Membrane,struttura e Funzione

Question 1

Mi fai un esempio di funzione specifica della membrana?

Answer 1

Ad esempio il trasporto di e- nella respirazione mitocondriale o il ripiegamento delle proteine nel reticolo endoplasmatico

La presenza di proteine di trasporto

La presenza di recettori

La regolazione di comunicazione/adesione cellula- cellula

Question 2

Cosa differenzia una membrana plasmatica vegetale da una animale?

Answer 2

Quella animale ad esempio, contiene enzimi capaci di sintetizzare la matrice extracellulare

Presentano ATPsintasi i mitocondri e cloroplasti

Piante batteri e funghi , sintetizzano parete cellulare

Question 3

Come avviene la “selezione dei soluti”?

Answer 3

Gas, molecole molto piccole, lipofiliche attraversano DIRETTAMENTE.

Ioni, sostanze polari (sostanze idrofiliche) HANNO BISOGNO DI UNA PROTEINA DI MEMBRANA.

Question 4

Quali sono i vari meccanismi di diffusione?

Answer 4

Diffusione SEMPLICE: molecole apolari, di dimensioni molto piccole

Diffusione FACILITATA: sostanze idrofile, H20, diffondono tramite PROTEINE DI MEMBRANA.

-Questi sono i tipici trasporti “passivi”

• Trasporto ATTIVO: Alcune proteine agiscono come pompe trasportando soluti contro gradiente.

Question 5

Quali sono i diversi tipi di giunzioni cellulari?

Answer 5

Giunzioni ADESIVE o DESMOSOMI:
Sono chiamati anche “cerniere intercellulari” mantengono le cellule in posizioni fisse, come nell’epidermide, nel muscolo cardiaco etc…

Giunzioni OCCLUDENTI: Non permettono la diffusione negli spazi intercellulari, si ritrova ad esempio nell’episodio intestinale, vescica urinarie.

Giunzioni COMUNICANTI: sono quelle che permettono la diffusione di ioni e macromolecole, per esempio i desmosomi delle piante.

Question 6

Chi furono i pionieri della scoperta del modello “a mosaico fluido” delle membrane?

Answer 6

Overton lavorò con peli radicali delle piante e scoprì che le sostanze lipidiche penetravano più facilmente rispetto a quelle solubili in acqua. (Ipotizzò addirittura che la membrana fosse un rivestimento di colesterolo e fosfolipidi.

Il secondo “pioniere” fu Langimur che sciolse dei fisfolipidi purificati in benzene e stratificò questi campioni su una superficie acquosa e notò che esse formavano un “MONOSTRATO”.
Dunque scoprì che le teste polari erano rivolte verso lo strato acquoso, quelle idrofobiche verso la parte apolare

Question 7

Cosa fecero Gorter e Grendel?

Answer 7

Essi ESTRASSERO da un numero NOTO di eritrociti e usarono il metodo di langimuri per stratificare i fosfolipidi.

Ottennero una superficie che era due volte quella della superficie delle’eritrocita e di conseguenza la presenza di un DOPPIO STRATO.

Poi capirono che la configurazione più stabile, vedeva le teste idrofiliche rivolte all’esterno e quelle idrofobiche (code apolari) all’interno.

Question 8

Cosa proposero DAVSON E DANIELLI?

Answer 8

Poiché il modello di Gorter e Grendel non spiegava le proprietà della membrana come la resistenza elettrica, la tensione superficiale e la permeabilità ai soluti ipotizzarono la presenza di PROTEINE.

Tuttavia ipotizzarono che esse si potessero trovare come lamelle su entrambe le facce del doppio strato.

Question 9

Quale fu il lavoro di Robertson?

Answer 9

Dopo lo sviluppo della microscopia elettronica, Robertson osservò un aspetto “trilaminare” della membrana l, comune a quasi tutte le cellule.

Questo aspetto andò a confermare la tesi di Davidson e Danielli.

Question 10

Quali furono i “limiti” della teoria di Davson e Danielli?

Answer 10

Dopo le osservazioni si erano misurate le dimensioni dei componenti cellulari e la membrana risultò avere uno spessore totale di 6/8 nm mentre la parte lipidico di 4/5 nm. Dunque per le proteine rimaneva solo uno spessore di 1 -2 nm ma ciò non era possibile.

Nemmeno si spiegava la differenza tra le varie membrane.

Tralaltro, utilizzando delle fosfolipasi secondo il modello di Davson e Danielli, le proteine avrebbero dovuto proteggere i fosolfolipidi dalla degradazione, ma ciò non avvenne.

