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MORPHOPHYSIO. 1 - Biochimie > Module 4. Structure et fonction des protéines > Flashcards

Module 4. Structure et fonction des protéines Flashcards

1
Q

Que détermine la structure tertiaire des protéines?

A

Fonction spécifique des protéines

SLIDE 8

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Q

Quelles sont les caractéristiques de la physiopathologie de la maladie du diabète sucré chez le chien ou le chat?

A
  • Défaut de sécrétion ou d’action de l’insuline qui régule le taux de glucose sanguin
  • Insulino-déficience soit par destruction auto immune des cellules beta du pancréas ou soit par une résistance à l’insuline
  • Hyperglycémie chronique et incapacité à réguler le métabolisme des glucides

SLIDE 10

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Q

Quelles sont les signes cliniques de la maladie du diabète sucré chez le chien ou le chat?

A
  • Polyurie
  • Polydipsie
  • Polyphagie
  • Perte de poids
  • Fatigue léthargie
  • Cataracte
  • Neuropathie périphérique
  • Prédisposition aux infections

SLIDE 10

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4
Q

Quel est le diagnostic pour la maladie du diabète sucré chez le chien ou le chat?

A
  • Mesure de la glycémie à jeun et post prandiale
  • Recherche de glucose et de corps cétonique dans les urines
  • Dosage de l’insuline et des fructosamines

SLIDE 10

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5
Q

Quels sont les traitement pour la maladie du diabète sucré chez le chien ou le chat?

A
  • Insulinothérapie à base d’insuline à action lente et rapide
  • Adaptation de l’alimentation
  • Surveillance étroite de la glycémie
  • Traitement des complications comme cataracte

SLIDE 10

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6
Q

Quelles sont les caractéristiques de la physiopathologie de la myopathie à accumulation de polysaccharides chez le cheval?

A
  • Défaut génétique affectant l’enzyme glycogène désramifiase responsable du catabolisme du glycogène
  • Accumulation anormale de polysaccharides complexes dans les cellules musculaires

SLIDE 11

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7
Q

Quels sont les 4 niveaux de structure des protéines?

A
  • Structure primaire
  • Structure secondaire
  • Structure tertiaire
  • Structure quaternaire

SLIDE 12

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8
Q

Que représente la structure primaire des protéines?

A

Séquence des résidus d’acides aminés

SLIDE 12

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9
Q

Que représente la structure secondaire des protéines?

A

Conformation locale du squelette du polypeptide

SLIDE 12

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10
Q

Que représente la structure tertiaire des protéines?

A

Structure tridimensionnelle d’un polypeptide complet, y compris toutes ses chaînes latérales

SLIDE 12

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11
Q

Que représente la structure quaternaire des protéines?

A

Arrangement spatial des chaînes polypeptidiques dans une protéine à plusieurs sous-unités

SLIDE 12

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12
Q

Comment diffère spécifiquement les 20 acides aminés qui composent les protéines?

A

Par les caractéristiques chimiques de leurs groupements R

SLIDE 14

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13
Q

Comment se lient les acides aminés ensemble pour former des protéines?

A

Liaison peptidique

SLIDE 14

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14
Q

Quels sont les signes cliniques de la myopathie à accumulation de polysaccharides chez le cheval?

A
  • Intolérance à l’effort physique
  • Raideurs et crampes musculaires
  • Fatigue et tremblements musculaires
  • Épisodes récurrents de rhabdomyolyse

SLIDE 11

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15
Q

Quels sont les acides aminés essentiels qui ne peuvent pas être synthétisé de novo par l’organisme (aka ils doivent absolument provenir de l’alimentation)?

A
  • F = phénylalanine
  • L = leucine
  • M = méthionine
  • K = lysine
  • I = isoleucine
  • V = valine
  • T = thréonine
  • W = tryptophane
  • H = histidine

SLIDE 16

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16
Q

Quel est le diagnostic pour la myopathie à accumulation de polysaccharides chez le cheval?

