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MORPHOPHYSIO. 1 - Biochimie > Module 5. Introduction aux enzymes > Flashcards

Module 5. Introduction aux enzymes Flashcards

1
Q

Quel est le siège de nombreuses réactions chimiques nécessaires à la vie et impliquant des enzymes?

A

Les cellules

SLIDE 8

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Q

Quel élément permet la vie?

A

Enzymes : plusieurs réactions nécessaires aux maintiens de la vie ne seraient pas possibles sans enzyme, spécifiquement à cause de l’abaissement de la barrière d’activation

SLIDE 8

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3
Q

Quel rôle peut exercer les enzymes à l’état physiologique sain (versus pathologique)?

A

Biomarqueurs

SLIDE 8

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4
Q

Quel processus consiste à moduler l’action d’une enzyme avec une molécule de xénobiotique (ex. médicamnets)?

A

Enzymes utilisés comme voie thérapeutique

SLIDE 8

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5
Q

Quel élément catalyse chacune des réactions métaboliques?

A

Une enzyme spécifique

–> Environ 4000 enzymes sont connues et identifiées

SLIDE 9

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6
Q

Comment se nomment les molécules substrats, les intermédiaires et les produits des réactions métaboliques?

A

Métabolites

SLIDE 9

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7
Q

Quel élément catalyse chacune des étapes du cycle de l’acide citrique (Krebbs)?

A

Une enzyme spécifique

SLIDE 10

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8
Q

À quoi correspond le nom des classes d’enzymes généralement?

A

Au type de réactions qu’elles catalysent

SLIDE 11

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9
Q

Quel type de réaction est catalysée par la classe d’enzyme oxydoréductases?

A

Réaction d’oxydo-réduction

SLIDE 11

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10
Q

Quel type de réaction est catalysée par la classe d’enzyme transférases?

A

Transfert de groupement fonctionnel

SLIDE 11

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11
Q
A

SLIDE 11

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12
Q
A

SLIDE 11

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13
Q
A

SLIDE 11

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14
Q
A

SLIDE 11

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15
Q
A

SLIDE 12

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16
Q

Quel est le mécanisme général d’une enzyme?

A

Une enzyme (E) transforme un substrat (S) en produit (P)

SLIDE 13

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17
Q
A

SLIDE 13

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18
Q
A

K1 = constante de formation du complexe enzyme-substrat

SLIDE 14

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19
Q
A

Kd = constante de dissociation du complexe enzyme-substrat

SLIDE 14

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20
Q
A

Il y a autant d’enzyme libres que d’enzymes liées au substrat

SLIDe 14

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21
Q
A

Une réaction a besoin d’atteindre le seuil de l’énergie d’activation pour commencer

SLIDE 15

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22
Q
A

Endergonique = apport d’énergie obligatoire (souvent sous la forme de chaleur)

SLIDE 15

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23
Q
A

Endergonique = réaction dans le sens non-spontané (anabolisme des protéines, catabolisme des acides aminés)

SLIDE 15

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24
Q
A

Exergonique = réaction dans le sens spontané (respiration cellulaire)

SLIDE 15

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25
Q
A

Exergonique =

SLIDE 15

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26
Q
A

Une enzyme fourtnit un chemin réactionnel avec une barrière d’énergie d’activation plus basse = réaction plus rapide dans le temps + la valeur de l’énergie libre (delta G) de la réaction ne change pas - propre à la réaction

SLIDE 16

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27
Q
A

Grâce aux interactions avec les substrats (formes, géométrie, nature chimique), elles peuvent discriminer des formes chimiques très proches, les énantiomères, etc.

SLIDE 17

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28
Q
A

Géométrie particulière de la structure tertiaire de l’enzyme permet l’accès aux sites enzymatiques à des molécules particulières seulement (cibler et discriminer)

SLIDE 17

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29
Q
A

Grâce aux nombreuses interactions que l’enzyme peut faire avec le substrat (hydrophobes, liaisons ioniques, liaisons hydrogène, …), le substrat peut être fixé à de très faibles concentrations ( < mM, uM) = création d’affinité pour certains substrats

SLIDE 18

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30
Q
A

Une enzyme peut être très efficace même à une très très faible concentration

SLIDE 18

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31
Q
A

Grâce à une enzyme, on peut canaliser une réaction par rapport à d’autres autour

SLIDE 20

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32
Q
A

Activité de l’enzyme peut être régulée par des effecteurs (inhibiteurs ou activateurs)

SLIDE 20

33
Q
A

Moyen de rétrocontrôle d’une voie métabolique

SLIDe 20

34
Q

Comment est régulé la quantité d’enzymes dans l’organisme?

A

Transcription

SLIDE 20

35
Q

Quelles régulations permettent à l’organisme de contrôler le métabolisme?

