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Biochimie > Module 5- Intro Aux Enzymes > Flashcards

Module 5- Intro Aux Enzymes Flashcards

1
Q

V/F
Sans enzymes il n’y aurait pas de vie

A

V

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Q

L’enzyme permet d’abaisser __ ____ _______

A

La barrière d’activation

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3
Q

Nommez 3 utilisations des enzymes

A
  • Comme catalyseur de réactions
    -Biomarqueurs (permettent de vérifier le risque d’apparition d’une maladie, la présence d’une maladie, l’évolution d’une maladie ou bien les effets d’un traitement)
  • comme voie thérapeutique
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4
Q

Qu’est-ce qu’une réaction dite intégrée?

A

À partir d’une réaction on obtient un produit qui lui peut devenir à son tour, le substrat pour une prochaine réaction

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5
Q

V/F
Chacune des Rx est catalysée par une enzyme spécifique

A

V

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6
Q

comment appelle-t-on les substrats, les intermédiaires et les produits des réactions?

A

Des métabolites

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7
Q

À quoi correspond généralement le nom des enzymes?

A

Au type de réaction qu’elles catalysent

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8
Q

Combien y-a-t-il de classe d’enzyme?

A

6

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9
Q

Nommez le nom de chacune des classes d’enzymes

A

1- oxydoréductase
2- transférase
3- hydrolase
4- lyase
5- isomérase
6- ligase

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10
Q

Quelles sont les 3 étapes du mécanisme général d’une enzyme?

A

1- substrat se fixe sur l’enzyme
2- La catalyse: le substrat est transformé en produit
3- Le produit est relâché

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11
Q

Que signifie K1; K-1; K2?

A

K1: Constante de formation du produit
K-1: Constante de dissociation
K2: Constante de catalyse

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12
Q

Quel est le rapport de Kd = constante de dissociation?

A

Kd= K-1/K1

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13
Q

V/f
Il y a plus d’enzymes libres que d’enzymes liées au substrat

A

F, il y a autant d’enzymes libres que d’enzymes liées au substrat

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14
Q

Qu’est-ce qu’une réaction exothermique VS endothermique?

A

Exo: pas besoin d’É, delta G négatif

Endo: Apport d’énergie obligatoire, delta G positif

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15
Q

Donnez un bon exemple de réactions exothermique?

A

Respiration cellulaire

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16
Q

Donnez un bon exemple de réaction endothermique ?

A

Anabolisme des protéines

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17
Q

Quel est l’effet d’un catalyseur sur une réaction chimique?

A

Permet l’abaissement de l’énergie d’Activation et de se fait accélère la vitesse de la réaction

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18
Q

V/F
Les enzymes sont peu spécifiques

A

F, comme ce sont des protéines, dès la forme tertiaire, elles sont en mesure de discriminer des formes chimiques très proches

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19
Q

Quelles sont les 2 caractéristiques principales des enzymes qui permettent de définir leur action sur le substrat?

A

Spécificité
Affinité pour le substrat

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20
Q

Quels sont les facteurs qui affectent l’Activité enzymatique (5)?

A

1- Concentration de l’enzyme
2- Concentration du substrat
3- Concentration des effecteurs (inhibiteurs/activateurs)
4- Effets allostériques
5- Constantes physiques (pH, Temp)

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21
Q

V/F
La quantité d’enzyme est en partie régulée par la transcription

A

V

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22
Q

Quels sont les 2 groupes de cofacteurs?

A
  • ions métalliques
  • coenzymes (2 sous groupes: cosubstrats et groupements prosthétiques)
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23
Q

À quoi servent les cofacteurs?

A

Sont nécessaires pour certaines réactions
Participent au bon fonctionnement des enzymes (n’accélèrent pas Rx directement)

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24
Q

Quels sont les 5 facteurs qui déterminent l’entropie de la catalyse?

A

Concernent les effets de proximité des molécules et l’orientation de la catalyse:

  • cinétique
  • rotation
  • vibration
  • élongation
  • concentration
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25
Q

À quelle température, les protéines commencent-elles à dénaturer?

A

60 degrés et +

26
Q

Quel est l’intervalle de température lors duquel les réactions enzymatiques se déroulent de façon satisfaisante?

A

0-60 degrés

27
Q

V/F
Chaque enzyme possède une température optimale spécifique correspondant à une vitesse de réaction maximale

A

V

28
Q

Quelle est la relation entre la [S] et la vitesse?

A

Plus [S] Aug; + la vitesse augmente jusqu’à atteindre un plateau = Vmax

29
Q

La fréquence des collisions entre les molécules est directement proportionnelle à leur __________

A

Concentration

30
Q

Quelle est la différence entre une inhibition réversible Vs irréversible?

A

Réversible: dissociation rapide du complexe EI

Irréversible: inhibiteur se dissocie TRÈS lentement de son enzyme cible parce qu’il devient très fortement lié à l’enzyme

31
Q

Dans quel domaine accorde-t-on une grande importance aux réactions d’inhibition irréversible?

