Dotto Flashcards

1
Q

De quoi est composé un acide aminé ?

A

Un groupement carboxyle, un groupement amine, un hydrogène et une chaîne latérale variable ®

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Sous quelle forme sont présents les acides aminés à ph neutre ?

A

Zwitterion → NH3+ et COO-

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Sous quelle forme sont-ils présents en milieu acide, et en milieu basique

A

En milieu acide → forme protonée (COOH et NH3+).

En milieu basique → forme déprotonée (NH2 et COO-)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

De quel type peut-être la chaîne latérale d’un acide aminé

A

Elle peut être hydrophobe si le groupe est apolaire, ou hydrophile si le groupe est polaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Quel acide aminé ne possède pas de centre de chiralité

A

Glycine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Quels sont les 2 types d’acides aminés hydrophobes

A

Hydrocarbures linéaires ou aromatiques

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Quel est l’acide aminé dont la chaîne latérale est un groupe méthyle ?

A

Alanine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Quel est le point commun et la différence entre une Phénylalanine et une Tyrosine ?

A

Ce sont les 2 des acides aminés avec une chaîne latérale aromatique hydrophobe.
Cependant, la Tyrosine possède un groupe hydroxyle hydrophile sur le cycle aromatique.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Les acides aminés hydrophiles sont divisés en plusieurs groupes, lesquels ?

A

Ceux chargés positivement, ceux chargés négativement et ceux non-chargés.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Qu’est ce qui caractérise l’histidine ?

A

C’est un acide aminé avec une chaîne latérale hydrophile.
Il peut changer de forme avec une petite variation de pH → forme protononée chargée positivement et forme déprotonée non chargée.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Quelle est la particularité de la proline ?

A

Sa chaîne latérale forme une liaison covalente avec le groupe amine de l’acide aminé. Cette liaison lui confère une configuration rigide.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Que peut faire la cystéine lorsqu’elle est en présence d’une autre cystéine ?

A

Il peut y avoir formation d’un pont disulfure après oxydation des groupes –SH.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Qu’est ce qui est défini dans la structure primaire d’une protéine ? Par quoi est-elle caractérisée?

A

Sa séquence spécifique d’acides aminés. Elle est caractérisée par sa directionnalité un groupe NH2 au début et se termine par un groupe COO-.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Quelle réaction est à l’origine de la formation des liaisons peptides ?

A

Une réaction de déshydratation.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Quel élément important caractérise la liaison peptide ?

A

Une structure de résonnance qui lui procure une stabilité.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Comment se forme une hélice a ? Où se positionnent les chaînes latérales dans ce type de structure ?

A

Il y a des liaisons hydrogènes entre le groupe NH de la chaîne et le groupe C-O 4 acides aminés plus loin (du côté C-terminal). Les chaînes latérales pointent vers l’extérieur.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Comment définir un feuillet B ? Quel type d’orientation peut-il prendre ? (3)

A

Quelques brins d’acides aminés (5-6) sont reliés latéralement par des ponts H. Il prend une configuration plissée (en accordéon) et les résidus pointent au dessus et en dessous du plan formé par le feuillet.
Ils peuvent être orientés dans la même direction (parallèle) ou dans une direction opposée (antiparallèle) ou un polypeptide peut se replier sur lui-même

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Peut-on trouver une proline dans une hélice alpha ou un feuillet béta ?

A

Non, c’est très peu probable à cause de son angle fixe qui perturbe la configuration.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Qu’est ce qu’un tour U ? Quels acides aminés sont présents dans cette structure secondaire ?

A

Une courbe de quelques acides aminés (3-4) qui redirige la chaîne peptidique. Ils sont caractérisés par la présence de proline et de glycine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Quelle différence y’a-t-il entre un tour U et une boucle ?

A

Les boucles ont une séquence d’acides aminés plus importante et présentent une flexibilité accrue.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Qu’est ce que la structure tertiaire d’une protéine ?

A

C’est l’arrangement 3D du polypeptide complet. Elle maintenue grâce aux interactions entre les résidus des différents acides aminés et peut entreprendre des changements conformationnels drastiques.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Qu’est ce qu’un motif ?

A

Il s’agit d’une combinaison spécifique de structures secondaires.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Qu’est ce qui caractérise les motifs hélice-boucle-hélice ?