A
  • Biopsie musculaire avec accumulation de polysaccharides
  • Test génétique pour identifier la mutation responsable

SLIDE 11

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17
Q

Quels sont les traitements pour la myopathie à accumulation de polysaccharides chez le cheval?

A
  • Pas de traitement curatif
  • Gestion des symptômes
  • Éviter les efforts intenses et limiter l’exercice
  • Supplémentation en antioxydants et acides aminés

SLIDE 11

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18
Q

Quelles sont les unités constitutives des protéines?

A

Protéine = biopolymère –>
Acides aminés = biomolécules

SLIDE 13

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19
Q

Quelles sont les 3 classes d’acides aminés?

A
  • Hydrophobes
  • Polaires
  • Chargés

SLIDE 15

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20
Q

Que représente la classe d’acides aminés hydrophobes?

A

Présence de groupement carboné (plusieurs carbones ensemble)
Repousser par l’eau / Aime pas l’eau

SLIDE 15

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21
Q

Que représente la classe d’acides aminés polaires?

A

Présence de C, H, O en liaison avec N, NH2 ou S
Groupement électronégativement neutre

SLIDE 15

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22
Q

Que représente la classe d’acides aminés chargés?

A

Groupement acidique ou basique
Peuvent être protoner ou déprotoner
ATTENTION le O- peut aussi être sous la forme OH

SLIDE 15

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23
Q

Quels sont les acides aminés dans la classe hydrophobe?

A
  • Alanine
  • Valine
  • Phenylalanine
  • Tryptophan
  • Leucine
  • Isoleucine
  • Methionine
  • Proline

SLIDE 15

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24
Q

Quels sont les acides aminés dans la classe polaire?

A
  • Asparagine
  • GLutamine
  • Histidine
  • Glycine

SLIDE 15

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25
Q

Quels sont les acides aminés dans la classe chargé?

A
  • Aspartate
  • Glutamate
  • Lysine
  • Arginine

SLIDE 15

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26
Q

Quel est la raison pour laquelle il existe deux systèmes d’abréviations pour les 20 acides aminés, soit en une ou trois lettres?

A

Le code des symboles en une lettre est utilisé pour comparer les séquences en acide aminés de plusieurs protéines par ordinateur (bio-informatique) –> nomenclature la plus utilisée à l’ère moderne

SLIDE 17

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27
Q

Comment se polymérisent les acides aminés pour former des protéines?

A

Groupement carboxylique (COOH) d’un a.a. se lie au groupement amine (NH3) d’un autre a.a., ce qui forme une liaison peptidique entre les deux a.a. en éliminant un molécule de H2O = liaison amide

SLIDE 18

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28
Q

Comment sont décrites les chaînes peptidiques?

A
  • Commence par la groupe amino-terminal (N-terminal)
  • Donne le nom de chaque résidu de a.a.
  • Fini par le groupe carboxy-terminal (C-terminal)

ex. N- terminale - Ala - Tyr - Asp - Gly - C-terminal

SLIDE 19

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29
Q

Que représentent le pK1 et le pK2 au niveau des acides aminés?

A
  • pK1 = correspond à l’ionisation des groupes alpha-carboxylate
  • pK2 = correspond à l’ionisation des groupes alpha-aminé

SLIDE 20

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30
Q

Que représente le pKR des acides aminés?

A

Correspond aux groupes de chaînes latérales (H-C-R) ayant des propriétés acido-basiques

SLIDE 20

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31
Q

Quelles sont les valeurs normales du pK1?

A

pKa de 2 à 4

SLIDE 20

32
Q

Quelles sont les valeurs normales du pK2?

A

pKa de 9 à 10

SLIDE 20

33
Q

Dans quel état sont les groupement alpha-carboxylate et alpha-aminé dans une zone de pH physiologique (pH 7.4)?

A

Tous les deux sont complètement ionisés (porteur de charges + ou -)

SLIDE 20

34
Q

Que représente une substance amphotère?

