Module 3 S7 Flashcards
Quelle est la structure primaires des protéines ?
Une séquence d’AA est codée par les nucleotides de l’ADN. Ces AA sont liés entre eux par une liaison peptidique qui résulte de la condensation (H2O DEHORS) entre un acide carboxylique du 1er AA et de la fonction amine du 2e AA.
Structure secondaire des protéines ?
Les AA s’organisent d’après une structure tridimensionnelle précise : on parle de conformation. Ce premier niveau d’organisation se fait dans des portions de la protéine grâce à des liaisons hydrogènes. On obtient 2 types d’organisation :
•les hélices a : c’est la structure secondaire la plus courante. C’est une torsion de la séquence d’acides aminés avec 3,6 acides aminés par tour.
•les feuillets b qui sont de deux types :
- les feuillets b paralle/es (les deux parties de la protéine vont dans le même sens) ;
- les feuillets b antiparallèles (les deux parties de la protéine vont dans des sens opposés).
- les coudes y : c’est une liaison hydrogène entre la fonction carboxylique d’un AA et la fonction amine d’un autre situe deux positions après.
Quelle est la structure quaternaire des protéines ?
Certaines protéines nécessitent un quatrième niveau de conformation pour devenir actives. Ce 4e niveau correspond à l’association de plusieurs protéines les unes avec les autres.
Ces protéines sont alors qualifiées d’oligomériques car elles ont plusieurs sous-unités (ex : hémoglobine = protéine composée de 4 sous-unités).
Attention : les protéines composées d’une seule protéine n’ont pas de structure quaternaire
(ex : myoglobine).
Quelle est la structure tertiaire des protéines ?
En gros, la structure tertiaire des protéines concerne la manière dont les différentes parties de la protéine se plient et s’organisent en 3D. Cela se fait grâce à des liaisons faibles entre les acides aminés. Par exemple, il peut y avoir des liaisons covalentes ou des liaisons électrostatiques. Ces interactions permettent à la protéine de prendre une forme complexe qui lui permet d’être fonctionnelle. C’est à ce niveau que la protéine devient active et peut remplir son rôle dans l’organisme.
Quelles sont les similitudes et différences entre l’hémoglobine et la myoglobine ?
Les deux assurent le transport d’O2 dans l’organisme (hb dans les erythrocytes et myo dans les fibres musculaires). Mais la myoglobine a une affinité avec l’O2 bcp plus forte car elle diffuse son O2 au muscle uniquement en cas d’hypoxie.
Du point de vue de leur structure, leurs structures primaire, secondaire et tertiaire sont très semblables. En effet, on y retrouve une globine fixant un noyau pxrolique. Celui-ci se lie à un ion ferreux Fe2+, capable de se lier à une molécule d’O2.
Cependant, la myoglobine ne possède qu’une seule sous-unité et elle est donc active au niveau de sa structure tertiaire. L’hémoglobine, elle, a un 4e niveau de conformation : la protéine est en effet composée de 4 sous-unités de globine, portant chacune un noyau pyrolique et un ion Fe2+. Elle est donc capable de se lier à quatre molécules d’02 à la fois.