A

Elles sont caractéristiques de protéines qui lient l’ADN et de protéines qui lient le Ca.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Quelle protéine avec un motif hélice-boucle-hélice lie le calcium ? Quelle est sa structure ?

A

La calmoduline, formée de 4 sous-unités. Elle change de conformation lorsqu’elle se lie au Ca.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Comment se présente le motif à doigt de zinc ?

A

Une hélice alpha et deux brins b séparés par un ion de Zinc. Ils sont communs aux protéines qui lient l’ADN et ARN (facteurs de transcription).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Qu’est ce qui constitue un motif coiled-coil ?

A

2 hélices alpha dont les chaînes latérales sont hydrophobes et interagissent entre-elles.
Il est également possible d’avoir des hélices amphiphiles dans ce genre de motif

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Quelle propriété thermodynamique est importante pour le bon fonctionnement des protéines ?

A

Elles doivent être dans une configuration repliée (interactions non covalentes).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Comment peut-on dénaturer une protéine ?

A

A l’aide d’agents de dénaturation comme l’urée, le chlorure de guanidinium ou le B-mercaptoethanol qui perturbent les liaisons non covalentes impliquées dans le repliement des protéines. (détruisent la structure tertiaire).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Quel est le rôle du B-mercaptoethanol ?

A

Il permet de réduire les liaisons disulfures entre 2 cystéines

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Quelle est la structure des anticorps ?

A

Forme de Y formée à partir de deux chaînes lourdes identiques et deux chaînes légères reliées par des liaisons disulfides

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Comment s’appelle la région de l’antigène reconnue par l’anticorps ?

A

Les épitopes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Quelles sont les 2 propriétés qui caractérisent la liaison d’une protéine à un ligand ?

A

L’affinité → force de liaison.

La spécificité → capacité d’une protéine à distinguer le bon ligand d’autres molécules similaires.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Quelle est la différence entre l’hémoglobine et la myoglobine ?

A

La myoglobine ne possède pas de structure quaternaire car elle n’est composée que d’une seule chaîne polypeptidique.
L’hémoglobine a une structure quaternaire composée de 4 sous-unités.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Comment est composée la myoglobine ?

A

Elle a une simple chaîne polypeptidique composée majoritairement d’hélices alpha et un groupe prosthétique : l’hème

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Dans l’hémoglobine, que se passe-t-il lorsque l’oxygène se lie à l’hème ?

A

Il y a un changement conformationnel des 4 sous-unités, et l’affinité des autres sous-unités augmente.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Quelle différence y’a-t-il entre la synthèse de protéine des eucaryotes et des procaryotes ?

A

Les procaryotes ont un couplage transcription/traduction, qui leur permet de synthétiser des protéines beaucoup plus rapidement que les eucaryotes qui doivent passer par un processus de maturation du mRNA.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Que se passe-t-il pendant la traduction ?

A

La séquence de mRNA est convertie en protéine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Dans quelle direction est synthétisé l’ARN pré-message ?

A

5’-3’

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Dans quel sens se déplace l’ARN polymérase le long du brin matrice ? (transcription) ?

A

Dans le sens 3’-5’.§

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Dans quel sens est lu l’ARN messager pendant la traduction ?

A

5’-3’

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Quel est le codon d’initiation de la traduction ?

A

AUG (Méthionine).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Combien de triplets codifient pour un acide aminé ?

A

61 sur les 64 possibles, car 3 ne codent pas pour un acide aminé mais servent de signal pour arrêter la traduction.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Quels sont les 3 triplets qui codent pour la terminaison de la traduction ?

A

UAA, UAG, UGA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

Quelle est la fréquence d’erreurs de mauvaise incorporation des acides aminés ?

A

1 acide aminé sur 10’000.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

Quels sont les deux éléments nécessaires à la fidélité de la synthèse des protéines (appariement du bon acide aminé ) ?

A

1) Couplage spécifique d’un acide aminé à son tARN correspondant.
2) Reconnaissance spécifique d’un triplet codant dans l’ARNm par tRNA.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Quel élément permet le couplage spécifique d’un acide aminé à son tRNA correspondant ?

A

Une enzyme amino acyl transferase (synthétase).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

Quel élément permet la reconnaissance spécifique d’un triplet codant dans le mRNA par son tRNA couplé à l’acide aminé ?

