Module 5- Intro Aux Enzymes Flashcards
V/F
Sans enzymes il n’y aurait pas de vie
V
L’enzyme permet d’abaisser __ ____ _______
La barrière d’activation
Nommez 3 utilisations des enzymes
- Comme catalyseur de réactions
-Biomarqueurs (permettent de vérifier le risque d’apparition d’une maladie, la présence d’une maladie, l’évolution d’une maladie ou bien les effets d’un traitement) - comme voie thérapeutique
Qu’est-ce qu’une réaction dite intégrée?
À partir d’une réaction on obtient un produit qui lui peut devenir à son tour, le substrat pour une prochaine réaction
V/F
Chacune des Rx est catalysée par une enzyme spécifique
V
comment appelle-t-on les substrats, les intermédiaires et les produits des réactions?
Des métabolites
À quoi correspond généralement le nom des enzymes?
Au type de réaction qu’elles catalysent
Combien y-a-t-il de classe d’enzyme?
6
Nommez le nom de chacune des classes d’enzymes
1- oxydoréductase
2- transférase
3- hydrolase
4- lyase
5- isomérase
6- ligase
Quelles sont les 3 étapes du mécanisme général d’une enzyme?
1- substrat se fixe sur l’enzyme
2- La catalyse: le substrat est transformé en produit
3- Le produit est relâché
Que signifie K1; K-1; K2?
K1: Constante de formation du produit
K-1: Constante de dissociation
K2: Constante de catalyse
Quel est le rapport de Kd = constante de dissociation?
Kd= K-1/K1
V/f
Il y a plus d’enzymes libres que d’enzymes liées au substrat
F, il y a autant d’enzymes libres que d’enzymes liées au substrat
Qu’est-ce qu’une réaction exothermique VS endothermique?
Exo: pas besoin d’É, delta G négatif
Endo: Apport d’énergie obligatoire, delta G positif
Donnez un bon exemple de réactions exothermique?
Respiration cellulaire
Donnez un bon exemple de réaction endothermique ?
Anabolisme des protéines
Quel est l’effet d’un catalyseur sur une réaction chimique?
Permet l’abaissement de l’énergie d’Activation et de se fait accélère la vitesse de la réaction
V/F
Les enzymes sont peu spécifiques
F, comme ce sont des protéines, dès la forme tertiaire, elles sont en mesure de discriminer des formes chimiques très proches
Quelles sont les 2 caractéristiques principales des enzymes qui permettent de définir leur action sur le substrat?
Spécificité
Affinité pour le substrat
Quels sont les facteurs qui affectent l’Activité enzymatique (5)?
1- Concentration de l’enzyme
2- Concentration du substrat
3- Concentration des effecteurs (inhibiteurs/activateurs)
4- Effets allostériques
5- Constantes physiques (pH, Temp)
V/F
La quantité d’enzyme est en partie régulée par la transcription
V
Quels sont les 2 groupes de cofacteurs?
- ions métalliques
- coenzymes (2 sous groupes: cosubstrats et groupements prosthétiques)
À quoi servent les cofacteurs?
Sont nécessaires pour certaines réactions
Participent au bon fonctionnement des enzymes (n’accélèrent pas Rx directement)
Quels sont les 5 facteurs qui déterminent l’entropie de la catalyse?
Concernent les effets de proximité des molécules et l’orientation de la catalyse:
- cinétique
- rotation
- vibration
- élongation
- concentration
À quelle température, les protéines commencent-elles à dénaturer?
60 degrés et +
Quel est l’intervalle de température lors duquel les réactions enzymatiques se déroulent de façon satisfaisante?
0-60 degrés
V/F
Chaque enzyme possède une température optimale spécifique correspondant à une vitesse de réaction maximale
V
Quelle est la relation entre la [S] et la vitesse?
Plus [S] Aug; + la vitesse augmente jusqu’à atteindre un plateau = Vmax
La fréquence des collisions entre les molécules est directement proportionnelle à leur __________
Concentration
Quelle est la différence entre une inhibition réversible Vs irréversible?
Réversible: dissociation rapide du complexe EI
Irréversible: inhibiteur se dissocie TRÈS lentement de son enzyme cible parce qu’il devient très fortement lié à l’enzyme
Dans quel domaine accorde-t-on une grande importance aux réactions d’inhibition irréversible?
Dans le domaine médical
Lors de l’inhibition compétitive, quel est l’Effet sur Km et Vmax?
