Module 2 : Les acides aminés et les protéines Flashcards
Quelles sont les fonctions (8) des macromolécules?
Catalyse, Transport, Stockage, Structure, Mouvement, Décodage de l’information génétique, Régulation, Défense ou agression
De quoi sont formés les acides aminés?
Groupement carboxyle (-COOH), groupement amine (-NH2) et squelette carboné
Comment s’appelle le carbone lié au carbone du groupement carboxyle?
Carbone ⍺
Qu’est-ce qui caractérise chacun des 20 acides aminés standards?
Chaîne latérale
Que deviennent les groupements fonctionnels des acides aminés à un pH physiologique?
Groupement carboxyle : Déprotoné (-COO-)
Groupement amine : Protoné (-NH3)
Quelle est la configuration des acides aminés standards qui forment des protéines?
Configuration L
Quelles sont les particularités strucurales de la proline?
Sa structure est circulaire, la chaîne R est liée au carbone ⍺ ainsi qu’au groupement amine. La proline ne possède pas de groupement amine primaire, mais bien un groupement amine secondaire
Quelles sont les particularités structurales de la glycine?
Elle porte 2 atomes d’hydrogène sur son carbone ⍺ n’est pas une molécule chirale. Par conséquent, elle est optiquement inactive.
Quelles sont les propriétés les plus importantes des chaînes latérales des acides aminés?
Hydropathie (Solubilité dans l’eau)
Taille
Quelles sont les caractéristiques d’une chaîne latérale aliphatique?
Chaine latérale peu soluble dans l’eau (hydrophobe)
Ne contient que des atomes de carbone et d’hydrogène
Acides aminés non polaire
Quelles sont les acides aminés aliphatiques?
Glycine (Gly) Alanine (Ala) Valine (Val) Leucine (Leu) Isoleucine (Ile)
Quelles sont les caractéristiques de la Glycine?
Plus petit acide aminé
Chaîne latérale ne contient aucun atome de carbone
Donne une très flexibilité aux chaînes polypeptidiques
Rôle essentiel dans la structure de certaines protéines
N’a pas de carbone chiral
Quelles sont les caractéristiques de l’Alanine?
2ème plus petit acide aminé
Plus abondant dans les protéines
Quelles sont les caractéristiques de la Valine, la Leucine et l’Isoleucine?
Acides aminés branchés : Chaine latérale pas linéaire
Chaine latérale encombrante : réduit flexibilité
Quelles sont les caractéristiques de la Proline?
Confère de la rigidité à une chaîne polypeptidique
Acide aminé non polaire
Quels sont les acides aminés qui contiennent un cycle aromatique?
Phénylalanine (Phe)
Tyrosine (Tyr)
Tryptophane (Trp)
Quelles sont les acides aminés polaires qui contiennent un cycle aromatique?
Tyrosine (Tyr)
Quelles sont les acides aminés non polaires qui contiennent un cycle aromatique?
Phénylalanine (Phe)
Tryptophane (Trp)
Quels sont les acides aminés ꞵ-hydroxylés?
Serine (Ser)
Thréonine (Thr)
Quelles sont les caractéristiques des acides aminés ꞵ-hydroxylés?
Groupement hydroxyle sur le carbone ꞵ
Polaires
Quels sont les acides aminés soufrés?
Méthionine (Met)
Cystéine (Cys)
Quelles sont les caractéristiques de la Méthionine?
Soufre dans une liaison thioéther
Non polaire
Quelles sont les caractéristiques de la Cystéine?
Soufre dans un groupement thiol
Polaire
Que crée la réaction des groupements thiols de 2 cystéines?
Pont disulfure
Quels sont les acides aminés portant une 2eme fonction acide?
Aspartates - Acides aspartiques (Asp)
Glutamates - Acides glutamiques (Glu)
Comment appelle-t-on les acides aminés ayant une 2eme fonction acide?