A

Ribosome

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

Où est fixé l’acide aminé correspondant au triplet sur la molécule de tRNA ?

A

Il est fixé par liaison covalence sur la partie 3’ du tRNA, sur une séquence CCA, il se fixe sur A.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

Les molécules de tRNA peuvent subir des modifications sur certaines de leurs bases. Peuvent-elles subir une phosphorylation par une kinase ?

A

Non, la phosphorylation a lieu au niveau des protéines et pas au niveau du tRNA.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

Dans le cas d’une réaction défavorable, quel élément permet de fournir l’énergie nécessaire à cette réaction ?

A

L’hydrolyse de l’ATP.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

Quelles sont les 2 étapes qui permettent à l’aminoacyl-tRNA transférase de lier le tRNA à l’acide aminé ?

A

L’enzyme va premièrement se lier à une molécule d’ATP, qui va lui fournir de l’énergie en libérant 2 groupe phosphates –> AMP.
Elle va donc ensuite pouvoir transférer l’acide aminé sur le tRNA.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

Pourquoi est ce que la Valine ne peut pas se lier à la Thr-tARN synthétase ?

A

La Thr-tARN synthétase possède une poche de reconnaissance pour le groupe -OH de la thréonine. Etant donné que la Valine ne possède pas de groupe -OH mais un groupe -CH3, elle ne peut pas se lier à cette enzyme.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

Quel acide aminé possède une structure similaire à la thréonine (Thr) et peut s’apparier par erreur à son enzyme Thr-tRNA synthétase ?

A

La série qui possède également un groupe latéral -OH peut s’apparier par erreur à la Thr-tRNA synthétase.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

Quel élément permet à la tRNA synthétase d’effectuer un contrôle de qualité une fois qu’un acide aminé s’est lié ?

A

Le site d’édition, dans lequel on trouve une molécule d’eau.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

Qu’est ce qui permet à la Thréonine (Thr) de ne pas subir l’édition sur sa propre enzyme ?

A

Elle possède un groupe méthyle -CH3 additionnel qui permet de la distinguer de la Sérine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q

Quel élément permet à l’édition d’être un processus nécessitant peu d’énergie ?

A

La présence d’une molécule d’eau dans le site d’édition. (l’hydrolyse est une réaction favorable).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

Quelle est la différence entre le mécanisme et la structure des ribosomes chez les procaryotes et celui des eucaryotes ?

A

Aucune, ils sont remarquablement similaires. –> une petite et une grande sous-unité.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
58
Q

Citer 2 fonctions essentielles du ribosome

A

1) La liaison entre acide-aminé et tRNA est très instable, l’hydrolyse par des molécules libres de H20 doit donc être empêchée.
2) Maintient du cadre de lecture correct.
3) L’hybride ARN + anticodon n’est pas très stable et des interactions supplémentaires sont nécessaires.
4) La chance de coordination de deux tRNA successifs est faible. –> rôle de stabilisation et de coordination.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
59
Q

Quelle est la fonction principale des rARN ?

A

Ils ont une fonction catalytique dans la synthèse polypeptidique ( aucune présence de protéine).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
60
Q

Comment fonctionnent la plupart des facteurs qui régulent le cycle ribosomal ?

A

Ce sont des protéines qui lient GTP avec une activité GTPase intrinsèque.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
61
Q

Qu’est ce qui est permis par la conversion GTP-GDP ?

A

Cela entraine des changements structurels importants, ce qui permet franchir les différentes étapes du cycle de manière irréversible.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
62
Q

Comment se présentes les deux sous-unités ribosomales au repos ?

A

Elles sont séparées dans le cytoplasme, grâce à leurs associations à certains facteurs.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
63
Q

De quoi est composé le complexe de pré initiation ? (cycle ribosome)

A

Il n’y a pas encore de mRNA. Elle est composée de la petite sous-unité du ribosome (40S), de la Met-tRNA et des facteurs d’initiation associés à GTP.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
64
Q

Quel est le rôle des eIF (facteurs d’initiation) dans le complexe de pré-initiation ?

A

Ils permettent la liaison entre tRNA et l’acide aminé methionine, en les protégeant de l’hydrolyse spontanée –> car ce complexe est instable sans la présence de ces facteurs.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
65
Q

Quel est le rôle du facteur d’initiation eIF4 durant la phase d’initiation du cycle ribosomal ? Comment fonctionne-t-il?

