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Métabolisme - Examen 3 > Métabolisme des Acides Aminés > Flashcards

Métabolisme des Acides Aminés Flashcards

1
Q

Acides aminés généralités ?

A

Métabolites énergétiques
Précurseurs de composés azotés, glucose, acides gras et corps cétoniques.
Tous les tissus peuvent synthétiser les AA non-essentiels, mais le foie est le principal site du cycle de l’urée.

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2
Q

Quelles protéines sont dégradées ?

A

La digestion des protéines alimentaires, protéines cellulaires, protéines mal appariées ou endommagées ou celles en excès de ceux requis pour la biosynthèse protéique.

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3
Q

Dégradation des protéines ?

A

Début dans l’estomac où le pH acide dénature les protéines. Elle deviennent alors accessibles aux protéases dont la pepsine qui les dégradent en polypeptides.

Passe à l’intestin où les enzymes protéolytiques sécrétée par le pancréas dégradent les polypeptides en di/tri-peptides. L’aminopeptidase A participe aussi (enzyme membranaire).

Ensuite relâchés dans le sang pour être absorbés pas les tissus.

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4
Q

Vrai ou Faux : La dégradation et la resynthèse des protéines se produit en permanence dans la cellule ?

A

VRAI

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5
Q

Pourquoi il est important d’éliminer les “mauvaises” protéines ?

A

Puisque certaines pathologies, comme la maladie de Parkinson et de Huntington sont causées par l’agrégation anormale de protéines.

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6
Q

Étape clé au cours de la dégradation des acides aminées ?

A

Désamination. Le groupement amine est dirigé vers le cycle de l’urée.

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7
Q

Dégradation classique des acides aminés (2 étapes) ?

A

1 . Désamination, où le groupement aminé donne de l’ammoniac ou forme le groupement aminé de l’aspartate (excrétion de l’azote en excès).

2 . Transformation des squelettes carbonés des acides aminés en intermédiaires métaboliques (CO2 et H2O, glucse, acétyl-CoA ou corps cétoniques).

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8
Q

Principal produit de l’excrétion azoté chez les mammifères ?

A

Urée

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9
Q

L’urée est synthétisée à partir ?

A

D’ammoniac et d’aspartate qui eux proviennent principalement du glutamate, produit de la plupart des réactions de transamination.

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10
Q

Transamination ?

A

Transfert du groupement aminé à un acide a-cétonique pour donner l’acide alpha-cétonique correspondant à l’acide aminé de départ et un nouvel acide aminé. La plupart des acides aminés sont désaminés par transamination.

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11
Q

Transamination catalysée par ?

A

Aminotransférases.

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12
Q

L’accepteur le plus fréquent du groupement amine ?

A

L’alpha-cétoglutarate, ce qui conduit à la formation de glutamate comme nouvel acide aminé.

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13
Q

2 étapes des réactions des aminotransférases ?

A

1 . Le groupement aminé d’un acide aminé est transféré sur l’enzyme, ce qui donne l’acide alpha-cétonique correspondant et l’enzyme aminée.

2 . Le groupement aminé est ensuite transféré à l’acide cétonique accepteur (alpha-cétoglutarate > oxaloacétate) ce qui donne comme produit un nouvel acide aminé (glutamate > aspartate) et regénère l’enzyme.

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14
Q

Pyridoxal-5’-phosphate (PLP) ?

A

Coenzyme à groupement aldéhyde dérivé de la pyridoxine (vitamine B6).
Lié à l’enzyme par covalence via base de Schiff (imine).

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15
Q

Vrai ou Faux : Il existe des amniotransférases pour tous les acides aminés ?

A

VRAI
Spécificité (site catalytique) différente pour la première étape de la réaction. Site catalytique commun pour la seconde étape : acceptation de l’alpha-cétoglutarate ou oxaloacétate.

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16
Q

Vrai ou Faux : Le glutamate et l’aspartate sont eux-mêmes interconvertis par des aminotransférases ?

A

VRAI
Afin d’éviter l’excédent de l’un ou de l’autre.

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17
Q

Cycle glucose - alanine (de Cahill) ?

