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Biologie moléculaire > Les protéines et la traduction > Flashcards

Les protéines et la traduction Flashcards

1
Q

Quelle est la différence majeure entre la traduction et la transcription?

A

La transcription était d’utiliser un autre code de lettres similaires et complémentaires (ADN vs ARN) tandis que la traduction, le code change complètement (bases azotées vs acides aminés).

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2
Q

Vrai ou faux; Quand on passe des nucléotides à des acides aminés, on est dans la transcription.

A

Faux, on est dans la traduction parce qu’on change de langage.

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3
Q

Qu’est-ce qu’une protéine?

A

Molécule organique complexe qui provient de l’assemblage d’acides aminés qui intervient dans de nombreuses fonctions cellulaires. Possède une structure 3D unique et plus d’une centaine d’acide aminés.

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4
Q

Les protéines constituent __% du poids sec d’un être vivant.

A

50%.

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5
Q

Qu’est-ce qu’un peptide?

A

Chaîne formée de moins d’une centaine d’acides aminés.

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6
Q

Nommez des exemples d’hormones peptidiques.

A

Insuline, hormone de croissance, ocytocine, vasopressine, glucagon…

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7
Q

Nommez des exemples de neurotransmetteurs.

A

Adrénaline, sérotonine, histamine,…

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8
Q

Quelle est la différence entre un acide aminé essentiel et non-essentiel?

A

Les acides aminés essentiels sont ceux que le corps n’est pas capable de synthétiser et qui est fourni par l’alimentation. Les acides aminés dit non-essentiels sont synthétisés directement par l’organisme.

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9
Q

Combien a-t-il d’acides aminés dans les organismes vivants qui sont à la base de toutes protéines présentes dans la cellule?

A

20 acides aminés.

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10
Q

Nommez les 9 acides aminés essentiels.

A 
1- Isoleucine (I)
2- Leucine (L)
3- Lysine (K)
4- Méthionine (M)
5- Phénylalanine (F)
6- Thréonine(T)
7- Tryptophane (W)
8- Valine (V)
9- Histidine (H)
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11
Q

Nommez les 11 acides aminés non-essentiels.

A 
1- Alanine(A)
2- Arginine (R)
3- Aspartate (D)
4- Glutamate (E)
5- Cystéine (C)
6- Glutamine (Q)
7- Glycine (G)
8- Proline (P)
9- Sérine (S)
10- Tyrosine (Y)
11- Asparagine (N)
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12
Q

Quels sont les 3 éléments qui compose un acide aminé?

A
  • Groupement amine (NH2)
  • Groupement acide (COOH)
  • Radical (ce qui rend les a.a. différents)
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13
Q

Quel est l’acide aminé le plus petit?

A

La glycine.

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14
Q

Quels sont les trois acides aminés phosphorylables?

A

La sérine, la thréonine et la tyrosine.

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15
Q

Quels sont les deux acides aminés qui portent une charge négative sur leur groupement acide?

A

L’aspartate et le glutamate.

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16
Q

Quelle est la particularité de la méthionine? Est-elle essentielle ou non-essentielle?

A

C’est le premier acide aminé de toutes protéines (codon de départ). Acide aminé essentiel.

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17
Q

Pourquoi la proline ne se retrouve jamais dans l’hélice alpha? Est-elle essentielle ou non-essentielle?

A

Parce qu’elle déstabilise l’hélice à cause du cycle qui empêche la mobilité de la molécule (ne peut pas avoir différents angles). Elle est non-essentielle.

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18
Q

Quel acide aminé possède deux cycles? Est-il essentiel ou non-essentiel?

A

C’est le tryptophane et il est essentiel.

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19
Q

Quelle est la masse moyenne d’un acide aminé?

A

110 Dalton.

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20
Q

Qu’est-ce qu’une liaison peptidique?

A

C’est une liaison covalente se faisant entre le groupement acide (COOH) d’un acide aminé et le groupement amine (NH2) de l’autre.

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21
Q

La portion C-terminale de l’acide aminé correspond au groupement __.

A

COOH.

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22
Q

La portion N-terminale de l’acide aminé correspond au groupement __.

