Dotto Flashcards
De quoi est composé un acide aminé ?
Un groupement carboxyle, un groupement amine, un hydrogène et une chaîne latérale variable ®
Sous quelle forme sont présents les acides aminés à ph neutre ?
Zwitterion → NH3+ et COO-
Sous quelle forme sont-ils présents en milieu acide, et en milieu basique
En milieu acide → forme protonée (COOH et NH3+).
En milieu basique → forme déprotonée (NH2 et COO-)
De quel type peut-être la chaîne latérale d’un acide aminé
Elle peut être hydrophobe si le groupe est apolaire, ou hydrophile si le groupe est polaire
Quel acide aminé ne possède pas de centre de chiralité
Glycine
Quels sont les 2 types d’acides aminés hydrophobes
Hydrocarbures linéaires ou aromatiques
Quel est l’acide aminé dont la chaîne latérale est un groupe méthyle ?
Alanine
Quel est le point commun et la différence entre une Phénylalanine et une Tyrosine ?
Ce sont les 2 des acides aminés avec une chaîne latérale aromatique hydrophobe.
Cependant, la Tyrosine possède un groupe hydroxyle hydrophile sur le cycle aromatique.
Les acides aminés hydrophiles sont divisés en plusieurs groupes, lesquels ?
Ceux chargés positivement, ceux chargés négativement et ceux non-chargés.
Qu’est ce qui caractérise l’histidine ?
C’est un acide aminé avec une chaîne latérale hydrophile.
Il peut changer de forme avec une petite variation de pH → forme protononée chargée positivement et forme déprotonée non chargée.
Quelle est la particularité de la proline ?
Sa chaîne latérale forme une liaison covalente avec le groupe amine de l’acide aminé. Cette liaison lui confère une configuration rigide.
Que peut faire la cystéine lorsqu’elle est en présence d’une autre cystéine ?
Il peut y avoir formation d’un pont disulfure après oxydation des groupes –SH.
Qu’est ce qui est défini dans la structure primaire d’une protéine ? Par quoi est-elle caractérisée?
Sa séquence spécifique d’acides aminés. Elle est caractérisée par sa directionnalité un groupe NH2 au début et se termine par un groupe COO-.
Quelle réaction est à l’origine de la formation des liaisons peptides ?
Une réaction de déshydratation.
Quel élément important caractérise la liaison peptide ?
Une structure de résonnance qui lui procure une stabilité.
Comment se forme une hélice a ? Où se positionnent les chaînes latérales dans ce type de structure ?
Il y a des liaisons hydrogènes entre le groupe NH de la chaîne et le groupe C-O 4 acides aminés plus loin (du côté C-terminal). Les chaînes latérales pointent vers l’extérieur.
Comment définir un feuillet B ? Quel type d’orientation peut-il prendre ? (3)
Quelques brins d’acides aminés (5-6) sont reliés latéralement par des ponts H. Il prend une configuration plissée (en accordéon) et les résidus pointent au dessus et en dessous du plan formé par le feuillet.
Ils peuvent être orientés dans la même direction (parallèle) ou dans une direction opposée (antiparallèle) ou un polypeptide peut se replier sur lui-même
Peut-on trouver une proline dans une hélice alpha ou un feuillet béta ?
Non, c’est très peu probable à cause de son angle fixe qui perturbe la configuration.
Qu’est ce qu’un tour U ? Quels acides aminés sont présents dans cette structure secondaire ?
Une courbe de quelques acides aminés (3-4) qui redirige la chaîne peptidique. Ils sont caractérisés par la présence de proline et de glycine
Quelle différence y’a-t-il entre un tour U et une boucle ?
Les boucles ont une séquence d’acides aminés plus importante et présentent une flexibilité accrue.
Qu’est ce que la structure tertiaire d’une protéine ?
C’est l’arrangement 3D du polypeptide complet. Elle maintenue grâce aux interactions entre les résidus des différents acides aminés et peut entreprendre des changements conformationnels drastiques.
Qu’est ce qu’un motif ?
Il s’agit d’une combinaison spécifique de structures secondaires.
Qu’est ce qui caractérise les motifs hélice-boucle-hélice ?
Elles sont caractéristiques de protéines qui lient l’ADN et de protéines qui lient le Ca.
Quelle protéine avec un motif hélice-boucle-hélice lie le calcium ? Quelle est sa structure ?
La calmoduline, formée de 4 sous-unités. Elle change de conformation lorsqu’elle se lie au Ca.
Comment se présente le motif à doigt de zinc ?
Une hélice alpha et deux brins b séparés par un ion de Zinc. Ils sont communs aux protéines qui lient l’ADN et ARN (facteurs de transcription).