A

Il a une activité d’hélices qui permet de détruire la structure tertiaire de l’ARN pour favoriser le mouvement du complexe d’initiation sur cette structure. Il est ATP-dépendant.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
66
Q

De quoi est composé le complexe d’initiation ?

A

Le complexe de pré initiation s’associe à l’extrémité 5’ du mRNA et à un eIF qui permettra d’ouvrir la structure de l’ARN (hélicase).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
67
Q

Quelle différence y’a-t-il entre le mRNA des procaryotes et des eucaryotes ?

A

Celui des procaryotes est polylistronique, c’est-à-dire qu’un même RNA peut coder pour plusieurs protéines différentes, contrairement à celui des eucaryotes.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
68
Q

Que se passe-t-il lorsque le complexe d’initiation reconnait la séquence AUG ?

A

Il y a hydrolyse du GTP associé à un facteur eIF en GDP. Cette étape est irréversible et permet à la grande sous-unité de venir se fixer sur le complexe.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
69
Q

Sur quel site est positionné le Met-tARN à la fin du processus d’initiation ?

A

Dans le site central P

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
70
Q

Quels sont les 3 sites pour les molécules de tRNA dans le ribosome ?

A

Site E, Site P et site A (acceptor) va accueillir le nouveaux tRNA.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
71
Q

Que site du ribosome dans lequel le tRNA n’est pas lié à du mRNA ?

A

Le site E.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
72
Q

Quelle sont les 3 étapes du processus d’élongation ?

A

1) entrée du nouveau aac-tRNA qui se lie de façon covalente.
2) formation de la liaison peptidique (entre les 2 acides aminés).
3) Translocation (mouvement physique) du ribosome.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
73
Q

Que se passe-t-il si le mauvais tRNA entre sur le site ? (mauvaise complémentarité codon-anticodon)

A

Il n’y a pas d’hydrolyse GTP-GDP. Le mauvais complexe se dissocie alors du ribosome.

74
Q

Que se passe-t-il lorsque le tRNA arrive sur le site A est est complémentaire ?

A

Il y a hydrolyse du GTP lié au facteur d’élongation en GDP. Cela cause un changement conformationnel et le facteur se détache du complexe.

75
Q

Quel élément permet de catalyser la liaison peptique entre les 2 acides aminés sur le site A et P ? La réaction est-elle favorable ou défavorable ?

A

Le rRNA de la grande sous-unité ribosomale. Cette réaction est favorable et ne nécessite pas d’ATP.

76
Q

Comment a lieu le mouvement de translocation du ribosome ?

A

Il se fait grâce à un facteur de translocation EF-G associé à GTP.

77
Q

De quoi est dépendante la terminaison du cycle ribosomale ?

A

Elle dépend de facteurs de libérations, et n’est pas dépendante de tRNA.

78
Q

Comment se présente un facteur de libération ? Quelle est sa fonction ?

A

Il a une structure similaire au tRNA et a un domaine qui lie une molécule de H20, permettant l’hydrolyse de la liaison ester entre le peptide et tRNA et ainsi libérer la protéine mature.

79
Q

A part la libération de la protéine mature par hydrolyse, quelle est l’autre fonction des facteurs de libération ?

A

Ils favorisent la dissociation des ribosomes en deux sous-unités libres et les empêche de se reformer en l’absence d’un nouveau complexe d’initiation.

80
Q

Quels sont les deux mécanismes qui augmente l’efficacité et la vitesse de la traduction du mRNA ?

A

1) La traduction simultanée de la molécule de tRNA par plusieurs ribosomes.
2) Le recyclage rapide des sous-unités du ribosome.

81
Q

Comment fonctionne la puromycine ?

A

C’est un antibiotique qui s’introduit dans la grande sous-unité du ribosome et se positionne sur le site A grâce à sa structure similaire au tRNA. En se liant à la chaîne peptique naissante, elle inhibe la suite de la synthèse et cause une terminaison prématurée.

82
Q

Pourquoi le repliement d’une protéine est important ?

A

Car c’est la conformation dans laquelle elle est fonctionnelle. (structure tertiaire).

83
Q

Quelle est la fonction des chaperons moléculaires ? Citez en une.

A

Elle augmentent la vitesse et l’efficacité du repliement spontané des protéines, ce qui leur permet d’être plus rapidement fonctionnelles. Heat Shock Protéine 70.

