Estrutura e função de Proteínas Flashcards

1
Q

Angstrom Å:

A

10^(-10)m 1nm=10Å

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
1
Q

Classes de Proteínas

A
  • Estrutura
    Função
    Localização
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q
  • Estrutura
A

→ Globulares

→ Fibrilares
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Função

A

→ Enzimas

→ Estruturais

→ Transporte

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Localização

A

Afeta a estrutura
→ Membranas - ambiente hidrofóbico

→ solúveis - grupos polares, hidrofílicas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Aminoácidos estrutura geral

A

Grupo α-amino Grupo R Grupo α-carboxilo α-carbono (centro chiral)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Enantiómeros

A
  • Devido ao carbono chiral existem estruturas (19/20) espelhadas
  • Os aminoacidos naturais são os L- (esquerda)
  • Têm propriedades óticas diferentes e têm tendência a enrolar α-Hélice
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Quantos aminoácidos

A

20 aminoácidos - só a (G) - Glicina que tem dois substituintes iguais no centro chiral H-C-H é que as estruturas conseguem-se sobrepor

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Aminoácidos alifáticos apolares:

A

G - Glicina
A - Alanina
F - Fenilalanina
W - Triptofano
P - Prolina
M - Metionina
V - Valina
I - Isoleucina
L - Leucina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

prolina

A

→ Prolina (P) - anel na estrutura ligante → não podem torcer muito: desfazem a α-Helix

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Aminoácidos polares neutros:

A

N - Asparagina
Q - Glutamina
S - Serina
T - Teronina
Y - Tirosina
C - Cisteina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

C - Cisteina

A

o enxofre na lateral pode formar uma ligação covalente com outra cisteina → conferem estabilidade na estrutura

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Pontes de hidrogénio

A

→ aminas, grupos hidroxil: superfície das proteinas solúveis

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Polares carregados negativamente molécula:

A

→ $COO^- → interagem muito com polares carregados positivamente

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Polares carregados negativamente:

A

D - Ácido Aspártico
E - Ácido Glutámico

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Polares carregados positivamente: H+ na amina

A

K - Lisina
R - Arginina
H - Histidina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Aminoácidos polares carregados notas:

A

formam a superfície das proteinas solúveis → os não polares situam-se no interior das solúveis
- Superfície eletroestática:

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Cadeias laterais

A

Algumas cadeias podem ser ionizadas e estar em estados diferentes de protonação:

18
Q

Proteinas como polímeros

A

Uma proteína é um polímero linear formado por condensação com ligações peptídicas

19
Q

Como se lê

A

É lida do N-terminal ($H_3N^+$) para o C-terminal ($COO^-$)

20
Q

Residuo

A

quase o aminoácido completo

21
Q

Níveis de estrutura:

A

Primária
Secundária
Terciária
Quaternária

22
Q

Primária

A

Sequência de aminoácidos numa proteina

23
Q

Secundária

A

Pontes de hidrogénio
Podemos dizer em % o conteúdo do arranjo em folhas ß e a-Hélices

24
Terciária
Hélice dobra-se ficando com uma forma enovelada Cadeias polipéptidicas
25
Quaternária
Como é que as cadeias se organizam quando temos a estrutura
26
Interações responsáveis pela estabilidade:
Covalentes: pontes de dissulfureto (Cistina) Interações iónicas:Entre aminoácidos que têm cargas positivas/negativas nas ramificações Pontes de hidrogénio: Forças de Van der Walls→ dipolos momentâneos entre moléculas apolares:
27
Estruturas secundárias principais:
α-Hélice: Folhas ß:
28
α-Hélice estrutura
- Cadeias laterais apontam para fora da hélice → escondem os grupos polares da cadeia principal da membrana - Todos os carbonilos e as amidas da cadeia principal formam pontes de hidrogénio → garante uma estrutura estável
29
α-Hélice voltas
- 5,4Å para dar uma volta ≈ 3.6 resíduos - O óxigénio do carbonilo do resíduo “i” forma uma ponte de hidrogénio com amida do resíduo “i+4” 100→104 101→105
30
α-Hélice notas
- A piolina (anel) não gosta muito de estar em α-Hélice devido à sua flexibilidade - Glicina: Muito flexível e muda a estrutura da hélice Rotação com a mão direita devido à isomeria ótica.
31
Folhas ß estrutura
- Não são constituídas por uma cadeia contínua - Carbonilos e amidas fazem pontes de hidrogénio - Cadeias laterais vão alterando de orientação
32
Antiparalelas
- Pontes de hidrogénio mais estáveis - ß-Turn → por exemplo prolina são voltas apertadas no fim das cadeias -> <- ->
33
Paralelas
- Têm de dar voltas maiores - Têm de sair da folha - -> -> ->
34
Proteinas de transporte exemplo
Hemoglobina/Mioglobina nos tecidos
35
Hemoglobina uso
Transporte de oxigénio → metalo-proteína
36
Hemoglobina estrutura
- 4 cadeias com um átomo de ferro cada → ligado a 4 azotos que formam um anel - O ferra liga-se ao oxigénio:
37
cooperatividade
a ligação da primeira aumenta a afinaidade para a segunda para oxigénio daí a curva de dissociação
38
Desoxihemoglobina vs oxihemoglobina
Desoxihemoglobina → sem oxigénio e a oxihemoglobina são diferentes na posicionalização do átomo de ferro- Muda ligeiramente a posição da alpha-hélice
39
Efeito da carga
- Quanto maior for a carga → maior será a solubilidade - Os mamifros marítimos têm mioglobina de maior carga e mais ferro
40
Proteinas de estrutura exemplo
Exemplo do colagénio: - Representa aproximadamenta 1/4 do total da proteína no nosso corpo - Presente nos tendões ossos e dentes (com HA
41
Colagénio estrutura
- Forma de tripla hélice - Repetição: Glicina, Hidroxiprolina, prolina - necessária vitamina C para a formação de hidrpoxiprolina
42
Proteinas de catálise exemplo
Catalase Produz água e oxigénio de peroxido de hidrogénio
43
Passos da catalase
Passo 1: molécula de H2O2 liga-se e um O é extraído, permanecendo ligado ao ferro. Molécula de água libertada Passo 2: liga-se uma segunda molécula de H2O2 que também é partida. Liberta-se uma molécula de água e uma de O2