Qu’est ce qui constitue un motif coiled-coil ?
2 hélices alpha dont les chaînes latérales sont hydrophobes et interagissent entre-elles.
Il est également possible d’avoir des hélices amphiphiles dans ce genre de motif
Quelle propriété thermodynamique est importante pour le bon fonctionnement des protéines ?
Elles doivent être dans une configuration repliée (interactions non covalentes).
Comment peut-on dénaturer une protéine ?
A l’aide d’agents de dénaturation comme l’urée, le chlorure de guanidinium ou le B-mercaptoethanol qui perturbent les liaisons non covalentes impliquées dans le repliement des protéines. (détruisent la structure tertiaire).
Quel est le rôle du B-mercaptoethanol ?
Il permet de réduire les liaisons disulfures entre 2 cystéines
Quelle est la structure des anticorps ?
Forme de Y formée à partir de deux chaînes lourdes identiques et deux chaînes légères reliées par des liaisons disulfides
Comment s’appelle la région de l’antigène reconnue par l’anticorps ?
Les épitopes
Quelles sont les 2 propriétés qui caractérisent la liaison d’une protéine à un ligand ?
L’affinité → force de liaison.
La spécificité → capacité d’une protéine à distinguer le bon ligand d’autres molécules similaires.
Quelle est la différence entre l’hémoglobine et la myoglobine ?
La myoglobine ne possède pas de structure quaternaire car elle n’est composée que d’une seule chaîne polypeptidique.
L’hémoglobine a une structure quaternaire composée de 4 sous-unités.
Comment est composée la myoglobine ?
Elle a une simple chaîne polypeptidique composée majoritairement d’hélices alpha et un groupe prosthétique : l’hème
Dans l’hémoglobine, que se passe-t-il lorsque l’oxygène se lie à l’hème ?
Il y a un changement conformationnel des 4 sous-unités, et l’affinité des autres sous-unités augmente.
Quelle différence y’a-t-il entre la synthèse de protéine des eucaryotes et des procaryotes ?
Les procaryotes ont un couplage transcription/traduction, qui leur permet de synthétiser des protéines beaucoup plus rapidement que les eucaryotes qui doivent passer par un processus de maturation du mRNA.
Que se passe-t-il pendant la traduction ?
La séquence de mRNA est convertie en protéine.
Dans quelle direction est synthétisé l’ARN pré-message ?
5’-3’
Dans quel sens se déplace l’ARN polymérase le long du brin matrice ? (transcription) ?
Dans le sens 3’-5’.§
Dans quel sens est lu l’ARN messager pendant la traduction ?
5’-3’
Quel est le codon d’initiation de la traduction ?
AUG (Méthionine).
Combien de triplets codifient pour un acide aminé ?
61 sur les 64 possibles, car 3 ne codent pas pour un acide aminé mais servent de signal pour arrêter la traduction.
Quels sont les 3 triplets qui codent pour la terminaison de la traduction ?
UAA, UAG, UGA
Quelle est la fréquence d’erreurs de mauvaise incorporation des acides aminés ?
1 acide aminé sur 10’000.
Quels sont les deux éléments nécessaires à la fidélité de la synthèse des protéines (appariement du bon acide aminé ) ?
1) Couplage spécifique d’un acide aminé à son tARN correspondant.
2) Reconnaissance spécifique d’un triplet codant dans l’ARNm par tRNA.
Quel élément permet le couplage spécifique d’un acide aminé à son tRNA correspondant ?
Une enzyme amino acyl transferase (synthétase).
Quel élément permet la reconnaissance spécifique d’un triplet codant dans le mRNA par son tRNA couplé à l’acide aminé ?
Ribosome
Où est fixé l’acide aminé correspondant au triplet sur la molécule de tRNA ?
Il est fixé par liaison covalence sur la partie 3’ du tRNA, sur une séquence CCA, il se fixe sur A.
Les molécules de tRNA peuvent subir des modifications sur certaines de leurs bases. Peuvent-elles subir une phosphorylation par une kinase ?
Non, la phosphorylation a lieu au niveau des protéines et pas au niveau du tRNA.
Dans le cas d’une réaction défavorable, quel élément permet de fournir l’énergie nécessaire à cette réaction ?
L’hydrolyse de l’ATP.
Quelles sont les 2 étapes qui permettent à l’aminoacyl-tRNA transférase de lier le tRNA à l’acide aminé ?
L’enzyme va premièrement se lier à une molécule d’ATP, qui va lui fournir de l’énergie en libérant 2 groupe phosphates –> AMP.
Elle va donc ensuite pouvoir transférer l’acide aminé sur le tRNA.