A

1 . Un groupe d’aminotransférases musculaires acceptent le pyruvate comme acide alpha-cétonique substrat.
2 . L’AA produit est l’alanine qui est libérée dans la circulation sanguine et transportée vers le foie, subit une transamination où il forme du pyruvate qui sera utilisé dans la gluconéogénèse.
3 . Le glucose formé retourne aux muscles où après glycolyse, il redonne le pyruvate.

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18
Q

Cycle glucose - alanine (de Cahill) : Qu’arrive-t-il au groupement aminée issu de la transamination ?

A

Il forme de l’ammoniac ou de l’aspartate utilisé dans le cycle de l’urée.

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19
Q

Cycle glucose - alanine (de Cahill) : Il assure deux choses, lesquelles ?

A

Le transport de l’azote du muscle vers le foie.
En cas de jeûne extrême (plus de glucose dans le muscle, cycle arrête) : le groupement aminé provient de la dégradation des protéines musculaires, ce qui permet la formation de glucose pour d’autres tissus.

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20
Q

Est-ce qu’une transamination est une désamination en soi ?

A

NON
Le groupement aminé n’est pas éliminé, juste transféré.

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21
Q

Comment s’effectue la désamination ?

A

Via une réaction catalysée par la glutamate déshydrogénase (GDH) où le glutamate subit une désamination oxydative qui produit l’alpha-cétoglutarate avec formation d’ammoniac.
GDH majoritairement dans foie.
Coenzyme : NAD+ ou NADP+
Thermodynamiquement favorable dans les 2 directions.

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22
Q

Régulation allostérique de GDH ?

A

INHIBÉE par : GTP et NADH (suffisance énergétique)

ACTIVÉE par : ADP, leucine et NAD+ (faible niveaux d’énergie dans la cellule)

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23
Q

Trois mécanismes pour éliminer l’azote ?

A

1 . Ammoniac - poissons
2 . Urée - vertébrés terrestres
3 . Acide urique - oiseaux et reptile terrestres

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24
Q

Où est synthétisée l’urée ?

A

Foie
Passe ensuite dans le sang pour être concentrée dans les reins et excrétée dans l’urine.

