master genetic Flashcards
complète
Avec quels organites le RE communique t-il ?
Endosomes
lysosomes
vésicules de sécrétion
surface cellulaire
Avec quels organites le cytosol communique t il ?
Noyau
RE
Mitochondries
Peroxysomes
3 modes de déplacement des protéines dans les cellules eucaryotes
Transport à ouverture contrôlée
Transport membranaire à l’aide d’une protéine de translocation
Transport vésiculaire
Principe du transport à ouverture contrôlé
les protéines passent à travers des pores nucléaires
importation cytosol -> noyau et exportation noyau -> cytosol
Dans le transport à ouverture contrôlée:
Signaux de TRI d’importation
NLS
Nuclear localisation signal
Dans le transport à ouverture contrôlée:
Signaux de TRI d’exportation
NES
nuclear export signal
Comment s’appelle le transport du cytosol vers la mitochondrie
translocation
Quel est le % de protéines mitochondriale codées par le génome nucléaire
99%
Donne la définition de la translocation
importation de protéines vers :
l’espace matriciel,
la membrane mitochondriale interne
l’espace intermembranaire
Les signaux de ciblage mitochondrial permettent l’adressage des protéines vers les mitochondries.
Ces signaux se déclinent en deux types principaux lesquelles ?
Signal en position N-terminale, de 20 à 80 AA: protéines de la matrice reconnu par un récepteur membranaire spécifique
Signal interne: protéines membranaires
Comment s’apelle le transport cytosol-> RE
Translocation (comme cytosol->mitochondrie)
Protéine présent dans le système endomembranaire
Les protéines sécrétées par la cellule
les protéines de la membrane plasmique des cellules
les protéines du RE, Golgi, lysosome et endosomes (matrice et membrane)
Grâce à quels mécanismes les protéines sont-elles adressées du cytosol vers le réticulum endoplasmique (RE) ?
Peptide signal d’orientation
Localisation : Situé à l’extrémité N-terminale des protéines.
Composition : Une séquence courte de 5 à 10 résidus d’acides aminés hydrophobes.
Qu’est-ce que la translocation cotraductionnelle ?
La translocation cotraductionnelle est le processus par lequel une protéine est importée dans le RE rugueux pendant sa synthèse.
Cela repose sur la présence d’un peptide signal, la reconnaissance par la SRP, et le passage via le translocon pour assurer un adressage efficace des protéines.
Quelles protéines acquièrent un lipide d’ancrage GPI et quel signal est impliqué dans ce processus ?
Les protéines membranaires qui possèdent un** signal C-terminal** contenant une séquence hydrophobe acquièrent un lipide d’ancrage appelé glycosylphosphatidylinositol (GPI).
Décrivez les étapes principales permettant l’ancrage d’une protéine à la membrane via un GPI.
Une protéine membranaire possède un s**ignal C-terminal **avec une séquence hydrophobe.
La protéine est insérée dans la membrane de la lumière du réticulum endoplasmique (ER LUMEN).
Le **C-terminal **de la protéine est clivé, ce qui permet son attachement au GPI.
Le GPI (glycosylphosphatidylinositol), composé d’un lipide et d’inositol, fixe la protéine à la membrane.
La plupart des protéines synthétisées dans le RE sont N-glycosylées
v ou f
Vrai
Décrire les enzymes impliquées dans la N-glycosylation des protéines dans le RE, la séquence cible.
La N-glycosylation est un processus cotranslationnel qui se déroule dans le réticulum endoplasmique rugueux (RE) pendant la synthèse des protéines.
*Moment du processus :
*Elle a lieu pendant la traduction (co-traductionnel), lorsque la protéine en cours de synthèse passe dans la lumière du RE via le translocon.
Enzyme impliquée :
**L’oligosaccharyl transférase **catalyse le transfert d’un oligosaccharide préformé (fixé au dolichol) vers la protéine.
*Séquence cible :
*Le transfert s’effectue sur un résidu asparagine (Asn)
Quel est le rôle du réseau trans-Golgi dans le tri des protéines, et quelles sont leurs destinations possibles ?
Le réseau trans-Golgi (TGN) joue un rôle essentiel dans le tri des protéines avant leur transport final.