In seguito si dimostrò che alcune proteine erano idrofobiche.

Question 11

Chi sperimentò il modello a “mosaico fluido”?

Answer 11

Singer e Nicolson consideravano il modello del doppio strato in aggiunta alla presenza di proteine Globulari ( e non lamelle).

La parte dei lipidi è in costante movimento laterale e le proteine possono spostarsi internamente aa membrana sebbene alcune siano ancorate ad alcuni elementi come il citoscheletro.

Question 12

Cosa conclusero UNWIN e HENDERSON??

Answer 12

Le proteine possono anche essere TRANSMEMBRANA. Ad esempio la Batteriorodopsina è la prima ad essersi dimostrata con questa configurazione. Si trova negli Halobacterium e permette a questi organismi di ottenere energia dalla luce solare. E una proteina che è ripiegata almeno 7 volte attraverso il doppio strato lipidico. Ognuno dei 7 segmenti è fatto da una struttura alfa elica e composta da amminoacidi idrofobici.

Le parti che sporgono fuori (segmenti transmembrana) sono fatti da amminoacidi idrofilici disposti ad ansa.

Question 13

Quali sono I tipi di proteine ancorate alla membrana?

Answer 13

Proteine integrali : immerse nel doppio strato. Ancorate mediante segmenti idrofobici
Proteine periferiche: hanno più segmenti idrofili e sono localizzati sulla superficie della membrana
E sono legate con un legame “NON COVALENTE” alle teste polari dei fosfolipidi i alle porzioni idrofile di altre proteine di membrana

Proteine ancorate ai lipidi: sono proteine idrofile e sono legate COVALENTEMENTE ai lipidi di membrana.

Question 14

Mi descrivi la struttura di un fosfolipide?

Answer 14

Un fosfolipide è costituito da una catena di due acidi grassi un gruppo fosfato con carica negativa e eun gruppo “di testa” polare carico legato al fosfato.

Essi hanno un carattere anfipatico

La maggior parte dei fosfolipidi ha come scheletro il GLICEROLO oppure la SFINGOSINA.

Question 15

Quali Fosfolipidi si trovano nelle membrane?

Answer 15

FOSFOGLICEROLIPIDI: ad esempio i fosfogliceridi derivati dal glicerolo

FOSFOSFINGOLIPIDI: derivati dalla sfingosina

Question 16

Di quale tipo possono essere le teste dei fosfogliceridi?

Answer 16

Possono avere il gruppo fosfato legato a
- colina (fosfatidilcolina)
-serina(fosfatidilserina)
-etanolamina (fosfatidiletanolamina)
-inositolo (fosfatidilinositolo)

Question 17

Mi fai un esempio di fosfosfingolipide?

Answer 17

Un esempio (presente solo nelle cellule animali) è la SFINGOMIELINA

Question 18

Cosa è l’SDS?

Answer 18

Sds sta per DODECIL SOLFATO DI SODIO ed è usato in laboratorio per solubilizzare le membrane e le proteine per un analisi biochimica.

Question 19

Cosa è l’AMP?

Answer 19

Amp sta per PEPTIDI ANTIMICROBICI e sono molecole di circa 10-50 aa che modificano la permeabilità nei batteri. C’è ne sono circa 1200 tipi e 20 sono prodotti dalla pelle umana.
Un tipo di AMP formato da molecole cationiche e antipatiche, può distruggere la membrana batterica interagendo con i gruppi fosfato carichi sulla membrana.

Sono utili quindi nel contrastare agenti patogeni

Question 20

Cosa è un Glicolipide?

Answer 20

Sono molecole formate da lipidi uniti ad una parte di carboidrati.

Quelli composti con il colesterolo prendono il nome di “glicoglicerolipidi” altri derivano dalla sfingosina e sono glicosfingolipidi.

Tra i glicosfingolipidi i più importanti sono i CEREBROSIDI E I GANGLIOSIDI.

I CEREBROSIDI sono chiamati “lipidi neutri “ perchè ogni molecola ha come gruppo polare uno “zucchero” come ad esempio il galattosio.

I GANGLIOSIDI hanno invece sempre un “oligosaccaride” con uno o più residui di acido sialico carico negativamente. Questo lo rende carico negativamente.

Question 21

Cosa succede nella sindrome di Tay-Sachs?

