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B1.2 Biochimie > Mayer > Flashcards

Mayer Flashcards

1
Q

Quel est l’avantage de la présence de compartiments dans les cellules eucaryotes ?

A

Cela permet à chaque compartiment d’avoir un environnement chimique optimisé pour sa fonction.

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Q

Où sont formés la plupart des organelles ?

A

Dans le RE.

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3
Q

En quoi consiste une expérience Pulse-Chase ?

A

Accumulation de protéines (pulse) et relâchement contrôlé de ces protéines (chase).

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4
Q

Dans ordre migrent les cellules synthétisée par le RE ?

A

RE- Golgi - Membrane plasmique/lysosomes/endosomes

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5
Q

Quelle approche plus moderne que l’autoradiographie permet de suivre le trajet d’une protéine ?

A

L’utilisation de protéines fluorescentes produites artificiellement “GFP: Green fluorescent protein”

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6
Q

Comment s’appelle la voie qui amène des protéines du milieu extracellulaire au milieu intracellulaire ?

A

Voie d’endocytose (membrane plasmique- endosmose- lysosome).

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7
Q

Quelles sont les deux types de protéines synthétisées dans le RE ?

A

Les protéines résidentes (restent dans la membrane du RE) et les protéines en transit qui se lient à des récepteur et sont transportées en dehors du RE.

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8
Q

Pourquoi les vésicules ne peuvent-elles pas se déplacer par diffusion dans le cytosol ?

A

A cause de sa viscosité.

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9
Q

Comment sont transportées les vésicules dans le cytosol ?

A

Les vésicules sont transportées activement le long de filament d’active ou microtubules.

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10
Q

Comment le triage des protéines est-il effectué ?

A

Chaque protéine possède à sa surface des séquences cibles qui permettent de les différencier.

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11
Q

Que se passe-t-il quand un récepteur cargo se lie à une protéine ?

A

Il va changer de conformation et mettre en évidence son site de liaison pour les protéines COP (manteau).

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12
Q

Comment s’appellent les récepteurs présents à la surface du RE ?

A

Les récepteurs cargo

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13
Q

Comment se présente une protéine COP ?

A

Elles ont une structure légèrement courbée et peuvent polymériser entre elles ?

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14
Q

Quelles sont les deux fonctions d’une protéine COP ?

A

1) Elles induisent une déformation de la membrane qui permet la formation de la vésicule. 2) Elles ont un rôle de sélectivité par rapport aux protéines présentes dans la vésicule.

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15
Q

Quelle protéine est nécessaire pour que les récepteurs cargo puissent recruter les COP ?

A

Des petites GTPase de type Arf.

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16
Q

De quelle manière les protéines cargo peuvent-elles se lier aux manteaux ?

A

Directement ou indirectement (via des récepteurs ou des adaptateurs)

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17
Q

Comment les vésicules sont-elles transportées le long du cytosquelette (active ou mictrotubule) ?

A

A l’aide de protéines motrices, qui tirent les vésicules le long du cytosquelette.

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18
Q

Quand a lieu le désassemblage du manteau ?

A

Une fois que la vésicule a quitté le compartiment donneur.

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19
Q

Qu’est ce qui permet le désassemblage du manteau sur la vésicule ?

A

Une activité de GTPase qui permet le désassemblante du manteau par hydrolyse du GTP.

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20
Q

Quelles sont les deux classes de protéines nécessaires pour la fusion ?

A

Les protéines Rabs et SNARE’S.

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21
Q

En quoi consiste l’accostage ? Quelle protéine en est chargé ?

A

C’est une première prise de contact de la protéine avec son récepteur. Elle est assurée par les protéines Rab. C’est une interaction faible et réversible.

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22
Q

Avec qui interagissent les protéines Rab ?

A

Des tether-protein.

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23
Q

Quels sont les types de protéines SNARE ? De quoi se chargent-elles ?

A

v-SNARE attachés sur la vésicule et t-SNARE se trouvent sur les compartiments cibles. Elles sont chargées de la phase d’attachement (docking).

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24
Q

Comment fonctionne l’activité des Rab protéines ?

A

Ce sont des GTPase qui doivent être activée par divers co-facteurs (GAP, GEF, GDI, GDF).

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25
Q

Quelle est la fonction de GEF ?

A

Il catalyse l’échange d’un GDP en GTP pour rendre à nouveau active la protéine Rab qui vient d’être ramenée du compartiment cible.

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26
Q

Quelle est la fonction de GAP ?

A

Il simule l’hydrolyse de Rab-GDT en sa forme inactive Rab GDP.

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27
Q

Quelle est la fonction de GDF ?

A

Il catalyse la dissociation entre GDI et la Rab-GDP et ainsi la réinsérer dans la membrane du compartiment donneur.