Acides aminés dicarboxyliques
Qu’obtient-on quand on ajoute un groupement amine au groupement carboxyle d’un acide aminé portant une 2eme fonction acide?
Groupement amide
Quels sont les dérivés amides des acides aminés portant une 2eme fonction acide?
Asparagine (Asn)
Glutamine (Gln)
Quelles sont les caractéristiques des acides aminés portant une 2eme fonction acide et leurs dérivés amides?
Asparagine & Glutamine : Polaire
Acides aspartiques & glutamiques : Chargé -
Quels sont les acides aminés portant une 2eme fonction basique?
Histidine (His)
Lysine (Lys)
Arginine (Arg)
Quelles sont les caractéristiques des acides aminés portant une 2eme fonction basique?
Possèdent une seconde fonction amine ionisable
Chargé +
Quelle est la structure de l’arginine?
Ion guanidium
Quels sont les liens qui lient les acides aminés pour formés des peptides et des protéines?
Liens peptidiques
Combien de résidus d’acides aminés contiennent les peptides?
2 à 50
Combien de résidus d’acides aminés contiennent les protéines?
+ de 50
Où se forment les liens peptidiques?
S’établit entre la fonction ⍺-carboxyle du premier acide aminé et la fonction ⍺-amine d’un deuxième acide aminé
Que comprend un groupement peptidique?
2 atomes directement impliqués dans le lien peptidique et leurs 4 substituants
Les groupements peptidiques sont-ils polaires?
Oui, cette polarité est à la base de la formation des structures secondaires des protéines
À quoi correspond la structure primaire des protéines?
À la séquence en acides aminés de la chaîne polypeptidique. Ce niveau de structure ne fait intervenir que des liens covalents.
À quoi correspond la structure secondaire des protéines?
À l’arrangement spatial des acides aminés adjacents de la chaîne polypeptidique. Les structures secondaires sont stabilisées par des liens H entre les atomes du groupement peptidique.
À quoi correspond la structure tertiaire des protéines?
À l’arrangement 3D de tous les atomes formant une chaîne polypeptidique. Cette structure est stabilisée par des interactions non covalentes et des ponts disulfures entre les chaînes latérales de résidus éloignés dans la structure primaire.
À quoi correspond la structure quaternaire des protéines?
À l’association et l’arrangement spatial des sous-unités dans l’espace. Tout comme pour la structure tertiaire ; ce sont principalement les interactions non covalentes et les ponts disulfures entre les chaînes latérales qui stabilisent la structure quaternaire.
Où se trouve le groupement α-NH2 libre dans une chaîne polypeptidique?
À l’extrémité N-terminale, et un seul groupement α-COOH libre, qui est situé à l’extrémité C-terminale.
Quelles structures permettent les changements brusques de direction dans l’organisation des protéines globulaires?
Boucles, coudes ou tours
Où se trouvent généralement les résidus dans la structure tertiaire d’une protéine?
Résidus non polaire : À l’intérieur de la protéine
Résidus chargés : surface de la protéine
Résidus polaire, non chargés : Surface et parfois à l’intérieur de la protéine
Par quoi la structure tertiaire est-elle stabilisée?
Interaction non covalentes
Liens covalents : Ponts disulfures
De quoi est constitué une protéine monomérique?
Une seule chaîne polypeptidique
Comment appelle-t-on les protéines constitués de plusieurs chaîne polypeptidiques associés les unes avec les autres?
Protéines multimériques ou oligomériques
Quels sont les principaux types de classification des protéines?
Classification selon la fonction
Classification selon la forme et la solubilité
Classification selon la composition
Quels sont les principaux avantages et désavantages de la classification des protéine selon leur fonction?
Avantage : donne directement le rôle de la protéine dans la cellule
Désavantage : ne connaît pas toujours exactement la fonction d’une protéine, ce qui la rend inclassable
Quelles sont les catégories dans la classification des protéines selon la forme et la solubilité?
Protéines fibreuses
Protéines globulaires
Protéines membranaires