A

NH2.

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23
Q

L’organisation structurale d’une protéine comporte combien de niveaux? Quels sont-ils?

A 
Possède 4 niveaux:
1- Primaire
2- Secondaire
3- Tertiaire
4- Quaternaire
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24
Q

Nommez 4 types de forces retrouvées au sein d’une protéine.

A

1- Liaison covalente
2- Pont H
3- Ionique
4- Van Der Waals

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25
Q

Quelle est la force la plus importante et solide au sein d’une protéine?

A

La liaison covalente (exemple pont disulfure).

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26
Q

Le pont hydrogène est-elle une force importante au sein de la protéine?

A

Non, car elle est détruite par chauffage.

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27
Q

La liaison ionique est-elle une force importante au sein de la protéine?

A

Non, car elle est modifiée par la présence de sels.

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28
Q

À quoi consiste les forces de Van Der Waals?

A

Ce sont des interactions hydrophobes à l’intérieur de la protéine.

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29
Q

Pourquoi dit-on qu’une protéine a une structure 3D unique?

A

Parce qu’elle est composée de un ou plusieurs polypeptides entortillés, pliés et enroulés.

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30
Q

Combien de sous-unités a la forme quaternaire d’une protéine?

A

Au moins 2 sous-unités

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31
Q

En quoi consiste la structure primaire d’une protéine?

A

C’est une séquence linéaire des acides aminés dans une chaîne polypeptidique. Peut être déduit de la séquence d’ADN.

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32
Q

En quoi consiste la structure secondaire d’une protéine?

A

Interactions entre les acides aminés proches les uns des autres dans la séquence linéaire; elles peuvent se replier pour former des structures.

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33
Q

Quelles sont les structures possibles dans la structure secondaire d’une protéine?

A
  • Feuillet beta

- Hélice alpha

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34
Q

Le feuillet beta peut être de deux conformations différentes. Lesquelles?

A

Parallèle ou anti-parallèle.

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35
Q

En quoi consiste la structure tertiaire d’une protéine?

A

C’est l’ensemble des interactions contribuant à fixer la forme finale de la protéine (liaison entre les différents groupements radical des a.a.)

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36
Q

Quelles sont les trois types de liaisons impliquées dans la structure tertiaire d’une protéine?

A
  • Liaisons électrostatiques
  • Liaisons hydrogènes
  • Liaison de Van Der Waals
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37
Q

Vrai ou faux; Les groupements radical peuvent être éloignés sur la séquence linéaire (primaire), mais peuvent être proche dans la structure tertiaire.

A

Vrai.

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38
Q

Quelle structure peut-on déduire à l’aide de la séquence complète du gène ?

A

La structure primaire

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39
Q

Quelles sont les forces qui seront affectées par une extraction de protéines avec beaucoup de sels ?

A

Liaisons ioniques car modifie les charges

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40
Q

Quelles sont les séquences les moins probables d’une hélice alpha qui interagit avec l’ADN ?

A

Des séquences qui contiennent de la proline (P)

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41
Q

Quelles sont les fonctions reliées au polylistronique des procaryotes ? Combien de ORF ont-ils ?

A
  • Différentes étapes dans la biosynthèse d’un acide aminé ou d’un nucléotide
  • 2 ORF ou plus
42
Q

Qu’est-ce que la séquence de Shine-Dalgarno (RBS)?

A
  • Séquence située 3 à 9 nucléotides en amont (5’) d’un codon d’initiation (AUG) dans un ARNm procaryote.
  • Complémentaire à une séquence 3’ de l’ARNr 16S
43
Q

Quelle est la séquence consensus des RBS ?

A

5’-AGGAGG-3’

44
Q

Quel est l’effet de la complémentarité du RBS à une séquence l’ARNr 16S ?

A

Facilite le recrutement du ribosome lors de l’initiation de la traduction

45
Q

Que signifie RBS ?

A

Site de liaison du ribosome (Ribosome Binding Site)

46
Q

Vrai ou faux.

Le RBS est le site de liaison de la sous-unités 16S du ribosome eucaryote

A

Faux, ce n’est pas le site de liaison

47
Q

Quel est le site de liaison du ribosome chez les eucaryotes ?