Answer 21

È un disordine genetico in cui l’assenza di un enzima lisosomiale “ espsaminidasi A” che fa degradare i gamgliosidi. Dunque il paziente porta ad un accumulo dei gamgliosidi nel cervello e nei nervi e quindi a paralisi e morte.

Question 22

I glicolipidi c’entrano qualcosa con gli anticorpi?

Answer 22

Si, sono molecole capaci di legarsi e riconoscere particolari marcatori molecolari chiamati ANTIGENI.
I gangliosidi presenti sulla membrana plasmatica “fungono da antigeni” e vengono riconosciuti da anticorpi nella reazione immunitaria.

Question 23

I Glicolipidi c’entrano qualcosa con i globuli rossi?

Answer 23

Si, essi nella denominazione AB0 coinvolgono i GLICOSFINGOLIPIDI conosciuti come antigeni A e B.

Le cellule del sangue A hanno gli antigeni A, quelli B hanno antigeni B, AB li hanno entrambi, 0 nessuno.

Question 24

Come è fatto il colesterolo?

Answer 24

È una molecola formata da 4 anelli carboniosi. Essa ha la funzione di stabilizzare la fluidità della membrana delle nostre cellule.

Question 25

Il colesterolo si trova nelle piante e nei batteri?

Answer 25

Esso si trova nelle piante in piccole quantità, mentre hanno una cospicua parte di FITOSTEROLO

Le membrane dei funghi contengono uno steroli chiamato ERGOSTEROLO, esso è un bersaglio per i farmaci come la nistatina.

Nei batteri è ASSENTE. In alcuno di essi troviamo molecole simili chiamate OPANOIDI cioè composti rigidi a 5 anelli.

È ASSENTE IN CLOROPLASTI E MITOCONDRI. Questo darebbe credito alla teoria endosimbiontica.

Question 26

E gli ACIDI GRASSI?

Answer 26

Essi fanno parte delle molecole di tutti i lipidi di membrana. Grazie alle loro lunghe code apolari, non permettono la diffusione di lipidi polari attraverso le membrane.
Sono fatte da lunghe catene di carbonio a crica 12- 20 atomi perchè un numero maggiore non sarebbe stabile. Essi presentano doppi e singoli legami.

Question 27

Mi parli del palmitato e dello stearato?

Answer 27

Il palmitato e lo stearato sono entrambi acidi grassi SATURI.

Il palmitato ha 16 atomi di carbonio
Lo stearato 18 atomi di carbonio

Essi sono abbreviati cone 16:0 e 18:0.

Question 28

Cosa sono oleato e linoleato ?

Answer 28

Essi sono acidi grassi INSATURI.
Entrambi hanno 18 atomi di carbonio.

La differenza è che l’oleato ( 18: 1 ) ha un doppio legame, mentre il linoleato ( 18: 2 ) ha 2 doppi legami.

Question 29

Cosa è il LINOLENATO?

Answer 29

È un acido grasso polinsaturo che presenta 18 atomi di carbonio e 3 doppi legami!

Question 30

Cosa è l’arachidonato?

Answer 30

Una molecola con 20 atomi di carbonio e 4 doppi legami.

Question 31

Cosa sono gli omega-3 ?

Answer 31

Sono acido grassi polinsaturi con “UNO DEI DOPPI LEGAMI SUL TERZO ATOMO DI CARBONIO”. Una loro normale assunzione, riduce il rischio di cardiopatie.

Question 32

A cosa serve la CROMATOGRAFIA SU STRATO SOTTILE?

Answer 32

Utilizzando solventi Apolari come cloroformio o acetone si possono isolare i lipidi. Tramite TLC è possibile isolare i vari lipidi in base alla POLARITÀ RELATIVA. Una lastra di ACIDO SILICILICO viene ricoperta con uno strato di campione su una estremità ( origine). Subito dopo un lato della lastra è immerso in un solvente apolare fatto da cloroformio metanolo e acqua.
Il solvente tenderà a muoversi verso la parte superiore della piastra.

Più una parte del campione è polare più rimarrà ferma.

Più è apolare più tenderà a muoversi insieme al solvente.

Infine asciugato il tutto, si recupera rischiando la lastra.

Question 33

Perchè si parla di asimmetria nella membrana?

Answer 33

I lipidi sono distribuiti diversamente da entrambi i lati della membrana.

Ad esempio nella cellule animali, la maggior parte dei glicolipidi è posizionata sul monostrato esterno.

Quindi il gruppi glucidi sono esterni e fungono da sistema di riconoscimento.