A

Une substance qui peut se comporter à la fois comme un acide ou une base
–> partie acide = groupement C-terminal ionisé (COO-)
–> partie base = groupement N-terminal ionisé (NH3+)
EN FONCTION du pH de l’organisme

SLIDE 20

35
Q

Que représente un zwitterion (zwitter = hybride)?

A

Une molécule porteuse de groupes chargés opposés
–> partie positive = groupement N-terminal ionisé (NH3+)
–> partie négative = groupement C-terminal ionisé (COO-)
ATTENTION aux charges contenues dans la chaine latérale au niveau du R pour les différents acides aminés de la classe chargé

SLIDE 20

36
Q

Que représente un protéome?

A

Ensemble divers et complexe de toutes les protéines (non actives et actives en fonction des modifications post-traductionelles)

SLIDE 21

37
Q

Il y a-t-il plus de protéines ou de gènes (acides nucléiques) dans l’organisme?

A

Plus de protéines

SLIDE 21

38
Q

Quels sont les 4 principales modifications post-traductionelles?

A
  • Phosphorylation
  • Glycolysation
  • Methylation

SLIDE 22

39
Q

Combien de groupes acido-basiques sont présents sur un acide aminé?

A

2 (N-terminal + C-terminal) OU 3 si la chaine latérale est ionisable

SLIDE 23

40
Q

Quelle équation est applicable à chaque partie de la courbe de titration d’un acide aminé?

A

Henderson-Hasselbach

SLIDE 23

41
Q

Que représente le point isoélectrique (pI) des acides aminés?

A

Le pH auquel une molécule ne possède aucune charge nette

pI = 1/2 (pKai + pKaj) OÙ
pKai et pKaj sont les pKa des 2 étapes d’ionisation qui font intervenir la forme neutre de l’acide aminé en question

SLIDE 23

42
Q

Quelle est l’allure générale des courbes de titration des protéines?

A

Complexes, elle donnent rarement des indications des pK individuels en raison du grand nombre de groupements ionisables présents dans une protéine + la strucutre covalente et 3D d’une protéine peut modifier le pK de chaque groupe ionisable de plusieurs unités de pH par rapport aux acides aminés seuls en solution aqueuse

SLIDE 24

43
Q

Que représente un acide aminé optiquement actif?

A

Molécule asymétrique qui ne peut pas être superposer à leur image dans un miroir. Elle possède un ou plusieurs atomes centraux avec quatres substituant différents.

SLIDE 25

44
Q

Quels sont les acides aminés optiquement actifs?

A

Tous, sauf la glycine = 19

SLIDE 25

45
Q

Comment se nomme les atomes centraux dans les molécules optiquement actives?

A

Centres asymétriques OU Centres chiraux

SLIDE 25

46
Q

Quelle propriété possède les atomes centraux dans les molécules optiquement actives?

A

Propriété de chiralité

SLIDE 25

47
Q

Quelles sont les 4 configurations chirales possibles des acides aminés?

A
  • Configuration absolue (S / R) –> utilisé en chimie
  • Projection de Fischer (L / D) –> utilisé en biologie

SLIDE 26

48
Q

Quelle configuration chirale présente tous les résidus d’acides aminés des protéines, sauf la glycine?

A

Projection de Fischer L
Configuration absolue S

SLIDE 27

49
Q

Quelles sont 2 configurations d’isomérie géométriques des acides aminés?

A
  • Cis = groupements similaires du même côté
  • Trans = groupement similaires de part et d’autre

SLIDE 27

50
Q

Quelle configuration chirale compose presque tous les sucres dans la nature?

A

Projection de Fischer D
Configuration absolue R

SLIDE 28

51
Q

Quelles sont les principales substances chirales dans l’organisme?

A
  • Molécules biologiques
  • Protéines
  • Polysaccharides
  • ADN / ARN

SLIDE 28

52
Q

Quelle est le produit de la synthèse chimique de molécules chirales?

A

Mélanges racémiques (quantité égale de chaque énantiomère) = mélange composé de 1/2 de la molécule dans l’une de sa forme chirale + 1/2 de la même molécule dans l’autre de sa forme chirale

SLIDE 28

53
Q

Est-ce que toutes les molécules peuvent participer à des réactions biochimiques stéréospécifiques?