Vmax ne change pas
Km varie (augmente)
Lors de l’inhibition non-compétitive, quel est l’Effet sur Km et Vmax?
Vmax varie
Km ne change pas
Lors de l’inhibition incompétitive, quel est l’Effet sur Km et Vmax?
Km et Vmax varient
Qu’est-ce que l’inhibition compétitive? Quel est son effet sur la réaction?
L’inhibiteur et le substrat sont en compétition pour la fixation au site actif de l’enzyme
Mène à la diminution de la vitesse de catalyse (il y a moins de molécules d’enzymes liées au substrat)
V/F
À une certaine [ ], l’inhibition compétitive peut être compensée par l’augmentation de la concentration du substrat
V
V/F
L’inhibition non-compétitive est irréversible
F
Qu’est-ce qu’un site allostérique?
Un site qui permet aux molécules d’activer ou d’inhiber (ou de désactiver) l’activité enzymatique
Qu’Est-ce que l’inhibition non compétitive?
L’inhibiteur et le substrat peuvent se lier simultanément à une molécule d’enzyme à des sites de liaisons différents
Quel est l’effet d’une inhibition non compétitive sur le déroulement de la réaction?
Diminue la vitesse de réaction (pas la proportion d’enzymes liées au substrat)
V/F
L’inhibition non-compétitive peut être surmontée par l’augmentation de la [ S ]
F
V/F
À certaines températures (+ élevées), on a un abaissement de l’Ea
V
Qu’arrive-t-il à des températures et pH extrêmes?
Dénaturation de la protéine (enzyme)
Quels sont les 2 effets du pH sur l’enzyme?
- Peut modifier la structure secondaire ou tertiaire de l’enzyme
- Peut modifier les charges électriques des acides aminés du site actif
Dans quelle forme retrouve-t-on la protéine à pH très acides vs basiques?
Avec un pH bas: fonctions ionisantes sont sous la forme protonée
Avec un pH élevé: fonctions ionisantes sont sous la forme déprotonée
Il existe 3 états lors de la cinétique aka 3 phases de la réaction, lesquels?
- état pré-stationnaire (E+S)
- état stationnaire (ES)
- état post-stationnaire (E+P)
Dans le graphique de la concentration en fonction du temps, quels sont les 4 phénomènes observables?
- Consommation du substrat (équation linéaire)
- Formation de produit (équation linéaire)
- Complexe ES (constante au cours de la réaction)
- Concentration en enzymes libres (constante)
Quels sont les rôles de K1 et K-1?
K1: Constante de formation du complexe ES
K-1: Constante de disparition du complexe ES
Dans quelle condition principale l’équation de Michaelis Menten est-elle valide?
Si [S]»_space; [E]
Quelle est l’équation définissant Vmax selon l’équation MM?
Vmax= Kcat [Etot]
Quelle est l’équation décrivant la vitesse initiale?
V0= Vmax x [S]/Km x [S]
Qu’Est-ce que Km?
La concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale est égale à 1/2 Vmax
V/F
Un petit Km indique une grande affinité de l’enzyme
V
Décrivez la relation entre Km et l’affinité de l’enzyme
Relation inversement proportionnelle
+ l’affinité est élevée, moins il faudra de substrat pour que la réaction enzymatique s’active
Pourquoi le Km ne change-t-il pas avec les inhibiteurs non- compétitifs?
Parce que l’inhibiteur se lie sur le site allostérique et donc ne rentre pas en compétition directe avec le substrat
Qu’est-ce que la constante catalytique (Kcat)?
Il s’agit du nombre de molécules de substrat converties en produit par site actif de l’enzyme/seconde.
Les enzymes sont:
- des glucides
- des lipides
- des protéines
- des acides nucléiques ?
Des protéines
Que signifie le modèle clé-serrure lorsqu’on parle des enzymes?
Chaque enzyme a un substrat spécifique qui s’adapte parfaitement
Quel est l’impact d’une augmentation de la température sur l’Activité enzymatique, jusqu’à un certain point?
L’Activité enzymatique augmente, puis diminue après un optimum
Quelle est la principale différence entre un inhibiteur compétitif et un inhibiteur non compétitif ?
L’emplacement de la liaison
En présence d’un inhibiteur irréversible, quel changement peut-on observer dans l’enzyme?
Le site actif de l’Enzyme est modifié de manière permantente
V/F
Les coenzymes sont des cofacteurs indispensables à toutes les enzymes
F