84
Q

Comment fonctionne la protéine Hsp 70 ?

A

Elle fonctionne grâce à l’ATP. Lorsqu’elle est liée à l’ATP, elle a une conformation ouverture avec ne poche hydrophobe qui peut se lier aux protéines naissante. Une fois l’ATP hydrolysé, elle change de conformation et libère une protéine correctement repliée.

85
Q

Quel type de protéine est instable ?

A

Les protéines avec des fonctions régulatrices.

86
Q

L’hémoglobine est une protéine stable ou instable ?

A

Stable

87
Q

Quelle technique permet de mesurer la stabilité d’une protéine ?

A

Immunoblotting.

88
Q

Comment est formé le gel pour l’immunoblotting ?

A

Polymérisation d’arylamide et de bisacrylamide qui vont former une réticulation.

89
Q

Quelle est la charge de la Lysine et de l’Arginine ?

A

Chargé positivement (présence de groupe amine)

90
Q

Quelle est la charge de l’Aspartate et Glutamate ?

A

Chargé négativement.

91
Q

Quelles sont les 2 étapes de l’immunobloting ?

A

1) séparation des protéines selon la taille, à travers le gel 2) Utilisation d’anticorps pour cibler certaines protéines que l’on souhaite étudier (immunoblot).

92
Q

Dans l’immunbloting, quelle substance introduit-on pour faire migrer les protéines selon leur taille ? Comment fonctionne-t-il ?

A

On introduit du SDS (sodium dodecyl sulfate). Il va dénaturer les protéines et se fixer à leur surface, ce qui va les rendre chargées négativement. On introduit également du B-mercaptoéthanol qui permet de briser les ponts disulfures.

93
Q

Quels sont les 2 mécanismes qui permettent de dégrader les protéines instables ? Quel type de protéine est ciblée par chaque mécanisme ?

A

A travers les lysosomes -_> protéines transmembranaires.

Voie ubiquitine-protéasome –> protéine intracellulaire (dans le cytoplasme).

94
Q

Quelle est la fonction de l’ubiquitine ? Comment fonctionne-t-elle ?

A

Elle sert de signal (marqueur) qui indique que la protéine doit être dégradée. Elle fonctionne en se liant de façon covalente à une lysine sur la protéine à détruire, est ensuite ciblée par des protéasomes qui reçoivent le signal pour la dégradation.

95
Q

Comment les cyclines sont reconnues par l’ubiquitine ?

A

Elle possède des séquences primaires qui permettent d’être reconnues par la protéine.

96
Q

A part la présence d’une séquence primaire, quel autre changement peut être reconnu par les Ubiquitine pour des protéines ?

A

La phosphorylation.

97
Q

Comment sont composées les membranes ?

A

Bicouche lipidique amphiphile avec des protéines incorporées et des sucres.

98
Q

Qu’est ce qu’un inositol ?

A

Un alcool cyclique

99
Q

Comment se présente un acide gras ?

A

Une chaîne d’hydrocarbures de différente longueur se terminant par un groupe carboxylique.

100
Q

Quels sont les 3 types de lipides membrannaires ?

A

Phosphoglycérides, Sphingolipides et Glycolipides, et Choléstérol.

101
Q

Comment se présente un phosphoglycéride ?

A

Un glycérol lié à 2 chaînes d’acides gras et à une partie chargée composée d’un groupe phosphate et un alcool (groupe chargé).

102
Q

Quels lipides de la membrane ont une structure similaire et peuvent former une bicouche mixte ?

A

Phosphoglycérides et Sphingolipides.

103
Q

Quel effet permet l’auto assemblage des membranes ?

A

Effet hydrophobe

104
Q

Comment se forment les bicouches lipidiques ?

A

Par auto assemblage, un processus qui ne requiert pas d’énergie,

105
Q

Quelle est la différence entre une micelle et un liposome ?

A

Le liposome a une partie intérieure chargée contrairement aux micelles. Ils ont une structure similaire à celle de la membrane.

106
Q

Quelle utilité avons-nous trouvé aux liposomes ?

A

Ils peuvent être utilisés comme transporteurs.

107
Q

La composition de la membrane est-elle symétrique ou asymétrique ?

A

Elle est asymétrique d’une part et d’autre de la bicouche, et différente selon les organismes ou les compartiments.

