Catálise enzimática Flashcards
Que modelos de cinética existem
Chave e fechadura e encaixe induzido
Modelo chave-e-fechadura caracteristicas
Complementaridade perfeita entre enzima e substrato
Pouco eficiente
Ficam muitos substratos em complexo
Modelo Encaixe induzido caracteristicas
Enzima no local de ligação tem afinidade para o estado transiente da reação → destabiliza o substrato e catalisa a reação
Como é que a redução da E.A. é compensada
pela energia de ligação resulta das interações entro o substrato e a enzima no
estado de transição
Para o que é que é necessária energia
Reduzir a entropia do sistema
Retirar águas de solvatação
Alinhar os resíduos do centro catalítico
O que acontece quando a energia aumenta
Menor será k
O que são grupos catalíticos
Mecanismos pelos quais os grupos catalíticos → assistem na formação quebra de ligações covalentes:
Quais são os grupos catalíticos
Catálise ácido-base, Catálise covalente, iões metálicos
Catálise ácido-base
Intermediários/Resíduos carregados podem ser estabilizados pela transferência de protões
Catálise covalente
Uma ligação covalente transiente é formada entre a enzima e o substrato.
Resíduos envolvidos
Os resíduos normalmente envolvidos são Lys, His, Cys, Asp, Glu, e Ser.
Iões metálicos com função catalítica função e factos
→ Ajudam a orientar a ligação do substrato para promover a reação
→ Mediação de reações oxidação-redução (estado de oxidação do ião metálico reversível) → Cerca de 1/3 das enzimas
Que fator impacta a velocidade de reação
- Velocidade afetada por [S]
- [S] varia durante a reação
Quando é que se mede a velocidade incial
- Mede-se a velocidade inicial quando [S]»[E]
O que postula o modelo de Michaelis Menten
→ A velocidade da reação é proporcional ao passo lento → [ES]
Equação de Michaelis-Menten
v0=(vmax[S]/Km+[S])
Enzimática não representadas pela equação de Michaelis-Mentem:
não dependem de um mecanismo com 2 passos.
Parametros para a Comparação de Eficiências Catalíticas:
k (cat) em 1/s é equivalente à constante de reação do passo limitante e Km que descreve a afinidade entre uma enzima e o substrato
Qual é o valor máximo de eficiêcias catalíticas
→ Valor máximo/Teto: 10^8/10^9 1/Ms pois a partir deste valor a velocidade máxima é controlada pela difusão do substrato e produto (a que não podemos alterar a velocidade)
Mecanismos de Inibição Enzimática reversível
Inibição competitiva
Inibição anti competitiva
Inibição mista
Inibição não competitiva
Inibição Competitiva:
Inibidor liga-se no centro catalítico da enzima; $K_I$ é a constante de equilíbrio para a ligação do inibidor à Enzima.
Inibição Anti-Competitiva:
Inibidor liga-se fora do centro catalítico, e apenas quando se forma o complexo ES; $K’_I$ é a constante de equilíbrio para a ligação do inibidor ao ES.
Inibição Mista
Inibidor liga-se fora do centro catalítico mas pode
ligar-se à E ou a ES.
Inibição não competitiva
Ki=Ki’