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25
Cycle de l'urée : Réaction globale ?
2 atome d'azotes proviennent de l'aspartate (suite à transamination) et de l'ammoniac (produit par la réaction de GDH) alors que l'atome de carbone provient du bicarbonate. Comprend 5 réactions : 2 mitochondriales et 3 cytosoliques. Formation de fumarate et urée.
26
Cycle de l'urée : Étape 1 ?
Acquisition de 1er atome d'azote de l'urée. Condensation et activation de NH3 et HCO3- catalysée par carbamyl phosphate synthase (CPS) = carbamyl phosphate. Nécessite 2 ATP. Irréversible. Réaction à vitesse limitante qui est régulée.
27
2 types de CPS chez mammifères ?
CPS-I mitochondriale : source d'azote est l'ammoniac et participe au cycle de l'urée. CPS-II cytosolique : source d'azote est le glutamine et participe à la synthèse du noyau pyrimidique.
28
Cycle de l'urée : Étape 2 ?
Transfert du groupement carbamyle du carbamyl phosphate sur l'ornithine donnant la citrulline (AA non standards). Catalysée par l'ornithine transcarbamylase.
29
Cycle de l'urée : Par quoi la citrulline devra sortir de la mitochondrie pour atteindre le cytosol ?
Transporteur antiport.
30
Cycle de l'urée : Étape 3 ?
Entrée du second azote de l'urée. Condensation uréido de la citrulline avec le groupement aminé d'un aspartate qui donne l'argininosuccinate. Catalysée par l'argininosuccinate synthétase. Nécessite 1 ATP. Tous les constituants de la molécule d'urée sont maintenant réunis.
31
Cycle de l'urée : Étape 4 ?
Argininosuccinate est scindée en arginine et fumarate par l'argininosuccinase. Fumarate est transformée par la fumarase en malate et par la malate déshydrogénase en oxaloacétate qui sera utilisé pour la gluconéogénèse. *L'arginine est le précurseur immédiat de l'urée.
32
Cycle de l'urée : Étape 5 ?
Hydrolyse de l'arginine en urée et ornithine par l'arginase. L'orinthine rentre dans les mitochondries par le même transporteur antiport que la citrulline et le cycle peut recommencer.
33
Pourquoi le cycle de l'urée est énergivore ?
Il transforme 2 groupements aminés et 1 atome de carbone en urée. Cela, au dépend de l'hydrolyse de 4 liaisons riches en énergie : 3 ATP et 1 PPi.
34
Régulation du cycle de l'urée ?
La régulation du cycle de l’urée se fait par allostérie, au niveau de la carbamyl phosphate synthase I (CPS-I), une enzyme mitochondriale qui catalyse la première étape du cycle. CPS-I est activée par le N-acétylglutamate, un métabolite synthétisé à partir du glutamate et de l’acétyl-CoA par l’enzyme N-acétylglutamate synthase. La vitesse de production de l’urée par le foie dépend donc de la concentration intracellulaire de N-acétylglutamate. En effet, le catabolisme des acides aminés provoque la formation de glutamate via des réactions de transaminations, qui permettent de dégrader les protéines. Cette augmentation de glutamate favorise l’augmentation de la synthèse de N- acétylglutamate (par N-acétylglutamate synthase), qui active à son tour CPS-I, et donc, une stimulation du cycle de l’urée et une élimination plus efficace de l’ammoniac.
35
Catabolisme des acides aminés ?
Transforme les AA en intermédiaires du cycle de Krebs/leur précurseurs de sorte qu'ils puissent être métabolisés en CO2 et H2O ou utilisés dans la gluconéogenèse. ~ 15 % de l'énergie métabolique produite par les animaux.
36
Les acides aminés sont dégradés en un des 7 intermédiaires suivants ?
Pyruvate, alpha-cétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate, oxaloacétate, acétyl-CoA ou acétoacétate.
37
2 groupes d'AA selon leur catabolisme ?
Glucoformateurs : forment alpha-cétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate ou oxaloacétate qui sont précurseurs du glucose. Cétogènes : forment l'acétyl-CoA ou acétoacétate et qui seront transformés en acide gras ou corps cétoniques.
38
Les AA qui forment le pyruvate sont ?
Glucoformateurs OU cétogènes
39
Acides aminés glucoformateurs ET cétogènes ?
Phenylalanine et tyrosine (Phe et Tyr).
40
Acides aminée qui forment l'oxaloacétate ?
Asparagine et aspartate.
41
Comment l'asparagine donne oxaloacétate ?
D'abord hydrolysée en aspartate par la L-asparaginase (agent chimiothérapeutique contre leucémie).
42
Comment l'aspartate donne oxaloacétate ?
Par transamination.
43
Acide aminés non polaires qui forment succinyl-CoA ?
Isoleucine, méthionine et valine.
44
Comment méthionine donne succinyl-CoA ?
1 . Méthionine transformée par en *SAM* par la méthionine adénosyltransférase ce qui nécessite ATP. (Série de 10 réactions) 10 . On aboutit à du propinoyl-CoA qui est convertit en succinyl-CoA par 3 enzymes différentes.
45
AAs qui forment fumarate (gluco) et acétoacétate (céto) ?
Phénylalanine et tyrosine.
46
Comment phénylalanine et tyrosine donnent fumarate (gluco) et acétoacétate (céto) ?