Les protéines sont dirigées vers :
-Les lysosomes pour la dégradation.
-La **membrane plasmique **pour être insérées ou excrétées.
-Les vésicules de sécrétion pour leur libération à l’extérieur de la cellule.
Quelles sont les principales modifications post-traductionnelles des oligosaccharides dans l’appareil de Golgi, et où se déroulent-elles dans les différents compartiments du Golgi ?
Réseau cis-Golgi (cis Golgi network) :
Tri (sorting) des protéines.
Phosphorylation des oligosaccharides sur les protéines lysosomales.
*Cis-cisterna et médiane (medial cisterna) *:
Retrait de mannose (Man).
Addition de N-acétylglucosamine (GlcNAc).
Trans-cisterna :
Addition de galactose (Gal).
Addition d’acide sialique (NANA).
Réseau* trans-Golgi* (trans Golgi network) :
Sulfatation des tyrosines et des glucides.
Tri final (sorting) des protéines vers leur destination :
Lysosomes.
Membrane plasmique.
Vésicules de sécrétion.
Quels sont les organites impliqués dans le transport vésiculaire après le passage des protéines dans le RE
(RE)
Golgi :
endosomes précoces.
lysosomes.
vésicules de sécrétion.
endosomes tardifs.
membrane plasmique (transport vers l’extérieur).
Quelles sont leurs connexions principales entres les organites impliqués dans le transport vésiculaire après le passage des protéines dans le RE ?
Flèche verte
Quelles sont les deux principales types de vésicules recouvertes impliquées dans le transport vésiculaire ?
Vésicules recouvertes de coatomère (COPI, COPII)
Vésicules recouvertes de clathrine
Quel est le rôle des vésicules recouvertes de coatomère dans le transport vésiculaire ?
Transport RE -> l’appareil de Golgi
Transport d’un saccule-golgien à un autre
Surface cellulaire (sécrétion constitutive)
Comment les vésicules recouvertes de clathrine participent-elles au trafic intracellulaire ?
Le transport des protéines vers les endosomes et lysosomes.
La sécrétion contrôlée vers la surface cellulaire.
La voie d’endocytose,
Quelles sont les étapes clés du contrôle de la fusion vésiculaire et quelles protéines sont impliquées dans chacune de ces étapes ?
Tethering (arrimage) :
Les protéines Rab-GTP et leurs effecteurs (protéines d’arrimage) permettent l’attachement initial de la vésicule à la membrane cible.
Docking (amarrage) :
Les protéines SNARE interviennent :
v-SNARE (sur la membrane vésiculaire) se lie à t-SNARE (sur la membrane cible), stabilisant la vésicule à proximité de la membrane cible.
Fusion :
Les protéines du complexe de fusion permettent la fusion des membranes de la vésicule et du compartiment cible.
Quel signal permet le transport vésiculaire des protéines destinées aux lysosomes, et où se situe-t-il ?
groupement mannose-6-phosphate (M6P). Il est ajouté aux oligosaccharides N-liés des protéines lysosomales dans le réseau trans-golgien.
Quel est le mécanisme permettant le maintien d’un pH acide dans les lysosomes ?
Le pH acide (~5,0) des lysosomes est maintenu grâce à une pompe à protons (H⁺ pump).
Quels compartiments cellulaires jouent un rôle dans la formation des lysosomes ?
Les endosomes tardifs : Ils évoluent pour former les lysosomes.
Quelles hydrolases sont présent dans les lysosomes ?
Nucléases, protéases, glycosidases, lipases, phosphatases, sulfatases, et phospholipases.
légende
Quelles sont les deux principales voies de tri des protéines membranaires dans les cellules polarisées ?
Tri direct dans le trans-Golgi network (TGN) :
Les protéines sont triées directement dans le réseau trans-Golgien et envoyées dans des vésicules de transport spécifiques vers la membrane apicale ou basolatérale.
Tri indirect via les endosomes :
Les protéines sont d’abord envoyées vers les endosomes précoces avant d’être redirigées vers leur destination finale (membrane apicale ou basolatérale).
Quels sont les trois principaux destins des protéines membranaires après endocytose dans les cellules polarisées ?
Recyclage (recycling) : Les protéines sont renvoyées vers la membrane basolatérale ou apicale via des vésicules de transport.