Ad esempio la fosfatidilcolina è più presente all’esterno mentre fosfatidilserina,fosfatidiletanolammina, fosfatidilinositolo, sono più presenti all’interno.

Question 34

Come mai l’asimmetria delle membrane viene mantenuta?

Answer 34

Poiché un cambio, sarebbe sfavorito da un punto termodinamico.

Question 35

I movimenti della membrana.

Answer 35

Il movimento “flip-flop” è un avvenimento abbastanza raro. Tuttavia è più frequente nelle membrane naturali è presente nel reticolo endoplasmatico liscio un enzima FLIPPASI, che catalizza questo movimento.

Il movimento rotazionale è longitudinale sono invece molto più frequenti e rapidi.

Question 36

Perchè si dice che il doppio strato è fluido?

Answer 36

Perché le cellule sono in grado di variare la loro composizione per rendere la membrana più mobile.

Questa teoria è stata spiegata tramite il FRAP. (RECUPERO FLUORESCENZA DOPO FOTOSBIANCAMENTO)

Ogni doppio strato possiede una propria TEMPERATURA DI TRANSIZIONE( passaggio da gel a fluido). Questo cambiamento è chiamato transizione di fase.

La temperatura alla quale una membrana fonde aumenta all’aumentare delle lunghezze delle catene.
Le membrane contenenti molti acidi grassi, hanno temperature di transizione basse.

Question 37

Come agisce l’instaurazione sulla fluidità di membrana?

Answer 37

È un effetto drastico, poiché le instaurazioni impediscono l’impacchettamento delle membrane.

La maggior parte degli acidi grassi insaturi NATURALI contiene legami CIS. Questo tipo di legame introduce una vera e propria CURVATURA

Quelli di derivazione industriale TRANS, non introducono alcuna curvatura. Per questo rendono la membrana più rigida. Questo causa l’aumento del colesterolo nel sangue.

Question 38

Quale effetto hanno gli steroli sulla fluidità di membrana?

Answer 38

Sono molecole presenti su entrambi gli strati delle membrane.

La molecola si orienta nello strato tramite il gruppo OH del colesterolo, vicino alla testa polare di un fosfolipide, dove forma un legame ad idrogeno. La sua presenza rende le membrane meno fluide.

Esso serve ad evitare un impacchettamento troppo elevato a temperature basse e dunque evita la gelificazione.

Servono anche a diminuire la permeabilità della membrana a molecole polari e ioni, ciò perché chiudono i canali di passaggio di queste molecole appunto.

Question 39

Gli organismi possono regolare la fluidità della membrana?

Answer 39

Si, i PECILOTERMI, e animali a sangue freddo come i serpenti non possono regolare la loro temperatura interna.

A temperatura troppo bassa questo organismo gelificano. Dunque essi MODIFICANO LA FLUIDITÀ DELLE LORO MEMBRANE. Questa capacità è chiamata ADATTAMENTO OMEOVISCOSO.

Alcune cellule batteriche come il Micrococcus, che tramite un enzima aumenta la percentuale di acidi grassi a 16 atomi di carbonio.

In Escherichia coli, un abbassamento della temperatura provoca l’attivazione di un enzima “desaturasi che aumenta il numero di doppi legami”

Question 40

Mi fai un esempio di Adattamento viscoso negli eucarioti?

Answer 40

Nei lieviti e nelle piante i cambi di fluidità sembrano dipendere dall’aumento solubilità dell’ossigeno nelle piante a temperature più basse.

L’ossigeno fa da substrato per le desaturasi che produce acidi grassi insaturi. Con più ossigeno (ovvero a temperature più basse) questo enzima è più sintetizzato e quindi avviene la produzione di questo enzima. E quindi l’aumento della fluidità.

Question 41

Cosa succede ai rettili nell’adattamento omeoviscoso?

Answer 41

Essi sono capaci di aumentare il livello di colesterolo nelle loro membrane.

Questo meccanismo è ancora più importante nei IBERNANTI.

Question 42

La membrana lipidica è uniforme?

Answer 42

No, ci sono delle regioni che sequestrano proteine all’interno di un monostrato.

Una di queste regioni è chiamata (raft) o ZOLLA LIPIDICA. Queste zone talvolta sono solubilizzate diversamente in detergenti non ionici.

Sono molto utili per il riconoscimento, ad esempio trasportano ioni e nutrienti attraverso la membrana

Ne esistono due tipi: i raft NON INVAGINATI e le CAVEOLE (INVAGINAZIONI) ad esse si associano proteine come GPI ( glicosilfosfatidilinositolo) o proteine acetilate come le CHINASI. (TRASFERISCE GRUPPI FOSFATO.)