1 . Phe (essentiel) est hydrolysée en tyrosine (non essentiel) par la Phe hydroxylase (*régulation). Tous les deux entre dans la même voie de dégradation. L'acétoacétate donnera 2 acétyl-CoAs.
47
Régulation de la Phe hydroxylase (PAH) ?
ACTIVÉE allostériquement par son substrat, Phe, et par phosphorylation par PKA. INHIBÉE par le second substrat : tetrahydrobioptérine.
48
Quand s'effectue la transamination ?
1 . Dégradation des AA commence par le retrait de l'azote par transaminases. 2 . Glutamate er Sérine est dont désaminés directement. 3 . Dégradation de l'arginine. Ce qu'il faut retenir : avant d'arriver à la dégradation du squelette carboné d'AA, il faut que le groupement amine soit retiré et il y a toujours une transamination impliquée.
49
Les acides aminés sont aussi ?
Précurseurs indispensable pour de nombreuses molécules biologiques importantes : nucléotides, coenzymes, hème, hormones et neurotransmetteurs, glutathion.
50
Amines biologiquement actives ?
Dérivés des acides aminés : 1 . Catécholamines (A, NA et DOPA) 2 . Sérotonine 3 . GABA 4 . Histamine Leur biosynthèse implique la décarboxylation de l'AA précurseurs correspondant.
51
Synthèse de GABA et histamine ?
Glutamate + glutamate décarboxylase avec PLP = GABA. Histidine + histidine décarboxylase avec PLP = histamine.
52
Synthèse de la sérotonine ?
Hydroxylation du tryptophane par la tryptophane hydroxylase. Décarboxylation par la décarboxylase des acides aminés aromatiques avec PLP.
53
Sértonine sert de précurseur pour la synthèse de ?
Mélatonine.
54
Synthèse des cathécolamines (transformtion de la tyrosine en A, NA et DOPA) ?
1 . Tyrosine hydroxylée en L-DOPA par la tyrosine hydroxylase. 2 . L-DOPA décarboxylée en dopamine par décarboxylase des acides aminés aromatiques. 3 . Hydroxylation de la dopamine par la dopamine beta-hydroxylase donne NA. 4 . Méthlation du groupement amine de la NA par SAM donne l'adrénaline.
55
La L-DOPA est un précurseurs pour la ?
Mélanine.
56
Comment une cellule peut-elle synthétisée une seule catécholamine spécifique ?
En fonction des enzymes que le type cellulaire exprime. Médullo-surrénales = A Cerveau = NA Substance noire = Dopamine
57
La maladie de Parkinson est causée par la dégénérescence des neurones de la substance noire, pourquoi on trait avec la L-DOPA et non dopamine ?
La dopamine ne traverse pas la barrière hémato-encéphalique, la L-DOPA oui.
58
AA essentiels vs non essentiels ?
Essentiels = alimentation Non essentiels = peuvent être synthétisés
59
Pourquoi les humains ne peuvent-ils pas synthétisés tous les AA ?
Au fil du temps, l'alimentation humaine a fourni des quantités suffisantes de ces AA classés comme "non essentiels". Ainsi, la perte des voies métaboliques pour synthétisés les AA essentiels n'a pas nuit à l'espèce humaine.
60
Différences entre les AA essentiels vs non essentiels ?
1 . Non essentiels nécessite moins d'étapes de synthèse que les AA essentiels (sentier métaboliques moins complexes). 2 . AA non essentiels sont plus abondamment représentés dans les protéines. La perte des voies de biosynthèse étaient celles des AA qui nécessite le + de réactions.
61
Biosynthèse des AA ?
Avoir le squelette carboné de l'acide alpha-cétonique (l'intermédiaire) à qui on ajout un groupement aminé en utilisant le glutamate.
62
Tous les acides aminés (sauf tyrosine) sont synthétisés par des voies métaboliques simple à partir de ?
Pyruvate, oxaloacétate, alpha-cétoglutarate et 3-phosphoglycérate. (Tyrosine = hydroxylation de Phe)
63
Pyruvate en alanine ?
Transamination.
64
Oxaloacétate en aspartate ?
Transamination.
65
Oxaloacétate en aspartate en asparagine ?
1 . Transamination. 2 . Amidation de l'aspartate en asparagine par l'asparagine synthétase. Le second groupement amine est fournit par la glutamine qui générera le glutamate. Nécessite 1 ATP.
66
Alpha-cétoglutarate en glutamate ?
Transamination.
67
Alpha-cétoglutarate en glutamate en glutamine ?
1 . Transamination. 2 . Amidation du glutamate en glutamine par l'glutamine synthétase. Hydrolyse d'un ATP en ADP et Pi qui est transféré sur l'intermédiaire gamma-glutamylphosphate. Pi remplacé par une second groupement amine qui provient de l'ammonium.
68
3-phosphoglycérate en sérine ?
1 . Le groupement 2-OH du 3-phosphoglycérate est transformé en cétone par la 3-phosphoglycérate déshydrogénase pour donner 3-phosphohydroxypyruvate. 2 . 3-phosphohydroxypyruvate transaminé en phosphosérine. 3 . Phosphosérine hydrolysée en sérine pa la phosphosérine phosphatase.
69
3-phosphoglycérate en sérine en glycine ?
La sérine peut ensuite être transformée en glycine par la sérine hydroxyméthyl transférase.

Métabolisme - Examen 3 (4 decks)

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