A

SLIDE 20

36
Q
A
  • Ions métalliques (Ca, Zn, Mg)
  • Coenzymes

SLIDE 21

37
Q
A
  • Cosubstrats
  • Groupes prosthétiques

SLIDE 21

38
Q
A

Coenzyme lié de manière temporaire à l’enzyme par une liaison faible

SLIDE 21

39
Q
A

Molécule non protéique maintenue dans une structure protéique (ex. hème)

SLIDE 21

40
Q
A

Nécessaire pour certaines réactions catalytiques

SLIDE 21

41
Q

Coenzyme nécessaire

A

NADH / NAD+

SLIDE 22

42
Q
A

Coeur hydrophobe
Forme un site actif pour intéragir avec substrat

SLIDE 23

43
Q
A

Hexokinase a besoin d’énergie (ATP) pour former le complex enzyme-substrat
Formation d’un produit…. enzyme libre
Changement de la structure tertiaire pendant liaison avec substrat

SLIDE 23

44
Q
A

Mouvements / Entropie favorisent ou non l’interaction avec le substrat des enzymes

SLIDE 24

45
Q
A
  • Effet de la concentration d’enzyme = plus de sites actifs disponibles
  • Effet de la concentration de substrat = moins de produits présents
  • Effet de la concentration des effecteurs = moins de cofacteurs présents
  • Effets allostériques = fixation sur un autre site que le site enzymatique
  • Effets des constantes physiques = pH, température, …

SLIDE 25

46
Q

Température optimale pour le fonctionnement des enzymes?

A

43°

SLIDE 26

47
Q

Température de dénaturation de la plupart des enzymes

A

60°

SLIDE 26

48
Q
A

La vitesse de réaction représente le nombre de moles par seconde de substrat transformé en moles de produit, dans un volume donné et dans un temps donné

SLIDE 27

49
Q
A

Phase stationnaire de la vitesse de réaction = vitesse constante à partir de v0 / vi (vitesse initiale)

SLIDE 27

50
Q
A

ES / Et = maximal pendant phase stationnaire

SLIDE 27

51
Q
A

Droite linéaire, aka proportionnelle

SLIDE 28

52
Q
A

SLIDE 28

53
Q
A

Courbe exponentielle / Coubre non-linéaire (augmentation rapide + plateau terminale)

SLIDE 29

54
Q
A

Saturation en substrats

SLIDE 29

55
Q
A

Effecteurs = activateurs + inhibiteurs

SLIDE 30

56
Q
A

Accélèrent la réaction

SLIDE 30

57
Q
A

Ralentissement ou inhibent complètement la réaction

SLIDE 30

58
Q
A

Changement conformationnel (inhibition enzymatique) = réversible

SLIDE 31

59
Q
A

Changement conformationnel (inhibition enzymatique) = irréversible - temporairement - retour en forme ES? - jusqu’a homostasie

SLIDE 31

60
Q
A

Enzyme préfère se lier à l’inhibiteur qu’au substrat?

SLIDE 31

61
Q
A

Inhibiteur compétitif ressemble au substrat et se lie au même site actif de l’enzyme que le substrat = Diminution de la vitesse de catalyse

SLIDE 32

62
Q
A

Augmentation de la concentration du substrat

SLIDE 32

63
Q
A

Réversible + L’inhibiteur et le substrat peuvent se lier simultanément à une molécule d’enzyme à l’endroit de sites de liaisons différents = l’inhibiteur se lie à un site actif différent que celui du substrat sur l’enzyme DONC pas de compétition ??

SLIDE 33

64
Q
A

Agis en diminuant la vitesse de réaction plutôt qu’en abaissant la proportion des molécules d’enzymes liées au substrat = inhibition partielle à totale exercée sur substrat (selon la force du substrat dans l’enzyme)

SLIDE 33

65
Q
A

L’inhibition non compétitive, contrairement à l’inhibition compétitive, ne peut pas être surmontée par l’augmentation de la concentration du substrat

SLIDE 33

66
Q
A
  • Dénaturation
  • Charges électriques
  • pH optimum

SLIDE 34

67
Q
A
  • Température optimum
  • Activation = exergonique ou endergonique (besoin d’énergie)
  • Dénaturation
  • Énergie d’activation = baisse d’énergie pour avoir réaction thermodynamiquement favorable

SLIDE 34

68
Q
A

SLIDE 35

69
Q
A

SLIDE 35

70
Q
A

plages de pH dans les extrémités (extrême acide et base)

SLIDE 36

71
Q
A

SLIDE 37

72
Q
A

SLIDE 37

73
Q
A

SLIDE 37

74
Q
A

SLIDE 37

75
Q
A
  • La température assure l’énergie au système (réaction)
  • L’énergie assurée augmente le taux de la réaction
  • Pendant que la température continue à augmenter, le taux de la réaction chute = degrader les proteines et du site actif

SLIDE 38

76
Q
A

Enzymes spécifiques à une réaction métaboliques + …

SLIDE 39

77
Q
A

Synthèse des neurotransmetteurs / neuropeptides dans le corps?

SLIDE 40

78
Q
A

MORPHOPHYSIO. 1 - Biochimie (5 decks)

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