Module 3 S6

Question 1

quelle est la différence entre lipoprotéines et protéines plasmatique ?

Answer 1

Les protéines plasmatiques et les lipoprotéines sont différentes dans leur composition et leur fonction. Les protéines plasmatiques sont des protéines présentes dans le plasma sanguin et jouent un rôle crucial dans le transport des nutriments, des hormones et d’autres substances dans le corps. En revanche, les lipoprotéines sont des complexes de lipides et de protéines qui transportent les lipides (comme le cholestérol) dans le sang. Elles sont essentielles pour le transport des graisses et le métabolisme lipidique.

Question 2

Qu’est-ce que l’extraction splanchinique?

Answer 2

cela représente la circulation sanguine qui alimente les organes, très important pour la digestion et l’absorption des nutriments

Question 3

comment le foie effectue alors l’extraction splanchnique ?

Answer 3

-20 % de ses acides dominés sont utilisés pour sa propre utilisation, notamment par la synthèse de protéine plasmatique

-50% sont éliminé directement sous forme d’urée et ne seront pas utilisés par l’organisme

-Les 30 % restants sont distribués dans les tissus afin d’ être utilisés. Les acides aminés ont été triés et ce sont surtout les acides essentiel qui seront utilisés.

Question 4

quelle est la source endogène des acides aminés pour l’organisme ?

Answer 4

L’organisme est capable de faire une synthèse de novo, c’est-à-dire dans synthétiser(sauf les AAE).
En fait, l’organisme effectue régulièrement un turnover des protéines, c’est-à-dire un renouvellement .
Quotidiennement 400 g de protéines sont catalyser, puis resynthétiser.

Cela permet de maintenir des protéines de bonne qualité.

Cela se fait au niveau des muscles puisque ce sont les principaux réservoir de protéines et donc d’acide .

Question 5

Quel est le rôle des acides aminés ?

Answer 5

ce sont les précurseurs dans la synthèse des protéines, des nucléotides(donc, ADN et ARN), d’hormones , de neurotransmetteurs et de l’heme qui entrent dans la composition de l’hémoglobine. Ils peuvent également avoir un rôle énergétique dans des circonstances métaboliques particulières.

Question 6

À quelle moment une molécule devient hydrophobe ?

Answer 6

Quand la chaîne aliphatique est longue

Question 7

Que signifie des AA dicarboxyliques et qu’est-ce que cela implique et quel est leur nom ?

Answer 7

Qui possèdent deux fonctions acides (COOH)
Cette fonction rend les acides aminés très hydrophile
Acide aspartique et acide glutamique

Question 8

Comment sont classés les acides aminés ?

Answer 8

-les acides aminés, aliphatique
–les acides aminés Dicarboxylique
–les acides aminés amine
–les acides aminés dibasiques
–les acides aminés, alcool.
–les acides aminés souffrés
–les acides aminés aromatiques
–les acides aminés hétérocycliques

Question 9

Quelles sont les acides aminés aliphatique et quel est leur composition

Answer 9

le radical est uniquement composé d’une chaîne Hydrocarbone, plus ou moins longue qui rend l’acide hydrophobe
–Glycine.
–Alanine
–valine, leucine, isoleucine

Question 10

que sont les acides aminés dicarboxyliques et leur compo

Answer 10

Ce sont des diacides, c’est-à-dire qu’ils ont deux fonctions acides. Ils portent une seconde fonction carboxy Licques au niveau de leur radicale, qui rend ses acides aminés, tris, hydrophile.

• l’acide aspartique
  -l’acide glutamique

Question 11

que sont les acides aminés amides et leurs compo ?

Answer 11

il porte une fonction humide sur le radical . ils ont une fonction très proche des acides aminés dicarboxylique. La différence vient de la présence d’une fonction amide au lieu d’une fonction carboxylique.
Très hydrophile.

• acide asparagine et acide glutamine

Question 12

que sont les acides aminés dibasiques et leurs compo ?

Answer 12

il porte une seconde fonction a sur leur radical qui peut être ionisé à pH basique.
Hydrophile
-lysine AAE
-Arginine semi essentiel AA
-Histidine AAE dans la nutrition mais pas en biochimie car synthétisée par l’organisme mais longue à être exprimée (++ chez le nourrisson)

Question 13

Quel sont les AA alcool et leur compo ?