A

Non. Seulemen certaines molécules en conformation chirale / géométrique spécifique
–> Récepteurs ligand-dépendant

SLIDE 28

54
Q

Quelles liaisons permettent les différentes conformations chirales?

A
  • Liaison hydrogène = très mobiles
  • Liaison peptidique = peu mobile

SLIDE 29

55
Q

Quelles sont les 2 familles de structures secondaires des protéines?

A
  • Hélice alpha, droite ou gauche
  • Feuillet plissé beta

SLIDE 30

56
Q

Quelle est la structure des feuillets plissés beta?

A

Chaines polypepditiques étirées (brins beta)
- disposées parallèlement ou antiparallélement (C-terminale et N-terminale aux mêmes pôles ou aux pôles opposés)
- liées à leurs voisines par des ponts hydrogène entre les résidus d’acides aminés (liaison entre protéine du haut et protéine du bas)
- projetant les chaines latérales alternativement au-dessus ou en-dessous du plan du feuillet
- parfois empilement de feuillet (soie)

SLIDE 31

57
Q

Comment s’empilent les feuillets plissés beta?

A

Partie hydrophobe = vers l’intérieur
Partie hydrophile = vers l’extérieur

SLIDE 32

58
Q

Que représente l’empilement de feuillets plissés beta des protéines?

A

Structure tertiaire

SLIDE 34

59
Q

Que représente la structure tertiaire des protéines?

A
  • Polypeptide replié adopte une forme présentant une surface hydrophile et un coeur hydrophobe
  • Repliement et stabilisation des protéines dépend des forces non covalentes (liaison hydrogène)
  • Quelques protéines ont plusieurs conformations stables
  • Conformation de la protéine est intimement liée à sa fonction

SLIDE 34

60
Q

Que représente l’effet hydrophobe?

A

Ensemble des facteurs qui permettent aux substances non polaires (hydrophobe) de minimiser leurs contacts avec l’eau et les molécules amphipathiques (hydrophile) de former des micelles

SLIDE 35

61
Q

Que représente les interactions hydrophobes?

A

Un facteur déterminant des structures protéiques. La force motrice des interactions hydrophobes = augmentation de l’entropie des molécules d’eau (plus de liaisons hydrogènes entre elles)

SLIDE 35

62
Q

Ou se situent les résidus hydrophobes et les résidus hydrophyles au sein des protéines de structure tertiaire (repliées)?

A
  • Résidus hydrophobes = oritentés vers l’intérieur
  • Résidus hydrophiles = orientés vers l’extérieur

SLIDE 36

63
Q

Quel est le rôle de l’effet hydrophobe dans le repliement des protéines en structure tertiaire?

A
  • Protéine repliée = intégrité de la protéine est maintenue
  • Protéine dépliée = dénaturation de la protéine qui a tendance à se précipiter ou être dégradé par les protéasomes

SLIDE 37

64
Q

Quelles sont les 4 types principaux d’interactions moléculaires qui permettent de stabiliser la structure tertiaire des protéines (autres que les interactions hydrophobe / hydrophiles)?

A
  • Interactions dipôle-dipôle
  • Liaisons hydrogène
  • Interactions électrostatiques
  • Ponts disulfures

SLIDE 38

65
Q

Que représente les interactions de type ponts disulfures au sein de la structure tertiaire des protéines?

A

Formation lorsque la protéine se replie pour stabiliser la structure tridimensionnelle des protéines par des liaisons covalentes entre deux atomes de S. Presque toutes les protéines ayant des ponts disulfures sont des protéines extracellulaires = sécrétées, elles se replient dans l’environnement oxydant du RE)

SLIDE 39

66
Q

Quelle est la conséquence du mauvais repliement des protéines en structure tertiaire au sein de l’organisme?

A
  • Agrégation –> cause de plusieurs maladies, car protéine pas fonctionnelle ni reconnaissable
  • Dégradation –> identifier par les protéasomes

SLIDE 40

67
Q

Quelle est la composition de la structure quaternaire des protéines?