Transcytose (transcytosis) : Les protéines sont transportées de la membrane basolatérale vers la membrane apicale ou inversement, en traversant la cellule.
Dégradation (degradation) : Les protéines sont dirigées vers les lysosomes où elles sont dégradées.
Quelles sont les principales étapes de la mise en conformation des protéines pour aboutir à une protéine fonctionnelle mature ?
Repliement et fixation de cofacteurs :
La chaîne polypeptidique naissante subit un repliement assisté par des interactions non covalentes et la fixation de cofacteurs.
Modifications covalentes :
Les protéines subissent des modifications covalentes comme :
La glycosylation, la phosphorylation, l’acétylation, etc.
Assemblage avec d’autres sous-unités protéiques :
La protéine se lie à d’autres sous-unités protéiques pour former une structure complexe.
Formation de la protéine fonctionnelle mature :
La protéine acquiert sa conformation finale et devient fonctionnelle.
Que se passe-t-il si une protéine ne parvient pas à se replier correctement malgré l’action des Hsp ?
Elle est ubiquitinée grâce à des protéines comme CHIP (protéine ubiquitine ligase).
La protéine mal repliée est ensuite dirigée vers le protéasome 26S pour y être dégradée.
Quels sont les trois principaux destins possibles d’une protéine nouvellement synthétisée en fonction de son repliement ?
-Se replier correctement sans aide.
-Se replier correctement **avec l’aide de chaperones **moléculaires.
-Si elle reste mal repliée, elle est dirigée vers le protéasome pour être dégradée.
Quel est le point commun des protéines impliquées dans les maladies neurodégénératives mentionnées dans le tableau ?
les protéines impliquées dans les maladies neurodégénératives ont une forte propension à s’agréger, formant des agrégats protéiques toxiques qui perturbent le fonctionnement cellulaire.
Quels sont les deux principaux systèmes cellulaires impliqués dans l’élimination des protéines mal repliées ?
L’autophagie : Les protéines sont dirigées vers des phagosomes/lysosomes pour être dégradées.
Le protéasome : Les protéines mal repliées sont ubiquitinées puis dégradées en peptides par le protéasome.
Que se passe-t-il si les protéines mal repliées ne sont pas dégradées correctement ?
Elles forment des agrégats toxiques comme des oligomères ou des fibrilles (feuillets β-pleated).
Ces agrégats perturbent les fonctions cellulaires et sont impliqués dans les maladies neurodégénératives comme Alzheimer, Parkinson ou Huntington.
Quel est le rôle des fibrilles β-pleated dans les maladies neurodégénératives ?
Les fibrilles β-pleated résultent de l’agrégation progressive des protéines mal repliées.
Elles sont toxiques et contribuent à :
- La dégénérescence neuronale.
- La formation d’inclusions dans les cellules ou d’agrégats extracellulaires.
Concernant la mise en conformation des protéines
quelle est la différence entre les voies des protéines glycosylées et non glycosylées dans le RER ?
Les protéines glycosylées :
Utilisent la calnexine comme chaperone.
Dépendent de ERp57 pour la formation des ponts disulfures.
Les protéines non glycosylées :
Sont prises en charge par Grp94.
Utilisent PDI pour la formation des ponts disulfures.
Quel est le rôle de l’alpha-glucosidase-2 et de la glucosyltransférase UGGT dans le contrôle qualité des protéines glycosylées ?
L’alpha-glucosidase-2 : Retire les résidus glucose des protéines glycosylées pour permettre leur détachement des chaperones.
*La glucosyltransférase UGGT (glycoprotein glucosyltransferase) : *Agit comme un capteur de repliement (folding sensor). Elle ajoute un résidu glucose si la protéine est mal repliée, permettant ainsi un nouveau cycle d’interaction avec les lectines chaperonnes (calnexine/calréticuline).
Quelle est la conséquence spécifique de la mutation F508del sur la protéine CFTR et son devenir dans la cellule ?
Un mauvais repliement de la protéine CFTR.
Une non-conformité au contrôle de qualité dans le réticulum endoplasmique (RE).
La dégradation de la protéine par la voie de l’ubiquitine-protéasome.