Answer 13

Possédent sur leur radical une fonction alcool pouvant être estérifier notamment par un phosphate pour donner des phosphoproteines

• thréonine AAE
• Serine

Question 14

Quel sont les AA souffrés et leur compo ?

Answer 14

le radical contient un atome de soufre S.

• la cysteine : elle présente une fonction, Chiolles SH terminale, ce qui rend la chaîne hydrophile.

-la methionine : elle porte un soufre S à l’intérieur de la chaîne Hydrocarbone, ce qu’il la rend hydrophobe, car le soufre ne peut plus réagir avec le milieu étant inclus dans la chaîne.
C’est le premier acide de toutes les protéines lors de leur bio bio synthèse . C’est donc pour cette acide aminé que code les premiers nucléotide d’ADN.

Question 15

Formule biochimique des AA

Answer 15

NH2-C-H(en haut du C)-R(en bas du C)- COOH

Question 16

combien existe-t-il d’acides aminés dans la nature et combien d’acide aminés sont standard ?

Answer 16

250. Acide dans la nature.
     Mais l’ensemble des protéines bactériennes animales et végétales sont constitué uniquement de 20 acides aminés : AA standards

Question 17

quelles sont les acides aminés aromatiques et leur particularité?

Answer 17

il possède ainsi que l’aromatique, c’est-à-dire un hexagone composé de six fonctions CH2 :
–La phénylalanine qui est est hydrophobe en raison de sa composition Hydrocarbone
–La tyrosine possède une fonction, OH, qui la rend hydrophile (précurseur des molécules comme l’adrénaline et des hormones thyroïdiennes)
-le tryptophane: précurseur de la vitamine B, trois qui rentre dans la composition du NAD+

Question 18

quelle est la particularité de la phénylalanine?

Answer 18

Son hydroxylation donne la tyrosine (l’ajout d’un OH)

Question 19

Def hydroxylation?

Answer 19

ajout d’un OH

Question 20

Quelle est la particularité des acides aminés hétérocycliques ?

Answer 20

Son radicale R effectues un cycle avec la fonction amine du carbon asymétrique
L’acide aminé est la proline

Question 21

quelle est la liste des AAE?

Answer 21

HLM-PTT-VIL
Histidine, lysine, methionine, phenylalanine, triptophane, tyrosine, valine, leucine, isoleucine

Question 22

quelle est la classification de chaque AAE et leur caractère hydrophobe ou hydrophile ?

Answer 22

HLM =
Histidine et lysine = hydrophile classe AA dibasique
Methionine = hydrophobe classe AA soufré

PTT =
Phénylalanine = hydrophobe
Tyrosine = hydrophile
Triptophane
Classe AA aromatiques

VIL =
valine/leucine/isoleucine = hydrophobe classe AA aliphatique

Question 23

quelles sont les 2 AA semi essentiel et à quoi servent-ils ?

Answer 23

Histidine, chez le nourrisson et arginine en cas de pathologie et de cicatrisation

Question 24

quelles sont les facteurs limitant dans les légumineuses ? Dans le riz ? Dans le blé, l’orge, Lavoine, le seigle et le millet ? Dans le maïs?

Answer 24

dans les légumineuses : methionine
Dans le riz : lysine et thréonine
Dans le maïs : tryptophane et Lysine
Dans le blé , l’orge, l’avoine, le Sidle et le Milet : lysine

Question 25

Qu’est-ce qu’une stéréo-isomérie?

Answer 25

Un acide aminé avec un carbone asymétrique est appelé un acide aminé chiral. Cela signifie que cet acide aminé possède une structure moléculaire qui ne peut pas être superposée à son image miroir. Les acides aminés chiraux jouent un rôle important dans la biochimie et la biologie, car leur structure en forme de miroir peut avoir des effets biologiques différents.
Seule, l’acide glycine ne possède pas de carbon asymétrique et peut donc être superposé

Question 26

tous les AA qui entrent dans la composition des protéines sont de quelle forme (stéréo isomérie)

Answer 26

L c’est-à-dire que la fonction amine se trouve sur la gauche

Question 27

quel est le comportement en solution des acides aminés ?