108
Q

De quoi dépend le degré de fluidité de la membrane ?

A

De la longueur des acides gras et de leur degré d’instauration.

109
Q

Quel élément perturbe l’arrangement ordonné des acides gras ?

A

La présence d’une double liaison en cis.

110
Q

Quel impact a le cholestérol sur la membrane ?

A

Il réduit sa fluidité.

111
Q

De quoi est formé un radeaux lipidiques ?

A

Ils sont riches en cholestérol (et sphingolipides) et en protéines de signalisation.

112
Q

Quelle est la principale fonction de la bicouche lipidique ?

A

Fournir une barrière aux ions et à certaines molécules

113
Q

A part la fonction de barrière, de quoi dépendent principalement les autres fonctions de la membrane ?

A

Des protéines associées à cette dernière.

114
Q

Quelle protéine est un exemple de protéine transmembranaire avec une seule hélice a ?

A

Glycophorine A.

115
Q

Comment est mesurée l’affinité ?

A

Avec une constante de dissociation, qui est définie comme la concentration de ligand (substrat) nécessaire pour que 50% de la protéine soit liée à ce dernier.

116
Q

Comment évolue l’affinité selon la constante de dissociation ?

A

Plus la constante de dissociation est basse, plus l’affinité est importante.

117
Q

Qu’est ce qui distingue les enzymes des anticorps ?

A

En plus d’une affinité élevée et une spécificité de liaison –> complémentarité moléculaire, ils possèdent un pouvoir catalytique.

118
Q

Quelle est l’influence d’une enzyme sur l’enthalpie libre de Gibbs ?

A

Elle n’a aucune influence sur cette valeur, elles modifient simplement la vitesse de réaction.

119
Q

Quel élément est une source majeur d’énergie potentielle ?

A

Les liaisons covalentes, et particulièrement l’hydrolyse de l’ATP.

120
Q

Que représente l’énergie d’activation ?

A

La différence d’énergie libre entre le réactif dans son état initial et son état transitoire à haute énergie.

121
Q

Que fait le catalyseur pour accélérer la vitesse de réaction ?

A

Il abaisse l’énergie d’activation.

122
Q

Quelle est la première étape de la catalyse enzymatique ?

A

La formation d’un complexe enzyme-substrat.

123
Q

Ou est effectué la fonction catalytique d’une enzyme ?

A

Dans son site catalytique.

124
Q

Quelle sont les 2 fonctions du site actif de l’enzyme ?

A

1) Liaison spécifique au substrat. 2) Fabrication et rupture de liaison chimique (fonction catalytique).

125
Q

Comment s’appelle l’enzyme complète avec son activité catalytique ?

A

Holoenzyme.

126
Q

En + de leur association au substrat, de quoi peut dépendre l’activité catalytique de nombreuses enzymes ?

A

de co-facteurs.

127
Q

Les hémoglobines et myoglobines sont-elles des enzymes ?

A

Non, mais elles possèdent un groupe prosthétique, l’hème.

128
Q

Quels sont les deux types de co-facteurs ?

A

1) petits molécules organiques appelées co-enzymes. 2) Métaux (ions).

129
Q

Quelles sont les 2 catégories de co-enzymes ?

A

1) Avec association stable –> groupe prosthétique.

2) avec association transitaire –> co-substrats.

130
Q

Quels types d’acides aminés trouve-t-on dans les sites catalytiques ?

A

Des acides aminés hydrophobes (non polarisés), avec certains résidus chargés qui deviennent donc extrêmement réactifs.

131
Q

Quelles sont les 2 mécanismes de liaison de l’enzyme à un substrat ?

A

1) Clé-serrure –> complémentarité moléculaire entre le site actif de l’enzyme et le substrat.

132
Q

Qu’est ce qui fait augmenter la vitesse d’une réaction enzymatique ?

A

La concentration de substrat, et aussi la concentration d’enzyme.

133
Q

Pour les réactions enzymatiques, quand est ce qu’on atteint une Vmax ?

A

Lorsque la concentration de substrat est en excès.

134
Q

Quelle valeur nous donne la constante de Michaelis (Km)?

A

La concentration de substrat pour laquelle la vitesse est égale à 1/2 de Vmax.

135
Q

Quel type de courbe obtient-on pour les enzymes qui n’obéissent pas à la cinétique de Michaelis-Menten ?

