MACROMOLECULAS Flashcards
¿Qué son las proteínas y cuál es su importancia biológica?
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Son esenciales para la vida, ya que participan en funciones como la estructura celular, la catálisis de reacciones químicas (enzimas), la señalización celular, la defensa inmunológica (anticuerpos) y el transporte de moléculas.
¿Qué es un aminoácido y cuál es su estructura básica?
Un aminoácido es una molécula orgánica que contiene un grupo amino (-NH₂), un grupo carboxilo (-COOH), un átomo de hidrógeno (-H) y una cadena lateral (grupo R) unidos a un carbono central (carbono α). La estructura básica es: H₂N-CH(R)-COOH.
¿Por qué los aminoácidos tienen actividad óptica?
Los aminoácidos (excepto la glicina) tienen actividad óptica porque el carbono α es asimétrico (tiene cuatro grupos diferentes unidos), lo que les permite existir en dos formas enantioméricas: L (levógira) y D (dextrógira). Los aminoácidos en las proteínas son principalmente de la forma L.
¿Cómo se clasifican los 20 aminoácidos estándar de las proteínas?
Se clasifican según la polaridad de sus cadenas laterales (grupos R):
No polares (hidrofóbicos): Alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptófano, prolina.
Polares (hidrofílicos): Serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina, glutamina.
Ácidos: Ácido aspártico, ácido glutámico.
Básicos: Lisina, arginina, histidina.
¿Qué son los aminoácidos esenciales y cuáles son?
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo no puede sintetizar y deben obtenerse de la dieta. Son 9: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Los no esenciales son sintetizados por el organismo.
¿Qué es el comportamiento anfotérico y el punto isoeléctrico de un aminoácido?
Los aminoácidos son anfotéricos porque pueden actuar como ácidos (donando protones) o como bases (aceptando protones). El punto isoeléctrico (pI) es el pH al cual un aminoácido tiene una carga neta de cero.
¿Qué es un enlace peptídico y cuáles son sus características?
El enlace peptídico es un enlace covalente que une el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro, liberando una molécula de agua. Tiene carácter parcial de doble enlace debido a la resonancia, lo que le confiere rigidez y planaridad.
¿Cuáles son los niveles de organización estructural de las proteínas?
Estructura primaria: Secuencia lineal de aminoácidos.
Estructura secundaria: Formación de hélices alfa y láminas beta debido a puentes de hidrógeno.
Estructura terciaria: Plegamiento tridimensional de la cadena polipeptídica.
Estructura cuaternaria: Asociación de varias cadenas polipeptídicas (subunidades).
¿Qué fuerzas intermoleculares estabilizan el plegamiento de las proteínas?
Las proteínas se estabilizan por:
Puentes de hidrógeno.
Interacciones hidrofóbicas.
Puentes disulfuro (entre cisteínas).
Interacciones iónicas (electrostáticas).
Fuerzas de Van der Waals.
¿Cómo se clasifican las proteínas según su estructura y composición?
Según estructura: Fibrosas (insolubles, función estructural) y globulares (solubles, función dinámica).
Según composición: Simples (solo aminoácidos) y conjugadas (unidas a grupos no proteicos, como glicoproteínas o hemoproteínas).
¿Qué es la desnaturalización de una proteína?
La desnaturalización es la pérdida de la estructura tridimensional de una proteína debido a cambios de pH, temperatura o agentes químicos. Esto afecta su función, pero no su secuencia primaria.
Menciona algunas funciones biológicas de las proteínas.
Estructural (colágeno, queratina).
Enzimática (catalizadores biológicos).
Transporte (hemoglobina).
Defensa (anticuerpos).
Regulación (hormonas como la insulina).
Movimiento (actina y miosina en músculos).
Da un ejemplo de una proteína fibrosa y una globular.
Fibrosa: Colágeno (soporte estructural en tejidos).
Globular: Hemoglobina (transporte de oxígeno).
¿Por qué es importante el punto isoeléctrico en las proteínas?
El punto isoeléctrico es crucial para la solubilidad y la purificación de proteínas, ya que a este pH la proteína precipita porque no tiene carga neta.
Qué son los aminoácidos no estándar?
Son aminoácidos modificados que no forman parte de los 20 estándar, pero tienen funciones específicas, como la hidroxiprolina en el colágeno o la selenocisteína en algunas enzimas.