A

La coiffe (5’ CAP)

48
Q

Quel est le type d’ARNm que les eucaryotes possède ?

A

ARNm monocistronique

49
Q

En quoi consiste un ARNm monocistronique ?

A

ARNm comprenant un seul cadre de lecture ouvert et ne codant donc pour un seul polypeptide

50
Q

En quoi consiste un ARNm polycistronique ?

A

ARNm comprenant plusieurs cadres de lecture ouverts successifs codant des polypeptides différents

51
Q

En quoi consiste la séquence Kozak ?

A
  • Augmente l’efficacité de la traduction
  • Pas présente dans tous les ARNm eucaryotes
  • Bases interagissent avec le ARNt initiateur et pas avec l’ARNr
  • Position -3 : Doit être une purine (A ou G) : Séquence => 5’- G/ANNAUGG-3’
52
Q

Quelles sont les étapes générales de l’initiation de la traduction chez les eucaryotes ?

A
  • 5’ CAP (coiffe) est nécessaire pour le recrutement du ribosome
  • SCANNING : Une fois lié à ARNm, le ribosome migre dans la direction 5’ vers 3’ jusqu’à la rencontre d’un AUG dans un contexte favorable
53
Q

Quelles sont les caractéristiques des ARNm eucaryotes qui stimulent la traduction ?

A
  • Séquence Kozak

- Présence de queue poly-A à l’extrémité 3’ de l’ARNm

54
Q

Quelle est l’effet de la queue poly-A à l’extrémité 3’ de l’ARNm sur la traduction

A
  • Augmente le niveau de traduction du ARNm en favorisant le recyclage des ribosomes
55
Q

Décrire la structure secondaire des ARNt.

A
  • Structure en feuille de trèfle
  • Bras accepteur : Attache l’acide aminé
  • Boucle ΨU: Présence de la base inhabituelle ΨU
  • Boucle D : Présence de la base D (dihydrouridine)
  • Boucle de l’anticodon : Anticodon de 3 nucleotides responsable de l’appariement avec le codon de l’ARNm
  • Boucle variable : Longueur variable de 3 à 21 bases
  • Présence de CCA sur l’extrémité 3’ : Ajouté par CCA adding enzyme
56
Q

Quelle est la structure tridimensionnelle d’un ARNt ?

A

L-inversé (voir diapo 61)

57
Q

En quoi consiste l’attachement de l’acide aminé à l’ARNt ?

A
  • ARNt chargé : ARNt avec un acide aminé
  • Chargement se fait par les aminoacyl-ARNt synthétase
  • Chacun des acides aminés est chargé par une seule ARNt synthétase
  • Bras de l’acide aminé est important
58
Q

Pourquoi le bras de l’acide aminé est-il important ?

A

Souvent la modification d’une base sera suffisant pour convertir un acide aminé en un autre => Base discriminatrice

59
Q

Lors de l’attachement de l’acide aminé à l’ARNt, est-ce qu’il y a des erreurs ?

A

Non, jamais d’erreurs

60
Q

Quelles sont les deux étapes du chargement de l’ARNt par l’aminoacyl-ARNt synthétase ?

A

1- Adénylylation

2- Chargement de l’ARNt

61
Q

En quoi consiste l’adénylylation (étape 1)?

A
  • L’acide aminé est d’abord chargé sur un ATP (AMP)
  • Réaction avec molécule ATP : 1 ATP pour charger 1 ARNt
  • Voir diapo 63
62
Q

En quoi consiste le chargement de l’ARNt (étape 2) ?

A

Transfert de l’acide aminé adénylylé sur l’ARNt

- À l’opposé du groupement radical

63
Q

Sur quel carbone a lieu le chargement de l’ARNt?

A

Le chargement se fait sur le carbone du COOH qui est à l’opposé du radical

64
Q

Vrai ou faux.

Le ribosome peut distinguer un ARNt bien chargé et un qui ARNt mal chargé

A

Faux, ne peut pas

65
Q

Quelles sont les caractéristiques d’un ribosome ?

