Module 3 : Le transport, l'export et la sécrétion

Question 1

À quel type de protéines correspond la majorité des protéines de transport?

Answer 1

Protéines transmembranaires (protéines intégrales)

Question 2

Quelles sont les sources d’énergie (3) qui peuvent être utilisées pour le transport actif primaire ?

Answer 2

1) ATP
2) Lumière
3) Pouvoir réducteur

Question 3

Quelles sont les molécules qui traversent la membrane par diffusion passive?

Answer 3

• Gaz (CO2, N2, O2)
• Urée
• Éthanol
• Glycérol
• Petites molécules polaires non chargées

Question 4

Qu’est-ce qu’une aquaglycéroporine?

Answer 4

Classe d’aquaporine qui ont de l’affinité pour le glycérol (et permettent leur diffusion facilitée)

Question 5

Comment fonctionne les aquaglycéroporines?

Answer 5

Elles augmentent la diffusion (facilitée) des molécules de glycérol en formant un passage qui les laisse passer selon leur gradient de concentration.

Question 6

Qu’est-ce qu’un ionophore?

Answer 6

Antibiotique qui agit en rendant la membrane perméable en faisant des trous dans la membrane. Perturbe le potentiel membranaire et cause la mort de la cellule.

Question 7

Quelle est la principale caractéristique du transport par translocation de groupe?

Answer 7

La modification chimique concomitante au transport de la molécule.

Question 8

Quel est le système de transport par translocation de groupe le plus connu?

Answer 8

Le PTS (Phosphoénopyruvate phosphotransférase system)

Question 9

Comment fonctionne le PTS?

Answer 9

Il utilise le transfert de groupement phosphate qu’on appelle un phosphorelais.

Question 10

Vrai ou faux? Chaque transporteur PTS est spécifique pour juste un sucre

Answer 10

Faux.

Il y a plusieurs PTS qui transportent plusieurs sucres

Question 11

De quoi dépend la spécificité d’un transporteur PTS pour son/ses sucres?

Answer 11

Elle dépend du type d’enzyme II

Question 12

Quelles sont les enzymes (2) qui sont communes à tous les transporteurs PTS?

Answer 12

1) enzyme I
2) HPr

Question 13

Qu’est-ce qu’un sidérophore?

Answer 13

Molécule organique de faible poids moléculaire qui se lie au fer ferrique et ses dérivés avec une forte affinité (donc même si le fer est en faible concentration) et qui est très importante pour le transport du fer.

Question 14

Comment fonctionne le transport du fer ferrique par les sidérophores chez les Gr+? Chez les Gr-?

Answer 14

Gr+: Le complexe sidérophore-fer est reconnu par une protéine affine du périplasme et est transportée dans le cytoplasme par un transporteur ABC.

Gr-: Le complexe sidérophore-fer est reconnu par un récepteur à la surface de la membrane externe. L’énergie requise pour le transport dans la membrane externe est fournie par transport actif via TonB-dependant pathway

Question 15

Par quoi est reconnu le complexe sidérophore-fer chez les Gr+? Chez les Gr-?

Answer 15

Gr+ : Protéine affine dans le périplasme
Gr- : Récepteur à la surface de la membrane externe

Question 16

Vrai ou faux? Le complexe sidérophore-fer n’est pas soluble.

Answer 16

Faux

Question 17

Qu’est-ce qu’une protéine affine?

Answer 17

Protéines de liaisons particulières qui ont comme rôle de libérer la molécule à transporter au transporteur.

Question 18

Quel est l’autre nom qui existe pour nommer les protéines affines?

Answer 18

SBP (solute binding protein)

Question 19

Quelle famille de protéine forme la principale classe de transporteur actif primaire?

Answer 19

Les transporteurs ABC (ATP-binding cassette)

Question 20

Pour le transport actif secondaire, que se passe-t-il lorsqu’on acidifie le milieu?

Answer 20

Le potentiel membranaire augmente (car [H+] augmente dans le milieu extérieur), donc le transport est favorisé.

Question 21

Pour le transport actif secondaire, que se passe-t-il lorsqu’on ajoute de la valinomycine au milieu?

Answer 21

Puisque la vancomycine est un ionophore qui provoque la dépolarisation de la membrane, l’énergie nécessaire au transport actif secondaire se dissipe et le transport s’arrête.

** seulement vrai si le co-soluté est un ion.

Question 22

Pourquoi retrouve-t-on moins de transporteurs actifs secondaires chez les bactéries anaérobies?

Answer 22

La plupart des bactéries anaérobie n’ont pas de chaîne de transport d’électrons dans leur membrane.

Ainsi, le potentiel membranaire est difficilement maintenu par des mécanismes énergivores. C’est pourquoi la source principale d’énergie utilisée pour le transport actif anaérobie est l’ATP ou le PEP, afin de conserver le potentiel membranaire pour soutenir d’autres processus.

Question 23

Quels sont les deux principaux types de systèmes SEC et à quels moments ont-ils lieu?

Answer 23

1) SRP pathways (Co-traductionnel)
2) SecB pathways (Post-traductionnel)

Question 24

Comment fonctionne le SRP pathways?

