Module 4- Structure Et Fct Des Protéines Flashcards
Quel est le 1er nocicepteur en périphérie?
Récepteur TRPV (détecte dlr MAJ thermique)
Quels sont les 4 niveaux de structure des protéines?
Primaire
Secondaire
Tertiaire
Quaternaire
Qu’est-ce que la structure primaire d’une protéine?
Séquence d’acides aminés
Quelle type de liaison lie les acides aminés?
Liaison peptidique
Quels sont les 3 classes d’acides aminés?
Hydrophobe
Polaire
Chargé
Quels acides aminés appartiennent au groupe hydrophobe (8) ?
Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine
Methionine
Phénylalanine, Tryptophan, Proline
Quels acides aminés appartiennent au groupe polaire (8)?
Serine, Cystéine
Tyrosine, Histidine
Asparagine, Glutamine
Glycine, Thréonine
Quels acides aminés appartiennent au groupe chargé (4)?
Aspartate, Glutamate
Arginine, Lysine
Quelle est la caractéristiques du groupe d’a.a hydrophobes?
Ont tous un groupe CH
La chaîne latérale des acides aminés chargés contient toujours soit un groupement _____ ou un groupement _____
Acide carboxylique
Amine
Quels sont les 9 acides aminés essentiels?
Valine
Méthionine
Lysine
Leucine
Isoleucine
Histidine
Phénylalanine
Thréonine
Tryptophane
Qu’est-ce que ça signifie un acide aminé essentiel?
Un aa qui doit venir de l’alimentation
La nomenclature des acides aminés est possible selon systèmes différents, lesquels?
Nom complet
3 lettres
1 lettre
Pourquoi utilisait-on la nomenclature à 1 lettre pour les acides aminés?
Pour comparer les séquences en acides aminés de ++ protéines semblables par ordinateur (bio-informatique)
Les acides aminés du groupe polaire se terminent soit par ____ ou par ____
OH
NH2CO
Qu’est-ce qu’une liaison peptidique?
Liaison entre le groupe carboxyle et le groupe amine de 2 acides aminés avec excrétion d’une molécule d’eau
Les pka et pkb se situent autour de quelle valeur?
Pka: 2-4
Pkb: 9-10
Qu’est-ce qu’une substance amphotère?
Certains composés chimiques peuvent agir à la fois comme une base et un acide —>dits amphotères.
Une base est une molécule qui gagne un proton, et un acide est une molécule qui en perd un. Un composé amphotère est donc équilibré.
Qu’est-ce qu’un zwiterrion?
Une espèce dite neutre électronégativement (porte des groupes chargés opposés)
V/F
On a + de protéines que de gènes
V
Les modifications post-transductionnelles des protéines sont très importantes dans quel mécanisme?
Dans les mécanismes de signalisation
Quelles sont les 3 modifications post-traductionnelles les + fréquente/importantes?
Phosphorylation
Glycosylation
Méthylation
Qu’Est-ce que la méthylation?
La méthylation = procédé très simple qui assure ++ de fonctions dans l’organisme (prod et régulation de nb NT et hormones, détoxification, etc.)
Surtout, permet la modulation de l’expression de certains gènes de notre ADN via des processus épigénétiques.
Méthylation:addition d’un groupe méthyle (un CH3)
Combien de groupes acido-basiques possède un acide aminé?
2 ou 3 selon si la chaîne latérale est ionisable ou non
Qu’est-ce qu’un point isoélectrique?
Le pH auquel une molécule ne possède aucun charge nette
Quelle est l’équation du point isoélectrique?
PI=1/2 (pKai + pKaj)
Quel acide aminé n’est pas optiquement actif et pourquoi?
La glycine parce qu’elle n’a pas 4 groupements différents autour du carbone chiral
Qu’est-ce que la chiralité?
Propriété d’un objet/molécule qui n’est pas superposable à son image dans un miroir plan.
Quelle est la configuration MAJ des protéines dans la nature (L ou D)
L (groupement amine tourne à G)
Quelles sont les 2 possibilités d’isométrie géométrique?
Cis: groupements fonctionnels du même côté
Trans: groupements fonctionnels de côtés opposés
Qu’est-ce qu’un énantiomère?