Question 43

Come dimostriamo che la membrana è fatta da un mosaico di proteine? Criofrattura

Answer 43

La criofrattura è una tecnica che permette di congelare e poi separare tramite un taglio da lama di diamante la membrana i due strati per mostrare i componenti.

Attraverso il microscopio è possibile quindi osservare le proteine.

Question 44

Come si inseriscono le proteine idrofiliche nel doppio strato?

Answer 44

Quelle periferiche, presentano catene amminoacidiche idrofiliche per la maggior parte l, inoltre si legano NON covalentemente alle teste polari dei fosfolipidi o ad altre proteine con porzioni idrofiliche.

Le proteine ancorate ai lipidi sono molto idrofiliche, e legano COVALENTEMENTE con i lipidi del doppio strato.

Question 45

Mi parli delle proteine integrali di membrana?

Answer 45

Sono molecole con una o più regioni idrofobiche e con comportamento anfipatico.
Esse sono difficilmente rimovibili a causa del loro doppio comportamento

Alcune proteine integrali sono posizionate solo su una faccia del doppio strato, chiamate PROTEINE MONOTOPICHE.

La maggior parte sono le proteine TRANSMEMBRANA.
-le MULTIMERICHE sono fatte da più polipeptidi.
-LA PORZIONE NEL DOPPIO STRATO è chiamato SEGMENTO TRASMEMBRANA, essi sono solitamente con una conformazione ALFA ELICA fatta da circa 20 30 amminoacidi, con gruppi R idrofobici.
-PROTEINE MULTIPASSO: contengono foglietto beta pieghettato (foglietto a barile beta), esse sono importanti per la porine che si trovano in alcuni batteri e anche cloroplasti e mitocondri.
Un esempio è la batteriorodopsina, una proteina dell’HALOBACTERIUM che funziona come pompa protonica. Essa è fatta da 7 segmenti ad alfa elica. Essi formano un canale che si attiva in presenza di luce.
PROTEINE MONOPASSO hanno un solo segmento transmembrana, con una estremità carbossilica idrofilica e una estremità amminica che sporge dall’altro lato. Ad esempio la GLICOFORINA, una proteina oresente nella membrana dell’eritrocita, il suo segmento transmembrana è fatto completamente da amminoacidi idrofobici. È orientata in modo che il gruppo cooh sia verso l’interno e nh2 verso l’esterno.

Question 46

E le proteine periferiche?

Answer 46

Non presentano sequenze idrofobiche e so legano con legami deboli (ad idrogeno)

Question 47

E le proteine ancorate ai lipidi?

Answer 47

Sono unite COVALENTEMENTE alle teste polari dei fosfolipidi o con molecole interne al doppio strato.

-Possono essere ANCORATE AGLI ACIDI GRASSI (sintetizzate nel citosol e poi legate covalentemente ad un acido grasso saturo come l’acido miristico (14c) o palmitico(16c) o ad un derivato dell’isoprene detto gruppo “prenile”)
- PROTEINE DI MEMBRANA “PRENILATE” fatte nel citosol, sono proteine solubili, gli viene aggiunto un gruppo Farnesile ( 15c) o geranilgeranile(20c).
-PROTEINE DI MEMBRANA ANCORATE AL GPI
sono proteine che si legano al glicosilfosfatidilinositolo, un glicolipide del monostrato esterno della membrana. Esse sono sintetizzate dal RE e arrivate sulla superficie cellulare possono essere rilasciate dalla membrana tramite la FOSFOLIPASI C che elimina legami con fosfatidilinositolo.

Question 48

Come analizzo le proteine periferiche?

Answer 48

Sono legate tramite interazioni deboli, quindi possono essere estratte tramite VARIAZIONI DI PH O FORZA IONICA.

Question 49

Come analizzo le proteine ancorate ai lipidi?

Answer 49

Ugualmente ai lipidi periferici, solo che è necessario eliminare il legame covalente con i lipidi.

Question 50

Come analizzarono le proteine integrali?

Answer 50

Vengono analizzate tramite la rottura della membrana con detergenti che rompono legami fra lipidi.

Question 51

Per separare le proteine, che tecnica utilizzo?

Answer 51

Usi L’ELETTROFORESI SU GEL, viene applicato un campo elettrico che le separa in base a carica e dimensione. Esse vengono prima trattate con SDS, poi trasferiti su una membrana di nitrocellulosa ed identificati con il WESTERN BLOT.