Answer 24

La protéine SRP se lie au peptide signal dès le début de la traduction et bloque celle-ci.

Ensuite, SRP reconnaît le récepteur membranaire FtsY et le complexe SRP-FtsY-ribosome se lie au translocon SecYEG.

La SRP et FtsY se dissocient et la traduction reprend. C’est la traduction simultanée qui fournit l’énergie nécessaire à l’exportation.

Question 25

Comment fonctionne le SecB pathways?

Answer 25

La pré-protéine est produite en entier dans le cytoplasme avant le transport vers le translocon SecYEG.

Pour éviter un repliement incorrect, des chaperonnes de types holdases (comme SecB) empêchent le repliement prématuré de la protéine.

La pré-protéine est ensuite transférée à SecA, qui s’associe au translocon SecYEG. SecA sert de moteur qui utilise de l’ATP pour fournir l’énergie nécessaire à la translocation.

Question 26

Quelles sont les principales différences entre les systèmes SRP et SecB pathways?

Answer 26

SRP: Pour les protéines qui sont destinées à rester dans la membrane interne. Ces protéines contiennent une séquence signal spécifique à la particule de reconnaissance de signal (SRP)

SecB: Pour les protéines qui sont destinées à être dans le périplasme ou à l’extérieur de la cellule ; elles contiennent des séquences signal spécifiques à SecA.

Question 27

Quel est le point en commun des systèmes SRP et SecB pathways?

Answer 27

Le translocon SecYEG, qui participe aux 2 mécanismes.

Question 28

Quelle est la source d’énergie pour les 3 différents systèmes d’exportation?

Answer 28

Pour les systèmes SEC
SRP: Traduction en simultanée qui fournit l’énergie à l’exportation

SecB: SecA sert de moteur qui utilise de l’ATP. La force protonmotrice (PMF) joue aussi un rôle dans ce processus via des protéines auxiliaires qui améliorent l’efficacité de la translocation.

Pour les systèmes TAT : l’énergie provient de la force protonmotrice

Question 29

Quel est le rôle du translocon SecYEG?

Answer 29

Il sert au transport des protéines à travers la membrane plasmique.

Question 30

Qu’est-ce qui est spécial dans le translocon SecYEG?

Answer 30

Il possède à la fois une ouverture dans la membrane et une ouverture latérale.

Un changement de conformation de SecYEG ouvre une porte latérale, ce qui permet l’insertion des domaines transmembranaires hydrophobes dans la bicouche lipidique.

Question 31

Qu’est-ce qu’un membranome?

Answer 31

Partie de l’exportome bactérien qui est intégrée dans la membrane plasmique (ensemble des protéines de la membrane plasmique)

Question 32

À quoi sert un peptide signal?

Answer 32

Signaux de tri qui indiquent à la cellule la destination des protéines.

Question 33

Dans quelles circonstances (2) particulières le système TAT sera-t-il utilisé?

Answer 33

Lorsque la protéine possède un cofacteur essentiel (1) ou un groupement prosthétique (2) qui doit être ajouté lors du repliement.

Question 34

Qu’est-ce qu’une protéine chaperonne?

Answer 34

Protéines qui aident au repliement des protéines nouvelles synthétisées ou encore mal repliées.

Question 35

Vrai ou faux? Le seul rôle des chaperonne est d’aider au repliement des protéines.

Answer 35

Faux.

Elles peuvent aussi aider à la désagrégation ou à prévenir de l’agrégation en cas de stress ou de conditions physiologiques.

Question 36

Qui-suis-je? « Chaperonne dont le rôle est de réparer les protéines dénaturées et assister le repliement »

Answer 36

Foldase

Question 37

Qui-suis-je? « Chaperonne dont le rôle est de ralentir le repliement des protéines »

Answer 37

Holdase

Question 38

Qui-suis-je? « Chaperonne dont le rôle est de dégrader les protéines anormales »

Answer 38

Degradases

Question 39

GroE et GroEL sont quel type de chaperonnes?

Answer 39

Foldases

Question 40

SecB est quel type de chaperonne?

Answer 40

Holdase

Question 41

Les protéines La et Ti sont quel type de chaperonnes?

Answer 41

Dégradases

Question 42

Qui-suis-je? « Je suis un système à 2 composantes qui permet le transport de protéines repliées »

Answer 42

Système de type II

Question 43

Qui-suis-je? « Je suis un système à 1 composante, aussi appelé injectosome »

Answer 43

système de type III

Question 44

Qui-suis-je? « Je peux transporter de l’ADN, un complexe ADN/protéine ou une protéine »

Answer 44

Système de type IV

Question 45

Qui-suis-je? « On me nomme aussi système auto-transporteur »

Answer 45

Système de type V

Question 46

Qui-suis-je? « Je suis le système le plus simple et le plus fréquent »

Answer 46

Système de type I

Question 47

Qui-suis-je? « Les protéines qui m’utilisent ont un domaine feuillet beta en C-terminal »

Answer 47

Système de type V