A

Sous-unités polypeptidiques qui s’associent selon une géométrie bien particulière au sein de plusieurs protéines de masse moléculaire supérieur à 50 kDA (très grosse et complexe)

SLIDE 41

68
Q

Quelle est la fonction de la structure quaternaire des protéines?

A

Construction par sous-unités d’enzymes fournit la base structurale pour la régulation des activités de la protéine (ex. hémoglobine avec une noyau hème au milieu qui permet d’associer un ion Fe)

SLIDE 41

69
Q

Que détermine la séquence particulière en acides aminés d’une protéine?

A

Elle représente son identité :
- Elle est indispensable pour comprendre le mécanisme d’action au niveau moléculaire des protéines et essentiel pour la détermination de la structure tridimensionnelle des protéines
- Permets d’identifier le gène codé par la protéine

SLIDE 42

70
Q

En quoi consiste la comparaison des séquences en acides aminés de différentes protéines?

A
  • Identification des résidus d’acides aminés les plus conservés (les plus importants pour la fonction)
  • Étude de l’évolution
  • Applications cliniques, car beaucoup de maladies héréditaires sont dues à des mutations qui modifient la nature d’un acide aminé au sein de la composition moléculaire d’une protéine

SLIDE 42

71
Q

Quelles sont les 4 techniques analytiques pour identifier les séquences en acides aminés des protéines?

A
  • Chromatographie
  • Spectrométrie de masse
  • Radiocistallographie - pas pour tous
  • Spectrocopie RMN

SLIDE 43

72
Q

Quelles sont les 10 étapes dans le cycle de vie d’une protéine?

A
  • Synthèse = traduction dans le complexe ribosomique
  • Repliement = structure tertiaire / quadernaire
  • Maturation = stabilisation des structures (ex. ponts disulfures)
  • Modification covalente = greffage de nouveaux éléments (ex. acylation des acides gras)
  • Translocation = transport à la destination pour la fonction
  • Activation = phosphorylation, glycolisation, methylation
  • Catalyse = exerce sa fonction (ex. enzyme)
  • Vieillissement = oxydation, désamidation, dénaturation
  • Ubiquitination = Ub s’insèrent dans la protéine
  • Dégradation = retour à l’état d’acides aminés libres
    RECOMMENCE, car en perpétuelle regénération

SLIDE 44

73
Q

Quels sont les 5 fonctions possibles des protéines liées aux membranes cellulaires?

A
  • Canal = permet le passage de certaines substances à travers la membrane cellulaire
  • Transporteur = transporte des molécules d’un côté à l’autre
  • Récepteur = reconnais des substances spécifiques et modifie l’activité de la cellule en concordance
  • Reconnaissance = donne l’identité cellulaire des structures
  • Adhérence = donne sa forme et sa stabilité à la cellule

SLIDE 45

74
Q

Comment fonctionne la protéine de myoglobine?

A
  • O2 se lie spécifiquement au groupement hème de myoglobine
  • La myoglobine est le transporteur intracellulaire principal de l’oxygène dans les tissus musculaires et permet de mettre en réserve de l’oxygène dans les muscles

SLIDE 46

75
Q

Comment fonctionne la protéine d’hémoglobine?

A
  • O2 se lie spécifiquement au groupe hème de l’hémoglobine
  • L’hémoglobine est le transporteur d’oxygène dans l’organisme et se trouve surtout à l’intéreur des globules rouges du sang

SLIDE 46

76
Q

Quel indice indique une origine évolutive commune entre la protéine de myoglobine et d’hémoglobine?

A

Similitudes dans la structure
- 4 chaînes carbonés linéarisées assemblées
- Noyau hydrophobe protégé au milieu de la structure avec groupement hème pour associer un ion Fe - liaison important pour maintenir la conformation 3D de la protéine

SLIDE 46 ET 47

MORPHOPHYSIO. 1 - Biochimie (5 decks)

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