Metaloproteínas de transferência electrónica Flashcards
Requisitos para a eficiência (cinética) do processo
- Transferência de 1 eletrão por reação
- Valor de ∆G negativo e baixo módulo
- Intervenção de entidades biológicas que liguem os dois centros → favorece o processo
- Baixa energia de reorganização
Requisitos para a eficiência do processo (casos específicos) das proteínas
1 - metais de transição satisfazem este requisito dada a variabilidade de estados de oxidação possíveis
2 - ∆G - potencial de redução dos iões complexos é modulado pelos ligandos
3 - cofatores que possam ajustar por exemplo as distâncias
4 - centro de ião de metal implica que não haja alterações significativas da esfera de coordenação, em particular a geometria
Proteínas hémicas
Citocromos
Proteínas com centros:
Centros de Fe-S
Centros de Cu - (Cobre)
Centros de Mn - manganês
Citocromos: tipo de proteínas
Proteinas hemicas: ferro e profirinas (coordenado com 4N)
Citocromos: número de coordenação e geometria
6 → geometria octaédrica com configuração de spin baixo
O que acontece ao 5º e 6º átomos coordenadores
mudam para alterar o
potencial de redução e permitir a transferência
eletrónica
Propriedades dos citocromos
Inseridos na membrana para manter as distâncias curtas
Têm elevada capacidade de rápida transferência de eletrões
Intervenção de entidades biológicas que liguem os dois centros nos citocromos
Têm cofatores que ajustam a distância
Centros de Fe-S: propriedades
- NºCoord=4 -> geometria tetraédrica
- Spin alto
- Na proximidade de Cisteínas e Metioninas porque têm S
- Fe(II) ou Fe(III)
O que são Ferrodoxinas
Ferro enxofre
(baixo peso molecular) ○ Fotossíntese / metabolismo ○ Fixação do azoto ○ Produção de hidrogénio
Hidrogenases
○ Catálise da oxidação reversível de H2 ○ Centros próximos ○ Alto peso molecular
Tipo de ligações de coenzimas B12
- Centro ativo de Cobalto -> Co(III) - Ligação a N de ____
- O 5º ligando é N da proteína
- O 6º ligando é um C
3 tipos de coenzimas B12
Adenosilcobalamina
Metilcobalamina
Cianocobalamina
Adenosilcobalamina
catalisa
transferência de H+
Metilcobalamina
catalisa transferência de grupos metil
Cianocobalamina
vitamina B12
Tipos de proteínas com centros de Cu (Cobre)
Classificação de acordo com tipo de centroIões de Cu -> permitem grande plasticidade -> proteínas muito diferentes
Plastocianina NO e NC centros de Cu (Cobre)
Cu(II) ou Cu(I) - NºCoord=4 -> geometria tetraédrica
Superóxido dismutase centros de Cu (Cobre)
Catalisador
2O2+2H+<->H2O2+O2
Proteína de Manganês
Iluminação do Fotossistema 2 transfere 2e-para o Fotossistema 1 que vêm da oxidação do H2O- Proteína de Manganês, semelhante aos centros Fe-S, só que Mn-O
Anidrase carbónica
Proteína de Zinco (Zn) ligado a N de histidinas○ Tem todas as orbitais d preenchidas○ 2 estados de oxidação: metálico + Zn(II)
Carboxipeptidase
Hidrólise de aminoácidos no C terminal -> ataca o COOH
Aminopeptidase
Hidrólise de aminoácidos no N terminal- Tem 2 centros -> Fe(III) e Zn(II)