A
  • Synthétisés dans le nucléoles
  • Formés de deux sous-unités : Une petite (30S ou 40S) et une grande (50S ou 60S)
  • Composés d’ARNr et de protéines
  • Souvent comparés à des têtes de lecture se déplaçant sur l’ARNm
66
Q

Quelle est la vitesse d’acides aminés par seconde d’un ribosome ?

A

De 2-20 ribosome/seconde

67
Q

Quelles sont les dimensions des sous-unités des ribosomes eucaryotes ?

A

60S et 40S

68
Q

Quel est le total des sous-unités 30S et 50S d’un ribosome ?

A

70S

69
Q

Quel est le total des sous-unités 60S et 40S d’un ribosome ?

A

80S

70
Q

Quelle est la masse d’un ribosome eucaryote ?

A

4 200 000 daltons

71
Q

Quelle est la masse d’un ribosome procaryote ?

A

2 500 000 daltons

72
Q

Décrire le cycle de traduction chez les procaryotes ?

A
  1. Liaison de l’ARNm et de l’ARNt initiateur sur une petite sous-unité libre
  2. Le complexe recrute une grande sous-unité pour créer un ribosome complet avec l’ARNm entre les deux sous-unités
  3. Synthèse de la protéine est initiée : Démarre au niveau du codon d’initiation près de l’extrémité 5’ du message et progressant vers l’extrémité 3’ de l’ARNm.
  4. Lorsque le ribosome se déplace de codon en codon, des ARNt chargées.s sont insérés les uns après les autres dans le centre de décodage et le centre peptidyl-transférase du ribosome.
  5. Lorsque le ribosome rencontre un codon stop, la chaine polypeptidique qui est complète est libérée et le ribosome se dissocie sous ces deux sous-unités.
73
Q

Vrai ou faux.

Un ARN peut être traduit par plusieurs ribosomes simultanément

A

Vrai

74
Q

Qu’est-ce qu’un polysome ?

A

Plusieurs ribosomes sur le même ARNm

75
Q

Quel est le nom de l’enzyme qui effectue l’élongation du peptide ? Comment s’effectue l’élongation ?

A

Peptidyl transférase : Pour catalyser cette réaction le ribosome doit posséder 2 sites de liaisons au ARNt

76
Q

Combien a-t-il de site de liaison au ARNt d’un ribosome ?

A

3

77
Q

Quels sont les sites de liaison au ARNt d’un ribosome ?

A

A : Amino t-RNA chargé (entrant)
P : Peptidyl tRNA (celui lié à la chair peptidique s’allongeant)
E : Exit le tRNA déchargé de la chaine peptidique

78
Q

Quelle est le nom de la structure tertiaire unique de la GFP?

A

La Bêta-can

79
Q

Quelle est la structure tertiaire de la GFP?

A

C’est une organisation de feuillets bêta antiparallèles situé à l’extérieur avec une seule hélice alpha à l’intérieur

80
Q

Pourquoi la structure de la GFP est-elle unique?

A

C’est la seule protéine organisée de cette façon et elle possèdes des propriétés extraordinaires:
- Elle est résistante à 90°C dans 6M de guanidium hydrochlorure

81
Q

Pour quelle raison la GFP est-elle très résistante?

A

Elle possède des cystéines créant des ponts disulfures, liaisons covalences très résistantes, dans sa structure

82
Q

De quel facteur dépend la fonction d’une protéine?

A

De sa forme

83
Q

Que se produit-il lorsque la forme d’une protéine est modifiée?

A

La protéine ne peut plus assurer sa fonction : Elle est dénaturée

84
Q

Quels sont les facteurs qui peuvent affecter la forme 3D d’une protéine?

A
  • La chaleur
  • Le pH (Une petite différence peut faire précipité les protéines)
  • Un milieu concentré en sels
85
Q

En quoi consiste la structure quaternaire d’une protéine?