A

On obtient une relation sigmoïdale entre la concentration de substrat et la vitesse de la réaction, comme pour l’hémoglobine.

136
Q

Quels sont les 2 types d’inhibiteurs de l’enzyme ?

A

Les inhibiteurs irréversibles –> entre dans le site actif et se lient de manière covalente. Les inhibiteurs réversibles –> peuvent s’associer et se dissocier de l’enzyme.

137
Q

Quels sont les 2 types d’inhibiteurs réversibles ?

A

Inhibiteurs compétitifs et inhibiteurs non compétitifs.

138
Q

Où se lient les inhibiteurs compétitifs ?

A

Sur le site actif de l’enzyme, en compétition avec le substrat.

139
Q

Où se lient les inhibiteurs non-compétitifs ?

A

Ils se lient ailleurs que sur le site actif de l’enzyme.

140
Q

Quel paramètre cinétique est affecté par les inhibiteurs compétitifs ?

A

Ils augmentent le Km apparent, mais n’affectent pas Vmax. Le substrat peut donc maitriser l’effet de l’inhibiteur s’il est en concentration élevée.

141
Q

Quel paramètre cinétique est affecté par les inhibiteurs non-compétitifs ?

A

Ils diminuent Vmax car le nombre d’enzymes fonctionnelles est diminué. Le km reste cependant inchangé. Le substrat ne peut pas maitriser l’effet de l’inhibiteur.

142
Q

Qu’est ce qu’une catalyse par approximation ?

A

Une catalyse qui implique deux substrats, dans le cas tRNA synthétase par exemple.

143
Q

Les réactions de catalyse sont-elles toujours effectuées par des enzymes ?

A

Non, l’ARN peut aussi le faire (grande sous-unité ribosomale).

144
Q

Que font les protéines kinases ?

A

Elles transfèrent un groupe phosphate à partir de l’ATP sur un acide aminé hydroxylé (avec -OH).

145
Q

De quelle catégorie d’enzymes font partie les protéines kinases ?

A

Ligases

146
Q

De quoi est composé le site actif de la kinase ?

A

Un domaine de liaison à l’ATP, un domaine de ciblage des peptides et un site catalytique responsable du transfert de phosphate.

147
Q

La glycine peut-elle être phosphorylée ?

A

Non, elle ne possède pas de groupe -OH.

148
Q

Qu’est ce qui caractérise le site catalytique des protéines kinases ?

A

Ils sont riches en glycine.

149
Q

Quel type de catalyse est exercé par la protéine kinase ?

A

Une catalyse par approximation

150
Q

Quel type de catalyse est exercé par les protéase ?

A

Une catalyse covalente.

151
Q

Comment fonctionne une protéase ?

A

Ils brisent les liaisons peptiques par une réaction d’hydrolyse.

152
Q

Pourquoi a-t-on besoin d’utiliser une protéase pour pouvoir briser une liaison peptique ?

A

Car les liaisons peptiques sont très stables grâce à leur structure de résonance. Ils ont une énergie d’activation très élevée.

153
Q

Comment se présente la chymotrypsine ?

A

C’est une protéase formée de 3 chaînes peptidiques liées par des ponts disulfures –> elle a une structure quaternaire. Elle contient de la sérine dans son site actif.

154
Q

Quelle sont les 2 étapes par lesquelles la chymotrypsine brise une liaison peptidique ?

A

1) L’oxygène de la sérine forme une liaison covalente avec le peptide.
2) Dé-acylation de l’enzyme par hydrolyse.

155
Q

De quoi est composée la triade catalytique ? A quoi sert-elle ?

A

Aspartate - Histidine - Sérine. Elle permet d’augmenter la probabilité que la sérine soit sous une forme déprotonée et donc plus réactive.

156
Q

Par quoi diffèrent la chymotrypsine, la tyrosine et l’élastase ?

A

Par leur spécificité de substrat (site actif). Ils ont cependant des structures tertiaires et quaternaires très similaires, ainsi qu’un site catalytique identique.

157
Q

A quel type de protéine se lie la chymotrypsine ?

A

Les acides aminés avec des chaînes latérales longues ou comportant des résidus non chargés (Phe, Trop, Tyr).

158
Q

A quel type de protéine se lie la trypsine ?

A

Les acides aminés chargés positivement (basiques) –> Arginine et Lysine.