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28
Q

Quelle est la fonction de GDI ?

A

Il se lie à Rab-GDP et l’extrait de la membrane du compartiment cible pour le ramener au compartiment donneur.

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29
Q

Quel facteur est chargé de stimuler l’hydrolyse de Rab-GTP en Rab GDP ?

A

GAP

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30
Q

Quel facteur est chargé de catalyser l’échange d’un GDP en GTP pour rendre la protéine Rab à nouveau active ?

A

GEF

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31
Q

Quel facteur est chargé de rompre le contact entre GDI et Rab-GDP et de le réinsérer dans la membrane du compartiment donneur ?

A

GDF

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32
Q

Quelle facteur a pour substrat Rab-GDP et se charge de l’extraire de la membrane du compartiment cible pour le ramener dans son compartiment d’origine ?

A

GDI

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33
Q

Comment se lie GDI à Rab Gdp ?

A

Il a une poche hydrophobe adaptée à l’ancre lipidique de Rab-GDP.

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34
Q

De quoi se compose le complexe SNARE ?

A

4 hélices alpha, dont 3 sont des t-SNARE situées sur le compartiment cible et 1 est un V-SNARE sur la vésicule.

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35
Q

Quel élément permet la fusion des membrane lors de l’accostage ?

A

Le complexe SNARE en trans va induire une perturbation de la structure lipidique grâce à une force mécanique exercée par les hélices transmembrannaires des SNARES en serpentin.

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36
Q

Qu’est ce qui peut induire un clivage des SNARE’s ?

A

Des neurotoxines qui sont des protases sécrétées pas les bactéries, et coupent les complexes SNARE.

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37
Q

Une fois la fusion effectuée, que se passe-t-il ?

A

Les SNARES sont piégés en un complexe v-t-SNARE inactif. La machinerie de fusion est réactivée par une protéine NSF couplée à alpha-SNAP, qui permettent de dissocier les complexe cis-SNARE très stable.

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38
Q

Comment fonctionne la protéine NSF ?

A

c’est une protéine chaperon qui a une activité ATPase.

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39
Q

Quel est le co-facteur de la protéine NSF ?

A

alpha-SNAP

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40
Q

Quels sont les 3 mécanismes qui assurent la spécifié et la direction du transport ?

A

1) Incorporation sélective 2) Reconnaissance spécifique du compartiment cible 3) Mécanisme de récupération.

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41
Q

Comment fonctionne l’incorporation sélective ?

A

1) Différentes vésicules de transport agissent à différentes étapes du transport. 2) Une protéine manteau ne peut incorporer que certains types de cargo.

42
Q

A quel niveau agissent les manteaux COP I ?

A

Transport rétrograde (entre Golgi et RE)

43
Q

A quel niveau agissent les manteaux COP II ?

A

Transport antérograde (entre RE et Golgi)

44
Q

A quel niveau agissent les manteaux Clathrine ?

A

Entre la membrane plasmique et le trans-golgi + entre trans-golgi et endosome.

45
Q

A quel niveau agissent les manteaux Cavéoline ?

A

Endocytose

46
Q

Quel manteaux est utilisé pour le transport rétrograde ?

A

COP II

47
Q

Quel manteau est utilisé pour le transport antérograde e?

A

COP I

48
Q

Quel manteau est utilisé pour le transport entre membrane plasmique et trans-golgi + entre trans-golgi et endosome ?

A

Clathrine

49
Q

Quel manteau est utilisé pou l’endocytose ?

A

Cavéoline

50
Q

Quel élément permet l’incorporation sélective des protéines cargo ?

A

Elles possèdent une variété de séquence signal qui peuvent être reconnues par des récepteurs ou adaptateurs ou directement par les protéines manteau.

51
Q

Quelle voie utilise une glycolysation comme signal ?

A

La voie biosynthétique lysosomale utilise un signal de Man-6-P.

52
Q

Qu’est ce qui permet la reconnaissance spécifique du compartiment cible ?

A

Des protéines Rab spécifiques à chaque étape du trafic et une combinaison de SNARE spécifique et unique à chaque étape.

53
Q

Quel élément permet aux protéines résidente transportées par erreur d’être ramenée au RE ?

A

Elles possèdent une séquence KEDL qui est reconnue par des récepteurs.

54
Q

Comment fonctionne le transport intra-Golgi ?

A

Les citernes migrent avec leur protéines cargo depuis le cis vers le trans-Golgi. Au cours de leur trajet, elle vont subir une variation des protéines résidentes qui est effectuée par les COP I qui permet à ces protéines de constamment être recyclées pour les citernes entrantes.

55
Q

Comment fonctionnait l’ancien modèle de transport intra-Golgi ?