L’énantiomérie est une propriété de certaines molécules stéréoisomères, dont deux des isomères sont l’image l’un de l’autre dans un miroir plan, mais ne sont pas superposables. Une molécule ayant deux énantiomères est dite chirale
Quelle est la configuration principale des sucres dans la nature
D (R)
V/F
Les mol biologiques, les prot, les polysaccharides, l’ADN, l’ARN sont des macromolécules chirales
V
Quelles sont les 2 familles de structures secondaires ?
Hélice alpha
Feuillets bêta
Qu’est-ce qu’une hélice alpha?
Structure secondaire:
Un motif qui se répète
Stabilisée par des liaisons H
Enroulement dans les 2 sens possible
Présence d’encombrement stérique ce qui limite la flexibilité/mobilité de la structure
Qu’est-ce qu’un feuillet bêta?
Structure en feuillet plissé constituée de chaînes polypeptidiques étirées = brins B
Peuvent être // ou anti-//
Chaînes liées à leur voisines par pont H + disposées alternativement au-dessus et en-dessous du plan du feuillet
Quel est le stade où les protéines sont semi-fonctionnelles
Structure tertiaire
Quel type de liaison nécessite des ponts dissulfure ?
Liaison covalente
V/F
Les protéines n’ont qu’une seule conformation stable
F, quelques protéines peuvent en adopter ++
Décrire la structure tertiaire et la stabilité de la protéine
Structure tertiaire:
- interactions possibles qui donnent des fonctions particulières (covalente, ionique, hydrophobe, chaînes latérales)
- le polypeptide est replié de façon à ce que sa surface soit hydrophile et le cœur hydrophobe
Le repliement et la stabilisation des protéines dépendent de forces non-covalentes
V/F
Les interactions hydrophobes constituent un facteur déterminant des structures protéiques
V (minimise contacts avec eau + molécules amphiphatiques aka savons et détergents)
V/F
Les protéines dénaturées ont tendance à se replier
F, elles vont se déplier et ont tendance à précipiter (s’agrègent et tombent dans la solution)
Qu’est-ce qu’un pont dissulfure?
Une liaison covalente entre 2 cystéines
La majorité des protéines ayant des ponts désulfurés sont des protéines ____
Extracellulaires (sécrétées, elles se replient dans l’environnement «oxydant» du RE)
V/F
Les ponts disulfures participent à la stabilisation de la structure tridimensionnelle
V
De nombreuses maladies sont reliées à un mauvais _____ des protéines
Repliement
La structure quaternaire est composée de quoi?
4 chaînes de S-U polypeptidiques qui s’associent selon une géométrie bien particulière
Que permet la structure quaternaire?
Permet de fournir la base structurale de la régulation des activités des protéines
Nommez 4 techniques analytiques pour déterminer la séquence d’acides aminés d’une protéine
- chromatographie exclusion de taille
- spectrométrie de masse
- radiocristallographie
- spectroscopie RMN
Quelles sont les 10 étapes du cycle de vie d’une protéine?
- Synthèse
- Repliement
- Maturation
- Modification covalente
- Translocation
- Activation
- Catalyse
- Vieillissement
- Ubiquitination
- Dégradation
Quelles sont les 5 fonctions principales des protéines liées aux membranes cellulaires
- canal
- transporteur
- récepteur
- reconnaissance
- adhérence
Quel est le type de récepteur le + imp
Récepteur couplé à une protéine G (RCPG)
Quel est le rôle de la myoglobine et de l’hémoglobine?
Transporteur
Pour ce qui est de la myoglobine et de l’hémoglobine, où se lie + spécifiquement l’O2?
Au groupement hème
Quels sont les acides aminés aromatiques?
Phénylalanine et tyrosine
Quelle est la principale force qui stabilise la structure tertiaire des protéines?
Liaison hydrogène
V/F
Les interactions non covalentes, telles que les liaisons H, sont responsables de la stabilisation de la structure primaire des protéines
F
V/F
Le pH et la température n’affectent pas la conformation et la fonction des protéines
F
V/f
Les protéines contribuent au stockage de l’énergie
F
Quels sont les impacts des mutations des protéines?
Peuvent altérer la fonction de la protéine
Peuvent provoquer une maladie génétique
Peuvent affecter la structure de la protéine
Quelles sont les caractéristiques des enzymes?
Spécifiques à un substrat
Ne sont pas consommées dans la réaction
Quels types d’interactions sont responsables de la stabilisation de la structure tertiaire?
Liaisons ioniques
Liaisons hydrogène
Liaisons covalentes
Interactions hydrophobes