A

Dans le domaine médical

32
Q

Lors de l’inhibition compétitive, quel est l’Effet sur Km et Vmax?

A

Vmax ne change pas
Km varie (augmente)

33
Q

Lors de l’inhibition non-compétitive, quel est l’Effet sur Km et Vmax?

A

Vmax varie
Km ne change pas

34
Q

Lors de l’inhibition incompétitive, quel est l’Effet sur Km et Vmax?

A

Km et Vmax varient

35
Q

Qu’est-ce que l’inhibition compétitive? Quel est son effet sur la réaction?

A

L’inhibiteur et le substrat sont en compétition pour la fixation au site actif de l’enzyme

Mène à la diminution de la vitesse de catalyse (il y a moins de molécules d’enzymes liées au substrat)

36
Q

V/F
À une certaine [ ], l’inhibition compétitive peut être compensée par l’augmentation de la concentration du substrat

A

V

37
Q

V/F
L’inhibition non-compétitive est irréversible

A

F

38
Q

Qu’est-ce qu’un site allostérique?

A

Un site qui permet aux molécules d’activer ou d’inhiber (ou de désactiver) l’activité enzymatique

39
Q

Qu’Est-ce que l’inhibition non compétitive?

A

L’inhibiteur et le substrat peuvent se lier simultanément à une molécule d’enzyme à des sites de liaisons différents

40
Q

Quel est l’effet d’une inhibition non compétitive sur le déroulement de la réaction?

A

Diminue la vitesse de réaction (pas la proportion d’enzymes liées au substrat)

41
Q

V/F
L’inhibition non-compétitive peut être surmontée par l’augmentation de la [ S ]

A

F

42
Q

V/F
À certaines températures (+ élevées), on a un abaissement de l’Ea

A

V

43
Q

Qu’arrive-t-il à des températures et pH extrêmes?

A

Dénaturation de la protéine (enzyme)

44
Q

Quels sont les 2 effets du pH sur l’enzyme?

A
  • Peut modifier la structure secondaire ou tertiaire de l’enzyme
  • Peut modifier les charges électriques des acides aminés du site actif
45
Q

Dans quelle forme retrouve-t-on la protéine à pH très acides vs basiques?

A

Avec un pH bas: fonctions ionisantes sont sous la forme protonée

Avec un pH élevé: fonctions ionisantes sont sous la forme déprotonée

46
Q

Il existe 3 états lors de la cinétique aka 3 phases de la réaction, lesquels?

A
  • état pré-stationnaire (E+S)
  • état stationnaire (ES)
  • état post-stationnaire (E+P)
47
Q

Dans le graphique de la concentration en fonction du temps, quels sont les 4 phénomènes observables?

A
  • Consommation du substrat (équation linéaire)
  • Formation de produit (équation linéaire)
  • Complexe ES (constante au cours de la réaction)
  • Concentration en enzymes libres (constante)
48
Q

Quels sont les rôles de K1 et K-1?

A

K1: Constante de formation du complexe ES
K-1: Constante de disparition du complexe ES

49
Q

Dans quelle condition principale l’équation de Michaelis Menten est-elle valide?

A

Si [S]&raquo_space; [E]

50
Q

Quelle est l’équation définissant Vmax selon l’équation MM?

A

Vmax= Kcat [Etot]

51
Q

Quelle est l’équation décrivant la vitesse initiale?

A

V0= Vmax x [S]/Km x [S]

52
Q

Qu’Est-ce que Km?

A

La concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale est égale à 1/2 Vmax

53
Q

V/F
Un petit Km indique une grande affinité de l’enzyme

A

V

54
Q

Décrivez la relation entre Km et l’affinité de l’enzyme

A

Relation inversement proportionnelle
+ l’affinité est élevée, moins il faudra de substrat pour que la réaction enzymatique s’active

55
Q

Pourquoi le Km ne change-t-il pas avec les inhibiteurs non- compétitifs?

A

Parce que l’inhibiteur se lie sur le site allostérique et donc ne rentre pas en compétition directe avec le substrat

56
Q

Qu’est-ce que la constante catalytique (Kcat)?

A

Il s’agit du nombre de molécules de substrat converties en produit par site actif de l’enzyme/seconde.

57
Q

Les enzymes sont:
- des glucides
- des lipides
- des protéines
- des acides nucléiques ?

A

Des protéines

58
Q

Que signifie le modèle clé-serrure lorsqu’on parle des enzymes?

A

Chaque enzyme a un substrat spécifique qui s’adapte parfaitement

59
Q

Quel est l’impact d’une augmentation de la température sur l’Activité enzymatique, jusqu’à un certain point?

A

L’Activité enzymatique augmente, puis diminue après un optimum

60
Q

Quelle est la principale différence entre un inhibiteur compétitif et un inhibiteur non compétitif ?

A

L’emplacement de la liaison

61
Q

En présence d’un inhibiteur irréversible, quel changement peut-on observer dans l’enzyme?

A

Le site actif de l’Enzyme est modifié de manière permantente

62
Q

V/F
Les coenzymes sont des cofacteurs indispensables à toutes les enzymes

A

F

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