A

Les citernes et leur protéines résidentes étaient immobiles et c’était les protéines cargo qui migraient d’une citerne à l’autre.

56
Q

Le transport intra-Golgi se fait-il avec ou sans signal ?

A

Aucun signal n’est nécessaire pour cette étape.

57
Q

Quel étape du trafic vésiculaire a lieu sans reconnaissance du cargo ? (autre que intra-Golgi)

A

La fusion des endosmose tardifs avec les lysosomes.

58
Q

Quels sont les deux types d’exocytose ? Qu’est ce que les différencie ?

A

Exocytose constitutive et exocytose régulée. Ces deux modes se différencient par leur régulation. L’exocytose constitutive ne nécessite pas de signal pour fusionner avec la membrane plasmique, alors que l’exocytose régulée fusionne uniquement lorsqu’elle a reçu un signal.

59
Q

Quel élément permet de produire le signal nécessaire à l’exocytose régulée ?

A

Un flux de Ça qui active certaines protéines favorisant la formation du complexe SNARE.

60
Q

Comment fonctionne l’endocytose constitutive ?

A

La vésicule fusionne dès son arrivée avec la membrane plasmique, sans signal nécessaire.

61
Q

Comment fonctionne l’endocytose régulée ?

A

La vésicule s’attache à la membrane plasmique et ne fusionne que lorsqu’elle a reçu un signal.

62
Q

Citer un exemple d’exocytose régulée

A

Les mastocytes durant la réponse inflammatoire.

63
Q

Qu’est ce que la pinocytose ?

A

Un type d’endocytose durant lequel la cellule capte du matériel soluble.

64
Q

Quel type de protéine peut être absorbé par pinocytose ?

A

LDL (low density lipoprotein)

65
Q

Comment fonctionne la pinocytose ?

A

Le ligand se lie à un récepteur sur la membrane, ce qui va initier la formation d’un manteau avec des Clatherin. La vésicule va ensuite fusionner avec un endosome précoce. Cet endosome précoce va subir une maturation en endosome tardif. L’endosome tardif a un pH plus bas, ce qui aura pour effet de dissocier le ligand de son récepteur. Le récepteur sera ramené à la membrane et le ligand fusionnera avec un lysosome, où il sera dégradé-

66
Q

Quelle similarité peut-on remarquer dans le mécanisme du virus influenza ?

A

Il fonctionne par un mécanisme d’endocytose, avec un mode d’action similaire à celui des SNARE’s.

67
Q

Quel élément est nécessaire pour la formation d’un manteau de Clathrin ? Comment fonctionne-t-il ?

A

Une dynamin GTPase. L’hydrolyse du GTP induit un changement de conformation de la dynamin qui permet le détachement de vésicule de la membrane plasmique.

68
Q

Quel élément détermine la présence de groupes sanguins ?

A

La glycosylation de certaines protéines.

69
Q

Quelle différence structurelle y’a-t-il entre les polypeptides et les polysaccarides.

A

Les polypeptides ont tendance à se replier et être plus compact alors que les polysaccharides forment de longues chaînes étendues.

70
Q

Quelles molécules sont concernées par la glycosylation ?

A

Les protéines et lipides exposés à la face exoplasmique des membranes cellulaires (espace extracellulaire ou côté luminal de toutes les organelles reliées par le trafic vésiculaire), et les protéines solubles.

71
Q

Qu’est ce que le glycocalyx ?

A

Une couche étroite autour de la membrane plasmique formées par des protéines et des lipides qui sont glycosylées.

72
Q

Quels sont les fonctions du glycocalyx ?

A

Il protège la cellule des dommages mécaniques et est important pour la communication et signalisation avec des cellules.

73
Q

Quelles molécules ne sont pas concernées par la glycosylation ?

A

Les protéines faisant face au cytosol.

74
Q

Lorsqu’un aldohexose cyclise, quelle substance donne-t-il ?

A

Un pyranose (anneau à 6C)

75
Q

Lorsqu’un cétohexose cyclise, quelle substance donne-t-il ?

A

Un furanose (anneau à 5C)

76
Q

Quelle différence y’a-t-il entre les liaisons glycosuriques et les liaisons peptidiques ?

A

Les liaisons peptidiques n’ont qu’un seul mode de liaison alors que les sucres possèdent une grande variété de manières de se lier.

77
Q

Quelles sont les deux types de glycosylation ? Laquelle est la plus fréquente ?

A

N-glycosylation (sur Asp) initiée dans le RE. O-glycosylation (sur Ser ou Thr) seulement dans le golgi.
La première concerne 90% des protéines glycosylées.

78
Q

Quel élément permet de transférer un sucre sur la protéine naissante ?

A

Une oligosaccharyltransférase, une fois que la séquence de reconnaissance a été reconnue.

