Microcalorimétrie Flashcards

1
Q

Quand l’énergie est-elle formée

A

Quand on forme des liens

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2
Q

Nommer les 3 lois de la thermodynamique

A

1.L’énergie n’est ni créée ni détruite, mais elle est transformée
2.La quantité d’entropie dans l’univers a tendance à augmenter
3.Un solide parfaitement cristallin au zéro absolu (0K) a une entropie de zéro

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3
Q

Qu’est-ce que l’enthalpie

A

quantité d’énergie d’un système à volume et pression constante

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4
Q

Qu’est-ce que l’entropie

A

le désordre d’un système. L’entropie est la distribution de l’énergie

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4
Q
A
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5
Q

Qu’est-ce que le degré de liberté

A

nombre de conformation que les molécules peuvent adopter, le mouvement et la vibration. Les types de liaison vont jouer un rôle.

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6
Q

Qu’est-ce que la capacité calorifique

A

-Quantité de chaleur nécessaire pour faire varier la température
-Pour une biomolécule, c’est sa capacité d’absorber de la chaleur sans faire augmenter la température

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7
Q

Quels sont les signatures thermique des interactions non-covalentes

A

-Changement du degré de liberté (rotationnelle et translationnel)
-Pont hydrogène
-Interaction de van der Waals
-Hydrophobique (ex : répulsion du solvant)
-La surface accessible au solvant (SASA) influence la capacité calorifique (∆Cp)
-Changement de conformation

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8
Q

On a besoin de quoi pour comprendre la fonction d’une macromolécule

A
  • Sa structure (ex : cristallographie, RMN)
  • Son mouvement / énergie (thermodynamique)
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9
Q

Quel utilisation peut on faire de la calorimétrie (challenge scientifique)

A

Prévenir la résistance aux médicaments en modifiant la flexibilité des molécules en compensant enthalpiquement

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10
Q

Quels sont les 4 techniques de la calorimétrie

A

-Calorimétrie isobarique / « cup calorimétrie »
-Calorimétrie isochorique / « bomb calorimétrie »
-Titrage calorimétrique isotherme (ITC)
-Calorimétrie différentielle à balayage (DSC)

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11
Q

Que permet de faire le titrage calorimétrique isotherme

A

-Mesurer quantitativement les interactions entre macromolécules
-Mesurer directe de la chaleur relâché ou absorbé par une interaction
-Détermination des paramètres de liaison :
 Affinité (KD/∆G)
 Stœchiométrie (n)
 Enthalpie (∆H)
 Entropie (∆S)

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12
Q

Quels sont les avantages de l’ITC

A

-Mesure directe (ex : sans ajout de fluorophore)
-Donne beaucoup plus que l’affinité
Aide à élucider les mécanismes sous-jacents des interactions moléculaires
-Mesure thermodynamiques et cinétiques simultanées

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13
Q

Que permet de faire la DSC

A

-Étudier des changements de conformation
-Suivre la stabilité (dénaturation) d’une macromolécule
-Étudier/améliorer la durée de vie d’une macromolécule

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14
Q

Qu’est-ce que la DSC mesure

A

-Mesure en continue la chaleur spécifique d’un système en fonction de la température
exactement le même solvant dans la cellule de référence → dialyse des 2 solutions dans le même solvant
Éliminer les agrégats
Minimiser la chaleur d’oxydation → agent réducteur ayant une faible chaleur d’oxydation
-Mesure de la variation de la capacité calorifique

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Perfectly
15
Q

Quels sont les optimisations pouvant être apporté à la stabilité des enzymes commerciales

A

-Optimisation extrinsèque :
pH
Force ionique
Osmolytes (ex : sucres)
Potentiel rédox (ex : DDT)
-Optimisation intrinsèque :
Mutagénèse
Synthèse (ex : équilibre cinétique vs thermodynamique)