159
Q

A quel type de protéine se lie l’élastase ?

A

Les acides aminés comportant de petits résidus latéraux.

160
Q

Comment se présente la poche liant le substrat de la chymotrypsine ?

A

Elle a une grande poche hydrophobe.

161
Q

Comment se présente la poche liant le substrat la trypsine ?

A

Un acide aminé chargé négativement.

162
Q

Comment se présente la poche liant le substrat de l’élastase ?

A

Deux grands résidus non-chargés, ce qui explique pourquoi elle ne fixe que des résidus de petite taille.

163
Q

Quelle est la particularité des protéases au niveau de leur site actif ?

A

La poche liant le substart est situé à côté du site catalytique, et ne coïncide pas avec ce dernier.

164
Q

Quelles sont les 4 classes de protéases ? Qu’est ce qui les distingue ?

A

Elles se distinguent selon le site catalytique. Sérine protéase, cysteine protéase, aspartyl protéase et métalloprotéase.

165
Q

Quel est le mécanisme de base de la catalyse de protéase ?

A

a) attaque nucléophile du groupement carbonyl du peptide
b) formation d’un intermédiaire
c) hydrolyse.

166
Q

Qu’est ce qui caractérise le site actif des métallo-protases ?

A

Présence d’un ion métallique, souvent Zinc2+ et une molécule d’eau activée.

167
Q

Quel type de liaison a-t-on entre un ligand et un récepteur ?

A

Des liaisons non-covalentes de faible énergie.

168
Q

Quelles sont les 3 types de protéines intermédiaires de lia transduction du signal ?

A

Protéines kinases et phosphatases
Protéines G (liant le GTP)
Phospholipases

169
Q

Quelle enzyme a l’effet inverse des protéines kinases ?

A

Phosphatase.

170
Q

Quelle différence fonctionnelle y’a-t-il entre les protéines kinases et les phosphatases ?

A

Les protéines kinases ont besoin d’ATP pour fonctionner.

Les phosphatases n’ont pas besoin d’ATP et utilisent des molécules d’eau (hydrolyse).

171
Q

Quelle protéine a une fonction de régulation extrinsèque sur les kinases ?

A

La calmoduline lorsqu’elle est activée par du Ca.

172
Q

Comment fonctionnent les protéines G ?

A

Elles sont actives lorsqu’elles sont liées à GTP et inactives si elles sont liées à GDP.

173
Q

Qu’est ce qu’on obtient lorsque un phosphatilinositol est lié par une phospholipase ?

A

2 messagers secondaires de faible masse moléculaire :

DAG, reste ancré dans la membrane.

IP3, diffuse dans le cytoplasme.

174
Q

Que font les messagers secondaires ? Quels sont les 4 étudiés dans ce cours ?

A

Ils transmettent et amplifie le signal de nombreux récepteurs.

DAG
IP3
Ca++
AMPc

175
Q

Quel est le rôle de DAG ?

A

C’est un messager secondaire qui peut activer certaines protéines kinases. Il reste ancré dans la membrane.

176
Q

Quel est le rôle de IP3 ?

A

Il règle la concentration intra-cellulaire de Ca. Il peut diffuser dans le cytoplasme.

177
Q

Quand parle-t-on de récepteur de type I ?

A

Lorsque la partie amine-terminus est à l’extérieur de la cellule.

178
Q

Quelle sous-unité des protéines G est généralement celle qui enclenche la voie de signalisation ?

A

G-alpha.

179
Q

De quoi sont formées les grandes protéines G ? Où se localisent-elles ?

A

Elles ont une structure quaternaire formée de trois sous-unité : alpha-bêta-gamma. Elles sont fixées à la membrane cellulaire par liaison covalente lorsqu’elles sont inactives.

180
Q

Que se passe-t-il quand la grande protéine G échange sont GDP en GTP ?

A

Elle change de conformation, ce qui la rend active. Les sous-unité béta et gamma se dissocient de la sous-unité alpha.

181
Q

Quelle est la cible principale de l’activation des récepteurs couplé à la protéine G ? Quel est son rôle ?

A

Adenylate cyclase. Elle catalyse une liaison intra-moléculaire dans l’ATP qui permet de former du cAMP.

182
Q

Quelle est la cible de l’AMPc ?

A

Une protéine kinase.