79
Q

Où se trouve le site actif de l’oligosaccharyltransférase ?

A

Dans la lumière du RE.

80
Q

Où commence la synthèse des oligassacharides sur le dolichol phosphate ?

A

Du côté cytoplasmique du RE.

81
Q

Comment sont activés les sucre sur le côté cytoplasmique du dolichol phosphate ?

A

Par des liaisons covalentes à des nucléotides diphosphates.

82
Q

A quoi sert la flippase ?

A

Elle permet de faire passer le groupe sucre attaché au dolichol du côté cytosolique au côté de la lumière du RE.

83
Q

Une fois que le résidu de sucre est attaché à la protéine, que se passe-t-il ?

A

3 glucoses et un mannose sont éliminés.

84
Q

A quoi servent la calnexine et la calreticuline ?

A

Elles présentent la protéines aux protéines chaperonnes et la retiennent dans le RE, ce qui permet à la protéine d’avoir le bon repliement avant d’être relâchée.

85
Q

Que se passe-t-il lorsqu’une protéine ne parvient pas à obtenir le bon repliement et reste trop longtemps dans le cycle de repliement ?

A

Elle devient un substrat pour la mannosidase I qui va retirer un résidu de mannose sur la protéine. Le retrait de ce sucre cible la protéine pour la dégradation associée au RE effectuée par ERAD.

86
Q

Comment fonctionne ERAD (ER-associated degradation) ?

A

Elle nécessite la retranslocation de la protéine hors du RE dans le cytosol où la protéine sera ubiquitylée et dégradée par le protéasome.

87
Q

Quels sont les principaux éléments de la matrice extracellulaire ?

A

Les protéines fibreuses (collagène, fibronectine,etc..)
Les protéoglycanes.
Les GaG

88
Q

Comment se présente un GAG ?

A

Polysaccharide linéaire de 50-200 résidus formés d’unités disaccharides répétées, chargés négativement.

89
Q

Comment se présente un protéoglycane ?

A

Une protéine liée de manière covalente à plusieurs GaG (qui peuvent être différents, ce qui assure une grande variabilité).

90
Q

Les protéoglycanes peuvent lier et immobiliser des protéines sécrétées proche d’une site, donner deux exemples.

A

La chimokines sécrétée par l’endothélium des vaisseaux sanguins, qui attire les cellules du système immunitaire.

Ils peuvent concentrer des facteurs de croissance solubles et favoriser la dimérisation des récepteurs des facteurs de croissance pour permettre leur activation.

91
Q

De est formé un GPI ?

A

Un glycolipide lié à une protéine.

92
Q

Quelle est la fonction universelle et primordiale de la mitochondrie ?

A

La biogenèse de complexes fer-souffre (Fe-S).

93
Q

Quels sont les deux éléments majeurs produits par l’oxydation du pyruvate dans la mitochondrie ?

A

Co2 et H2O.

94
Q

Où vont les électrons issus de l’oxydation du pyruvate ?

A

Ils sont transféré par une NADP sur des complexes transmembranaires qui agissent comme pompe à proton et sont ensuite transférés sur du o2 pour former de l’eau.

95
Q

Quelle est la différence de perméabilité entre la membrane interne et externe des mitochondries ?

A

La membrane interne est imperméables aux protons.

La membrane externe possède des canaux perméables aux ions appelés porines.

96
Q

Quelle enzyme synthétise l’ATP de notre corps ?

A

La F-ATPase.

97
Q

Où sont codées la majorité des protéines mitochondria les ?

A

Dans le noyau et importées post-translationnellement. Le reste des protéines est synthétisé dans la mitochondrie (env.15 protéines).

98
Q

A quel organisme ressemble le système d’expression des gènes mitochondriales ?

A

Il ressemble à celui des bactéries, et est sensible aux mêmes antibiotiques.

99
Q

Quelles sont les deux sources d’énergie permettant l’import de protéines mitochondriales ?

A

Le potentiel de membrane.

Hydrolyse de l’ATP.

100
Q

Comment fonctionne l’import de protéines dans la mitochondrie ?

A 
Les protéines sont synthétisée dans le cytosol. Elles se fixent à des récepteurs présents sur la membrane externe de la mitochondrie, qui reconnaissent une séquence signal.
Des translocases (externe et interne) vont ensuite importer la protéine, et les protéines chaperonnes vont se dissocier.
Une fois arrivée, une protéase clive le signal et des protéines chaperonnes se fixent pour replier correctement la protéine.
101
Q

Comment est composé le signal de reconnaissance pour l’import de protéines dans la mitochondrie ?

A

20-30 acides aminés, dont beaucoup sont chargés positivement, ce qui favorise la translocation.

B1.2 Biochimie (3 decks)

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