Pourquoi est ce que la Valine ne peut pas se lier à la Thr-tARN synthétase ?
La Thr-tARN synthétase possède une poche de reconnaissance pour le groupe -OH de la thréonine. Etant donné que la Valine ne possède pas de groupe -OH mais un groupe -CH3, elle ne peut pas se lier à cette enzyme.
Quel acide aminé possède une structure similaire à la thréonine (Thr) et peut s’apparier par erreur à son enzyme Thr-tRNA synthétase ?
La série qui possède également un groupe latéral -OH peut s’apparier par erreur à la Thr-tRNA synthétase.
Quel élément permet à la tRNA synthétase d’effectuer un contrôle de qualité une fois qu’un acide aminé s’est lié ?
Le site d’édition, dans lequel on trouve une molécule d’eau.
Qu’est ce qui permet à la Thréonine (Thr) de ne pas subir l’édition sur sa propre enzyme ?
Elle possède un groupe méthyle -CH3 additionnel qui permet de la distinguer de la Sérine.
Quel élément permet à l’édition d’être un processus nécessitant peu d’énergie ?
La présence d’une molécule d’eau dans le site d’édition. (l’hydrolyse est une réaction favorable).
Quelle est la différence entre le mécanisme et la structure des ribosomes chez les procaryotes et celui des eucaryotes ?
Aucune, ils sont remarquablement similaires. –> une petite et une grande sous-unité.
Citer 2 fonctions essentielles du ribosome
1) La liaison entre acide-aminé et tRNA est très instable, l’hydrolyse par des molécules libres de H20 doit donc être empêchée.
2) Maintient du cadre de lecture correct.
3) L’hybride ARN + anticodon n’est pas très stable et des interactions supplémentaires sont nécessaires.
4) La chance de coordination de deux tRNA successifs est faible. –> rôle de stabilisation et de coordination.
Quelle est la fonction principale des rARN ?
Ils ont une fonction catalytique dans la synthèse polypeptidique ( aucune présence de protéine).
Comment fonctionnent la plupart des facteurs qui régulent le cycle ribosomal ?
Ce sont des protéines qui lient GTP avec une activité GTPase intrinsèque.
Qu’est ce qui est permis par la conversion GTP-GDP ?
Cela entraine des changements structurels importants, ce qui permet franchir les différentes étapes du cycle de manière irréversible.
Comment se présentes les deux sous-unités ribosomales au repos ?
Elles sont séparées dans le cytoplasme, grâce à leurs associations à certains facteurs.
De quoi est composé le complexe de pré initiation ? (cycle ribosome)
Il n’y a pas encore de mRNA. Elle est composée de la petite sous-unité du ribosome (40S), de la Met-tRNA et des facteurs d’initiation associés à GTP.
Quel est le rôle des eIF (facteurs d’initiation) dans le complexe de pré-initiation ?
Ils permettent la liaison entre tRNA et l’acide aminé methionine, en les protégeant de l’hydrolyse spontanée –> car ce complexe est instable sans la présence de ces facteurs.
Quel est le rôle du facteur d’initiation eIF4 durant la phase d’initiation du cycle ribosomal ? Comment fonctionne-t-il?
Il a une activité d’hélices qui permet de détruire la structure tertiaire de l’ARN pour favoriser le mouvement du complexe d’initiation sur cette structure. Il est ATP-dépendant.
De quoi est composé le complexe d’initiation ?
Le complexe de pré initiation s’associe à l’extrémité 5’ du mRNA et à un eIF qui permettra d’ouvrir la structure de l’ARN (hélicase).
Quelle différence y’a-t-il entre le mRNA des procaryotes et des eucaryotes ?
Celui des procaryotes est polylistronique, c’est-à-dire qu’un même RNA peut coder pour plusieurs protéines différentes, contrairement à celui des eucaryotes.
Que se passe-t-il lorsque le complexe d’initiation reconnait la séquence AUG ?
Il y a hydrolyse du GTP associé à un facteur eIF en GDP. Cette étape est irréversible et permet à la grande sous-unité de venir se fixer sur le complexe.
Sur quel site est positionné le Met-tARN à la fin du processus d’initiation ?
Dans le site central P
Quels sont les 3 sites pour les molécules de tRNA dans le ribosome ?
Site E, Site P et site A (acceptor) va accueillir le nouveaux tRNA.
Que site du ribosome dans lequel le tRNA n’est pas lié à du mRNA ?
Le site E.
Quelle sont les 3 étapes du processus d’élongation ?
1) entrée du nouveau aac-tRNA qui se lie de façon covalente.
2) formation de la liaison peptidique (entre les 2 acides aminés).
3) Translocation (mouvement physique) du ribosome.