Answer 27

Le radical peut entrer ou non en interaction avec le milieu (en biochimie l’eau):

• radicaux apolaire hydrophobe : n’entre pas en interaction avec l’eau. Se trouve au cœur de la protéine.
  Ce sont : glycine, VILA, methionine, phenylalanine, tryptophane et Proline

-radicaux polaire : entre interaction avec l’eau, mais ne sont pas ionisable. Il se trouve en périphérie.
Ce sont : serine, thréonine, cysteine, asparagine dis, glutamine et tyrosine

• radicaux polaire hydrophile = sont hydrophile et ionisable. C’est-à-dire qu’ils peuvent échanger des ions H+ avec leur milieu.
  Ce sont : acide, aspartique, acide glutamique, histidine, lysine, arginine

Question 28

quelles sont les deux couples de la fonction ionisable a pH physiologique ?

Answer 28

•le couple COOH/COO- a une constante de dissociation acide, c’est-à-dire qu’on passe de la forme COOH à COO- à pH acide (environ 2). On l’appelle pK1

•le couple NH3+/NH2 change de forme à pH basique (environ 9) et c’est à ce moment-là qu’il passe de la formeNH3+ à NH2. On l’appelle pK2.

Question 29

Pourquoi les fonctions ionisable à pH physiologique se retrouve sous différentes formes? Et comment s’appelle se processus ?

Answer 29

En raison de leurs contacts étroit avec l’eau, le couple change de forme à un certain pH appelé : constante de dissociation PK

Question 30

les acides aminés, évoluent au cours du pH, comment s’appelle les catégories de charges globales (selon le pH)

Answer 30

1. Lorsqu’il est globalement négatif, c’est un anion
2. Lorsqu’il est entre les deux, lors lorsqu’il a une charge neutre, c’est un amphotère
3. Lorsqu’il est positif, c’est un cation

Question 31

que signifie pHi? Et comment se calcule-t-il ?

Answer 31

on appelle pH ISOElectrique, le pH auquel on retrouve la forme neutre.
(pk1+pK2)/2 = ph auquel on retrouve la forme neutre

Question 32

À quoi sert l’étude du comportement des acides aminés en biochimie

Answer 32

Cela est essentiel pour comprendre le comportement physiologique des protéines APH corporel (7 pour l’organisme et 2 dans l’estomac)

Question 33

comment s’appelle la courbe de l’étude de l’État ionique, des acides aminés?

Answer 33

C’est la courbe de titration
les pK sont les moments où l’acide change de forme
les pHi est la zone stable où la forme n’évolue pas
le pKr est le pH de transition (aa ionisable) de la fonction portée par le radical

Question 34

quelle est la différence entre un acide aminé, ionisable et non ionisable?

Answer 34

Les acides aminés ionisables ont des groupes fonctionnels qui peuvent gagner ou perdre des protons en fonction du pH de leur environnement. Cela signifie qu’ils peuvent exister sous forme chargée ou neutre. En revanche, les acides aminés non ionisables n’ont pas de groupes fonctionnels capables de se charger en fonction du pH, restant donc neutres dans une large gamme de pH.

Question 35

dans le cas d’un radical ionisable, comment se calcule le pHi ?

Answer 35

•Si R porte COOH : pHi = (pK1+pKr)/2
•Si R porte NH3+ : pHi = (pK2+pKr)/2

Question 36

comment peut-on convertir un acide aminé en un autre ou de passer d’un acide aminé à un Céto acide (intermédiaire du cycle de krebs) pour entrer dans le cycle de krebs à des fins énergétiques ?

Answer 36

ces modifications peuvent être plusieurs types à lettres de différents enzymes :

Décarboxylation =
Une fonction carboxylique peut être modifiée en fonction amine. Cela est possible par des décarboxylases (retrait de CO2). On peut alors obtenir différentes molécules à partir d’AA : l’histidine peut donner de l’histamine (réaction inflammatoire allergique), l’acide
glutamique peut donner le GABA (acide g aminobutyrique) = neurotransmetteur du
système nerveux.
Amidification =
La fonction carboxylique au niveau du radical peut faire l’objet d’une amidification en fixant de l’ammoniac. Cette réaction intervient surtout avec GLU et GLN (l’enzyme responsable est la glutamine synthétase) pour l’ammoniogénèse et l’uroniogénèse.
Desamination =
La fonction amine peut subir différents types de désamination: la désamination oxydative et la transamination (cf. Module 6, séquence 1 : Le métabolisme azoté).

Question 37

Pour résumer, à quoi sert l’acide aminé pour une protéine

Answer 37

C’est l’unité de structure de la protéine