Question 52

Cosa è la marcatura per affinità?

Answer 52

Si usano molecole che si legano a proteine con funzioni specifiche. Ad esempio si usa la CITOCALASINA B che si lega a proteine adibite al trasporto del glucosio.

Question 53

Cosa è il metodo di ricostituzione della membrana?

Answer 53

Vengono estratte le proteine dalle membrane, poi rimescolate con i fosfolipidi, i quali ricreano vescicole “liposomi”. Esse poi vengono studiate per la comunicazione cellula cellula o altre.

Question 54

Come si determina la struttura tridimensionale delle membrane?

Answer 54

Tramite la cristallografia a raggi X che permette di isolare in forma cristallina le proteine. Per le proteine nelle quali non è possibile si fa l’analisi IDROPATICA.

Question 55

Come funziona l’analisi idropatica?

Answer 55

Conosciuta la sequenza amminoacidica della proteinavil numero e le posizioni dei segmenti transmembrana possono essere ricavati tramite il grafico di idiopatia.

I valori positivi sono i segmenti transmembrana quello negativi le regioni idrofiliche.

L’analisi avviene a circa 10 aa alla volta, si calcola un indice di idropatia per ogni aa. Ad esempio la CONNESSINA ha 4 serie di amminoacidi idrofobici e quindi 4 segmenti transmembrana.

Question 56

Mi fai esempi di alcune proteine? 1

Answer 56

Ad esempio l’enzima glucosio-6-fosfatasi è legato al reticolo endoplasmatico.

Oppure proteine trasportatori di elettroni, come i citocromi o le proteine ferro-zolfo, per produrre energia nei cloroplasti e nelle membrane plasmatiche batteriche.

Proteine trasportatori di soluti come zuccheri o amminoacidi,

Proteine canale che forniscono passaggi idrofilici come le ATPasi di trasporto che usano atp per pompare ioni da una parte all’altra della membrana.

Question 57

Mi fai esempi di alcune proteine? 2

Answer 57

Alcune proteine sono recettori utilizzati per il riconoscimento di specifici segnali cone gli ormoni o i neurotrasmettitori.

Altri tipi sono quelle adibite alla comunicazione intercellulare come le giunzioni COMUNICANTI (come plasmodesmi o desmotubili).

Alcune svolgono ruolo di secrezione e assorbimento. Esse sono modificate nell’apparato del golgi.

Si legano alle strutture di sostegno, collegano matrice extracellulare con parte interna della cellula, sono connesse ai fenomeni di autofagia

Question 58

Come capisco che la membrana è asimmetrica?

Answer 58

Si usa l’enzima lattopersossidasi che lega iodio radioattivo a proteine. L’enzima non riesce a passare la membrana quindi solo le proteine esterne vengono evidenziate.

Per evidenziare quelle interne si immerge in una soluzione ipotetica che le rende più permeabili a macromolecole per far entrare l’enzima. Poi trasferite in una soluzione isotonica con iodio radioattivo senza l’enzima esterno che quindi potrà marcare solo la parte interna. Questo permettt3 di osservare la posizione delle proteine.

Oppure si usano anticorpi che legando certi recettori ci permettono di capire se la proteina si trova nello strato esterno

Question 59

Cosa fa la glicosilazione?

Answer 59

Avviene nel RE, sia aggiungono catene olisaccaridiche legate in modo in modo covalente alle catene laterali degli amminoacidi.

La glicosilazione può avvenire sull’azoto dell’asparagina, oppure sono legati ad O, cioè l’ossidrile della Serina e la treonina. In altri casi sono connessi all’idrossiprolina
O l’idrossiprolina.

Question 60

Quali sono gli zuccheri più presenti?

Answer 60

Galattosio, mannosio, Nacetilglucosammina e acido sialico.

Question 61

Come è fatta la glicoforina negli eritrociti?

Answer 61

Ha 16 catene glucidiche che sporgono fuori dalle membrane. Di queste 1 è legata a N e 15 a O. Con l’acido sialico con la carica negativa fa si che gli eritrociti si respingono fra loro. Questo diminuisce la viscosità del sangue.

Question 62

A cosa servono le glicoproteine?

Answer 62

Servono al riconoscimento cellula cellula come ad esempio nel sistema AB0. il gruppo A ha l’amminizucchero N-acetilgalattosiammina. E anticorpi anti-b

Il gruppi B ha il galattosio. E anticorpi anti- A