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Final Biomol > Microcalorimétrie > Flashcards

Microcalorimétrie Flashcards

1
Q

L’énergie est libérée dans quelle circonstance? Lorsqu’on forme ou brise des liens?

A

L’énergie est libérée quand on forme des liens.
Besoin d’énergie pour briser les liens

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Q

Vrai ou Faux
La quantité d’entropie dans l’univers a tendance à augmenter?

A

Vrai
Deuxième loi de la thermodynamique
Chaud vers le froid

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3
Q

Vrai ou Faux
Un solide parfaitement cristallin au zéro absolu a un entropie positive ?

A

Faux, entropie de zéro

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4
Q

Quelles sont les deux types d’énergie moléculaire d’un système ?

A

Cinétique et potentielle

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5
Q

Qu’est-ce que l’enthalpie?

A

La quantité d’énergie d’un système (liaisons)

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6
Q

Qu’est-ce que l’entropie?

A

Le désordre d’un système
L’entropie c’est la distribution de l’énergie

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7
Q

La création de liens est favorable ou défavorable pour l’enthalpie? et négative ou positive?

A

Valeur négative ***FAV??

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8
Q

La création du désordre est favorable ou défavorable ? Et valeur positive ou négative?

A

Favorable et valeur positive*

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9
Q

Lorsqu’un système thermodynamique nécessite plus d’efforts, est-ce qu’il y a moins ou plus de gains au final?

A

Plus de gains

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10
Q

Qu’est-ce que la capacité calorifique ?

A

Quantité de chaleur nécessaire pour faire
varier la température
Pour une biomolécule, c’est sa capacité
d’absorber de la chaleur sans faire
augmenter la température

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11
Q

La capacité calorifique augmente dans quelle phase de l’eau?

A

Solide -> eau -> vapeur (+désordre)

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11
Q

La température augmente ou diminue le désordre?

A

Augmente le désordre proportionnellement

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12
Q

Un ligand flexible restreint dans un site actif est favorable ou défavorable pour l’entropie?

A

Entropiquement défavorable

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13
Q

La relâche d’une molécule d’eau est favorable ou défavorable pour l’entropie?

A

Entropiquement favorable

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14
Q

Quels sont les éléments qui influencent la thermodynamique?

A
  • Changement du degré de liberté
  • Liaisons (ponts H ou de Van der Waals)
  • Hydrophobique
  • Surface accessible du solvant
  • Changement de conformation
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15
Q

Les liaisons influencent l’entropie ou l’enthalpie?

A

Enthalpie

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16
Q

L’effet hydrophobe influence l’entropie ou l’enthalpie?

A

Entropie principalement

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17
Q

Le changement de conformation influence l’entropie ou l’enthalpie?
Et favorable ou défavorable?

A

Entropie et défavorable

18
Q

Quelle constante désigne l’affinité?

A

Kdissociation = Constante de Gibss (DeltaG)

19
Q

La création de liaisons est favorable ou défavorable pour l’enthalpie?

A

Favorable

20
Q

Quelles sont les deux aspects à connaitre pour comprendre la fonction d’une macromolécule?

A
  • Structure
  • Mouvement/Énergie
21
Q

On veut qu’un inhibiteur ait un Delta G et Delta H élevé ou faible?

A

Élevé dans les deux cas
On recherche une meilleure affinité, un inhibiteur rigide, mais également libre pour mieux s’adapter en cas de mutations.

22
Q

Pour observer une croissance bactérienne, y a-t-il mieux que la densité optique?

A

Oui, la microcalorimétrie

23
Q

Nommez deux applications pour la microcalorimétrie?

A
  • Développer un packaging pour un vaccin ARN
  • Déterminer la stabilité d’une molécule (Température et temps)
24
Q

Quelles sont les techniques de calorimétrie? (4)

A
  • Calorimétrie isobarique
  • Calorimétrie isochorique
  • Titrage calorimétrique isotherme (ITC)
  • Calorimétrie différentielle à balayage (DSC)
25
Q

À quoi sert la calorimétrie isobarique?

A

Mesurer la quantité de chaleur d’une réaction

26
Q

À quoi sert la calorimétrie isochorique?

A

Mesurer la chaleur de combustion
Mesurer la quantité d’énergie d’un aliment

27
Q

À quoi sert l’ITC?

A
  • Mesurer quantitativement les interactions entre
    macromolécules
  • Mesurer directe de la chaleur relâché ou absorbé par une
    interaction
  • Détermination des paramètres de liaison :
  • Affinité (KD / ΔG)
  • Stœchiométrie (n)
  • Enthalpie (ΔH)
  • Entropie (ΔS)
28
Q

Quelles sont les utilités de l’ITC?

A

Mesurer des interactions :
Prot-Prot
Prot-ADN
etc

29
Q

Quels sont les avantages de l’ITC?

A
  • Mesure directe
  • Donne beaucoup plus que l’affinité
  • Aide à élucider les mécanismes sous-jacents des
    interactions moléculaires
  • Mesures thermodynamiques et cinétiques simultanées
30
Q

Nommez 4 aspects techniques d’un ITC

A
  • Concentration adéquate
  • Exactement le même solvant
  • Éviter la formation de bulles
  • Minimiser la chaleur d’oxydation
31
Q

Quelles sont les 4 parties d’un ITC?

A
  • Coquille adiabatique
  • Cellules jumelles
  • Seringue agitatrice
  • Module thermoélectrique
32
Q

Comment fonctionne l’ITC?

A

Série d’injection espacé d’un retour à l’état de base (titration)
De - en - de chaleur libéré car moins de liaisons à faire

33
Q

Comment prévenir la résistance aux médicaments?

A

En augmentant la flexibilité de la molécule (entropiquement moins favorable) et en compensant enthalpiquement

34
Q

Comment savoir si la protéine est bien repliée?

A

En mesurant la stoechiométrie
Voir la valeur relié au centre de la pente du graphique

35
Q

Un graphique ayant une meilleure affinité a une pente plus abrupte ou moins?

A

Une pente plus abrupte signifie une meilleure affinité

36
Q

À quoi sert le DSC?

A
  • Étudier des changements de conformation
  • Suivre la stabilité (dénaturation) d’une macromolécule
  • Étudier/améliorer la durée de vie d’une macromolécule
37
Q

Nommez 3 aspects techniques d’un DSC?

A
  • Exactement le même solvant dans la cellule de référence
  • Éliminer les agrégats
  • Minimiser la chaleur d’oxydation
38
Q

Quelles sont les 3 parties d’un DSC?

A
  • Coquille adiabatique
  • Cellules jumelles
  • Module thermoélectrique

**Pas de seringue

39
Q

Vrai ou Faux
Un DSC mesure en continue la chaleur spécifique d’un système en fonction du solvant?

A

Faux
Mesure en continue la chaleur spécifique d’un système en fonction de la température.

40
Q

Est-ce qu’on peut suivre une dénaturation de protéine sur DSC?

A

Oui,
Les bris de liaisons ont besoins de plus d’énergie donc plus grande température jusqu’à saturation (Tm)

41
Q

Un pH plus acide diminue ou augmente la capacité calorifique?

A

Diminue

42
Q

Quels sont les optimisations possibles pour la stabilité d’enzymes ?

A

pH
Force ionique
Osmolytes
Potentiel rédox
Mutagénèse
Synthèse

43
Q

Vrai ou Faux
La microcalorimétrie est utile pour le contrôle qualité de produit biologique?

A

Vrai

Final Biomol (3 decks)

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