversible ## Footnote SLIDE 31
59
Changement conformationnel (inhibition enzymatique) = irréversible - temporairement - retour en forme ES? - jusqu'a homostasie ## Footnote SLIDE 31
60
Enzyme préfère se lier à l'inhibiteur qu'au substrat? ## Footnote SLIDE 31
61
Inhibiteur compétitif ressemble au substrat et se lie au même site actif de l'enzyme que le substrat = Diminution de la vitesse de catalyse ## Footnote SLIDE 32
62
Augmentation de la concentration du substrat ## Footnote SLIDE 32
63
Réversible + L'inhibiteur et le substrat peuvent se lier simultanément à une molécule d'enzyme à l'endroit de sites de liaisons différents = l'inhibiteur se lie à un site actif différent que celui du substrat sur l'enzyme DONC pas de compétition ?? ## Footnote SLIDE 33
64
Agis en diminuant la vitesse de réaction plutôt qu'en abaissant la proportion des molécules d'enzymes liées au substrat = inhibition partielle à totale exercée sur substrat (selon la force du substrat dans l'enzyme) ## Footnote SLIDE 33
65
L'inhibition non compétitive, contrairement à l'inhibition compétitive, ne peut pas être surmontée par l'augmentation de la concentration du substrat ## Footnote SLIDE 33
66
- Dénaturation - Charges électriques - pH optimum ## Footnote SLIDE 34
67
- Température optimum - Activation = exergonique ou endergonique (besoin d'énergie) - Dénaturation - Énergie d'activation = baisse d'énergie pour avoir réaction thermodynamiquement favorable ## Footnote SLIDE 34
68
## Footnote SLIDE 35
69
## Footnote SLIDE 35
70
plages de pH dans les extrémités (extrême acide et base) ## Footnote SLIDE 36
71
## Footnote SLIDE 37
72
## Footnote SLIDE 37
73
## Footnote SLIDE 37
74
## Footnote SLIDE 37
75
- La température assure l'énergie au système (réaction) - L'énergie assurée augmente le taux de la réaction - Pendant que la température continue à augmenter, le taux de la réaction chute = degrader les proteines et du site actif ## Footnote SLIDE 38
76
Enzymes spécifiques à une réaction métaboliques + ... ## Footnote SLIDE 39
77
Synthèse des neurotransmetteurs / neuropeptides dans le corps? ## Footnote SLIDE 40
78