A

Il s’agit d’intéractions entre deux ou plusieurs sous-unités formant une protéine fonctionnelle

86
Q

Quels sont les trois motifs protéiques de liaisons à l’ADN possibles? Définir

A
  • Hélice boucle hélice (L’hélice alpha interagit avec les bases de l’ADN et ce toujours dans le sillon majeur)
  • Doigts de zinc (Formé d’une hélice et de deux feuillets beta antiparallèles où un atome de Zinc est lié à deux histidine et deux cystéines)
  • Leucine zipper (Les hélices alpha forment un digère qui s’insère de chaque côté dans le sillon majeur)
87
Q

Qu’est-ce que la traduction?

A

C’est la production, par l’intermédiaire des ribosomes, d’un polypeptide dont la séquence d’acides aminés est dérivée de la séquence codons d’une molécule d’ARNm.
C’est le mécanisme par lequel le flux d’information génétique va passer de la forme ACIDE NUCLÉIQUE (alphabet à 4 lettres) à la forme PROTÉINE (alphabet à 20 lettres) selon un code universel

88
Q

Quels sont les quatre constituants nécessaire à la traduction?

A
  • ARNm (un)
  • ARNt (plusieurs)
  • Aminoacyl-tRNA synthétase (un)
  • Ribosomes (plusieurs)
89
Q

Que sont les codons?

A

C’est la région codante d’un ARN messager qui consiste en séries ordonnées d’unités de trois nucléotides de long

90
Q

Qu’est-ce que le code génétique?

A

C’est le tableau représentant tous les codons possibles converti en leurs acides aminés respectif

91
Q

Comment s’est produite la découverte du code génétique?

A

Cette découverte découle d’essais de traduction in vitro utilisant uniquement des codons dont les nucléotides sont tous les mêmes (ex. : UUUUUU = Phe-Phe, CCCCCC = Pro-Pro, AAAAAA = Lys-Lys, etc.)
Par la suite, on mélange deux nucléotides et ainsi de suite..
Finalement, on change de méthode et on ajoute seulement des triplets et on regarde quel ARN de transfert lie le ribosome

92
Q

Qu’est-ce que le cadre de lecture ouvert (ORF)?

A

C’est une séquence d’ADN débutant par un codon d’initiation (ATG) et se terminant par un codon-STOP. Entre ces deux codons, la phase ouverte de lecture contient un certain nombre de codons codant potentiellement une protéine

93
Q

Quel est le codon d’initiation chez les procaryotes?

A

AUG, mais pas toujours

94
Q

Quel est le codon d’initiation chez les eucaryotes?

A

Toujours AUG , défini le premier acide aminé à être incorporé dans le polypeptide (Met)

95
Q

Dans le cas des procaryotes (polycistroniques) quel est le site d’initiation de la traduction?

A

Le Ribosome Binding Site (RBS) est le site de liaison de la sous-unité 16S du ribosome aussi appelé la séquence Shine-Dalgarno

96
Q

Comment s’apparient la sous-unité 16S du ribosome et la séquence Shine-Dalgarno?

A

Il y a une grande complémentarité entre les deux séquences, le ribosome s’associe à la séquence complémentaire Shine-Dalgarno et réussit à se positionner juste devant l’AUG et ceci initie la traduction

97
Q

Vrai ou Faux: La séquence Shine-Dalgarno est très conservée entre les espèces pour positionner le ribosome au bon endroit.

A

Vrai

98
Q

En quoi consiste l’appariement bancale (ou Wobble)? Quelles sont les combinaisons d’appariement pour ce concept?

A
  • 1 ARNt (anticodon) peut reconnaître plus qu’un codon. Il existe une nouvelle base l’inosine
  • Base dans l’anticodon / Base dans le codon:
    G / U ou C
    C / G
    A / U
    U / A ou G
    I / A, U ou C
99
Q

Comment le concept wobble est-il possible?

A
  • La nouvelle base (inosine) peut faire des ponts Hydrogène (2) avec la cytosine, l’uracil et l’adénine
  • La guanine peut faire deux ponts hydrogènes avec l’uracil (comme avec la cytosine)
  • L’uracil peut de la même façon faire des ponts H avec la guanine comme il le peut avec l’adénine
100
Q

Quelle est la conséquence de l’appariement bancale (Wobble)?

A

Un même anticodon peut s’apparier avec plusieurs bases, on n’a donc pas besoin d’un ARN de transfert pour chaque codons possibles

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